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Universidad Michoacana de San Nicolás de Hidalgo

Facultad de Ciencias Medicas y Biológicas Dr. Ignacio Chaves

Bioquímica Medica

MODULO III:
ÁCIDOS NUCLEICOS
Y BASES
BIOQUÍMICAS DE LA
GENÉTICA MÉDICA
Y DEL CÁNCER
Gloria Guadalupe Medina Ramírez
María Dioselin Bibian Marín
Guadalupe Itzel Velázquez Barajas
IV. ÁCIDOS
NUCLEICOS.
4.1.1 DEFINIR QUÉ
ES UN ÁCIDO
NUCLEICO, UN
NUCLEÓTIDO, UN
NUCLEÓSIDO Y UNA
BASE
NITROGENADA
4.1.1 Definir qué es un ácido nucleico, un nucleótido,
un nucleósido y una base nitrogenada

• Acido nucleico: Son macromoléculas formadas por la


unión de moléculas más pequeñas llamadas nucleótidos

• Los nucleótidos son moléculas formadas por las


bases nitrogenadas unidas mediante un enlace glucosidico
a un azúcar que cada vez se
une mediante un enlace éster a un
grupo fosfato.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.1 Definir qué es un ácido nucleico, un nucleótido, un
nucleósido y una base nitrogenada

• Nucleosido: La unión de una base nitrogenada


con una pentosa forma un nucleósido por
medio de un enlace glicosídico

• Base nitrogenada: Son compuestos orgánicos cíclicos, con


dos o más átomos de nitrógeno, que
constituyen una parte fundamental de lo nucleótidos,
nucleósidos y ácidos nucleicos

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición,


España, Elsevier, 2015
4.1.1 Definir qué es un ácido nucleico, un nucleótido, un
nucleósido y una base nitrogenada

Nomenclatura de los nucleósidos y
nucleótidos.
Adenina Adenosina Ác.Adenílico

Guanina Guanosina Ác. Guanílico

Hipoxantina Inosina Ác.Hipoxanílico

Citosina Citidina Ác.Citidílico

Uracilo Uridina Ác.Uridílico

Timina Timidina Ác.Timidílico

Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015


4.1.2 CONOCER LA
COMPOSICIÓN
ELEMENTAL
QUÍMICA DE LOS
ÁCIDOS
NUCLEICOS.
4.1.2 Conocer la composición elemental química de
los ácidos nucleicos.
• Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el
ácido desoxirribonucleico o ADN y el ácido
ribonucleico o ARN.

• El azúcar (pentosa) que contienen: la desoxirribosa


en el ADN y la ribosa en el ARN
• Tienen una función estructural formando el esqueleto
del polinucleótido.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
Piña Garza Eduardo Laguna, Bioquímica de Laguna, 7ª ed, México, El manual moderno, 2013
4.1.2 Conocer la composición elemental
química de los ácidos nucleicos.
• Las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina,
citosina y timina en el ADN; uracilo
en el ARN.
• Son las que contienen la información genética.
• Se unen al carbono 1' del azúcar
y los nitrógenos de las posiciones 3
(pirimidinas) o 9 (purinas)
4.1.2 Conocer la composición elemental
química de los ácidos nucleicos.
• El fosfato reacciona con el hidroxilo (-OH) del C5
del azúcar a través de un enlace tipo éster.

• El ácido Fosfórico en la cadena de


ácido nucleico une dos pentosas a través
de una unión fosfodiester.

Esta unión se hace entre el C-3


de una pentosa, con el C-5 de
la siguiente.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
Piña Garza Eduardo Laguna, Bioquímica de Laguna, 7ª ed, México, El manual moderno, 201
4.1.2 Conocer la composición elemental
química de los ácidos nucleicos.
4.1.3 CONOCER LA
CLASIFICACIÓN
DE LAS BASES
NITROGENADAS
4.1.3 Conocer la clasificación de las bases
nitrogenadas

• Pirimìdicas

•Púricas

Feduchi, Blasco, Romero, Yañez, Bioquímica “conceptos esenciales”; editorial médica panamericana; 2010
4.1.4 ENLISTAR LAS
CARACTERÍSTICAS
ESENCIALES DE
LAS BASES
PÚRICAS Y
PIRIMÍDICAS
4.1.4 Enlistar las características esenciales de
las bases Púricas y pirimídicas

• Pirimidinicas: Heterocíclico de 6 átomos

• Púricas: formada por unión de 2 anillos


(de 6 elementos, de tipo pirimidina
y de 5 elementos de estructura imidazólica)
4.1.5 EXPLICAR
BREVEMENTE EL
METABOLISMO DE LAS
BASES PURINAS
4.1.5 Explicar brevemente el metabolismo de las bases
purinas

Principal vía: “Síntesis del Novo”

(Anillo purina se sintetiza de pequeños


componentes)
https://www.google.com.mx/search?q=higado+hepatocitos+citoplasma&espv=2&biw=1600
&bih=794&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwiZ0qSX_enPAhVM4GMKHXA
UBEEQ_AUIBigB#tbm=isch&q=higado+&imgdii=kdYJIK7QT1h4fM%3A%3BkdYJIK7QT
1h4fM%3A%3B3UMOPzF0yl8pVM%3A&imgrc=kdYJIK7QT1h4fM%3A

1.Ribosa-5-fosfato (vía de las pentosas)

2.Ribosa fosfato pirofosfocinasa (PRPP sintetasa)


ATP

5-fosforribosil-pirofosfato (PRPP)
10 Reacciones
John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.5 Explicar brevemente el metabolismo de las
bases purinas

