CONCEPTO DE ENZIMA

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces,

qumicamente son protenas. Como catalizadores, las enzimas
actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente.
No llevan a cabo reacciones que sean energticamente
desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
qumicos, sino que aceleran su consecucin.

CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta hacerla
instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al disminuir
la energa de activacin.

En una transformacin dada de "A" a "P" , "A" representa las

molculas reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P"
representa los productos o estado final. La reaccin qumica de
A a P es un proceso posible si la energa de P es menor que la
de A. Pero hay una barrera de energa que los separa; si no es
por ella, A no existira, puesto que no sera estable y se habra
transformado en P. Este escollo es una barrera energtica, la
energa de activacin (Ea), que corresponde al estado de
transicin.

CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA

La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad.
Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
1.Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima
ejerce su accin cataltica.
2.Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico.
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que
representa el estado de transicin.

E+S

ES

E+P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son:

puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro
activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de
aminocidos que interaccionan con el sustrato.
Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas. En funcin de su
naturaleza se denominan:
1.Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.
2.Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que muchas
vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta
de vitaminas responde ms bien a que no se puede sintetizar una determinado compuesto
en el que la vitamina es la coenzima.

VITAMINAS
Algunas vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados enzimas, ya
que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metablicas y
por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos
metablicos, como puede verse en la tabla adjunta:
FUNCIONES

VITAMINAS
C (acido
ascsrbico)
B1 (tiamina)
B2 (riboflavina)
B3
(acido
pantotnico)
B5
(niacina)
B6 ( piridoxina)
B12
(cobalamina)
Biotina

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos
aldehdos
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Constituyente de la CoA

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP

Enfermedades carenciales
Escorbuto
Beriberi
Dermatitis y lesiones en las
mucosas
Fatiga y trastornos del
sueo
Pelagra

Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Depresin, anemia

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Anemia perniciosa

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en

metabolismo de aminocidos.

Fatiga, dermatitis...

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

1.Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las
reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH ptimo
de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar con
el pH.
La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar
modificaciones en la conformacin de la enzima.
El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago, presenta un ptimo
a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12
1.La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de actividad.
A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se supera un valor
considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como protena, el enzima se
desnaturaliza.

CLASIFICACIN DE ENZIMAS
1. Sxido-reductasas
( Reacciones de oxidoreduccisn).
2. Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)

3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrslisis)

Si una molicula se reduce, tiene que haber

otra que se oxide

grupos aldehdos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)

Transforman polmmeros en monsmeros.

Actuan sobre:
enlace ister
enlace glucosmdico
enlace peptmdico
enlace C-N

4. Liasas
(Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

5. Isomerasas

Reacciones de isomerizacin

6. Ligasas
(Formacisn de enlaces, con
aporte de ATP)

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

INHIBIDORES
Una sustancia que disminuye la velocidad de una reaccin enzimtica es un inhibidor. La inhibicin
de reacciones claves de una va metablica ya sea por producto de la misma va o por producto de
alguna otra va metablica relacionada, constituyen mecanismos de regulacin muy sensibles y que
permiten mantener relativamente constante el ambiente celular o bien para responder a
modificaciones en el ambiente extracelular. La inhibicin de reacciones especficas, por sustancias
naturales o sintticas, pueden ser de gran utilidad para una quimioterapia efectiva.
Inhibidores estructuralmente semejantes al sustrato, son capaces de unirse al sitio activo de la
enzima, formando el complejo enzima-inhibidor, incapaz de transformarse en producto, en lugar del
complejo enzima-sustrato. Este tipo de inhibidores se denominan competitivos, ya que se produce
una competencia entre el sustrato y el inhibidor por la unin al sitio activo. Cinticamente, este tipo
de inhibicin se caracteriza por que aumenta la Km y se mantiene constante Vmax..
Un inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente al sitio activo, por lo que es posible la
formacin de los complejos inhibidor-enzima e inhibidor-enzima-sustrato. Al revs de lo que ocurre
en la inhibicin competitiva, la presencia del inhibidor puede afectar la afinidad del sustrato por el
sitio activo de la enzima. La velocidad de formacin de producto a partir del complejo inhibidorenzima-sustrato es menor que la velocidad en ausencia del inhibidor. Es por esto que el anlisis
cintico revela que en una inhibicin del tipo no competitiva varan tanto la Vmax como la Km.

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de un enzima: son

los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el
centro activo por semejanza estructural con el sustrato original
(inhibidor competitivo) o bien alteran la conformacin espacial del
enzima, impidiendo su unin al sustrato (inhibidor no competitivo)
(Figuras inferiores).