MINOCIDOS :

oques de construccin de las protenas

Diferenciamos:
20 aas
proteicos
+150 no
proteicos
Son:
- slidos
- solubles en
agua
- cristalizables
- incoloros o
 AMINOCIDOS (aa)
Grupo carboxilo

Grupo amino
Carbono
Grupo R/cadena lateral

Todos los El grupo R vara en:

aminocidos tiene - estructura
una estructura - tamao
comn, solo difieren - carga elctrica
por el GRUPO R Influye en la
solubilidad del aa en
 AA ACTAN COMO CIDOS Y
COMO BASES
Forma no totalmente protonada Forma zwitterionica
inica
H H
H
pKa 3 -
R C COOH R C COO
R C COOH
+
NH2 + NH3
NH 3
pKa 9

Bajo condiciones fisiolgicas

normales pH 7, un AA se encuentra
como ion dipolar (zwitterion),:
El grupo carboxilo est ionizado (
COO-) porque el pKa de ese grupo es
menor que 3.
AA ACTAN COMO CIDOS Y
COMO BASES

pH 2 pH 7 pH 12
 AA ACTAN COMO CIDOS Y
COMO BASES

Ion dipolar actuando

como cido, DONANDO
PROTONES:

Ion dipolar actuando

como base, ACEPTANDO
PROTONES:
Todos los organismos emplean los
mismos 20 aminocidos como
bloques constructivos para armar
las molculas de protena.

A estos 20 aminocidos se les

llama aminocidos comunes,
estndar o normales.
 Clasificacin

NO POLARES

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS CIDOS

POLARES CON CARGA

CON N BSICO
Grupos R No
polares
POLARES CON CARGA
 PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs
Es el pH al cual el aminocido forma un ion
hbrido cuya
carga neta = 0 (forma un zwitterion)
pKa2 = 9.9

Curva de
titulacin pI = 6.15
de la
alanina.

pKa1 = 2.4

unto isoelctrico de un aminocido que slo contiene

grupos ionizables es: pI = pKa1 + pKa2
 CURVA DE VALORACIN DE LA
GLICINA

El pH controla la carga
de la glicina:
Catinica a pH < 2.3
Aninica a pH > 9.6
zwitterinica entre pH = 2.3
y 9.6.
El pH isoelctrico es 5.95
PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs
Cada AA tiene un pI caracterstico, propiedad
que se utiliza para la electroforesis
alanina , lisina (pI = 9.74) y .
(pI = 6.07)
asprtico (pI = 2.77)

A pH 6 la lisina catinica es atrada hacia el ctodo, el cido asprtico

aninico es atrado hacia el nodo y la alanina se encuentra en su
punto isoelctrico, por lo que no se mueve
 QUIRALIDAD
Utilice un espejo para comprobar la quiralidad. Un
objeto es quiral si su imagen especular es diferente
de la del objeto original.

Las imgenes en un espejo de objetos quirales

no se pueden superponer.
 ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS
En 19 de los 20 AAs estndar el Carbono es
asimtrico y se dice que las molculas son
quirales... COOH

H2N C H
Carbono asimtrico:
R Tiene enlazado 4 grupos diferentes

Solamente en la glicina el Carbono NO es asimtrico.

Glicina COOH

H2N C H
Carbono NO asimtrico:
H Tiene solo enlazado 3 grupos diferentes
ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS
Las imgenes especulares de las molculas
quirales, no se pueden superponer. Se dice que
son enantiomeros.

COOH COOH
L- D-
aminocid H 2N C H H C NH2 aminocido
os tienen el R R
s tienen el
grupo amino grupo amino a
a la la derecha
izquierda

L-aminocidoD-aminocido

Todos los AAs que forman parte de las protenas son L-aminocidos
ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS
ejemplo
 AMINOCIDOS ESENCIALES

Aminocidos que un organismo no puede

sintetizar y lo tiene que ingerir en la dieta. Esto
quiere decir los organismos pueden sintetizar
varios aminocidos a partir de lo que ingieren.

Ejemplo:
Aminocidos esenciales en los
organismos
El numero de aminocidos
esenciales puede variar de
organismo a organismo.
La bacteria Escherichia coli
no tiene ningn aminocido
esencial. Puede sintetizar los
20 aminocidos a partir de
lo que toma del ambiente.
Los seres humanos
necesitamos ingerir 9
aminocidos esenciales. Los
otros 11 los podemos sintetizar
a partir de lo que comemos.
 Aminocidos esenciales en el
ser humano
Aminocidos esenciales Aminocidos no esenciales
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cistena
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutmico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
 EL ENLACE PEPTDICO
Los aminocidos se unen entre s por enlaces
peptdicos (que son Enlaces covalentes entre el
COOH y el NH2 de 2 AAs con prdida de 1 molcula
de H2O)
Los aminocidos unidos se pasan a llamar residuos

Extremo
Extremo Nterminal
Cterminal
Extremo AMINO-
TERMINAL Extremo
CARBOXILO-
Comienzo de la Fin de la cadena
TERMINAL
 EL ENLACE PEPTDICO
Los residuos de aminocido en una cadena
peptdica se numeran desde el N-terminal
hasta el C-terminal (de izquierda a derecha).
Los nombres de los residuos se forman
sustituyendo la terminacin ina o ato por
-ilo (o -il, en nombres compuestos)

Alanilglicina
AlaGly
AG

Glycilalanina
GlyAla
GA
 PPTIDOS
Uniendo varios AAs se forma un pptido
Se pueden formas dipptido (2 AAs), tripptido
(3 AAs), tetrapptido (4 Aas), etc.

