AMINOACIDOS

ASPECTOS GENERALES DE
LOS AMINOCIDOS
Desde el punto de vista qumico, los aminocidos (AA)
son cidos orgnicos con un grupo amino en
posicin alfa. Segn esta definicin, los cuatro
sustituyentes del carbono alfa (C) en un aminocido
son:
el grupo carboxilo
un grupo amino
un tomo de hidrgeno
una cadena lateral R, que es caracterstica de cada AA
 Grupo carboxilo
Aminocidos (disociado)

Grupo amino
(protonado)
-
COO
+
H3N C H
R
Carbono
Cadena
lateral
 CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS
Aunque la mayora de los AA presentes en
la Naturaleza se encuentran formando
parte de las protenas, hay algunos que
pueden desempear otras funciones.
Hay, por tanto, dos grupos de AA:
aminocidos proteicos
aminocidos no proteicos
 AMINOCIDOS PROTEICOS
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en
dos grupos:
amincidos codificables o universales, que
permanecen como tal en las protenas

amincidos modificados o particulares,

que son el resultado de diversas
modificaciones qumicas posteriores a la
sntesis de protenas
 AMINOCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES

Los AA proteicos codificables son 20:

1. Alanina (Ala, A)
2. Cistena (Cys, C)
3. Asprtico (Asp, D)
4. Glutmico (Glu, E)
5. Fenilalanina (Phe, F)
6. Glicina (Gly, G)
7. Histidina (His, H)
8. Isoleucina (Ile, I)
9. Lisina (Lys, K)
10. Leucina (Leu, L)
11. Metionina (Met, M)
12. Asparragina (Asn, N)
13. Prolina (Pro, P)
14. Glutamina (Gln, Q)
15. Arginina (Arg, R)
16. Serina (Ser, S)
17. Treonina (Thr, T)
18. Valina (Val, V)
19. Triptfano (Trp, W)
20. Tirosina (Tyr, Y)
De estos 20 AA, la mitad pueden ser
sintetizados por el hombre, pero el resto no, y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta:
son los AA esenciales.
Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr,
Thr, Cis, Met y Lys.
Adems, en recin nacidos el AA His es esencial
porque su organismo todava no ha madurado lo
suficiente como para poder sintetizarlo.
Los AA proteicos se pueden clasificar en funcin
de:
la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

la polaridad de la cadena lateral R

 CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS EN
FUNCIN DE LA NATURALEZA DE SU CADENA
LATERAL

Segn este criterio, se distinguen los siguientes

grupos:
1.- ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO
POLAR: En ellos la cadena lateral es un
hidrocarburo aliftico.
Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.
Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I
 ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

COO -
COO - COO-
H3 N +
C H H 3N +
C H H3 N+ C H

H CH3 CH
H 3C CH3

Glicina Alanina Valina

Gly, G Ala, A Val, V
ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

COO-
H3 N+ C H
Leucina
CH2 Leu, L
CH
H3 C CH3

COO-
H3 N+ C H Isoleucina
CH Ile, I
H3 C CH2
CH3
CARACTERISTICAS

Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral

(con excepcin de G)

Suelen ocupar el interior de las protenas globulares, donde

contribuyen a la estructura global de la protena debido al
efecto hidrofbico (micela proteica)

Reactividad qumica muy escasa

2.- ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA
POLAR NO IONIZABLE
(HIDROXIMINOACIDOS): Poseen un
grupo alcohlico en su cadena lateral.
Son la T y S.
Treonina, Thr, T
Serina, Ser, S
 COO-
+ Serina
H3N C H
Ser, S
CH2OH

COO-
H 3N + C H Treonina
Thr, T
H C OH
CH3

Hidroxiaminocidos
Hidroxiaminocidos

El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro

activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.)

