Enzim

as Instituto Tecnolgico de Mrida

Maestra en Ciencias de los Alimentos y Biotecnologa

Bioqumica

Elva Avalos Flores

 Son el grupo ms variado y
especializado de las protenas.

Enzim Son biomolculas

especializadas en la
as catlisis de las
reacciones qumicas que
tienen lugar en la clula.
 Su funcin es
actuar como
catalizadores Un
catalizador, es
, permitiendo
un compuesto
que las que con su
Funci reacciones
que
sola presencia
aumenta la
n transcurren velocidad de
la reaccin sin
en los seres experimentar
vivos puedan ninguna
desarrollarse modificacin.
a un ritmo
 Estructura
de la enzima
Grupo prosttico: Coenzima o ion metlico
unido covalentemente o fuertemente a la
protena enzimtica.
Apoenzima o Apoprotena: Parte proteica de
la enzima. Da soporte y debilita enlaces.

Cofactor: Lleva a cabo la catlisis y es el puente

de unin ES.
Holoenzima: Enzima completo catalticamente
activo junto con su coenzima y/o iones metlicos
(protena unida a una coenzima o ion metlico).
Apoenzima + Cofactor

Centro activo: Lugar de unin de la enzima con

el sustrato y da especificidad al enzima.
 No sufren modificacin al final
de la reaccin.
No cambian la constante de
equilibrio de una reaccin
Caractersti qumica.
cas
Son muy especficas.
Actan en condiciones
moderadas de presin,
temperatura y pH.
Clasificaci
n
 Clasificacin internacional de los enzimas
Las enzimas se clasifican de acuerdo a las reacciones que
No. Clase Tipo de reaccin catalizada
catalizan.
Transferencia de electrones (iones hidruro o
1 Oxidoreductasa
tomos de H)
Reacciones de transferencia de grupos
2 Transferasas
qumicos diferentes al H
Reacciones de hidrlisis (transferencia de
3 Hidrolasas
grupos funcionales al agua)
Reacciones de soldadura o ruptura de
4 Liasas
sustratos
Transferencia de grupos dentro de
5 Isomerasas
molculas dando formas isomricas
Formacin de enlaces C C, C S, C O y C
6 Ligasas N mediante reacciones de condensacin
acopladas a la rotura de ATP
 Clasificacin internacional de los enzimas
No
Clase Reaccin general Ejemplos
.
Oxidoreducta NAD, FAD, Catalasa,
1
sa Peroxidasa
2 Transferasas Glucoquinasa
Lactasa, Aminotransferasa,
3 Hidrolasas
Quinasa

4 Liasas Acetacetato descarboxilasa

Fosfotriosa isomerasa,
5 Isomerasas
Fosofoglucosa isomerasa

6 Ligasas Piruvato carboxilasa

 Depende de la calidad de
Activid su conformacin proteica.
ad
Si se desnaturaliza o disocia en
Catalti sus subunidades se suele perder
ca la actividad cataltica.

Si se descompone en sus aminocidos

constituyentes siempre se destruye su
actividad cataltica.
 d Elementos inorgnicos que actan como
cofactores enzimticos
cataltic Cu2+ Citocromo oxidasa

a Fe2+ o Fe3+
Citocromo oxidasa,
catalasa y peroxidasa
Algunos no requieren K+ Piruvato quinasa
para su actividad mas
grupos qumicos que Hexoquinasa, glucosa
sus residuos de Mg2+ 6-fosfatasa y Piruvato
aminocidos. quinasa
Otros requieren de un Arginasa,
componente qumico Mn2+ ribonucletido
llamado cofactor. reductasa
Cofactor: Mo Dinitrogenasa
Uno o varios iones
Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Ni2+ Ureasa
Zn2+.
Se Glutatin peroxidasa
Carbnico peroxidasa,
 Coenzimas que actuan como portadores transitorios de
El cofactor tomos o grupos funcionales
Ejemplos de Precursor en la
tambin Coenzima grupos qumicos diera para los
puede ser transferidos
CO2
mamferos
Biocitina Biotina
una cido pantotnico y
Coenzima A Grupos acilo
molcula otras molculas
5-
orgnica o desoxiadenosilcobal tomo de H y grupos
Vitamina B12
amina (coenzima alquilo
metal- B12)
orgnica Flavinadenina
electrones
Riboflavina (vitamina
B 2)
deinucletido
llamada Electrones y grupos No se requiere en la
Lipoato
coenzima acilo dieta
Nicotidamina Acido nicotnico
Ion hidruro (:H - )
adenina dinucletido (niacina)
Piridoxina (vitamina
Piridoxal fosfato Grupos amino
B)
 Energa de activacin (G):
Representa la diferencia entre
los niveles energticos del
estado basal y el de transicin.
Mientras mas elevada es esta
energa mas lenta es la
reaccin.

