ENZIMAS

MSc. (c) BS. Henry Vela H.

Protenas
Todas contienen C, H, O y N y casi todas tambin S.
Ligeras variaciones, contenido N representa, trmino
medio, 16% masa molcula; 6,25g protenas = 1 g N.
Factor 6,25 utiliza para estimar cantidad protena en
una a partir de medicin de N.

Protenas
1.Son las macromolculas muy abundantes
2.Diversidad de funciones: transporte, regulacin,
estructural entre otras.
3.Expresin de la informacin gentica.
4.Todas las protenas estn constituidas por 20 aa.
5.Estn constituidas por cadenas de aa, unidos por enlace
covalente.
6.De la unin de estos aminocidos se puede encontrar
protenas como: enzimas, hormonas, anticuerpos, la
membrana proteica del ojo, plumas, telas de araas, los
cuernos de rinocerontes, protenas de la leche y un millar
de otras sustancias con actividades biolgicas distintas.

Protenas
Clasificacin
1. Protenas simples u Holoprotenas: Estn formadas
predominantemente por aa.
2. Protenas conjugadas o Hetero proteinas : Poseen un componente de
proporcin significativa no aminoacdico que recibe el nombre de
grupo prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos:
1.
2.
3.
4.
5.

Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en su

estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas
enzimas como los citocromos.
Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura azcares,
las inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el colgeno y
otras protenas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se encuentran en
las membranas celulares.
Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico, como en los
cromosomas, ribosomas y en los virus.
Fosfoprotenas: Contienen en su molcula uno o ms molculas de
acido fosforico.

Protenas
Funciones
Las funciones ms importantes se consideran:
1. Son catalizadores orgnicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los
sistemas biolgicos.
2. Como hormonas transmitiendo informacin entre clulas.
3. Participan en el transporte y almacenamiento de otras molculas pequeas,
por ejemplo el transporte de oxgeno por la hemoglobina.
4. Los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
5. Componentes estructurales en las clulas y tejidos.
6. Ser la molcula bsica en los mecanismos de movimiento, como en el caso
de las protenas contrctiles.
7. Ser el ltimo recurso para la obtencin de energa cuando el organismo
carece de otras reservas tales como lpidos y carbohidratos.

Aminocidos
Las protenas son polmeros constituidos por monmeros denominados
aminocidos proteicos o naturales, los cuales son 20.
Cada uno posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos
al mismo tomo de carbono alfa.
Se diferencian entre s por el tamao de sus cadenas laterales.

Los aminocidos se agrupan en cuatro categoras segn las

propiedades de sus cadenas laterales as.

Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de
fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica
y con un comportamiento anftero.
1. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra
del carbono. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) y
Levgiros (-).

Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
2. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos
son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es
bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la
vez (cuando el pH es neutro) adoptando un estado dipolar inico conocido como
zwitterin.

Clasificacin

Clasificacin Aminocidos
Segn su obtencin
Esenciales:
No pueden ser sintetizados de novo a partir
de glucosa u otros AA
Deben ser ingeridos para obtenerlos

No Esenciales:
Si pueden ser sintetizados de novo a partir
de glucosa u otros AA

Aminocidos Esenciales
Diez:
1.- Arginina
2.- Histidina
3.- Isoleucina
4.- Leucina
5.- Lisina

6.- Metionina
7.- Fenilalanina
8.- Treonina
9.- Triptofano
10.- Valina

Aminocidos No Esenciales
Alanina
Aspargina
Acido Aspartico
Acido Glutamico
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina

Aminocidos Semi-Esenciales
Solo sintetizados a partir de AAE
Cistenia
Metionina + Serina

Tirosina
Fenilanina

El enlace peptdico
1. El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo carboxilo (-COOH) de un
aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo, con desprendimiento de
una molcula de agua.
2. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina
la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
tomos que lo forman.

Sntesis Protenas
Por su tamao, protenas no pueden atravesar
membrana celular, por eso existe en interior
mecanismo que las construye (sntesis) segn
necesidades que tenga en ese momento.
Consta de dos etapas:
Transcripcin: ocurre dentro del ncleo, la secuencia de
nucletidos que denominamos gen (segmento de ADN que
determina una protena) se transcribe en una molcula de
ARN.
Traduccin sntesis: el ARN pasa del ncleo al citoplasma
donde es traducida por los ribosomas que arman una
protena.

