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UNIVERSIDAD ABIERTA Y A DISTANCIA DE MÉXICO

ASIGNATURA

INGENIERÍA DE BIORREACTORES I

UNIDAD 1

ACTIVIDAD 2 “ACTIVIDAD ENTREGABLE UNIDAD 1”

ALUMNO

JUAN JESÚS LÓPEZ ROSAS

DOCENTE EN LÍNEA

GABRIELA SELENE ORTIZ BURGOS

FECHA DE ELABORACIÓN DEL TRABAJO

26 DE ENERO DEL 2018

CARRERA

INGENIERO EN BIOTECNOLOGÍA
ÍNDICE
NOMBRE: NÚMERO DE PÁGINA:

Instrucciones 3

Introducción 4

Desarrollo 5 - 23

Conclusión 24

Fuentes consultadas de acuerdo al 25 - 26


formato apa
INSTRUCCIONES
Elabora una presentación electrónica en power point interactiva o en prezi, donde debes describir los siguientes conceptos y
procesos: Define el concepto de biotransformación, debes incluir algunos ejemplos de productos resultado de biotranformaciones
(mínimo cinco), describe ampliamente la acción de las enzimas, ¿Qué diferencia existe entre sustrato y producto? Incluye ejemplos
de los mismos, ¿Qué implica la cinética enzimática y cómo podemos clasificarla?, ¿Qué es la velocidad de reacción y qué
importancia tiene el conocerla?, identifica los siguientes términos: Inhibición competitiva, inhibición no competitiva e inhibición
acompetitiva, modo de acción de las enzimas, describe el modelo de Michaelis - Menten y ¿cuál es su función?, describe el cálculo
de la constante cinéticas, Km y Vmax de una enzima, así como su significado, describe el modelo de Lineweaver – Burk.
Para los dos puntos anteriores no olvides agregar los gráficos y debes señalar cada uno de sus componentes.
En el mismo documento debes incluir un cuadro comparativo donde sintetices cada uno de los factores que influyen en la actividad
enzimática, donde incluyas su definición y su efecto sobre las enzimas.
INTRODUCCIÓN
Esta actividad tiene como finalidad realizar una presentación en power point, dando solución a los siguientes tópicos propuestos por
mi docente en línea: Define el concepto de biotransformación, debes incluir algunos ejemplos de productos resultado de
biotranformaciones (mínimo cinco), describe ampliamente la acción de las enzimas, ¿Qué diferencia existe entre sustrato y
producto? Incluye ejemplos de los mismos, ¿Qué implica la cinética enzimática y cómo podemos clasificarla?, ¿Qué es la velocidad
de reacción y qué importancia tiene el conocerla?, identifica los siguientes términos: Inhibición competitiva, inhibición no competitiva
e inhibición acompetitiva, modo de acción de las enzimas, describe el modelo de Michaelis - Menten y ¿cuál es su función?, describe
el cálculo de la constante cinéticas, Km y Vmax de una enzima, así como su significado, describe el modelo de Lineweaver – Burk.
Para los dos puntos anteriores no olvides agregar los gráficos y debes señalar cada uno de sus componentes.
En el mismo documento debes incluir un cuadro comparativo donde sintetices cada uno de los factores que influyen en la actividad
enzimática, donde incluyas su definición y su efecto sobre las enzimas.
DESARROLLO
A continuación, daremos solución a las siguientes preguntas:
1. DEFINE EL CONCEPTO DE BIOTRANSFORMACIÓN, DEBES INCLUIR ALGUNOS EJEMPLOS DE PRODUCTOS
RESULTADO DE BIOTRANSFORMACIONES (MÍNIMO CINCO).
R= La biotransformación o metabolismo estriba en el cúmulo de avatares que padece un cianuro en el cuerpo, siendo su propósito
final el constituir una mixtura hidrosoluble, poco ponzoñoso y sencillamente excluible. Por lo tanto, la biotransformación es una
evolución que acarrea dos responsabilidades imprescindibles: Reduce la toxicidad del constituyente y suprime el constituyente del
espécimen.
Por ejemplo, determinados alimentos, medicamentos, albúminas y testosteronas esteroides que se adquieren por tratamientos de
biotransformación. De vez en cuando la condensación química se conjunta con el epítome fisiológico produciendo lo que se designa
transformaciones de semi – condensación. Asimismo, el concepto de biotransformación se emplea también a fases que han sido
proyectadas para la fabricación de mezclas utilizando una entidad repleta o un método enzimático. Varios artículos químicos y
medicinales son complicados de adquirir por extracto químico, no obstante, resultan asequibles de hacer al instante de emplear
bacilos o enzimas de estos. Los bioprocesos están implicados en la adquisición de diversos ingredientes de gran repercusión para la
manufactura como: Boticario, agregados activos, medicamentos, probióticos, biopolímeros, biosurfactantes, prótidos y
biocomburentes.
2. DESCRIBE AMPLIAMENTE LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS.
R= Las enzimas (E) tienen un rol vital, es decir, apurar las reacciones fisiológicas procediendo sobre sustratos (S) concretos que se
van a convertir en el producto (P) de la reacción (E + S → E + P). Esta actividad, básica para los organismos, la logran gracias a que
gozan de una disposición trivolumétrica particular, el núcleo activo, con un ambiente químico apropiado que posibilita la
intercomunicación entre la enzima y el sustrato a través de la constitución de un complejo bifurcado llamado complejo enzima –
sustrato (ES). En los prótidos, las particularidades del núcleo activo van a estar establecidas por la condición de las albúminas que lo
constituyen y su adjudicación espacial abstracta. En universal este desarrollo de constitución del complejo ES se puede estimar un
lance definido de un intercambio molecular entre macromoléculas (en este lance, prótidos) y corpúsculos de diminuto lastre
molecular, llamadas ligandos y se efectúa a partir de la producción de intercambios no covalentes entrambos corpúsculos.
La reacción enzimática universal de cambio de un sustrato definido en un producto se puede simbolizar con la siguiente ecuación:

