FMH

UNCP

Concepto de protenas

La palabra protena viene del griego protos que

significa "lo ms antiguo, lo primero.

Las
protenas
son
biopolmeros
(macromolculas orgnicas) de elevado peso
molecular;
compuestos
qumicos
muy
complejos.

Estn constituidas bsicamente por carbono

(C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N);
aunque pueden contener tambin azufre (S) y
fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes,

pero en una clula humana puede haber 10.000 clases de
protenas distintas.

Qumicamente, las protenas estn formadas por la unin de

muchas molculas relativamente sencillas y no hidrolizables:
Aminocidos (Aa).

Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. Segn su

tamao molecular, pueden ser oligopptidos, formados por no
ms de 10 Aa y polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa.

Cuando el nmero de Aa supera los 50 y el polipptido tiene una

estructura tridimensional especfica, entonces se habla
propiamente de protenas.

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en:

Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.

Heteroprotenas: Formadas por una fraccin protenica y por

un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico.
Se clasifican segn la naturaleza del grupo prosttico.

Protenas filamentosas
Holoprotenas

Protenas globulares
Cromoprotenas
Glucoprotenas

PROTENAS
Heteroprotenas

Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas

HOLOPROTENAS

Globulares:

Ms complejas que las fibrosas.

Forman estructuras compactas,
casi esfricas, solubles en agua
o disolventes polares. Son
responsables de la actividad
celular

Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
1.
2.
3.

HOLOPROTENAS

Fibrosas:

Ms simples que las globulares.

Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensin,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
4. Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
1.
2.

HETEROPROTENAS

1.
2.
3.
4.

5.

Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas, anticuerpos, hormona

luteinizante
Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
Cromoprotenas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxgeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
Fosfoprotenas: Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La casena de
la leche.

Aminocidos: Unidades estructurales de las Protenas

Los aminocidos son compuestos orgnicos de bajo peso molecular.

Estn compuestos siempre de C, H, O y N y adems pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo
amino (NH2) que se unen al mismo carbono (carbono ).
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un tomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades qumicas y biolgicas de
cada aminocido. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.

Estructura de los aminocidos

En un aminocido, un carbono central () se une a:

Un grupo amino NH2

Un grupo carboxilo COOH

Un hidrgeno

Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminocidos

existentes.

H
Monmero
AMINOCIDO

H2N

C
CH3

COOH

Unin de los aminocidos.

10

Los enlaces qumicos entre aminocidos se denominan enlaces

peptdicos y a las cadenas formadas, pptidos.
Si el nmero de aminocidos que forma un pptido es dos, se
denomina dipptido, si es tres, tripptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 segn que textos) se habla de oligopptido, y
si es superior a 50 se denomina polipptido.
Slo cuando un polipptido se halla constituido por ms de cincuenta
molculas de aminocidos o si el valor de su peso molecular excede de
5 000 se habla de protena.

Unin Peptdica entre Aminocidos

11

Unin Peptdica

O H
= N N
CC
OH H
=

O
OH

+ H 2O

CONDENSACIN

Los aminocidos se unen entre s mediante uniones peptdicas

para formar cadenas lineales no ramificadas.

Enlace peptdico
12

1.

En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo

amino se sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.

2.

Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se denominan

residuos para resaltar la prdida de una molcula de agua en cada
enlace.

3.

El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la

cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.

Enlace peptdico
13

4.

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace

doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los tomos que lo forman.

5.

Adems es un enlace ms corto que otros enlaces C-N. Esto le impide

girar libremente, los nicos enlaces que pueden girar son los C-C y los
C-N que no corresponden al enlace peptdico.

14

Clasificacin de aminocidos

15

Clasificacin de aminocidos

16

Aminocidos alifticos. Son los aminocidos en los que el radical R

es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, adems,
grupos COOH y NH2. Los aminocidos alifticos se clasifican en
neutros, cidos y bsicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. cidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Bsicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminocidos aromticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminocidos heterocclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos tomos distintos del
carbono y del hidrgeno.
1.

