LOS MECANISMOS PARA LA

FORMACION DE ATP
 Humberto Fernndez Moran examin
mitocondrias aisladas, con la ayuda de la
tcnica de tincin negativa. Al hacer esto
observ una capa de esferas unidas a la
matriz de la membrana interna.

Posteriormente Efraim Rocker aisl estas

mismas esferas y las llamo factor de
unin 1. Efraim descubrio que dichas
esferas se comportaban como una enzima
que hidroliza el ATP, es decir una ATP-asa.
 La funcin de las esferas F 1 es
contener el sitio cataltico en el que se
lleva a cabo la formacin de ATP.
1.- Las enzimas no afectan la
constante de equilibrio de la reaccin
que catalizan.
2.- Las enzimas son capaces de
catalizar las reacciones en un sentido y
en el contrario.
TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR
 Estructura de la sintasa de
ATP
Protena con forma de hongo, formada
por 2 partes una zona cataltica (f1) y
una zona basal (f0).
La zona basal se encuentra unida a la
superficie interna de las membranas
de las crestas de las mitocondrias.
La porcin F0 reside dentro de la
membrana, mientras que F1 est en
la matriz.
 La base F0 contiene un canal por el
cual se conducen los p+ desde el
espacio inter-membranoso a la
matriz.
TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR

F1= 3:3:1:1:1
 Mecanismo de cambio de
unin
1.La E liberada con el mov. del p+,
no se usa para impulsar la
fosforilacin del ADP en forma
directa, sino que se emplea en
cambiar la afinidad de unin del sitio
activo por el producto ATP.
 2.- Cada sitio progresa de manera
sucesiva por tres diferentes
conformaciones con afinidades
distintas por los sustratos y los
productos
 El ATP se sintetiza por catlisis
rotatoria, en la que una parte de la
sintasa de ATP rota en relacin con
otra parte.
TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR
EVIDENCIA QUE APOYA EL
MECANISMODE CAMBIO EN
LA UNIN Y CATALISIS
ROTATORIA
 La publicacin de Jhon Walker y sus
colegas de un modelo atmico
detallado de la cabeza F1
proporcion mucha evidencia
estructural notable que apoya el
mecanismo de cambio de unin de
Boyer.
TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR
 Revelo la estructura de cada uno de
los sitios catalticos en una enzima
esttica.
La subunidad gama de la enzima
mantiene una posicin perfecta dentro
de la sintasa de ATP.
La condensacin de ADP y Pi para
formar ATP ocurre cuando cada
subunidad est en la conformacin T.
 El trabajo de Masasuke Yoshida y sus
colegas demuestra que la sintasa de
ATP opera como un motor rotatorio
muy eficiente.
Solo se conocen dos estructuras
biologicas que contienen partes
rotatorias: las sintasas de ATP y los
flagelos bacterianos.
 La construccin de motores de
dimensiones manomtricas implica
un reto particular y ya comenzaron
los intentos para impulsar
dispositivos inorgnicos simples.
Algn da, los seres humanos podran
emplear ATP en lugar de electricidad
para impulsar algunos de sus
instrumentos ms delicados.
 TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR

1.- Las subunidades c de la base F0 se

ensamblan en un anillo que se encuentra dentro
de la bicapa de lpidos.
 3.-El movimiento
colina debajo de los
protones por la
membrana impulsa
la rotacin del anillo
de subunidades c.

4.- La rotacin del

anillo c de F0
proporciona la fuerza
de torsin de la
subunidad gamma
unida, lo que
conduce a la sntesis
TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR
y liberacin de ATP.