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.5 Explicar brevemente el metabolismo de las
bases purinas

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.5 Explicar
brevemente el
metabolismo de las
bases purinas

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.5 Explicar brevemente el metabolismo de las bases
purinas
Vía: “Rescate”

Reciclaje de purinas por degradación de nucleótidos

PRPP molécula que inicia esta vía

Las purinas libres son rescatadas por dos enzimas

Adeninafosforibosil transferasa
(APRTasa) hipoxantinaguaninafosforibosil transferasa
(HGPRTasa)

Reduce el gasto de energía intercelular

La ausencia de enzimas produce síndromes clínicos

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.5 Explicar brevemente el metabolismo de las bases
purinas

APRTasa
Adenina PRPP AMP + PPi

HGPRTasa
Guanina PRPP GMP + PPi

HGPRTasa
hipoxantina IMP + PPi
PRPP

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.5 Explicar brevemente el metabolismo de las
bases purinas
Análogos como inhibidores de la síntesis de
purinas Cuando se incorporan bases equivocadas se detiene división
Fármacos anti cancerígenos

 Mercaptopurina inhibe la conversión de IMP a GMP-AMP


 Antagonistas del folato (metotrexate) transferencia C
 Azaserina (diazoacetil-L-serina) antagonista a glutamina
 Análogos de nucleótidos sintéticos como agentes anti cáncer (6-tioguanina 8-aza guanina)

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.5 Explicar brevemente el metabolismo de las
bases purinas

Acido Úrico
Urato monosódico

500-700mg
5 g purina por día
0.5 acido úrico

Mujeres 2-5 mg/dl


Hombres 3-7 mg/dl

Xantina Xantina
oxidasa oxidasa

• Purinas libres hipoxantina xantina acido


úrico
John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.6 CONOCER
UNA PATOLOGÍA
EN LA QUE ESTE
IMPLICADA UNA
ALTERACIÓN EN
EL METABOLISMO
DE LAS BASES
PURICAS
4.1.6 Conocer una patología en la que este implicada
una alteración en el metabolismo de las bases puricas

La gota
Acumulación de cristales de urato en liquido
sinovial produciendo inflamación permitiendo
artritis aguda

Se deposita en áreas frías del cuerpo


ocasionando tofos

https://www.google.com.mx/search?q=enfermedad+la+gota&source=lnm
s&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwiAxpeChOvPAhVO12MKHdU3AjsQ
 en la excreción de acido úrico causa _AUICCgB&biw=1600&bih=745#imgrc=8poWZoRnu77aJM%3A

depósitos en tracto urinario formación de


cálculos
John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.6 Conocer una patología en la que este implicada
una alteración en el metabolismo de las bases puricas

Gota Primaria 10% son de tipo idiopático


1º 5-fosforibosil amino transferasa
Permite la sobreproducción de nucleótidos de
purinas

2º PRPP sintetasa anormal

3º Deficiencia de la enzima en la vía de rescate


Se pierde la inhibición por enzimas
https://www.google.com.mx/search?q=enfermedad+la+gota&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwiAxpeChOv
PAhVO12MKHdU3AjsQ_AUICCgB&biw=1600&bih=745#tbm=isch&q=enfermedad+la+gota+primaria&imgrc=jApl3w7
nAannmM%3A

4º Deficiencia en la glucosa-6-fosfatasa
Incremento en la disponibilidad de ribosa-5-
fosfato

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.7 EXPLICAR
BREVEMENTE EL
METABOLISMO DE
LAS BASES
PIRIMIDICAS
4.1.7 Explicar brevemente el metabolismo de las bases
pirimidicas
Principal vía: “Síntesis del Novo”

(Anillo pirimidina se sintetiza pirimidina libre Aspartato transcarbamilasa


después ATCasa
se incorpora a nucleosidos) Citosol

Carbamil
Aspartato

*Cierre de anillo por eliminación de H20


del N-carbamilaspartato catalizado por Dihidroorotasa
*la oxidación producen el oratato
John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.7 Explicar brevemente el metabolismo de las bases
pirimidicas

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.7 Explicar brevemente el metabolismo de las bases
pirimidicas

Catabolismo de las pirimidinas


Compuestos solubles

Pueden producir acidurias oróticas cuando las


enzimas
de la vía son deficientes

Los nucleótidos y nucleosidos se convierten en


las bases libres y el anillo heterocíclico
se rompe, da lugar a β-aminoisobutirato además
de amonio y CO₂

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
4.1.8 CONOCER UNA
PATOLOGÍA EN LA
QUE ESTE IMPLICADA
UNA ALTERACIÓN EN
EL METABOLISMO DE
LAS BASES
PIRIMÍDICAS.
4.1.8 Conocer una patología en la que este implicada una
alteración en el metabolismo de las bases pirimídicas.

•Aciduria Orótica.
• Es una alteración genética debida a deficiencia
severa de orotato fosforribosil transferasa.
• La forma primaria se acompaña de enanismo,
astenia, anemia hipocrómica megaloblástica, leucopenia y
retraso mental
• Problema para sintetizar nucleótidos de pirimidina, excretan
grandes cantidades de orotato por la orina.

M B Vasudevan Sreekuman S. Kanann Valdy Nashan, Texto de Bioquímica, 6ª ed, Mellar Ayala, 2011
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
4.1.8 Conocer una patología en la que este implicada una
alteración en el metabolismo de las bases pirimídicas.

• La administración de uridina (2-4 g/día) mejora la


cantidad de hemoglobina, cura la anemia y
aumenta el crecimiento corporal.