Forma enlaces glicosdicos con oligosacridos en ciertas

glicoprotenas

El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de

fosforilacin: importante modificacin postraduccional
que regula la actividad de muchas protenas
3.- NEUTROS AROMTICOS: La cadena
lateral es un grupo aromtico: benceno en
el caso de la F, fenol en el caso de la Y e
indol en el caso del W.
Estos AA, adems de formar parte de las
protenas son precursores de otras
biomolculas de inters: hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.
Fenilalanina, Phe, F
Tirosina, Tyr, Y
Triptfano, Trp, W
 COO- COO-
COO- H3N+ C H
H3N+ C H
+
H3N C H CH2
CH2
CH2
Tirosina
Fenilalanina Tyr, Y
Phe, F NH
OH
Triptfano
Trp, W

Aminocidos Neutros Aromticos

 Aminocidos Neutros aromticos
La presencia de sistemas aromticos hace que absorban
luz UV en torno a 280 nm; la absorcin UV de las protenas
se debe a su contenido en estos aminocidos

Fenilalanina y Triptfano son hidrofbicos

4.- AMINOCIDOS CON AZUFRE o
TIOAMINOCIDOS: Contienen azufre.
Son Cistena y Metionina
.
 Tioaminocidos
COO-
H3N+ C H Cistena
Cys, C
CH2
SH

COO-
H3 N+ C H
CH2 Metionina
Met, M
CH2
S
CH3
Tioaminocidos

Importante papel estructural de la cistena por la

posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro
residuo de cistena

La cistena participa en el centro activo de muchas

enzimas

La metionina es el aminocido iniciador de la sntesis

de protenas (codon AUG)
5.- AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxlicos)
Y SUS AMIDAS:
Son el cido asprtico (D) y el cido glutmico (E).
Asprtico, Asp, D
Glutmico, Glu, E

Sus amidas correspondientes son la asparragina (N)

y la glutamina (Q).
Asparragina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q
Aminocidos dicarboxlicos y amidas
COO- COO-
COO- COO- H3N+ C H H3 N+ C H
H3N+ C H H 3 N+ C H CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2
COO- CONH2
COO- CONH2
c.Asprtico Asparragina c.Glutmico Glutamina
Asp, P Asn, N Glu, E Gln, Q
NE NE NE NE
Aminocidos dicarboxlicos y sus amidas

Todos ellos son importantsimos intermediarios en el

metabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q

Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de

las serin enzimas (trada SHD)

Proveen a la protena de superficies aninicas que

sirven para fijar cationes (p.e., Ca++)
6.- AMINOACIDOS BSICOS: La cadena
lateral contiene grupos bsicos. El grupo
bsico puede ser un grupo amino (K), un
grupo guanidino (R) o un grupo imidazol
(H).
Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Histidina, His, H
 COO- COO-
COO-
H3 N+ C H H3N+ C H
H3N+ C H
CH2 CH2
Lisina Arginina CH2
CH2 CH2
Lys, K Arg, R
CH2 CH2
NH+
CH2 NH
+ HN
NH3+ H2N C
NH2 Histidina
His, H

Aminocidos dibsicos
Aminocidos dibsicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en
catlisis enzimtica (bases de Schiff)

Lisina es el aminocido que une determinadas coenzimas

a la estructura de la protena

Arginina es un importante intermediario en el ciclo de

la urea

Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,

debido al carcter nuclefilo del imidazol

Histidina contribuye al tamponamiento de los medios

biolgicos por tener un pKa cercano al pH intracelular
7.- IMINOCIDOS: Tienen el grupo a-amino
sustitudo por la propia cadena lateral,
formando un anillo pirrolidnico. Es el caso
de la P.
Aminas secundarias (Iminocidos)

-
COO
+
NH2

Prolina
Pro, P
NE
Constituye una excepcin el AA prolina, con un anillo pirrolidnico,
que puede considerarse como un -aminocido que est N-
sustitudo por su propia cadena lateral
Prolina

Importante papel estructural: su presencia dificulta

la formacin de estructura secundaria

Como tal o modificado por hidroxilacin (4-hidroxi-

prolina) es muy abundante en el colgeno
 CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS SEGN LA
FUNCIN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL

Aminocidos apolares o hidrofbicos:

