DEFINICIN

Las enzimas son polmeros biolgicos, las cuales tienen el poder

de catalizar, facilitar y agilizar determinados procesos sintticos y
analticos,
Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su
velocidad.

LAS
LAS REACCIONES
REACCIONES CATALIZADAS
CATALIZADAS POR
POR
LAS
LAS ENZIMAS
ENZIMAS LLEGAN
LLEGAN AA SER
SER DESDE
DESDE UN
UN
MILLON
MILLON HASTA
HASTA 100
100 MILLONES
MILLONES AA VECES
VECES
MUY
MUY RAPIDAS
RAPIDAS QUE
QUE LA
LA MISMA
MISMA REACCION
REACCION
NO
NO CATALIZADA
CATALIZADA
 CARACTERSTICAS

Peso molecular bastante elevado.

Catalizadores de naturaleza protenica.
Nivel cuaternario.
Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular.
Tienen elevada especificidad.
Son activas a concentraciones pequeas.
La mayora son solubles en agua.
Constituyen bases de reacciones.
Graduar la velocidad de una reaccin.
No son afectados por la reaccin que catalizan.
 ENZIMAS : GENERALIDADES

Son molculas proteicas que incrementan el

incremento de las reacciones qumicas y sin
experimentar cambios durante el proceso.
Se encargan de todas las funciones
metablicas desde las ms simples hasta las
ms complejas.
En general toman una denominacin dada por
la Unin Internacional de Bioqumica y
Biologa Molecular.
 ENZIMAS : GENERALIDADES

Manteniendo el PH y temperatura corporal

estable las reacciones metablicas seran
demasiado lentas para ser ejecutadas.
Enzimas aumentan la velocidad de la
reaccin sin cambiar su estructura durante la
reaccin , regenerndose al final de la
reaccin.
Importante : Solo disminuye la energa de
activacin pero se mantiene la termodinamia
de la reaccin.
 ESTRUCTURA ENZIMTICA

Por su estructura y composicin qumica puede

afirmarse que el origen de las enzimas est
vinculando al origen de las sustancias proteicas

Tambin en el laboratorio se ha intentado la

sntesis de protenas a partir de aminocidos.

En las mitocondrias existe un sistema de

transportede electrones que determinan
importantes fenmenos de oxido
reduccin, durante los cuales se forman
notables cantidades de ATP
 SISTEMA ENZIMTICO

SUSTRATO ENZIMA

Compuesto qumico que Produce una catlisis y su

sufre la reaccin qumica resultado es un producto

La reaccin especfica que una enzima controla depende de un

rea de su estructura terciaria: SITIO ACTIVO y en ella ocurren
las actividades con otras molculas.
 NATURALEZA
QUMICA DE LAS
ENZIMAS

Las
Las enzimas
enzimas son
son inactivadas
inactivadas a
a altas
altas temperaturas
temperaturas y,
y, en
en general,
general, la
la cintica
cintica
de
de la
la desnaturalizacin
desnaturalizacin trmica
trmica de
de las
las enzimas
enzimas da
da resultados
resultados muy
muy
parecidos
parecidos a
a los
los de
de la
la desnaturalizacin
desnaturalizacin trmica
trmica de
de las
las protenas
protenas

Las
Las enzimas
enzimas son
son activadas
activadas en
en una
una zona
zona muy
muy restringida
restringida de
de pH,
pH, y
y presenta
presenta
un
un punto
punto ptimo
ptimo de
de pH
pH donde
donde su
su actividad
actividad es
es mayor.
mayor.

las
las enzimas;
enzimas; en
en general,
general, son
son solubles
solubles en
en agua
agua o
o soluciones
soluciones salinas,
salinas,
insolubles
insolubles en
en alcohol,
alcohol, precipitan
precipitan con
con determinadas
determinadas concentraciones
concentraciones de
de
sales
sales neutras
neutras
 PROPIEDADES DE LAS
ENZIMAS
PRESENCIA DE SITIOS ACTIVOS :
Se trata de surcos tridimesionales, secuencia
aminoacdica, que se vincula con el Sustrato.
EFICIENCIA CATALTICA :
Velocidad de las reacciones mediadas por
enzimas es medida en unidades de sustrato
convertidas en productos por segundo (UNIDAD
DE RECAMBIO)

9
 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

ESPECIFICIDAD :
Enlace entre Sustrato y sitio activo se da bajo
el principio de llave cerradura ; slo uno o
pocos sustratos se fijan a una determinada
enzima.
COFACTORES :
Sustancias como iones metlicos y
coenzimas unidas a enzimas; de esto se
derivan trminos como HOLENZIMA ,
APOENZIMA.