M B Vasudevan Sreekuman S. Kanann Valdy Nashan, Texto de Bioquímica, 6ª ed, Mellar Ayala, 2011
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
Modelo clínico: aciduria orótica primaria

• Un niño tuvo nacimiento normal, pero a los


5 meses presentó diarrea pastosa y de
olor fétido que obligó a llevarlo al hospital.
• Se le encontró anemia grave (eritrocitos: 2.5 millones/ml y
hemoglobina: 6 g/100 mi).
• Fue tratado con gluconato de fierro,
ácido ascórbico, ácido fólico, B12 diariamente.
Mejoró durante dos meses, pero recayó por afección
respiratoria de vías superiores y fue internado nuevamente.

Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015


4.1.8 Conocer una patología en la que este implicada una
alteración en el metabolismo de las bases pirimídicas.

• A pesar del tratamiento, la anemia empeoró,


la médula era hipercelular e indicaba anemia
perniciosa pero no respondía a B12, ácido
fólico ni piridoxina.
• Se detectó la presencia de un sedimento
cristalino en orina que fue identificado como
acido orótico (1.5 g/día).

Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015


4.1.8 Conocer una patología en la que este implicada una
alteración en el metabolismo de las bases pirimídicas.
Al ser tratado con extracto de levadura
conteniendo ácido uridílico y citidílico presentó una
notable reducción de la oroticuria; los eritrocitos
circulantes aumentaron y la hemoglobina se elevó a
14 g/100 mi. Otros pacientes han respondido mejor con
uridina que con levadura
V. BASES
BIOQUÍMICAS
DE LA
GENETICA
MEDICA
5.2.1CONOCER LA
ESTRUCTURA HELICOIDAL
DEL DNA.

5.2.2CONOCER ALGUNAS
CARACTERÍSTICAS
DERIVADAS DE LA
ESTRUCTURA DEL ADN.
5.2.1Conocer la estructura helicoidal del DNA.
5.2.2Conocer algunas características derivadas de
la estructura del ADN.

• Dos cadenas helicoidales antiparalelas de polinucleótidos


enrolladas a lo largo de un eje común

• Cadena lineal de desoxirribosa 3´, 5´-fosfato con bases


nitrogenadas en el carbono 1´ de la desoxirribosa.

• El ingles Francis Crick y al norteamericano


James Watson presentar el modelo de DNA
que conocemos actualmente.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.1Conocer la estructura helicoidal del DNA.
5.2.2Conocer algunas características derivadas de la
estructura del ADN.
• DOBLE HÉLICE DEXTRÓGIRA
• Consiste en dos cadenas de nucleótidos enrollados
entre sí de forma dextrógira que semeja
una escalera de caracol.
• La escalera se encuentra formada por los radicales fosfato, azúcar
y bases nitrogenadas.
• Bases en forma perpendicular, azúcar y
• fosfato en parte externa

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.1Conocer la estructura helicoidal del DNA.
5.2.2Conocer algunas características derivadas de la
estructura del ADN.

• LA REGLA DEL APAREAMIENTO DE LAS BASES


NITROGENADAS.

• Entre hebras del ADN existe complementariedad.


• El apareamiento de bases se da entre
A con T; G con C.
• Regla de Chargaff´s: la cantidad de purinas
es equivalente a la cantidad de pirimidinas.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.1Conocer la estructura helicoidal del DNA.
5.2.2Conocer algunas características derivadas de la
estructura del ADN.

• PUENTES DE HIDRÓGENO.
• Las hebras de ADN están unidas por
puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas.
• Dos puentes de hidrogeno entre A y T
y tres entre C y G.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.1Conocer la estructura helicoidal del DNA.
5.2.2Conocer algunas características derivadas de la
estructura del ADN.

• ANTIPARALELISMO.
• Dos hebras acomodadas de forma anti paralela
• Una hebra esta en dirección 5´-3´ la
Opuesta esta en dirección 3´-5´.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.1Conocer la estructura helicoidal del DNA.
5.2.2Conocer algunas características derivadas de la
estructura del ADN.
• OTRAS CARACTERÍSTICAS.
• Durante el proceso de replicación una hebra
actúa como molde de la hebra contraría.
• Espiral con un espacio de 3.4 nm
por vueltas y con 10 bases N.
• Bases separadas por 0.34 nm, diámetro de
la hélice.
Presenta un surco mayor y menor.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.3 ENLISTAR LOS
DIFERENTES TIPOS
DE ADN PRESENTES
EN EL HUMANO.
5.2.3 Enlistar los diferentes tipos de ADN
presentes en el humano.

• En la actualidad se han encontrado otras


conformaciones del DNA llamadas A, B, C,
D, E y Z.
• El modelo de Watson y Crick se
basa en el estudio de difracción de
rayos X del DNA- B, que constituye la
mayor proporción del DNA.
.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.3 Enlistar los diferentes tipos de ADN
presentes en el humano.
• El DNA puede adoptar las conformaciones DNA-A
y DNA-Z, las otras conformaciones (C, D y E)
no se han encontrado en la naturaleza
y sólo se han producido experimentalmente.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.3 Enlistar los diferentes tipos de ADN presentes
en el humano.