- A, V, L, I, F, W, M, P

Aminocidos polares sin carga elctrica:

- G, Y, S, T, C, N, Q

Aminocidos polares con carga elctrica:

- Aninicos (-): D, E
- Catinicos (+): K, R, H
Isomros pticos
 En todos los AA proteicos, excepto en la
glicina (Gly), el carbono a es asimtrico
y por lo tanto, son pticamente activos.
Esto indica que existen dos
enantimeros (ismeros pticos), uno de
la serie D y otro de la serie L. Los AA
proteicos son invariablemente de la
serie L.
 Aminocidos: estereoisomera

COOH CHO
H2N C H HO C H
R CH2OH

L-Alanina L-Gliceraldehido
 Aminocidos: estereoisomera

COO- COO-
+
H 3N C H H C NH3+
CH3 CH3
L-Alanina D-Alanina
 COO - COO-
+
+
H3 N C H H3N C H

H C OH H C CH3

CH3 CH2
CH3

L-Treonina L-Isoleucina
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS
La cistena (C) tiene gran importancia
estructural en las protenas porque puede
reaccionar con el grupo SH de otra C para
formar un puente disulfuro (-S-S-),
permitiendo el plegamiento de la protena.
Por este motivo, en algunos hidrolizados
proteicos se obtiene el AA cistina, que
est formado por dos cistenas unidas
por un puente disulfuro.
 H O H O
N C N C
N HC HC C
CH2 CH2
SH SH

O C N H
C CH2 S S CH2 C
H N C O

N C
 COO-
+
H3 N C H
CH2
SH
Cistena

COO- COO-
+ +
H3N CH H3N CH
CH2 S S CH2

Cistina
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS

Los AA son excelentes amortiguadores ,

gracias a la capacidad de disociacin del
grupo carboxilo, del grupo amino y de otros
grupos ionizables de sus cadenas laterales
(carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino,
etc).
Equilibrios de ionizacin de los
grupos ionizables de un AA
Valores de pKa de los aminocidos
 I II III
COOH COO- COO-
H 3N + C H H3N+ C H H2 N C H
CH3 CH3 CH3
 Titulacin de aminocido neutro
14

12
III
10

8
pH

6
II
4

I
0
0 1 2

Base aadida (uu. arbitrarias)

 I II III IV
COOH COO- COO- COO-
H3 N+ C H H3N+ C H H3N+ C H H2 N C H
CH2 CH2 CH2 CH2
COOH COOH COO- COO-
 Titulacin de aminocido dicarboxlico
14

12
IV
10

8
pH

III
6

4
II
2

I
0
0 1 2 3

Base aadida (uu. arbitrarias)

 Titulacin de aminocido dibsico
14
IV
12

10
III

8
pH

6
II
4

0
I
0 1 2 3

Base aadida (uu. arbitrarias)

 I II III IV

COOH COO- COO- COO-

H3 N+ C H H3 N+ C H H2N C H H2N C H
(CH2)4 (CH2)4 (CH2)4 (CH2)4
NH3+ NH3+ NH3+ NH2
 El comportamiento cido-base de los AA es el que va a
determinar las propiedades electrolticas de las
protenas, y de ellas dependen, en gran medida, sus
propiedades biolgicas. En el modelo de interaccin
protena-ligando, la carga elctrica de una y otro juegan
un papel fundamental. Por este motivo, la funcin de las
protenas es extraordinariamente sensible al pH:
A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables
estarn protonados, y por lo tanto habr un gran nmero
de cargas positivas en la protena