10
COFACTORES ENZIMTICOS

En esencia se trata de molculas muy

pequeas , orgnicas o inorgnicas que
requiere la APOENZIMA para su respectiva
activacin.

LA Lisina oxidasa requiere la unin dbil

al cobre para activarla.

A diferencia de los cofactores, los grupos

prostticos estn unidos con firmeza a la
apoenzima

11
 CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS
SEGN EL TIPO DE REACCIN

Las enzimas se denominan aadiendo asa al

nombre del sustrato con el cual reaccionan

Algunas enzimas, de manera especial las que

fueron descubiertas en un principio, recibieron
nombres ligados ms bien a su sitio de procedencia
anatmica que no siguen ninguna regla ni sistema;
tal es el caso de la ptialina de la saliva
 Oxido-reductasas

Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la

molcula (dadora) a otra (aceptora).

Su clasificacin se basa en la naturaleza qumica del

sustrato atacado y en la del aceptor.

grupos aldehdos.

grupos acilo.
grupos glucsidos.
grupos fosfatos (kinasas).
 LAS TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del

hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin:
A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin

representada en la Figura de abajo:

glucosa + ATP

ADP+ glucosa-6- fosfato

 LAS HIDROLASAS

Esta clase de enzimas actan normalmente sobre

las grandes molculas del protoplasma, como son la
de glicgeno, las grasas y las protenas.
A este grupo pertenecen protenas muy conocidas:
la pepsina, presente en el jugo gstrico, y la tripsina
y la quimio tripsina, segregada por el pncreas.
Desempean un papel esencial en los procesos
digestivos, puesto que hidrolizan enlaces ppticos,
estricos y glucosdico.
 LAS ISOMERASAS

Transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir,

de idntica formula emprica pero con distinto desarrollo. Son
las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerizacin,
sea ptica, geomtrica, funcional, de posicin.
Las isomerasas cis trans modifican la configuracin
geomtrica a nivel de un doble ligadura.

Algunas isomerasa actan realizando inversiones muy

complejas, como transformar compuestos aldehdos en
compuestos cetona, o viceversa.
 LAS LIASAS

Estas enzimas construyen raramente enlaces entre tomos de

carbono, o bien entre carbono y oxgeno, carbono y nitrgeno, y
carbono y azufre. Los grupos separados de las molculas que de
sustrato son casi el agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco.
Algunas liasa actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy
txicos, escindindolos; otros separan el carbono de numerosos
sustratos.
 Ligasas

(Formacin de enlaces, con

aporte de ATP).

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
 D E
OS
M
S N
NI
A C I
C
E AC
M
 Las enzimas se unen a los
reactivos (sustratos)
reduciendo la energa de
activacin

Cada enzima tiene una forma

nica con un sitio o centro
activo en el que se une al
sustrato

Despus de la reaccin,
enzimas y productos se
separan.

Las molculas enzimticas no

han cambiado despus de
participar en la reaccin
MODELOS DE UNIN
MODELOS DE UNIN
DEFINICIN ACTIVIDAD
ENZIMTICA
Es el nmero de moles de sustrato que
reaccionan para formar producto, por
mol de enzima y por unidad de tiempo.
Esto supone que la enzima est
plenamente saturada con sustrato y
por tanto que la reaccin se efecta
con su mxima rapidez
El ndice de recambio muestra la
eficiencia impresionante de la catlisis
enzimtica
 LOS FACTORES DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA

EFECTOS DE LOS CAMBIOS DEL

PH:

Sitio activo requiere una ionizacin

adecuada para la interaccin. De
esta manera si hay cambios en
PH baja velocidad de reaccin.
Las cadenas laterales de
aminocidos tienen carcter inico
y si aumenta o disminuye PH se
desnaturaliza la proteina.
PH ptimo de funcionamiento de
algunas enzimas difiere de otras
que no toleran ambientes cidos o
alcalinos.

32
 EFECTO DE LOS
CAMBIOS DE
TEMPERATURA:

El incremento de la
temperatura genera
aumento del nmero de
enlaces ES pero eso tiene
una velocidad mxima.
Si se sigue elevando la
temperatura, se genera
Desnaturalizacin de las
enzimas = Velocidad de las
reacciones se hace menor.
33
 I C A
T
ZIM
EN
I CA
T
CI N
 Cintica Enzimtica
La cintica enzimtica es el anlisis cuantitativo del efecto
de cada uno de los factores que intervienen en la actividad
enzimtica, que se evala a travs de la velocidad de la
reaccin catalizada.
Las variables ms importantes son:
Concentracin de enzima, sustratos y productos
(incluyendo inhibidores y/o activadores)
pH
Temperatura
Cintica Enzimtica
 MODELO CINTICO DE MICHAELIS-
MENTEN
CLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN

ENZIMA

V = velocidad de la reaccin
catalizada por la enzima

La representacin grfica de la ecuacin de Michaelis-Menten es

una hiprbola . La Vmax corresponde al valor mximo al que
tiende la curva experimental, y la Km corresponde a la
concentracin de sustrato a la cual la velocidad de la
reaccin es la mitad de la Vmax.
 FACTORES QUE AFECTAN LA
CINTICA ENZIMTICA:
INHIBIDORES
Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de una
enzima: son los inhibidores.

