Enzimas en los

alimentos

Las
enzimas
Una enzima es una protena que acta como catalizador biolgico,
llevando a cabo reacciones bioqumicas a muy altas velocidades, no se
consume durante la reaccin y en general presenta un elevado grado
de especificidad.

Todas las clulas, incluyendo microorganismos y organismos

superiores, producen enzimas. Su accin est estrechamente
ligada con las reacciones metablicas, y la mayora de las
transformaciones qumicas requeridas para mantener activas
a las clulas tardaran mucho tiempo en efectuarse o
simplemente no procederian si no estuvieran presentes las
enzimas.
Son responsables de algunos cambios qumicos que sufren los
alimentos, cambios que pueden resultar en beneficios
(maduracin de frutas) o perjuicios (oxidacin de cidos
grasos y oscurecimiento enzimtico).

En el sector alimentario, el inters actual de la aplicacin de

enzimas en procesos tecnologa enzimtica
El uso de enzimas en medios no acuosos para la produccin
de compuestos quirales y para la sntesis de polmeros
especiales.
La sntesis de edulcorantes, como el aspartamo, empleando
la reaccin inversa de una proteasa.
La produccin de ciclodextrinas a partir de almidn.

 La produccin a gran escala de enzimas por

medios de ingeniera gentica. La quimosina
(enzima proteasa asprtica) recombinante fue
la pionera en esta rea.
La aplicacin de enzimas o de clulas
inmovilizadas en la produccin de materias
primas de aplicacin en alimentos,

Todas las enzimas son protenas,

tienen una estructura
tridimensional
Las enzimas estn integradas por:
una parte de naturaleza protenica
y otra que no lo es

La primera se conoce como

apoenzima y la segunda como
cofactor.
Este ltimo es un compuesto de
peso molecular bajo, muy
estable al calor, y presenta
diversos grados de unin con la
apoenzima

Los principales cofactores son:

las vitaminas (tiamina, niacina,
piridoxina, riboflavina y cido
pantotnico)
los cationes (cobre, molibdeno, zinc,
magnesio, hierro, manganeso y
calcio)
los aniones (cloruros) y otras
sustancias orgnicas.

NOMENCLATURA
a cada enzima se le asigna una serie de
cuatro dgitos, al que se ha llamado nmero
de la EC (Enzyme Comission).

El primero est relacionado con la reaccin qumica que cataliza la enzima

de acuerdo con el siguiente cdigo:
1.-.-.- Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin. En este
grupo se incluyen las deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas y peroxidasas.
2.-.-.- Transferasas: promueven la transferencia de distintos grupos
qumicos entre una molcula donadora y una aceptora. Dentro de las ms
estudiadas se incluye a las glicosil transferasas, amino transferasas y
fosfotransferasas.

3.-.-.- Hidrolasas: llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la

introduccin de una molcula de agua. Las enzimas hidrolticas (que
incluyen a las amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas, entre
otras) son las que se utilizan, con mayor frecuencia, como aditivos en la
industria alimentaria.
4.-.-.- Liasas: rompen enlaces para la eliminacin de un determinado grupo
qumico del sustrato y forman dobles ligaduras sin la introduccin de
molculas agua. Entre ellas se encuentran: aldolasas, descarboxilasas,
deshidratasas y pectina liasa

5.-.-.- Isomerasas: catalizan el rearreglo espacial de grupos

del sustrato sin modificar su composicin qumica; y son:
epimerasas y racemasas.
6.-.-.- Ligasas: promueven la unin covalente de dos molculas
acopladas con la ruptura de un enlace pirofosfato
proveniente de ATP, UTP o CTP, como fuente de energa. El
trmino ligasa es sinnimo de sintetasa.6

El segundo dgito de la nomenclatura corresponde a la

subclase de enzima
ejemplo:
en el caso de las hidrolasas se refiere al tipo de enlace que
hidroliza
el 3.1 de enlaces ster
el 3.2 de enlaces glucosdicos
el 3.4 de enlaces peptdicos, etctera

El tercer dgito es una subdivisin y ofrece ms

informacin con respecto al sustrato que utiliza
la enzima. Por lo tanto, si se tiene una hidrolasa
de uniones ster (3.1), el tercer nmero indicar
si se trata de un enlace ster carboxlico (3.1.1),
tioster (3.1.2), monofosfato (3.1.3), etctera.

Finalmente, el cuarto dgito indica el nmero serial de la

enzima en el grupo correspondiente.
Los seis grupos de enzimas indicados corresponden a
reacciones importantes en el metabolismo celular; no
todas de igual importancia para la industria, el
procesamiento o el deterioro de alimentos.