Cdigo Gentico

Cdigo Gentico

Protenas
PROTENAS COMO CATALIZADORES BIOLGICOS
Las protenas juegan un papel importante como catalizadores biolgicos en las
clulas, incrementando la velocidad de reaccin qumica, a la cual la reaccin se
mueve hacia el equilibrio al reducir la energa de activacin y ejercer control sobre
las actividades celulares.
La energa de activacin es la cantidad de energa (en kJ) requerida para llevar
mediante el rompimiento de enlaces de energa a las molculas de los reactivos
hacia un estado de catlisis. El poder cataltico de las enzimas es impresionante, ya
que el incremento de la velocidad de las reacciones qumicas est entre 108 y 1020
veces, comparado con la velocidad a la que se llevara a cabo la reaccin de manera
espontnea.
Louis Pasteur demostr por primera vez la participacin de clulas vivas de
levadura en los procesos de fermentacin. A finales del siglo XIX se concluy que
las clulas intactas de levadura no eran necesarias para obtener el alcohol, sino que
se podan preparar extractos por macerado de las levaduras para realizar la misma
conversin enzimtica.

ENZIMAS
Son biomolculas cuya funcin es aumentar la
velocidad de las reacciones bioqumicas, actan
por lo tanto como catalizadores biolgicos.

Cul es su naturaleza qumica?

La gran mayora de las enzimas son
protenas.
Sin embargo existen algunos ARN que
pueden actuar como enzimas (ribozimas)

Cul es la estructura de una

protena?
Las protenas son macromolculas,
polmeros de aminocidos
Son cadenas simples, no ramificadas, de
aminocidos unidos unos a otros.

Cmo actan las enzimas?

Las enzimas aumentan la velocidad de la
reaccin qumica, sin modificar su
resultado.
No modifican la energa de los reactivos ni
de los productos pero s disminuyen la
energa de activacin, una especie de
barrera energtica que deben pasar los
reactivos para convertirse en productos.

Las enzimas son protenas

Sin las enzimas los procesos biolgicos
seran tan lentos que las clulas no podran
existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la
clula , fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP E + P
E

La enzima disminuye la energa

de activacin
Sin enzima
Con enzima

La Ea de la hidrlisis de la urea baja de

30 a 11 kcal/mol con la accin de las
enzimas, acelerando la reaccin 1014 x
El aumento de temperatura necesario
para producir la reaccin no catalizada
seria de 529C

E+S

E+P
Tiempo de la reaccin

Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reaccin
qumica.
Una enzima puede transformar 1000
molculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato
Se inactivan por desnaturacin
Pueden ser reguladas

 Una misma enzima cataliza las

distintas reacciones?
No, las enzimas son especficas, cada
una cataliza una determinada reaccin.

La alta especificidad
se debe a que su
estructura terciaria
le permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catlisis.

Las enzimas se unen a los reactivos

(sustratos) reduciendo la energa de
activacin
Cada enzima tiene una forma nica
con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato
Despus de la reaccin, enzimas y
productos se separan.
Las molculas enzimticas no han
cambiado despus de participar en la
reaccin

Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a:

Fijacin estereoqumicamente complementaria
del substrato
Transformacin cataltica del mismo
En ambas funciones participan:
Cadenas laterales de los aminocidos
Grupos o molculas no proteicas:
Grupos prostticos
Iones metlicos
Cofactores

sustrato
Complejo
enzima-sustrato

productos

La velocidad de una reaccin

catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los
que se cuentan:
Concentracin del sustrato
Temperatura
pH

Concentracin de sustrato
A mayor concentracin de sustrato es
mayor la velocidad.
Pero no aumenta indefinidamente, cuando
no hay ms enzima para unirse al sustrato
se alcanza la velocidad mxima

pH
Cada enzima tiene un pH ptimo en el
cual la actividad enzimtica es mxima

Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura
ptima en la cual su actividad es mxima

De modo que
si variamos el pH o la temperatura, la
velocidad de la reaccin catalizada por
una enzima tambin vara.
Los valores de pH y temperatura ptima
son aquellos a los cuales se alcanza la
mxima actividad enzimtica o la mayor
velocidad de reaccin

Cofactores Enzimticos
Cofactor (Coenzima): tomo, ion o molcula que participa en el
proceso cataltico sin ser enzima ni substrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
1. A travs de una fijacin muy fuerte a la protena y salen
sin ser modificados del ciclo cataltico
2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo
cataltico y por lo general requieren otra enzima para volver
al estado original.