La catlisis aumenta la
velocidad de reaccin
disminuyendo las energas de
activacin. (Las enzimas
disminuyen las energas de
activacin, par que la reaccin
ocurra mas rpidamente).
 (1) permite que los
reactantes (sustratos)
se unan a su centro
Para que una activo con una
reaccin orientacin ptima
para que la reaccin
qumica tenga La actuacin del (2)semodifica
produzcalas
enzima
lugar, las propiedades qumicas
del sustrato unido a su
molculas de centro activo,
debilitando los enlaces
los reactantes existentes y
deben chocar facilitando la
formacin de otros
con una energa nuevos
y una
orientacin
adecuadas.
 La nica misin del enzima
es acelerar la reaccin S P
Los enzimas alteran o P S, dado a que no se
las velocidades de gasta enzima en este
reaccin pero no los
equilibrios.
proceso el punto de
equilibrio no se afecta.

Intermediarios de
reaccin: Especie (es)
producidas en el transcurso
de una reaccin qumica
que tenga un tiempo de
vida finito.
 cerradura
Supone que la
estructura del
sustrato y la del
centro activo son
Modelo complementaria
s de s, de la misma
forma que una
unin llave encaja en
del S una cerradura.
Este modelo es
vlido en
muchos casos,
pero no es
 inducido
En algunos casos,
el centro activo
adopta la
conformacin
Modelo idnea slo en
presencia del
s de sustrato. La unin
unin del sustrato
centro activo del
al

del S enzima
desencadena un
cambio
conformacional que
da lugar a la
formacin del
 Gran parte de la
energa requerida para
Los grupos Enlaces no
disminuir la energa de
funcionales
Enlaces de la
covalentes covalentes
activacin proviene de
enzima pueden
interacciones de este
formarlos con un
tipo entre el sustrato y
Poder sustrato, enzima, formando el
activndolo para la
cataltico reaccin, o bien
complejo ES.

puede transferir un El establecimiento de

y grupo funcional del cada interaccin dbil
entre el complejo ES
especifici sustrato al enzima.
viene acompaado por
dad de la Estas interacciones
entre enzima y
liberacin de energa
libre que proporciona
enzima sustrato reducen la estabilidad a la
energa de interaccin.
activacin La energa
proporcionando una proporcionada por esta
va de reaccin interaccin enzima
 Principio 2 sobre el
aprovechamiento de
Principio 1 sobre el
Energa de aprovechamiento de
la energa no
covalente: Las
fijacin (GB): la energa no
interacciones dbiles
covalente : La mayor
Principal fuente parte del poder
estn optimizadas en el
estado de transicin de
de energa libre cataltico de las
la reaccin; los sitios
enzimas proviene de la
utilizada por los energa libre emitida al
activos de los enzimas
son complementarios
enzimas para formarse los mltiples
no a los sustratos sino a
disminuir la enlaces dbiles e
los estados de
interacciones entre E y
energa de S. esta energa de
transicin a travs de
los que pasan los
activacin de fijacin contribuye tanto
sustratos al ser
a la especificidad como
las reacciones. a la catlisis.
convertidos en
productos durante una
reaccin enzimtica.
 Aceleracin de la velocidad de una
Catli reaccin qumica mediante una
sustancia llamada catalizador, que
sis no es modificada por la reaccin.
Tipos de
catlisis
 Catlisis Catlisis
Catlisis
cido-base por iones
covalente
general metlicos
Solo utiliza iones Se da la Se da la
H+ o OH-. formacin de un utilizacin de
Transferencia de enlace covalente metales unidos
protones transitorio entre fuertemente al
facilitados por enzima y enzima o la
otras clases de sustrato, dando captacin de
molculas . como resultado metales que
una nueva ruta estn en solucin
con una energa junto al sustrato.
de activacin
inferior a la ruta
no catalizada.
 Disciplina que estudia el
mecanismo de una reaccin
catalizada enzimticamente.
Cintica Su mtodo consiste en la
enzimti determinacin de la velocidad
ca de la reaccin y del modo en
que esta cambia en respuesta
a cambios en los parmetros
experimentales.
 La velocidad de una
reaccin catalizada por
una enzima se ve
afectada por la
concentracin de
sustrato.

