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INGENIERIA AMBIENTAL

Tema : LAS PROTENAS


Ing.Qum.Carlos Altamirano C.
LAS PROTENAS

Las protenas son Biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y en menor


medida P y S y otros elementos ( Fe, Cu, Mg,). Son polmeros no ramificados de
aminocidos (a.a) que se unen mediante enlaces peptdicos. Son las molculas
orgnicas ms abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en la variedad de
funciones diferentes que pueden desempear.

Aminocidos Resto aminoacdico


Se clasifican en:
Estructura de las protenas

La funcin de las protenas est basada en su estructura


tridimensional (orientacin en el espacio de las cadenas
polipeptdicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente
y cada uno se construye a partir del anterior:

1.- Estructura primaria.- Constituida por la secuencia de aa


de la cadena polipeptdica. Las distintas protenas se
diferencian por el nmero, tipo y orden en que se
encuentran los aa, lo cual es consecuencia de la expresin
gentico. Cualquier alteracin en el orden de los aa
determina otra protena. Esta estructura se mantiene por
la rigidez de los enlaces peptdicos. Pero el resto de los
enlaces pueden girar libremente. La secuencia de aa
determina los dems niveles estructurales al establecer un
plegamiento tridimensional especfico y se utiliza para
estudios evolutivos.
2.- Estructura secundaria
Es la disposicin espacial que adopta la
secuencia de aa debido a la capacidad de
de los posibles plegamientos dando lugar
a estructuras estables. La estructura
secundaria puede ser de dos tipos:

Hlice El esqueleto de la cadena


polipeptdica se encuentra arrollado de
manera compacta alrededor del eje
longitudinal de la molcula, y los grupos R
de los distintos restos de aa sobresalen
de esta estructura helicoidal, que tiene
forma de escalera de caracol. Cada giro
de la hlice abarca 3,6 residuos
aminocidos, ocupando unos 0,56 nm del
eje longitudinal
Estructura o en lmina plegada
En este caso, los grupos peptdicos de los
diferentes restos aminocidos
establecen puentes de hidrgeno con los
de las cadenas vecinas (puentes de
hidrgeno intercatenarios).
Muchas de estas cadenas colocadas
paralelamente unas a otras forman una
estructura en zig-zag que recuerda a
una hoja de papel plegada, en la que los
grupos R de los distintos aminocidos se
encuentran sobresaliendo por ambas
caras de dicha hoja. El esqueleto de la
cadena polipeptdica se dispone con los
grupos R de los aminocidos
proyectndose alternativamente a uno y
otro lado de dicho esqueleto.
3.- Estructura terciaria
Las cadenas polipeptdicas se hallan plegadas de un
modo complejo formando arrollamientos compactos
que tienden a adoptar una forma aproximadamente
esfrica, son generalmente solubles en agua y
desempean un gran nmero de funciones biolgicas
(Las enzimas son protenas globulares); Presenta en
tramos rectos hlice en los y estructura en las
dobleces. En contacto con el agua, los grupos R polares
de los aa se proyectan hacia el exterior y los R no
polares (hidrfobos) se encuentran en el interior de la
estructura, ejerciendo interacciones hidrofbicas entre
s. Estas fuerzas son de dos tipos:
a) enlaces covalentes (puentes disulfuro entre los
grupos -SH de los restos de cistena);
b) interacciones dbiles entre los grupos R de
distintos aminocidos (puentes de hidrgeno,
interacciones inicas, fuerzas de Van der Waals)
4.- Estructura cuaternaria

Las protenas oligomricas estn formadas por un


nmero variable de cadenas polipeptdicas
llamada subunidades . La presentan aquellas
protenas que tienen ms de una cadena
peptdica. Cada cadena constituye una subunidad.
- Si estn formadas por dos subunidades se llaman
dmeros: ej: queratina.
- Si estn formadas por tres subunidades se
llaman trmeros: ej: colgeno
- Si estn formadas por cuatro subunidades se
llaman tetrmeros: ej: hemoglobina
- Si estn formadas por muchas subunidades se
llaman polmeros: ej: filamentos de actina
Propiedades de las protenas

Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales R libres y de
que estos se puedan interrelacionar con el medio.

Solubilidad.- Debido a su gran tamao son insolubles en agua o se disuelven formando coloides. Este es el caso
de las protenas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrgeno con el agua formando
coloides. Las fibrilares son insolubles.

Especificidad.- Los glcidos y lpidos son los mismos en todos los seres vivos pero las protenas son especficas de
cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la cadena
peptdica como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la informacin gentica, ya que la
sntesis de protenas est controlada por los cidos nucleicos. As protenas homlogas (que desempean la
misma funcin) presentan diferencias en su secuencia de aa y sern grandes entre especies alejadas
evolutivamente y pequeas entre especies emparentadas.

Ej. Ser ms parecida la hemoglobina humana a la del chimpanc que a la del perro. De ah que la estructura
primaria se utilice para estudios evolutivos. Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e
injertos. Al introducir una nueva protena el organismo la reconoce como extraa y fabrica anticuerpos para su
destruccin.
Desnaturalizacin
Es un cambio en la estructura tridimensional de la
protena cuando se la somete a cambios bruscos de
pH, de temperatura, accin de rayos ultravioletas,
detergentes, cidos o bases fuertes, agitacin
fuerte. Lo que provoca la rotura de los enlaces con
la consiguiente prdida de su estructura y por tanto
de su funcin. No afecta a la estructura primaria. Si
la desnaturalizacin es suave, al restablecer las
condiciones iniciales puede recuperar su estructura
y a esto se le llama renaturalizacin. La
desnaturalizacin provoca generalmente una
disminucin de la solubilidad y la protena
precipita. Ejemplo: La leche que se corta cuando la
casena, que era soluble, se desnaturaliza y
precipita formando el yogurt. (Se debe a que las
bacterias transformaron la lactosa en cido lctico
provocando un ascenso de PH.
Clasificacin de las protenas

Se clasifican tomando como criterio su composicin, forma, estructura y solubilidad.

Holoprotenas.- Son protenas simples, compuestas nicamente por aminocidos. Pueden ser:

a) Protenas globulares: Son ms o menos redondeadas, solubles en agua (coloides), tienen


estructura terciaria o cuaternaria y funcin dinmica. Las ms importantes son:
Albminas: Tienen funcin de reserva y transportadoras, como la ovoalbmina de la clara de
huevo y la lactoalbmina de la leche y la seroalbmina de la sangre.
Globulinas: , , globulinas.
Protaminas e histonas: Asociadas a los cidos nucleicos. Las primeras slo en espermatozoides
b) Protenas fibrilares, filamentosas o escleroprotenas: Son alargadas ya que carecen de
estructura terciaria y nicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua y
generalmente estructurales. Destacan:
Colgeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y seo. Tiene funcin de proteccin y
soporte. Al cocerlo da gelatina.
Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uas, plumas.
HETEROPROTENA.- Una protenas conjugadas o heteroprotena es una molcula que presenta
una parte proteica (apoprotena) y parte no proteica menor llamada grupo prosttico. Todas
son globulares, y se clasifican en funcin del grupo prosttico.

+ Fosfoprotenas: Presentan cido fosfrico y son de carcter cido. Enzimas. (casena alfa, beta
y gamma).

+Glucoprotenas: Glcido unido covalentemente a la protena. Desempean funciones


enzimticas, hormonales, de coagulacin etc. Destacan las inmunoglobulinas.

+Lipoprotenas: Lpido ms protena. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero.


Por ejemplo los quilomicrones.

+Nucleoprotenas: cido nucleico ms protena. Hay dos tipos, los que presentan cido
ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).