• El modelo de Watson y Crick se


basa en el DNA- B.
• Sentido de la hélice dextrógira
• 10 pares de bases por vuelta.
• Conformación del anillo de azúcar: C3'-endo
• Conformación del enlace glucosídico: anti
• La distancia entre pares de bases es de 0,34 nm.
• La vuelta completa mide 3,4 nm.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.3 Enlistar los diferentes tipos de ADN presentes
en el humano.
• Hélice: dextrosa
• Conformación del anillo de azúcar: C2'-endo
• Número de nucleótidos por vuelta: 11
• Conformación del enlace glucosídico: anti
• Inclinación de la base respecto al eje: 20º
• Surco ancho; estrecho y surco pequeño; superficial.
• Es un ADN mas corto 2.8 NM
• Aparece cuando se deshidrata la B
• No esta en condiciones fisiológicas.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.3 Enlistar los diferentes tipos de ADN
presentes en el humano.
• Hélice: Levógira.
• Diámetro: 18 A
• Pares de bases por vuelta: 12
• Conformación del azúcar: C-2 endo.
• Estructura más delgada y alargada.
• Plegamiento en zigzag.
• Surco mayor apenas perceptible.
• Surco menor; estrecho y profundo.
• Elevado contenido de G-C.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.4 DEFINIR EL
TERMINO DE
CROMOSOMA Y
CARIOTIPO.
5.2.4 Definir el termino de cromosoma y cariotipo.

• Los cromosomas son formas de ADN compactadas


y sumamente organizadas. Son segmentos lineales denominados
cromosomas. Cada cromosoma contiene entre 4 8 y 2 4 0
millones de pares de bases.

• Cariotipo: Es una prueba para examinar cromosomas


en una muestra de células. Este examen
puede ayudar a identificar problemas genéticos
como la causa de un trastorno o enfermedad.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier,


2015
5.2.5 IDENTIFICAR LAS
PARTES
CONSTITUTIVAS DE UN
CROMOSOMA VISTO
AL MICROSCOPIO
ÓPTICO
5.2.5 Identificar las partes constitutivas de un
cromosoma visto al microscopio óptico

• Telómeros

• Centrómeros

Teresa Audesirk, Gerald Audesirk, Bruce E. Bayers; Biología: vida de la tierra; Editorail Pearson ; sexta edición; 160
5.2.6 EXPLICAR
BREVEMENTE EL
ACOPLAMIENTO DE
ADN HASTA
FORMAR
CROMOSOMAS
5.2.6 Explicar brevemente el acoplamiento de
ADN hasta formar cromosomas

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
5.2.7 IDENTIFICA AL
MENOS UNA
PATOLOGÍA
RELACIONADA CON
LAS HISTONAS
5.2.7 Identifica al menos una patología relacionada con las
histonas

• Histona.-Son proteínas que contienen aminoácidos básicos

Modificadas:
*acetilaciones
*metilaciones
*Fosforilacion
H1 H2A, H2B, Rica en lisina *ribosilación
(exterior H3, H4 Rica en arginina
del ADN) (histonas del núcleo)

Síntesis
de ADN

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.7 Identifica al menos una patología relacionada con
las histonas

Lupus Eritematoso Sistémico

Médico especialista en Medicina Interna. Profesor Asociado Universidad de Barcelona, Servicio de Enfermedades Autoinmunes, Ho spital Clínic. Barcelona, España.
John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.7 Identifica al menos una patología relacionada con
las histonas

El lupus eritematoso sistémico (LES) es una


enfermedad inflamatoria crónica de
naturaleza autoinmune y de etiología
desconocida, caracterizada por afectación de
múltiples órganos y sistemas y por la
presencia de anticuerpos antinucleares
(ANA).

https://www.google.com.mx/search?q=lupus+eritematosos+sistemico&espv=2&biw=1600&bih=794
&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwi0waOp-
fHPAhXliVQKHQjNAQEQ_AUIBigB#imgrc=usPhJ9yEjfwLnM%3A

Médico especialista en Medicina Interna. Profesor Asociado Universidad de Barcelona, Servicio de Enfermedades Autoinmunes, Hospital Clínic. Barcelona, España.
http://www.cenetec.salud.gob.mx/descargas/gpc/CatalogoMaestro/533_GPC_Lupusmucocutxneo/GER_LupusEritematoso.pdf
5.2.7 Identifica al menos una patología relacionada con
las histonas

Médico especialista en Medicina Interna. Profesor Asociado Universidad de Barcelona, Servicio de Enfermedades Autoinmunes, Hospital Clínic. Barcelona, España.
http://www.cenetec.salud.gob.mx/descargas/gpc/CatalogoMaestro/533_GPC_Lupusmucocutxneo/GER_LupusEritematoso.pdf
5.2.7 Identifica al menos una patología relacionada con
las histonas

Médico especialista en Medicina Interna. Profesor Asociado Universidad de Barcelona, Servicio de Enfermedades Autoinmunes, Hospital Clínic. Barcelona, España.
http://www.cenetec.salud.gob.mx/descargas/gpc/CatalogoMaestro/533_GPC_Lupusmucocutxneo/GER_LupusEritematoso.pdf
5.2.8 CONOCER LOS
CONCEPTOS DE: CODÓN,
ANTI-CODÓN, GEN, ALELO,
GENOMA, GENOTIPO Y
FENOTIPO
5.2.8 Conocer los conceptos de: codón, anti-codón,
gen, alelo, genoma, genotipo y fenotipo

Codón
*Secuencia de 3 nucleótidos

*Unidad básica de información en el proceso


de traducción

*Unidad del código genético formado por 3


https://www.google.com.mx/search?q=codon&source=lnms&tbm=isch&s
nucleótidos que formaran un aminoácido a=X&ved=0ahUKEwiKvvmnp_HPAhUFw1QKHbR7DjIQ_AUICCgB&bi
w=1600&bih=794#imgrc=OkEKNasq9ZJvzM%3A

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.8 Conocer los conceptos de: codón, anti-codón,
gen, alelo, genoma, genotipo y fenotipo

