D.C. SANDRA GPE.

SANCHEZ
UMSNH
 Enzima: Griego ZYMOS (fermento)

 Son proteínas globulares con excepción de los ribozimas

(RNA); también consideradas enzimas

Presentan tamaños que van de 62 aa hasta 2.500 aa

Catalizan o aceleran reacciones necesarias para la

sobrevivencia celular

En la actualidad se han identificado cerca de 2000 enzimas

diferentes que catalizan alrededor de 4000 reacciones
diferentes
La célula necesita enzimas para:
•Desintegración de nutrientes a fin de proporcionar la energía
•Replicación
•Transcripción
•Síntesis de proteínas
Medicina Transaminasas

Farmacia Penicilina

Fermentaciones
Transformación
Quesos
de Alimentos
Vinos

Agricultura Rhyzobium
 MEMBRANA DE LOS HONGOS
 La presencia de ergosterol
en las membranas de los
hongos, y la ausencia en
las membranas de los
animales, hace que sea
una diana útil para
fármacos antifungicos“
como los polienos e
imidazoles que bloquean
su síntesis y dejan una
membrana defectuosa
 DIFERENCIAS ENTRE CATALIZADORES BIOLÓGICOS Y QUIMICOS

ENZIMAS CATALIZADORES QUÍMICOS

Específicos para una determinada Aceleran cualquier reacción

reacción química o para un sustrato inespecíficamente

Son principalmente proteínas Son sustancias químicas

Saturables No son saturables

Velocidades de reacción más elevadas (107 Son medianamente eficaces
a 1019) (1000 moléculas de sustrato/ seg)
Puede ser regulada su actividad catalítica No pueden ser regulados

Son termolábiles y pH lábiles y su No son termolábiles ni se alteran con

actividad puede variar cambios de pH
• La síntesis de enzimas
depende de la expresión
génica

 La actividad de la
enzima viene
determinada por su
estructura
tridimencional
Sitio activo de la enzima
 Las enzimas presentan sitios activos involucrados en la catálisis
 Región tridimensional de la enzima
 Es una región pequeña comparada con la magnitud total de la
proteína
 Une al sustrato específicamente, mediante un reconocimiento
estructural complementario
 La interacción del sitio activo, con el sustrato es no covalente,
por tanto, es reversible
 Tiene capacidad de “orientar” al sustrato
sustrato

Sito activo Sitio activo

vacío ocupado
El complejo enzima- sustrato se realiza mediante enlaces NO covalentes.
Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo
Las enzimas no son consumidas por las reacciones
que ellas catalizan, ni se modifican en forma
permanente como consecuencia de su
participación en una reacción.
 ESPECIFICIDAD: Las enzimas son específicas tanto del tipo de
reacción que catalizan, como del sustrato involucrado en la reacción
COO- COO-
C-H C-H
Fumarato
C-H Maleato Cis
H-C (= trans)
COO- COO-

+ N H3+ + N H3+ ESTEREOESPECIFICIDAD

Se debe a la quiralidad ya que
las proteínas solo están constituidas
Aspartasa por aminoácidos L por lo que forman
sitios activos asimétricos
COO- COO-
H3+N-C-H H-C- NH3+
C-H2 C-H2
COO- COO-

L-Aspartato D-Aspartato
 ESPECÍFICIDAD DE LAS ENZIMAS

 Complementariedad geométrica

 Complementariedad de cargas, uniones iónicas

 Modelos:

 Llave – cerradura
 Acoplamiento inducido
 CH3-CH2-OH
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Modelo de Llave y Cerradura
(Fischer 1894)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereo-

específica, de la misma manera que una llave se
ajusta a su cerradura.

«Complementarias y rígidas»

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy

se considera insuficiente al no explicar algunos
fenómenos de la inhibición enzimática
 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Modelo de Acoplamiento Inducido
(Koshland, 1958)

Las enzimas son estructuras bastante

flexibles, por lo cual se van moldeando la
enzima y el sustrato al momento de unirse

Tanto la enzima como el sustrato sufren una

alteración en su estructura por el hecho
físico de la unión.
Los catalizadores químicos necesitan incrementar la energía de
activación de las moléculas
ENERGIA DE ACTIVACIÓN: Es la energía que necesitan las moléculas
antes de iniciar una reacción

Teoría de las colisiones

La enzima disminuye la energía de activación

Sin enzima

Con enzima
 EXISTEN DOS TIPOS DE ENERGÍA EN UNA
REACCIÓN ENZIMÁTICA
 Energía de activación: Energía
que necesitan las moléculas
antes de iniciar una reacción
 Las enzimas disminuyen la
energía de activación

 Energía libre de Gibbs ΔGº'

Energía que se utiliza para
transformar el sustrato en
producto.
Si DG es positivo
A--------------B
Mayor conc

 La reacción no podría ocurrir a no ser que exista un

aporte de energía que la haga posible.