Aminocido

LAO

R CH COO- + O2 + H2O

Cetocido
R CO COO- + H2O2 + NH4+

NH3+

LAO: L-aminocido oxidasa: es una flavoprotena

Las flavoprotenas tienen un grupo prosttico flavnico,
que interviene en el proceso cataltico sin salir modificado
del mismo
O
H3C

H3C

NH

NH
N

Los cofactores enzimticos suelen ser molculas complejas,

que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.
Por esa razn muchos cofactores enzimticos deben ser, en
todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por
lo tanto, vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamnicos ni todas las vitaminas
son cofactores enzimticos

Cofactores de naturaleza vitamnica; ejemplos

1. Hidrosolubles
Tiamina
Tiamina pirofosfato
B1
Riboflavina
Flavinas: FAD, FMN
B2
Piridoxal
Piridoxal fosfato
B6
Cobalamina
Coenzimas cobamdicos
B12
c.Ascrbico
Ac. Ascrbico
C
Nicotinamida
NAD+, NADP+
PP
c.Lipoico
Lipoamida
c.Flico
Coenzimas folnicos
c.Pantotnico Pantetenas (CoA, p.e.)
2. Liposolubles
Naftoquinonas

-Carboxilacin

Cofactores de naturaleza no vitamnica: ejemplos

Hemo
Hemoenzimas, citocromos
Complejos Fe-S Ferredoxinas
Quinonas
Tr.electrnico mitocondrial y fotosinttico
Glutatin
Redox; transporte de aminocidos
ATP
Transf.de fosfato y/o de energa
UTP
Transf.de grupos glicosdicos
PAPS
Transf.de grupos sulfato
S-AM
Transf.de grupos metilo
Carnitina
Transportador de grupos acil-

Vitaminas que no forman parte de cofactores enzimticos

Liposolubles
Retinoides
Calciferoles
Tocoferoles

vit. A
vit. D
vit. E

La unin del sustrato es muy

especfica
Complementariedad geomtrica
Complementariedad de cargas,
inicas
Modelos:
Encaje inducido
Llave cerradura.
Estado de transicin

uniones

Teoras de la Accin
Enzimtica
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de
forma estereospecfica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho
tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar
algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica.

Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el

substrato sufren una
alteracin en su estructura
por el hecho fsico de la
unin.
Est mucho ms de
acuerdo con todos los
datos experimentales
conocidos hasta el
momento.

La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad

definiendo la accin enzimtica como
Estabilizacin del Estado de Transicin

Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transicin entre ambos.

O
R C O R'

OR C O R'
O-

Substrato: un ster

Estado de transicin:
intermediario tetradrico,
inestable

O
-

R C O

HO R'

Productos

Clasificacin y
Nomenclatura de
Enzimas

Nombre sistemtico:

Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador

Aceptor
Grupo Subgrupo

Nmero sistemtico
Enzyme
Comission

EC 2.7.1.1

Nombre comn: Hexokinasa

Sub-subgrupo

Enzima

Clasificacin de enzimas: Grupos

1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxido-reduccin,
facilitan la transferencia e- de una molecula
a otra.
succinato deshidrogenasa
citocromo c oxidasa
Glucosa oxidasa

2. Transferasas
Catalizan la transferencia de grupos
funcionales de una sustancia a otra.
grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos
Kinasas Glucokinasa Transmetilasa

3. Hidrolasas
Catalizan reacciones
de hidrolisis.
Rompen polmeros a
monmeros por
presencia de agua.

Actuan sobre:
enlace ster (Lipasa)

4. Liasas
Catalizan reacciones de adicin o
eliminacin de enlaces, para producir
dobles enlaces
(Adicin a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
Acetoacetato descarboxilasa
CH3COCH2COO- = CO2 +
CH3COCH3

5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacin)
Catalizan las reacciones en las
que un isomero se transforma en
otro.
Fosfoglucosa isomerasa
G6P = F6P
Fosfotriosa isomerasa
GA3P = DHAP

6. Ligasas
Catalizan la formacin de enlaces con aporte
de ATP
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
Piruvato carboxilasa
Pir + CO2 + H2O + ATP = Oxa + ADP + Pi + 2H+