17

18

19

20

21

22

Clasificacin de aminocidos
Existe otra clasificacin basada en funcin de la carga del radical R
(es la que viene en el libro de texto):

23

Aminocidos con R no polar, hidrfobo

Aminocidos con R polar sin carga, hidrfilos y por tanto ms
solubles que los anteriores.
3. Aminocidos cidos. Presentan carboxilos en el radical R, que
normalmente est ionizado.
4. Aminocidos bsicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.
1.
2.

De los 20 aminocidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte

de las protenas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y
que deben ser incorporados en la dieta. Slo los vegetales y las
bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los
necesitan para fabricar sus protenas.

24

25

Aminocidos Esenciales

Son
aquellos
que
los
organismos
hetertrofos
deben tomar de su dieta ya
que no pueden sintetizarlos
en su cuerpo (los auttrofos
pueden sintetizarlos todos)
Las rutas metablicas para
su obtencin suelen ser
largas y energticamente
costosas, por lo que los
vertebrados las han ido
perdiendo a lo largo de la
evolucin (resulta menos
costoso obtenerlos en los
alimentos).

EN ADULTOS: 8

Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina

Triptfano

Valina

EN NIOS los anteriores y:

Arginina

Histidina

Propiedades de los
aminocidos

27

1.

Los aminocidos son compuestos

slidos.

2.

compuestos cristalinos

3.

Presentan un elevado punto de

fusin.

4.

Son solubles en agua.

5.

Tienen actividad ptica

6.

Presentan un comportamiento qumico anftero. Esto se debe a que a

pH=7 presentan una ionizacin dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no inica. Este estado vara con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo est ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH cido, el grupo amino est ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.

La forma dipolar, en un medio

cido, capta protones y se comporta
como una base y en un medio
bsico libera protones y se
comporta como un cido.
El pH en el cual el aminocido
tiende a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas positivas
como negativas, se denomina
punto isoelctrico.
El carcter anftero de los
aminocidos permite la regulacin
del pH, ya que se comporta como
un cido o como una base segn le
convenga al organismo.

28

29

El punto isoelctrico es el valor de pH al

que el aminocido presenta una carga neta
igual al cero

Actividad ptica de los aminocidos

30

Todos los aminocidos, salvo la glicina, presentan el carbono asimtrico.

Debido a esta caracterstica, los aminocidos presentan actividad ptica, es
decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolucin de aminocidos.
Si un aminocido desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrgiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levgiro ().

Estructura de las protenas

31

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organizacin) denominados:
ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
1.

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en

el espacio.

Estructura primaria
32

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.

Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden
en que dichos aminocidos se encuentran.
La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

Estructura primaria
33

La funcin de una protena depende de su secuencia de aminocidos y

de la forma que sta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la protena puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

sustitucin de cido glutmico por valina en la sexta posicin de la cadena

Beta globina

Estructura primaria

Serina

Glicina

Tirosina

Alanina

34
Leucina

Estructura primaria
35

Estructura secundaria
36

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de

aminocidos o estructura primaria en el espacio.
Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la
sntesis de las protenas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la -hlice, la hlice
de colgeno y la conformacin o lmina plegada . La estructura
secundaria de la cadena polipeptdica depende de los aminocidos que
la forman.

Estructura
secundaria

37

Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminocidos dan origen a la estructura
secundaria.

Esta conformacin viene dada por puentes de hidrgeno intercatenarios.

La estructura secundaria puede ser:

Conformacin (Hlice)

Conformacin (Hoja plegada)

Si bien las conformaciones anteriores son las ms usuales, existen otras menos frecuentes.

Existen sectores de los polipptidos cuya estructura no est bien definida: los enroscamientos aleatorios
o ad-random.

Conformacin

Conformacin

-hlice
38

Estructura en forma de bastn.

Los restos laterales de los

aminocidos se ubican de forma
perpendicular al eje de la hlice.

Los enlaces puente de hidrgeno se

establecen entre el hidrgeno unido al
nitrgeno y el oxgeno del primitivo
carboxilo.

-hlice
39

La estructura secundaria en -hlice se forma

helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.

al

enrollarse

Esto se debe a la formacin espontnea de enlaces de hidrgeno entre

el CO de un aminocido y el NH del cuarto aminocido que le
sigue.