QU ES UN
CATALIZADOR?
Es una molcula inorgnica u orgnica que
incrementa notablemente la velocidad de las
reacciones qumicas sin ser modificada o
consumida en la reaccin.

LAS ENZIMAS COMO

CATALIZADORES

Las reacciones qumicas pueden llevarse a

cabo con o sin la ayuda de catalizadores,
pero el poder cataltico de las enzimas es
sorprendente
Quizs la ms espectacular de todas sea la
enzima que descarboxila la orotidina 5
monofosfato,

sustancia que tardara 78 millones

de aos en descarboxilarse a
temperatura ambiente, mientras
que la enzima descarboxilasa
permite que la reaccin ocurra
1017 veces ms rpido.

Para que las reacciones ocurran, es necesario que los

reactivos (sustratos) formen un estado de transicin que
sea estable y que disminuya la energa de activacin que
requiere la reaccin.
En ausencia de la enzima, el intermediario no logra
estabilizarse, por lo general debido a las cargas
elctricas que se generan, y los sustratos regresan a su
estado original.

Cabe indicar que, al igual que otros catalizadores, las enzimas

slo aceleran la velocidad de aquellas reacciones que
termodinmicamente son posibles; as mismo, influyen en la
velocidad a la cual se alcanza el equilibrio sin afectar el
equilibrio global de la reaccin.

ESPECIFICIDAD

Las enzimas tienen la capacidad de

catalizar reacciones qumicas de
manera muy especfica; es decir, su
intervalo de accin se limita a un
determinado tipo de compuesto
que debe reunir ciertas
caractersticas estructurales para
que pueda ser utilizado como
sustrato.

Su especificidad, propiedad que las hace muy diferentes

a muchos catalizadores no biolgicos, se puede abordar
de diferentes maneras.
La especificidad estereoqumica, se puede explicar a
partir de la especificidad de las glucosidasas:
La maltosa (O-a-D-glucopiranosil-(1-4)-O--Dglucopiransido)
-La celobiosa (O-b-D-glucopiranosil- (1-4)-O--Dglucopiransido)

poseen el enlace glucosdico con

configuracin y con respecto
al C1, respectivamente, lo que
ocasiona una orientacin de los
grupos glucosdicos diferente.
Esto ocasiona que la celobiosa no
pueda ser hidrolizada por una
-glucosidasa, as como la maltosa
no puede ser sustrato de una glucosidasa.

La estereoespecificidad de una enzima define tambin

que sta pueda reconocer una forma ptica especfica del
sustrato (L-aminocidos o D-azucares).
Por otro lado, tambin las enzimas tienen regio
especificidad al reconocer un determinado grupo qumico
slo en determinada posicin de una molcula. Sin
embargo, existen enzimas con baja especificidad

Existe tambin la llamada quimio selectividad o especificidad de

grupo que se presenta cuando las enzimas actan sobre un sustrato
que contiene un determinado enlace y un grupo qumico especfico
al lado de ste
El ejemplo de la tripsina es adecuado ya que esta enzima
hidroliza los enlaces peptdicos en los que el grupo carboxilo
del enlace est dado por lisina o arginina; igualmente, las
proteasas vegetales (papana y ficina) hidrolizan las uniones
adyacentes a aminocidos bsicos, leucina o glicina; por su
parte, la pepsina acta sobre los enlaces que contienen
aminocidos aromticos o cidos dicarboxlicos.

SITIO
ACTIVO
Las enzimas son protenas. Ciertas

caractersticas en su estructura terciaria

son las que determinan la forma del sitio
activo de la enzima, y por lo tanto
delimitan los sustratos sobre los cuales
la enzima podr actuar. La estructura
tridimensional de la enzima determina
tambin la estructura del sitio activo, y
le brinda especificidad a la enzima, que
slo podr actuar sobre ciertos
sustratos: aquellos capaces de unirse a
su sitio activo.

El sitio activo de una enzima,

tambin llamado centro activo, es
la zona de la enzima a al cual se
une el sustrato, para que la
reaccin se produzca.

Como ya se mencion, la participacin de los aminocidos del

sitio activo en la reaccin enzimtica
implica, en algunos casos, la creacin de una unin de tipo
covalente en el intermediario enzimasustrato. Esto sucede en algunas hidrolasas como la
quimotripsina, la tripsina y la papana, en
las que en una primera etapa se producen intermediarios
covalentes que posteriormente son hidrolizados
por la accin nuclefila del agua.