ATP
A--------------B
Si DG es negativo
A--------------B
Mayor conc

 DG (+) Endergónica
 DG (0) Equilibrio
 DG (-) Exergónica o expontánea

 Glucosa + Pi--------Glucosa 6 DG 13.8kJ/mol

 ATP + H20------------ ADP + Pi DG -30.5kJ/mol

 13.8kJ/mol + (-30.5kJ/mol)= -16.7 kJ/mol

Energía de Gibbs total de la glicolisis es de - 85 KJ/mol
La oxidación total de la glucosa a CO2 y H2O = - 2.840 KJ/ mol
 Estudia la velocidad de las reacciones químicas
que son catalizadas por las enzimas

El estudio de la cinética explica:

Mecanismo catalítico
Papel en el metabolismo
Como se controla la actividad en la célula
Como puede ser inhibida por fármacos o venenos
Como es potenciada por otras moléculas
Factores que afectan la velocidad de una
reacción enzimática

1. Concentración de Enzima
2. Concentración de sustrato
3. pH
4. Temperatura
Las enzimas poseen grupos ionizables que pueden modificarse
dependiendo del pH. Existe un pH óptimo al cual su actividad es
máxima
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su actividad.
Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica
Esto sucede siempre y cuando no se rebase la temperatura
óptima, ya que la enzima puede desnaturalizarse

Aunque la mayoría se inactiva a T° de 55

y 60°, existen bacterias termofílicas
 Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37

Bacterias y algas aprox. 100

Bacterias Árticas aprox. 0

Bacterias en muestra de hielo antigua

 PUEDEN SER
DESNATURALIZADAS:
Temperatura
pH
Estructura
globular

 Hervir con HCl

 Tripsina
 Temperatura elevada
 pH extremo
Funcionalidad Inactiva
La velocidad de una reacción enzimática es proporcional a la
concentración del sustrato y de la enzima

La velocidad de una reacción va aumentando a medida que

aumenta la concentración del sustrato hasta que la enzima
se satura
Cuando se incrementa la conc. del
sustrato, la vel. aumenta hasta alcanzar
una Vmax.

Cuando se llega al punto que al aumentar

más la conc. del sustrato ya no sube la
velocidad. Se dice que la enzima esta
saturada

Vo= Vmax (S) Ec. De Michaelis Menten

La ecuación de Michaelis-Menten
Km + (S) describe como la velocidad de la
reacción depende del equilibrio entre
la [S] y la constante km.
La KM indica la afinidad que tiene la enzima por el
sustrato

 La KM es inversamente proporcional con la

actividad de la enzima.

 Valor de KM grande, baja afinidad

 Valor de KM pequeño, alta afinidad

1.- Nombre común: Impuesto por el autor. Se toma la raíz del
sustrato y se le da la terminación asa. Ej.
Gelatina ---- Gelatinasa
Urea ---- Ureasa
Caseina ---- Caseinasa
Lípido ---- Lipasa
Proteína --- Proteasa
 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS SISTEMÁTICO
1.Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxido reducción. Necesitan coenzimas
o gpos prostéticos
Ej. deshidrogenasas, oxidadas, reductasas, etc.

2 Transferasas Hay una transferencia de gpos de una molécula a otra. Entre

los más comunes están los gpos carbonilo, amino y el carboxilo

3 Hidrolasas Se produce la ruptura de un enlace por adición de agua

4 Liasas Catalizan la ruptura de enlaces y generan un doble enlace

5 Isomerasas Catalizan varios tipos de reordenamineo intermolecular. Ej

epimerasas y racemasas

6 Ligasas Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas.

Aporta siempre la hidrólisis del ATP
1.- OXIDO REDUCTASAS:
catalizan reacciones de oxidación-reducción. Cambian el estado de oxidación.
Precisan la colaboración de coenzimas o grupos prostéticos (NAD, FAD, NADPH):
aceptan o ceden electrones.

FAD: flavín adenín dinucleótido

NAD: Nicotinamida adenina dinucleótido
NADPH: Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato
 Grupo 1: Oxidorreductasas
EC 1.x.x.x - Deshidrogenasas: reacciones de deshidrogenaciones e
hidrogenaciones. Siendo el aceptor de electrones un grupo diferente
del O2 molecular . Ej. NAD, FAD, NADPH, citocromos, heme

EC 1.x.x.x Oxidasas: El aceptor de electrones es el oxígeno

EC 1.x.x.x Peroxidasas: El peróxido como aceptor de electrones

EC 1.x.x.x Oxigenasas: Oxida transfiriendo oxígeno

EC 1.x.x.x Hidroxilasas: Adición de un gpo hidroxilo

EC 1.x.x.x Reductasas: Reducen a las moléculas

2.- TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos de una molécula
donadora a una aceptora
Ej gpos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo
2.- TRANSFERASAS
E.C. 2.1 Transfieren grupos de un sólo carbono (metiltransferasas ó
transmetilasa)
E.C. 2.2 Transfieren grupos aldehído o cetona (Transaldolasas-
transcetolasas
E.C. 2.3 Aciltransferasas
E.C. 2.4 Glicosiltranferasas
E.C. 2.5 Alquil transferasas
E.C. 2.6 Transfieren grupos nitrogenados (Transaminasas)
E.C. 2.7 Transfieren grupos fosfato (Fosfotransferasas)
E.C. 2.8 Transfieren grupos sulfato (sulfotransferasas)
E.C. 2.9 Transfieren grupos que contienen selenio
3.- HIDROLASAS: catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una
molécula de agua (Hidrólisis). Ej. La digestión de los alimentos.
Entre las hidrolasas están las esterasas, las fosfatasas, las
peptidasas, glicosidasas
4.- LIASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y C-N. Se eliminan grupos
de H2O, CO2 y NH3 Ej descarboxilasas
No cortan uniones peptídicas
Pueden formar dobles enlaces ó romper un doble enlace y
adicionar grupos al doble enlace
5.- ISOMERASAS: catalizan cambios estructurales en una misma molécula

- Mutasas: transferencia intramolecular de grupos funcionales no asimétricos

- Epimerasas: inversión de átomos asimétiricos en carbohidratos
- Racemasas inversión de átomos asimétricos en proteínas
6.-LIGASAS:
catalizan la formación de enlaces entre C y O, S, N. ó unión de sustratos
Requieren de la energía derivada de un nucleotido trifosfato ATP ó GTP:

Sintetasa: energía del nucleotido trifosfato

Sintasa: No requiere nucleotido trifosfato

Citrato sintasa
+ H2O