En la -hlice, los oxgenos de todos los grupos CO quedan

orientados en el mismo sentido, y los hidrgenos de todos los grupos
NH quedan orientados justo en el sentido contrario.

La -hlice presenta 3,6 aminocidos por vuelta y la rotacin es hacia

la derecha.

Hlice de colgeno

El colgeno posee una disposicin

en hlice especial, mas alargada
que la -hlice, debido a la
abundancia
de
prolina
e
hidroxiprolina.

Estos aa poseen una estructura

que dificulta la formacin de
enlaces de hidrgeno, por lo que
se forma una hlice ms
extendida,
con
slo
tres
aminocidos por vuelta.

40

Hlice de colgeno
41

Su estabilidad viene dada por la asociacin de tres

hlices empaquetadas, para formar la triple hlice o
superhlice que es la responsable de la gran fuerza de
tensin del colgeno.

Las tres hlices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces dbiles de tipo puente de hidrgeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hlice.

Hay algunas alteraciones

del colgeno que provocan
sndromes como el de el
hombre de goma o el
sndrome de Marfan.

Conformacin-
42

Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
hojas.

Conformacin-
Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag.

43

No existen enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos de la

cadena polipeptdica. Si que existen enlaces de hidrgeno intercatenarios, en
los que participan todos los enlaces peptdicos, dando una gran estabilidad a
la estructura.
Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta ltima es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las protenas.
Si la cadena con conformacin se repliega sobre si misma, se pueden
establecer puentes de hidrgeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado prximos. Esto da lugar a una lmina en zigzag muy
estable denominada -lmina plegada. Esta estructura tambin se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptdicas diferentes.

Conformacin-
44

PARALELA

ANTIPARALELA

Conformacin-
45

Muchas protenas globulares presentan segmentos con conformacin

alternados con segmentos de estructura en -hlice.
En general, las protenas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a protenas filamentosas alargadas.
Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esquelticas.
Las ms conocidas son la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc,
la fibrona del hilo de seda y de las telaraas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.

Estructura terciaria
46

La conformacin terciaria de una protena

globular es la conformacin
tridimensional del polipptido plegado.

Las interacciones que intervienen en el

plegamiento de la estructura secundaria
son:

Interacciones hidrofbicas entre

restos laterales no polares.

Uniones de Van der Waals.

Puentes de Hidrgeno.

Interacciones salinas.

Puentes Disulfuro.

Las funciones de las protenas dependen

del plegamiento particular que adopten.

Esta estructura est altamente

influenciada por la estructura primaria.

Estructura terciaria
47

Es disposicin espacial de la estructura secundaria de un polipptido al

plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad en agua y en
disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimticas, hormonales, etc
Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminocidos.

Lmina

Hlice

48

Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria

49

En

los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.

Reciben

el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega y

se desnaturaliza casi independientemente de los dems.
Evolutivamente,

se considera que los dominios estructurales han servido

como unidades modulares para constituir diferentes tipos de protenas
globulares.
Los

distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o

cuellos, lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. As, al separarse
dos dominios, permiten la introduccin de la molcula de sustrato y, al
acercarse, la fijan para actuar sobre ella.

Funciones de los Dominios:

50

A menudo un dominio realiza una funcin especifica y separada para la protena:

- Enlaza a un pequeo ligando
- Atravesar la membrana plasmtica
- Contiene el sitio cataltico (enzimas)
- Enlazar al DNA (en factores de transcripcin)
- Provee una superficie para enlazarse
especficamente a otra protena.

Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria es la unin mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian.
las protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:

Dmeros, como la hexoquinasa.

tetrmero como la hemoglobina.

Pentmeros, como la ARN-polimerasa.

Polmeros, cuando en su composicin

intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).
1.

51

Estructura cuaternaria

Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones
dbiles:

Interacciones hidrofbicas.

Puentes de hidrgeno.

Interacciones salinas.

Fuerza de Van der Waals.

En algunas ocasiones puede haber

enlaces fuertes tipo puentes
disulfuro, en el caso de las
inmunoglobulinas.

52

53

El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras

presenta varias ventajas:

54

Reduce la cantidad de informacin gentica necesaria.

El ensamblaje y la disgregacin se controlan fcilmente, ya que las

subunidades se asocian por enlaces dbiles.