Anti-codón
*Una secuencia de tres nucleótidos ubicada en
el ARNt

https://www.google.com.mx/search?q=codon&source=lnms&tbm=isch&s
a=X&ved=0ahUKEwiKvvmnp_HPAhUFw1QKHbR7DjIQ_AUICCgB&bi
w=1600&bih=794#imgrc=OkEKNasq9ZJvzM%3A

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.8 Conocer los conceptos de: codón, anti-codón,
gen, alelo, genoma, genotipo y fenotipo

GEN
*Segmento particular de la cinta del material
genético (ADN)
*Un gen es un trozo de ADN
que lleva la información para que se
fabrique una proteína.

http://computo.ceiich.unam.mx/webceiich/docs/libro/Gen_y_genoma.pdf

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.8 Conocer los conceptos de: codón, anti-codón,
gen, alelo, genoma, genotipo y fenotipo

Alelo
*Distintas formas que puede adoptar
un gen,

*Determinan ciertas características de


acuerdo a sus propiedades.

*El grupo de la sangre y el


color de los ojos, por ejemplo, se
expresan a través de los alelos.
https://www.google.com.mx/search?q=GEN&source=lnms&tbm=isch&sa=X&v
ed=0ahUKEwiphuuru_HPAhWIq1QKHfByB_cQ_AUICCgB&biw=1600&bih=7
94#tbm=isch&q=alelo&imgrc=KFx-nkNZvuGqeM%3A

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.8 Conocer los conceptos de: codón, anti-codón,
gen, alelo, genoma, genotipo y fenotipo

*Conjunto de todos los genes que define

GENOMA en forma completa la naturaleza de un organismo


*3 mil millones de bases en pares
*80 mil genes organizados en 46 cromosomas
(núcleo celular)

https://www.google.com.mx/search?q=codon&source=lnms&tbm=isch&s
http://computo.ceiich.unam.mx/webceiich/docs/libro/Gen_y_genoma.pdf a=X&ved=0ahUKEwiKvvmnp_HPAhUFw1QKHbR7DjIQ_AUICCgB&bi
w=1600&bih=794#imgrc=OkEKNasq9ZJvzM%3A

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.8 Conocer los conceptos de: codón, anti-codón,
gen, alelo, genoma, genotipo y fenotipo

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 RECORDAR
BREVEMENTE LOS
PASOS DE LA
SÍNTESIS PROTEICA
John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

ARN mensajero
ARNm Replicación
2-5%

ARN Ribosomal Trascripción


ARNr
80%

ARN transferencia
ARNt
Traducción
15%

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

 Cadena de molde se transcribe para Cadena antimolde o


dar origen al ARNm
complementaria
 Cadena codificante: Cadena de ADN
que tiene la misma secuencia del
ARNm

Se transcribe en una cadena única de


ARNm por medio de ARN polimerasa

https://www.google.com.mx/search?q=sintesis+de+proteinas&espv=2&biw=1600&bih=794&source=lnms&tbm=isch&sa=
X&ved=0ahUKEwiV2dTf0_HPAhWJjlQKHRO6ABkQ_AUIBigB#tbm=isch&q=arn+polimerasa&imgrc=QKN-
hCygEJ8DGM%3A

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

Proceso de transcripción

1
ARN
ARN ARN P tipo
P tipo P tipo III
I “A” II “B” “C”
Síntesis de ARNr Se inhibe por alfa
amanitina

Topoisomerasa
Complejo de Pre-iniciación PIC

• DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

Proceso de crecimiento de la transcripción Alteración


ARNP no tiene
función de
nucleasa, no realiza
corrección de
lectura

Terminación de la transcripción

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

Transcrito primario o ARNm heteronuclear Peso molecular 10⁷

Región Región No
Codificante Codificante
exones intrones

Se degradan Se editan
ARNm
maduro

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

Inhibidores de la síntesis de ARN

Actinomicina
D
Drogas anti
cáncer

Mitomicina

• DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
• Imágenes: https://www.google.com.mx/search?q=sintesis+de+proteinas&espv=2&biw=1600&bih=794&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwiV2dTf0_HPAhWJjlQKHRO6ABkQ_AUIBigB#tbm=isch&q=Actinomicina+D&imgrc=--
5qib_1pJCLAM%3A.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica
trans trad
proteína
ARNm
ADN

Codón de
iniciación

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
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México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

ARNr Generar 64 codones


diferentes

Subunidad
mayor 80s

Maquina
para síntesis

https://www.google.com.mx/search?q=sintesis+de+proteinas&espv=2&biw=1600&bih=794&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwiV2dTf0_
HPAhWJjlQKHRO6ABkQ_AUIBigB#tbm=isch&q=ribosoma+3D&imgrc=IsRMuSTk7E-n1M%3A
Subunidad
menor 40s

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

Las primeras bases del codón son las


mismas y en la tercera cambia, esto
reduce el efecto de mutación

UAA

Codones sin
sentido UAG

https://www.google.com.mx/search?q=codones+sin+sentido&espv=2&biw=1600&bih=794
&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwizgLOenfLPAhVIlVQKHRSsCTUQ_AUI
UGA BigB#tbm=isch&q=Codon+final&imgrc=gZ0IY2naAzPiFM%3A

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

Traducción

Extremo 5’ hacia extremo 3’ Aminoacil ARNt sintetasa activara los


aminoácidos

Codón inicial
Enlace peptídico 5-6 x seg
Codón Final

https://www.google.com.mx/search?q=codones+sin+sentido&espv=2&biw=1600&bih=794&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwizgLOenfLPAhVIlVQKHRSsCTU
Q_AUIBigB#tbm=isch&q=reticulo+endoplasmatico+rugoso+y+ribosomas&imgdii=0DkUFN_bCdQTIM%3A%3B0DkUFN_bCdQTIM%3A%3BFMjx7Uqe95NZKM%3A&imgr
c=0DkUFN_bCdQTIM%3A