A pH elevado, los grupos disociables no estarn

protonados, con lo cual habr mayor nmero de cargas
negativas
 Los grupos cido-base dbiles presentan una
capacidad tamponadora mxima en la zona
prxima al pKa.
Hay que destacar el hecho de que estos valores
de pKa calculados para los AA en disolucin
pueden verse ligeramente modificados en el
entorno proteico.
Se observa que el nico grupo lateral con un
pKa prximo al pH fisiolgico es la cadena
lateral de la histidina. Por ello, las protenas
ricas en este AA se comportarn como
excelentes amortiguadores fisiolgicos.
 Cambios en el pH se traducen en cambios
en el nmero de cargas de la protena, y
estos cambios pueden inhibir la
interaccin de la protena con un ligando
determinado. Por este motivo, muchas
protenas (enzimas, sobre todo) slo
pueden funcionar en un margen
relativamente estrecho de pH. Aqu radica
la importancia del mantenimiento de
valores constantes de pH en el medio
interno del organismo
AMINOCIDOS PROTEICOS
MODIFICADOS
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las
protenas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a
los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones
ms frecuentes destacan:

HIDROXILACIN: Ejemplos tpicos son la 4-hidroxiprolina o la

5-hidroxilisina, que se encuentran en proporcin importante en
el colgeno. Estos AA se incorporan a la protena como P o como
K, y son posteriormente hidroxilados.

CARBOXILACIN: El E, por carboxilacin post-sinttica se

convierte en cido g-carboxiglutmico.
4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina -
carboxiglutmico
 Reacciones Quimicas
ADICIN DE IODO: En la tiroglobulina (una protena del
tiroides), la Tirosina sufre diversas reacciones de
iodacin y condensacin que originan AA como la
monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o
la liotirosina.

CONDENSACIN: La cistina es el resultado de la

unin de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-
S-).
 COO-
+
H3 N C H
CH2
SH
Cistena

COO- COO-
+ +
H3N CH H3N CH
CH2 S S CH2

Cistina
AMINOCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen ms de un centenar, sobre todo en
plantas superiores, aunque su funcin no
siempre es conocida. Se pueden dividir en tres
grupos:

1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el D-Glu

forman parte del peptidoglicano de la pared
celular de las bacterias. La gramicidina S es un
pptido con accin antibitica que contiene D-
Phe. En ciertos pptidos opioides de anfibios y
reptiles tambin aparecen D-aminocidos. D-
AlaD-GluD-Phe
2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS:
La L-ornitina y la L-citrulina son importantes
intermediarios en el metabolismo de la
eliminacin del nitrgeno y la creatina (un
derivado de la G) juega un papel importante
como reserva de energa metablica.
Tambin pertenecen a este grupo la
homoserina y la homocistena.
 Aminocidos no proteicos: intermediarios metablicos

COO- COO- COO- COO-

+ + +
H3N C H H3N C H H3N C H +
H3N C H
CH2 CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2OH
CH2 CH2 SH
NH3+ NH
O C Homocistena Homoserina
NH2

Ornitina Citrulina
Aminocidos no proteicos: DOPA

COO-
+
H 3N C H Catecolaminas
CH2

Hormonas
tiroideas
HO
OH

L-DOPA Melanina
(dihidroxifenilalanina)
 -Aminocidos

COO-
COO-
CH2
CH2
CH2
CH2
+ CH2
NH3
NH3+
-Alanina GABA
-Aminobutirato
 Modificaciones postraduccionales, 1

COO-
+
H H 3N C H
COO-
HO C CH2 CH2 +
H 3N C H
CH2
H 2C HC COO- CH2
H C OH
NH2+ HC COO-
CH2
COO-
NH3+
4-hidroxiprolina
4-carboxiglutmico
5-hidroxilisina
 SYSMEHFRWGKPV

-MSH (hormona estimulante de los melanocitos)

SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF

ACTH (Hormona corticotropa)

CYIQNCPLG Oxitocina

CYFQNCPRG Arginin-Vasopresina
Hormonas
CYFQNCPKG Lisin-Vasopresina peptdicas
TRH (Hormona liberadora de tirotropina)

NH2
O CO
O NH
NH N
O CH2

N
NH

Piroglutamil-histidil-prolinamida
 ECA
DRVYHPFHL DRVYHPF

Angiotensina I HL Angiotensina II

RPPGFSPFR Bradiquinina

KRPPGFSPFR Kalidina

Pptidos vasoactivos