Los mecanismos de correccin pueden excluir durante el ensamblaje las

subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la
sntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:

Homotpicas: Las cadenas polipeptdicas son idnticas o casi idnticas.

Heterotpicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.

En resumen, la estructura de una

protena.

Primaria

Secundaria

Terciaria

55

Cuaternaria

Combinacin
ilimitada de
aminocidos.

Hlice

Globular

Subunidades iguales

Hoja Plegada

Fibrosa

Subunidades distintas

Unin
Peptdica

Puente de
Hidrgeno

Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.

Secuencia

Conformacin

Fuerzas diversas no
covalentes.

Asociacin

56

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que stos sobresalgan de la molcula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras molculas.
El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con stas se
denomina centro activo de la protena.

57

Solubilidad
58

Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.

La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que, al

ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua.
As, la protena queda recubierta de una capa de molculas de agua
que impide que se pueda unir a otras protenas, lo que provocara su
precipitacin.

La solubilidad depende del pH,

temperatura,
concentracin
inica... A pesar de ser solubles, la
mayora
de
las
membranas
biolgicas son impermeables al
paso de protenas.

Capa de molculas de agua

Desnaturalizacin y
renaturalizacin
Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida
a un polmero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor. La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se
desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.
2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

Agentes desnaturalizantes
HOCH2 CH2 SH
2-mercaptoetanol

CH2 SH
HOCH
HCOH
CH2 SH

NH2
C O

Urea

NH2
NH2
C NH Guanidina
NH2

Ditiotreitol (DTT)

O
O S OO

Dodecilsulfato sdico (SDS, laurilsulfato)

Especificidad
La especificidad es doble:

de especie

de funcin.

62

Especificidad de especie:
En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan dos tipos de
sectores:

Sectores estables

Sectores variables: Algunos aminocidos pueden ser sustituidos por

otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula.
Ello ha dado lugar, durante la evolucin, a una gran variabilidad de protenas,
lo que permite que cada especie tenga sus protenas especficas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre protenas homologas, es decir, con la misma funcin,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.

Especificidad de funcin.
63

La especificidad tambin se refiere a la funcin.

Cada protena realiza una determinada funcin exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reaccin qumica sobre cierto substrato y no sobre otro.
La especificidad se debe a que su actuacin se realiza mediante interacciones
selectivas con otras molculas, para lo que necesitan una determinada
secuencia de aa y una conformacin concreta.
Un cambio en la secuencia o conformacin puede impedir la unin y por lo tanto
dificultar la funcin.

Capacidad amortiguadora
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

64

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS:

65

1.

Estructural

2.

Enzimtica

3.

Hormonal

4.

Defensiva

5.

Transporte

6.

Reserva

7.

Funcin
homeosttica

8.

Anticongelante

9.

Actividad contrctil

Estructural
Es una de las funciones ms caractersticas:

66

1. Algunas glucoprotenas forman parte de las membranas

celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
2. Otras protenas forman el citoesqueleto de las clulas, las
fibras del huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales y
forma los tendones y la matriz de los huesos y cartlagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elstico (ligamentos
paredes de vasos sanguneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte
de pelos, uas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una
disolucin viscosa que solidifica rpidamente al contacto
con el aire.

Enzimtica

Es la funcin ms importante.

Las enzimas son las protenas ms numerosas y

especializadas y actan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.

Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque

las enzimas son especficas de la reaccin que catalizan y
de los sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento segregada por la
hipfisis
Calcitonina

Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibringeno

67

Transporte

Adems de las protenas transportadoras de las

membranas, existen otras extracelulares que transportan
sustancias a lugares diferentes del organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del
msculo estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosntesis (cloroplastos).
La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y
productos txicos por la sangre.
Las lipoprotenas transportan el colesterol y los
triacilglicridos por la sangre.

68

Reserva
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin
de energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina
de la clara de huevo, la casena de la leche o la
gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el
embrin en desarrollo como nutrientes.

Funcin homeosttica
Las protenas intracelulares y del medio interno
intervienen en el mantenimiento del equilibrio
osmtico en coordinacin con los tampones.

69

Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.

70

gracias