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

Destino de Proteínas
Síndrome de Zellweger

Proteínas de secreción

Defecto

Proteínas libres

Proteínas para la
membrana https://www.google.com.mx/search?q=codones+sin+sentido&espv=2&biw=1600&bih=794&source=
lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwizgLOenfLPAhVIlVQKHRSsCTUQ_AUIBigB#tbm=isch&q
=S%C3%ADndrome+de+Zellweger&imgrc=tc1c3grluEZasM%3A

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.9 Recordar brevemente los pasos de la
síntesis proteica

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.10 DEFINIR EL
CONCEPTO DE
MUTACIÓN.
5.2.10 Definir el concepto de mutación.
• Mutación: cambio en la estructura del DNA
de un gene, el cual se expresa
en forma de un cambio fenotípico en
un organismo.
• Son fundamentalmente sucesos aleatorios.
• En una especie tan evolucionada como la
especie humana, la mayoría de las mutaciones
sólo producen efectos nocivos.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4°


Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.11 CONOCER
LOS DISTINTOS
TIPOS DE
MUTACIONES
5.2.11 Conocer los distintos tipos de mutaciones
• Las mutaciones pueden darse en tres niveles
diferentes:
• 1.-molecular (génicas o puntuales)
• 2.- cromosómico
• 3.- genómico
• O pueden clasificarse en: transiciones, transversiones y
desplazamiento de marco de lectura.

Nelson David L., Cox Michael


M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4°
Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed,
México, Limusa, 2015
5.2.11 Conocer los distintos tipos de
mutaciones
• -MUTACIONES GÉNICAS O PUNTUALES
• Las mutaciones a nivel molecular son llamadas
génicas o puntuales y afectan la constitución
química de los genes . Se originan por:
• Sustitución.
• Inversión.
• Translocación.
• Desfasamiento

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.11 Conocer los distintos tipos de mutaciones
• MUTACIONES CROMOSÓMICAS
El cambio afecta a un
segmento de cromosoma (mayor de un gen), por tanto a su
estructura. Estas mutaciones pueden ocurrir por:
• Deleción.
• Inversión
• Duplicación
• Isocromosomas
• Translocación

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.11 Conocer los distintos tipos de
mutaciones

• MUTACIONES GENÓMICAS
• Euploidia
• Aneuploidia
• Trisomías

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.11 Conocer los distintos tipos de
mutaciones
• Transición: Cuando se sustituye una purina por
otra o una pirimidina.
• Transversión: cambio de una purina por una
pirimidina o de una pirimidina por una purina.
• Desplaza- miento de marco de lectura : inserción
de un nuevo par de bases o
la eliminación de un par de un
grupo de pares de bases de la
secuencia de bases del DNA del gene.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.12 CONOCER
LOS DISTINTOS
FACTORES
MUTAGÉNICOS
ASÍ COMO SU
CLASIFICACIÓN
5.2.12 conocer los distintos factores
mutagénicos así como su clasificación

• Mutágenos físicos.

• Mutágenos químicos.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.12 conocer los distintos factores
mutagénicos así como su clasificación

• MUTÁGENOS FÍSICOS:
1. Radiaciones ionizantes: producen radicales libres en la
célula que dañan el DNA.

2. Luz ultravioleta: tiene acción mutagénica sobre todo sobre


la piel.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.12 conocer los distintos factores
mutagénicos así como su clasificación

• MUTÁGENOS QUÍMICOS.
1. Ácido nitroso: tiene acción desaminante sobre las bases
(convierte la citosina en uracilo y la adenina en inosina)

2. Compuestos alquilantes: contienen grupos reactivos que


pueden unirse a las bases del DNA.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación 2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.13
DIFERENCIAR
ENTRE
ENFERMEDAD
GENÉTICA,
CONGÉNITA Y
HEREDITARIA.
5.2.13 Diferenciar entre enfermedad
genética, congénita y hereditaria.
• Enfermedades hereditarias: están determinadas genéticamente pero no
implica que se observen en el momento
del nacimiento; por ejemplo, el cáncer de
seno y diabétes.
• Enfermedades congénitas: características con las que se
nace y no siempre se deben a la
herencia o a los genes. Se presentan
durante el embarazo, por factores distintos a
los genes. Generan malformaciones físicas

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación
2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.13 Diferenciar entre enfermedad
genética, congénita y hereditaria.

• Enfermedad genética: se caracterizan por un daño


puntual en los genes o en los
cromosomas y pueden ser heredables o no.
En el caso de los cromosomas, se
habla de las trisomías 21 o síndrome
de Down, 13 y 18. En las
cromosómicas, falla un cromosoma completo o parte
de él.