La velocidad de una
reaccin es igual a la
variacin de la
concentracin del
sustrato por unidad de
tiempo.
 La Vmx
estima el
La Km nos da
nmero de
una idea la
afinidad que centros activos
tiene el enzima del enzima.
por su sustrato,
cuanto mayor es
Km menor es la La Vmx es la
afinidad velocidad que
(predominan las obtendramos
formas E y S cuando todo el
libres), cuanto
menor es Km enzima se
mayor es la encuentra
afinidad unido al
sustrato.
Orden de
reaccin
 Reaccin de
Reaccin de segundo
Reaccin de
primer orden orden
orden cero Aquella en la que la
La velocidad velocidad de formacin
del producto depende
La velocidad de formacin directamente de la
de formacin de los concentracin de dos
sustratos (como en una
del producto es productos es reaccin de
independiente directamente condensacin) o bien
de la del cuadrado de la
proporcional a concentracin de un
concentracin
la nico sustrato (como en
de sustrato una reaccin de
concentracin dimerizacin)
del sustrato
n de
Estos investigadores llegaron a
Michae esta ecuacin mediante su
lis- hiptesis de que el paso limitante
de velocidad en las reacciones
Mente enzimticas es la descomposicin
n del complejo ES para formar el P
y el E libre.
Km es la concentracin de un
sustrato para la cual la velocidad
de reaccin es la mitad de la
velocidad mxima.
Ecuaci Haga clic en el icono para agregar una
imagen
n de
Michael
is-
Menten
Representa
cin de
Lineweaver
-Burk
 Todas las enzimas poseen un pH
optimo en el que desarrollan la
mxima actividad.
Si el pH es menor o superior al optimo
Activida la actividad enzimtica se ve afectada
y decrece.
d Esto sucede debido a que algunas
enzimti cadenas laterales de aminocidos
pueden actuar como cidos o como
ca y pH bases desarrollando con ello funciones
criticas en el sitio activo de la enzima
el cual es dependiente del
mantenimiento de un cierto estado de
ionizacin.
 En las reacciones catalizadas
por enzimas se produce un
Actividad brusco descenso de la
enzimtic actividad cuando se alcanza
ay una temperatura crtica.
Temperat Este efecto no es ms que un
ura reflejo de la desnaturalizacin
trmica del enzima cuando se
alcanza dicha temperatura.
resaltar que esa
aparente
temperatura
ptima no es
ms que el
resultado de
dos procesos
contrapuestos:
1) el
incremento
habitual de la
velocidad de
reaccin con la
temperatura y
2) la
desnaturalizaci
 Grupo de enzimas que
funcionan
Enzimas
conjuntamente en rutas
regulador
es secuenciales para llevar
a cabo un proceso
metablico determinado
 Tipo de enzima reguladora, que posee dos
o ms cadenas polipeptdicas.

Enzima Son aquellos que, adems del centro

activo mediante el cual interactan con el
s sustrato, poseen otro centro de unin
llamado centro alostrico mediante el
alostri cual interactan con otra molcula
denominada efector o modulador
cas Posee uno o ms sitos reguladores para
permitir la fijacin del modulador.
Catalizan las etapas reguladoras.
Los moduladores
alostricos pueden
ser de dos tipos:
unos estimulan la
actividad del
enzima al unirse al
centro alostrico,
reciben el nombre
de moduladores
positivos o
activadores;
otros la inhiben y
se llaman
moduladores
negativos o
inhibidores
 Cuando la reaccin del enzima
reguladora se hace mas lenta,
todos los enzimas posteriores
operan a velocidad reducida, ya
Retroinhibic
que sus sustratos se encuentran
in
en menor concentracin; de
este modo se equilibra la
velocidad del producto final con
las necesidades de la clula.
Inhibicin
enzimtica
Inhibicin
competiti
va
El inhibidor
competitiv
o compite
con el
sustrato
por el sitio
activo del
enzima.
Inhibicin
acompetiti
va
El inhibidor
acompetitivo
se fija a un
sitio distinto al
que se fija el
sustrato en el
sitio activo y
a diferencia
del inhibidor
competitivo
solo se une al
complejo ES.
Inhibicin mixta
Inhibicin
Se unen a sitios irreversible
separados pero
pueden unirse Los inhibidores
tanto al E como al
irreversibles se
ES.
Inhibidor mixto se fija a un combinan con o
sitio distinto al del sustrato destruyen un grupo del
pero se fija tanto al E como al
enzima que es esencial
ES.
para su actividad o
aquellos que forman
una asociacin no
covalente muy estable.