MECANISMO DE
Puede poseer componentes no proteicos:
ACCION
COFACTORES
(iones metlicos o compuestos orgnicos)
Poseen aminocidos de fijacin

FACTORES QUE AFECTAN LA

VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMTICAS
La velocidad a la que las reacciones enzimticas proceden
depende de varios factores, dentro de los que destacan el
pH del medio de reaccin, la temperatura, la concentracin
de sustrato y de enzima, y el agua disponible en el medio,
entre los ms importantes.

Efecto del
El pH influye
en la estructura tridimensional de la protena
pH
y a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el
sustrato.
En ocasiones, es posible inhibir la actividad enzimtica
endgena, si el alimento lo permite, mediante la reduccin
del pH adicionando cidos disponibles como aditivos (por
ejemplo, adicin de cido ctrico al aguacate).

 La mayora de las enzimas presentan un rango de pH

relativamente estrecho en el que presentan una actividad
ptima, de activndose en pHs extremos.
Para su aplicacin en alimentos, hay que considerar que el pH
de la mayora de los alimentos vara entre 3.0 y 7.0, slo las
frutas y sus derivados tienen un pH ms cido que llega a ser
de 2.2. Por obvias razones, se seleccionan enzimas que
funcionen bien al pH del alimento, pues ste es difcilmente
modificable.

 El pH ptimo se debe determinar experimentalmente, y se

deben considerar otras variables operacionales como la
temperatura, el sustrato y la capacidad amortiguadora de la
solucin tampn utilizada.
Si la enzima se encuentra en un pH muy alejado del ptimo,
se altera su estructura secundaria y terciaria como
consecuencia de la protonacin o desprotonacin de los
residuos de asprtico, glut- mico, lisina, arginina e
histidina, principalmente.

 La consecuencia ser el desplegamiento o desnaturalizacin

permanente o irreversible de la protena.
Si el ambiente en el que se encuentra la enzima no est a un
pH extremo, sta puede replegarse y regresar a su
conformacin y actividad original, es decir, se puede
renaturalizar.

Efecto de la
Como sucede con cualquier otra reaccin qumica, la
temperatura
velocidad de
las reacciones enzimticas se incrementa con
la temperatura, al aumentar la energa cintica de las
molculas, pero slo en el intervalo en que la enzima es
estable y retiene su capacidad cataltica; en casos
extremos, cuando el incremento es muy grande, se
favorece la desnaturalizacin y consecuentemente la
protena pierde su capacidad cataltica.

 Cada enzima tiene un intervalo ptimo de temperatura en

el cual se logra la mayor actividad, para la mayora est
entre 30 y 45C, y se inactiva a ms de 60C, a esta
temperatura la energa introducida en el sistema
sobrepasa la energa de las fuerzas que mantienen la
estructura activa de la enzima.

USO INDUSTRIAL DE LAS

ENZIMAS
De las miles de enzimas
conocidas, slo algunas
decenas se producen a escala
industrial, para emplearse en la
manufactura tanto de
alimentos como de materias
primas.

El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:

a) son muy especficas en su manera de actuar, por lo que
no propician reacciones secundarias indeseables.
b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y
de pH y no requieren de condiciones de procesamiento
drsticas que puedan alterar la naturaleza del alimento,
ni de equipo muy costoso

c)

actan en muy bajas concentraciones, entre 10-8 y 10-6M.

d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la

temperatura y la concentracin de enzima.
e) son fcilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de
transformacin deseado.
En algunos casos es deseable operar a las enzimas en ambientes
extremos, como en el caso de la hidrlisis del almidn, que se
gelatiniza a 110-120C o en sntesis orgnica en presencia de
solventes y en ambientes de baja disponibilidad de agua

Una limitante importante para el uso de enzimas es que

algunas de ellas son muy caras por su baja disponibilidad, sin
embargo, es conveniente hacer un balance de los costos y las
ventajas que trae consigo llevar a cabo una determinada
reaccin con enzimas, para definir la viabilidad.

innovaciones tecnolgicas

economa

Las enzimas deben cumplir con

determinadas especificaciones de calidad:
toxicidad
o a la del microorganismo que la
produce (en caso de que sea de origen
microbiano).

los estudios cinticos hechos en un laboratorio, en

condiciones ideales, no se pueden extrapolar a un alimento
debido a que ste es mucho ms complejo y puede tener
caractersticas que no se toman en cuenta en un sistema
modelo

se pueden modificar:
el pH
la temperatura
la fuerza inica
las concentraciones del sustrato y de la enzima
la naturaleza y la cantidad de los activadores, inhibidores y
cofactores, etctera.

En general, se tiene que

determinar si con las
caractersticas que tiene
el alimento (o con alguna
ligera modificacin), la
enzima acta de manera
razonable, no
necesariamente en sus
condiciones ptimas, y
con un costo adecuado

Referencia:

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Libro-Badui2006_2
6571.pdf