Nelson David L., Cox Michael M.,/Lehninger Principios de Bioquímica/ 4° Edición/Omega/Año de publicación
2009
Pacheco Leal, Bioquímica Médica, 1ª ed, México, Limusa, 2015
5.2.15 EXPLICAR LAS
PROBABLES
CONSECUENCIAS
QUE PUEDE
ACARREAR CADA
TIPO DE MUTACIÓN
5.2.15 Explicar las probables
consecuencias que puede acarrear cada
tipo de mutación

Mutación de Sustitución

Deleción de
codón

Mutación
Silenciosa

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.15 Explicar las probables
consecuencias que puede acarrear cada
tipo de mutación

Mutación cambio de
sentido; parcialmente
funcional

Anemia
depranocitica

Sustitución de un solo
aminoácido
GUG

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.15 Explicar las probables
consecuencias que puede acarrear cada
tipo de mutación

Mutación cambio de
sentido con perdida
de la función

Metahemoglobinemia

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.15 Explicar las probables
consecuencias que puede acarrear cada
tipo de mutación

Mutación sin
sentido.
Codones de
terminación

Β-talasemia

Finalización prematura de la
proteína

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
5.2.16
IDENTIFICAR
MECANISMOS
DE REPARACIÓN
DE ADN
5.2.16 Identificar mecanismos de
reparación de ADN

• DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
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VI. BASES
BIOQUÍMICAS
DEL CÁNCER
6.3.1 RECORDAR
BREVEMENTE LOS
CONCEPTOS DE:
CÁNCER,
DIFERENCIACIÓN
CELULAR,
DISPLASIA,
ANAPLASIA Y
POLIMORFISMO
GENÉTICO.
6.3.1 Recordar brevemente los conceptos de:
cáncer, diferenciación celular, displasia,
anaplasia y polimorfismo genético.

• Cáncer: Proceso de crecimiento y diseminación incontrolados


de células. Puede aparecer prácticamente en cualquier
lugar del cuerpo.
El tumor suele invadir el tejido circundante
y puede provocar metástasis.

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.1 Recordar brevemente los conceptos de:
cáncer, diferenciación celular, displasia,
anaplasia y polimorfismo genético.

• Diferenciación celular: proceso mediante el cual una


célula se convierte en otro tipo celular
más especializado. Este cambio que implicará muchas
veces variaciones morfológicas

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.1 Recordar brevemente los conceptos de: cáncer,
diferenciación celular, displasia, anaplasia y
polimorfismo genético.

• Displasia: término utilizado en patología para referirse


a una anormalidad del aspecto de las
células debido a alteraciones en el proceso
de maduración de las mismas.

• Anaplasia:Alteración de las células que modifica


su proceso de diferenciación y provoca que
adopten un aspecto primitivo y desdiferenciado.

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.1 Recordar brevemente los conceptos de:
cáncer, diferenciación celular, displasia,
anaplasia y polimorfismo genético.

• Polimorfismo genético: se define por la existencia


de varios alelos (formas diferentes de un
mismo gen) en una población.
Este fenómeno resulta de mutaciones genéticas.

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
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6.3.2 CONOCER LOS
CONCEPTOS DE
PROTOONCOGEN,
ONCOGÉN Y
ONCOPROTEÍNA.
6.3.2 Conocer los conceptos de protooncogen,
oncogén y oncoproteína.

• Prontooncogen: Gen que participa en el crecimiento


normal de las células.
Las mutaciones en un protooncogén pueden hacer
que se convierta en un oncogén, que
puede hacer que se formen células cancerosas
pueden ser heredadas o pueden resultar de
la exposición a sustancias (ambiente) que causan cáncer.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DMJohn
Vasudevan, Sreekumari
W. Baynes Maerk S,H Kannan Vaidyanathan,
Dominizack, “Texto
Bioquímica de bioquímica”,
Médica, 4ª edición,6ªEspaña,
ed. México, Guadalajara,
Elsevier, 2015 Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert
DM K. Murray, David
Vasudevan, A Bender,
Sreekumari Kathleen
S, Kannan M. Botham, “Texto
Vaidyanathan, Peter J. de
Kennelly, Víctor6ªWed.
bioquímica”, Rodwell,
México,PGuadalajara,
Anthony Wali, “HarperCuellar
Editorial: Bioquímica
AyalaIlustrada”
,2011 28ª ed.
México DF,
Robert K.Mc Graw David
Murray, Hill educacion,2010.
A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.2 Conocer los conceptos de protooncogen,
oncogén y oncoproteína.
• Oncogén: Gen que participa en el crecimiento
de las células normales pero su forma
ha tenido una mutación (cambio).
pueden hacer crecer las células cancerosas.

• Oncoproteína: Una proteína codificada por un oncogén


que puede causar la transformación de una
célula en una célula tumoral.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.3 CONOCER
ALGUNOS DE LOS
MECANISMOS PARA
LA
TRANSFORMACIÓN
DE UN
PROTOONCOGEN A
UN ONCOGÉN
6.3.3 Conocer algunos de los mecanismos para
la transformación de un protooncogen a un
oncogen
• Un protooncogen puedes ser
capturado y modificado por un
retrovirus para crear un oncogen
viral.

• Mutaciones puntuales.
• Reordenamientos cromosómicos.
• Amplificación de los genes.

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
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6.3.3 Conocer algunos de los mecanismos para
la transformación de un protooncogen a un
oncogen
• MUTACIONES PUNTUALES:

• Alrededor de 15% de los tumores


humanos tienen oncogenes H-ras o
K-ras.

• Un posible mecanismo es por


exposición a sustancias que
producen cáncer.

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
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6.3.3 Conocer algunos de los mecanismos para
la transformación de un protooncogen a un
oncogen
• REORDENAMIENTOS
CROMOSÓMICOS:

1.- Colocación de los genes en las


proximidades de elementos fuertemente
promotores de inmunoglobulinas en
células linfoides

2.- Fusión del gen con las nuevas


secuencias genéticas

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
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6.3.3 Conocer algunos de los mecanismos para
la transformación de un protooncogen a un
oncogen
• AMPLIFICACIÓN DE LOS GENES:

• La reduplicación de los protooncogenes puede


inducir a un aumento de su actividad

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
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6.3.4 IDENTIFICAR
LA
CLASIFICACIÓN
GENERAL DE LOS
ONCOGENES DE
ACUERDO A SU
FUNCIÓN.
6.3.4 Identificar la clasificación general de
los oncogenes de acuerdo a su función.