Irreversibles
E + I EI
se unen fuertemente a la E y el complejo no se
disocia

Reversibles
E + I EI
 INHIBIDORES REVERSIBLES
Pueden actuar de 3 modos:
Ocupan temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el S original:
inhibidor competitivo

Se unen a otro sitio en la Enz y alteran su

conformacin espacial, impidiendo su unin al
S: inhibidor no competitivo

Se unen al complejo E-S impidiendo la

catlisis del sustrato: inhibidor
acompetitivo
 Inhibidores Reversibles
inhibidor competitivo

Compiten con el sustrato por el

sitio activo de la enzima
Se une solo a la enzima libre
V mx no se altera y K M cambia
 Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo
aumenta la Km

Km Km
Sin con
inhibidor inhibidor
Inhibicin enzimtica Inhibicin competitiva

sustrato

inhibidor

Enzima
Enzima

Sin inhibidor
con inhibidor

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares

qumicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo
con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la
cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
 Inhibidores Reversibles
inhibidor no competitivo

Se une a un lugar diferente del sitio

activo la enzima
Se une a la enzima libre y tambin al
complejo enzima-sustrato
Por accin del inhibidor disminuye la
Vm pero el valor de Km no se altera
 Inhibidores Reversibles
inhibidor no competitivo
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio
diferente del sitio activo
 Inhibicin no competitiva
sustrato

No se produce la
catlisis

Enzima Enzima

Sin inhibidor Con inhibidor

inhibidor

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la

enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la
conformacin de la molcula de tal manera que, aunque se
forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catlisis.
Este tipo de inhibicin depende solamente de la concentracin
de inhibidor.
 Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo

Se une a un lugar diferente del sitio

activo de la enzima
Se une slo al complejo enzima-
sustrato
Los efectos que tiene: disminuye el
valor de Km y tambin el de Vmx
INHIBIDORES REVERSIBLES
INHIBIDOR ACOMPETITIVO

P S
 Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo

I P
 IMPORTANCIA CLNICA DE LAS
ENZIMAS
Es necesario recordar en el plasma hay
dos tipos de enzimas.
El primer tipo de enzimas aparecen y se
detectan en el plasma producto de la
secrecin activa de ciertos tipos celulares
(ejemplo cimgenos)
El segundo tipo de enzimas, que es el ms
numeroso, resulta de la descarga de las
clulas cuando se da el recambio celular.

49
 ENZIMAS PLASMTICAS Y
ENFERMEDAD
La lesin o destruccin de tejidos puede
generar liberacin exagerada de enzimas
extracelulares y esto permite detectar
enfermedades diversas.
El ejemplo clsico es la elevacin
plasmtica brusca de Alaninotransferasa
en lesiones hepatocelulares ( ejemplo una
infeccin por virus de la hepatitis B)
50
 ENZIMAS PLASMTICAS Y ENFERMEDAD

En la obstruccin intra o extraheptica de la

va biliar se incrementa notablemente la
fosfatasa alcalina.
En los pacientes con cncer de prstata y
metstasis seas y destruccin de hueso
hay aumento plasmtico de las fosfatasas
cidas prostticas.
Destruccin de fibra muscular estriada
esqueltica : ALDOLASAS aumentadas en el
plasma.

51
 APLICACIONES MDICAS DE LA INHIBICIN
ENZIMTICA

Usando los antibiticos del grupo de los

Betalactmicos se logra inhibir las
enzimas que controlan la sntesis de la
pared celular.
Efecto final : Bacterias destruidas porque
se quedan sin la pared celular: Se curan
las infecciones generadas por estos
grmenes.

52
 APLICACIONES MDICAS DE LA
INHIBICIN ENZIMTICA

Normalmente, en el organismo humano existe

una Enzima Convertidora de Angiotensina
( ECA )de manera que la ECA hace que pase la
Angiotensina I a Angiotensina II.
El problema es que Angiotensina II produce
vasoconstriccin: Aumenta la presin arterial.
Se han diseado medicamentos que inhiben la
ECA ( IECAs) y son captopril, enalapril.

53
 N
C IO
E N
AT
SU
O R
P
AS
C I
A
GR