Oligopptido menos de 10 AAs

Polipptido ms de 10 AAs

Protena ms de 100 AAs

 PPTIDOS DE INTERS BIOLGICO
OXITOCINA: (nonapeptido) hormona que regula
las contracciones del tero

INSULINA (polipptido de 51 AAs) regula el nivel

de azcar en sangre
 PROTENAS

DEFINICIN
Las protenas son polmeros formados por mas
de 100 residuos de aminocidos, indispensables
para la procesos vitales de los seres vivos.

Polmeros:
del griego poli = muchos
meros = partes
Son molculas gigantes formadas por la unin
de molculas ms pequeas llamadas
monmeros.
 PROTENAS
SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
qumica

FIBROSA
CLASIFICACIN DE Por la forma que GLOBULAR
LAS PROTEINAS adopta

ENZIMAS
PROTENAS DE

TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
Por su funcin MTILES
Biolgica DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto

isoelctrico.

SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja concentracin: aumenta la solubilidad de la
protena
Alta concentracin: disminuye la solubilidad de la
protena
Efecto de solventes poco polares:
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Las protenas tienen 4 niveles de

organizacin:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo AA hace que cambie su
funcin biolgica.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interacciones entre AAs que se encuentran prximos en

la cadena y crean disposiciones estables de aminocidos
formando estructuras repetitivas.

La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

Los AAs interaccionan principalmente por puentes de

Hidrgeno.

Tipos de estructuras secundarias:

HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
HLICE ALFA (hlice
) La hlice alfa es similar
una escalera en espira
Esqueleto
Se establecen puentes de H peptdico
entre los grupos N-H y los
tomos de oxgeno de los
grupo C=O de AAs bastante
alejados entre s en la cadena.

Debido a los enlaces de H a lo

largo de la cadena
polipeptdica, esta adquiere
Puentes de
una estructura helicoidal. Los hidrgeno
grupos R de los aminocidos
apuntan hacia fuera de la
hlice.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
HOJA PLEGADA BETA
Los enlaces de H que se forman entre las cadenas
polipeptdicas propician que estas se mantengan
al lado unas de otras, como en una hoja doblada o
plegada.

Puentes de
hirgeno
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
HOJA PLEGADA BETA
Hoja beta paralela: los puentes de hidrgeno
estn a distancias uniformes, pero estn
inclinados

N C

N C

s flechas indican la direccin desde el N-terminal hasta el C-term

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
HOJA PLEGADA BETA
Hoja beta antiparalela: los puentes de H estn
perpendiculares a las cadenas. Los espacios
formados por pares de puentes H, se alternan entre
ancho y angosto.

N C

C N

s flechas indican la direccin desde el N-terminal hasta el C-term

 ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria describe la cadena
polipeptdica totalmente plegada y compactada
de modo que la protena adquiere una
estructura tridimensional caracterstica.

Ejemplo de la estructura
terciaria de una protena
globular tpica.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Las estructuras terciarias se estabilizan por
las interacciones de cadenas laterales.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Interacciones que mantienen una protena
en una forma tridimensional especfica.
Interaccin
hidroflica
con agua
Puente de
Hlice
hidrgeno

Interaccin
hidrofbica

Puente
salino

Puentes
de
disulfur
o
Puentes de
hidrgeno

Hoja plegada
Puente de
hidrgeno
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Algunas protenas poseen estructura
cuaternaria, lo que implica la asociacin de
dos o ms cadenas polipeptdicas.

protena oligomrica formada

por 4 cadenas polipeptdicas

Las cadenas polipeptdicas de una protena oligmera

pueden ser idnticas o distintas.
RESUMEN DE NIVELES DE ESTRUCTURA
DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de los residuos aminocidos
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposiciones estables de aminocidos que forman estructuras
repetitivas TERCIARIA
ESTRUCTURA
Plegamiento tridimensional de un
polipptido CUATERNARIA
ESTRUCTURA
Disposicin en el espacio de una o ms subunidades polipeptdicas

Estructura Estructura Estructura Estructura

primaria segundaria Terciaria cuaternaria

Residuos de
Hlice Cadena polipeptdica
aminocidos
Subunidades ensambladas
 DESNATURALIZACIN DE
PROTENAS
Proceso generalmente irreversible mediante
el cul la protena pierde su estructura 2,
3 y 4, perdiendo su actividad biolgica

41
DESNATURALIZACIN DE
PROTENAS

Calor
cidos
Bases
Agitacin

Protena Protena
bilgicamente activa Sin actividad bilgica