• Factores de crecimiento.

• Receptores para factores de crecimiento.

• Péptidos de señalización intracelular.

• Proteínas nucleares.

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
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6.3.4 Identificar la clasificación general de
los oncogenes de acuerdo a su función.
• FACTORES DE CRECIMIENTO.
• Las mutaciones de genes que codifican el crecimiento.

• Producción de excesiva de factor de crecimiento.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
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6.3.4 Identificar la clasificación general de
los oncogenes de acuerdo a su función.
• RECEPTORES DE F.C

• Se han encontrado oncogenes que


codifican los receptores de F.C.
• Activación persistente de tirosina cinasa
sin que se ligue al F.C.

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DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
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6.3.4 Identificar la clasificación general de
los oncogenes de acuerdo a su función.
• PROTEÍNAS TRASDUCTORAS DE SEÑAL.
• Dos agrupaciones típicas:

1. Proteínas ligadoras de GTP

2. Tirosina cinasa no ligadas a receptores.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
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6.3.4 Identificar la clasificación general de
los oncogenes de acuerdo a su función.
• PROTEÍNAS REGULADORAS NUCLEARES-.
• En el núcleo está el centro operativo
de la división celular, se localizan
pro-oncogenes y oncogenes con sus
respectivas proteínas

• Algunas oncoproteínas son: myc, myb, jun y fos.

• C-myc es el más común en tumores humanos.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
DM Vasudevan, Sreekumari S, Kannan Vaidyanathan, “Texto de bioquímica”, 6ª ed. México, Guadalajara, Editorial: Cuellar Ayala ,2011
Robert K. Murray, David A Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Víctor W Rodwell, P Anthony Wali, “Harper Bioquímica Ilustrada” 28ª ed.
México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.5 ENLISTAR
ONCOGENES MÁS
IMPORTANTES EN
EL HUMANO
ASOCIADOS A LOS
CÁNCERES MÁS
PREVALENTES
6.3.5 Enlistar oncogenes más importantes en el
humano asociados a los cánceres más prevalentes

ROBBINS Y COTRAN, PATOLOGÍA ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL. 9A EDICIÓN. ESPAÑA, ELSEVIER, 2015


6.3.5 Enlistar oncogenes más importantes en el
humano asociados a los cánceres más prevalentes

robbins y cotran, patología estructural y funcional. 9a edición. españa, elsevier, 2015


6.3.6 IDENTIFICAR
LA LOCALIZACIÓN
CELULAR DE LOS
ONCOGENES MÁS
IMPORTANTES EN
EL HUMANO
ASOCIADOS EN LOS
CÁNCERES MÁS
PREVALENTES
6.3.6 Identificar la localización celular de
los oncogenes más importantes en el
humano asociados en los cánceres más
prevalentes
Localización Ejemplo
Proteínas mitocondriales BCL-2 que protege a la célula de fenómenos
apoptósicos.

Proteínas nucleares Regulan la transcripción de genes implicados


en proliferación y diferenciación celular

Proteínas que participan en mitosis Controlan la segregación de cromosomas en


el huso mitótico

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
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México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.6 Identificar la localización celular de
los oncogenes más importantes en el
humano asociados en los cánceres más
prevalentes
Localización Ejemplo
Moléculas secretadas Como factores de crecimiento y proteasas
que contribuyen a progresión del tumor.

Proteínas de la membrana Genes que codifican para receptores como


plasmática FGE (factor de crecimiento epidérmico).
Se incluyen también receptores que
participan en interacción célula-célula o
célula-matriz y señalización celular.

Proteínas citoplasmáticas Proteínas que interaccionan con el


citoesqueleto y vías de trasmisión de
señales.

John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
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México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.7 DIFERENCIAR
ENTRE FACTOR DE
RIESGO PARA
CÁNCER Y
ENFERMEDAD
PREDISPONENTE AL
CÁNCER.
6.3.7 Diferenciar entre factor de riesgo para
cáncer y enfermedad predisponente al cáncer.
• Factor de riesgo para el cáncer: ciertos
factores de riesgo pueden aumentar la posibilidad
de una persona de padecer cáncer.
• Factores de riesgo más comunes y muy conocidos:

Dieta
Edad
Gérmenes infecciosos
Hormonas
Inflamación crónica
Inmunosupresión
Luz solar
Obesidad
Radiación
Sustancias en el ambiente que causan cáncer
Tabaco
Alcohol
John W. Baynes Maerk H Dominizack, Bioquímica Médica, 4ª edición, España, Elsevier, 2015
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México DF, Mc Graw Hill educacion,2010.
6.3.8 ENUNCIAR Y ASOCIAR
FACTORES DE RIESGO Y
ENFERMEDADES
PREDISPONENTES AL CÁNCER
CON LOS CÁNCERES MÁS
FRECUENTES EN NUESTRO
PAÍS.
6.3.8 Enunciar y asociar factores de riesgo y
enfermedades predisponentes al cáncer con los cánceres
más frecuentes en nuestro país.
• Los tres principales tipos de cáncer en México:

• Próstata

• De mama

• Cervico-uterino
6.3.8 Enunciar y asociar factores de riesgo y
enfermedades predisponentes al cáncer con los
cánceres más frecuentes en nuestro país.
Factores predisponentes:
-- Herencia
-- Historia familiar
-- Edad
-- Patología previa de mama*
-- Alimentación
-- Estilo de vida

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