Sin embargo hay que tomar en cuenta que el cambio del sustrato a producto no es adyacente. Una vez que el sustrato apropiado se
intercomunica con el núcleo activo se van a elaborar canjes que lo transforman en un estamento de metamorfosis que se convertirá
en el producto final de la reacción.
En las reacciones catalizadas por enzimas, este estamento de metamorfosis, demasiado inconstante, resulta asentado por los
remanentes del núcleo activo con lo que se alcanza apurar la reacción. Adentro del núcleo activo hay determinadas albúminas que
participan en la fusión del sustrato a la enzima y se llaman desechos de adherencia; entretanto que, los que colaboran de manera
activa en el cambio químico del sustrato se llaman desechos catalíticos.
Para comprender cómo se hacen los intercambios en el complejo ES se han recaudado múltiples ejemplares. El inicial fue el llamado
modelo “Llave y cerradura” enunciado por Emil Fischer en 1894. En este arquetipo, las enzimas se apreciaban como organizaciones
ásperas suplementarias a sus sustratos a los que se ajustaban de igual modo que lo lleva a cabo una llave a una cerradura. Este
arquetipo esclarece la especificidad entre enzima y sustrato, aunque no posibilita dilucidar cómo se elabora la reacción de una
manera eficaz. Para su mejor entendimiento se puede acudir al prototipo de la siguiente reacción: La modificación de un sustrato
redondo con cargas galvánicas negativas en su extensión en un producto cúbico sin carga. Según el arquetipo de Fischer, la
constitución del complejo ES es tan permanente que cualquier conversión ulterior haría que se extraviaran intercambios dando
emplazamiento a una ubicación menos permanente que el complejo ES y por consiguiente, no tendría emplazamiento la constitución
del producto. No obstante, si el lugar activo es adicional al estamento de metamorfosis, en una inicial fase se puede concebir un
complejo Es en el que se erigen unos intercambios frágiles y esta fase puede encaminarse de manera natural a otra más duradera
de intercambio entre la enzima y el estamento de metamorfosis en la que se ganan intercambios. La conversión del estamento de
metamorfosis en el producto conlleva que la enzima pierda su analogía por este nuevo corpúsculo, que es liberalizado del núcleo
activo.
Fue Linus Pauling en 1946 quien enuncio que el verídico acoplamiento llave – cerradura no sucedía entre el sustrato y la enzima,
sino entre el estamento de metamorfosis y la enzima. Seguidamente, Daniel Koshland enunció un dispositivo que posibilitaría
solucionar el incremento en la eficacia de los intercambios no covalentes que se disponen entre la enzima y el sustrato. El arquetipo
sugiere que el intercambio entrambos corpúsculos hace que el prótido sufra una variación de adaptación que posibilita la
constitución de intercambios complementarios entre la enzima y el estamento de metamorfosis y se designa como el modelo de
encaje inducido. Los aprendizajes sobre el armazón trivolumétrico de prótidos han corroborado que este lance sucede
verídicamente.

Los intercambios entre enzima y sustrato son de condición no covalente, de manera que una ración polar del sustrato se
intercomunica con una ración polar del núcleo activo y una área apolar se intercomunica con las leontinas limítrofes de remanentes
apolares que se suele llamar “Bolsa hidrofóbica”.
3. ¿QUÉ DIFERENCIA EXISTE ENTRE SUSTRATO Y PRODUCTO? INCLUYE EJEMPLOS DE LOS MISMOS.
R= El sustrato es la partícula sobre la que procede la enzima y cuya conversión está estipulada por ella; mientras que el producto, es
una partícula resultante de la actuación de la enzima sobre el o los sustratos y que por lo tanto se adquieren diversos productos.
Tenemos los siguientes ejemplos:
A) La quimiotripsina, que interviene sobre polipéptidos.
B) La dipéptidasa, que interviene sobre los dipéptidos.
C) La maltasa, que interviene sobre la maltosa.
D). La lactasa, que interviene sobre la lactosa.
4. ¿QUÉ IMPLICA LA CINÉTICA ENZIMÁTICA Y CÓMO PODEMOS CLASIFICARLA?
R= La labor enzimática se calcula ponderando la celeridad de reacción, que universalmente se manifiesta como alteraciones de
aglutinación por cantidad de tiempo, es decir, la cinética enzimática analiza la rapidez de las reacciones catalizadas por enzimas. La
actuación específica de la totalidad de las enzimas se delinea a partir de la ecuación de Michaelis – Menten que exhibe el vínculo
entre la celeridad inicial y la condensación del sustrato.
Las reacciones químicas que se perpetran en asistencia de biocatalizadores, suceden en dos etapas:
Etapa 1: La enzima se junta, a partir del lugar activo, al sustrato, constituyendo el complejo enzima – sustrato.
Etapa 2: El complejo enzima – sustrato da emplazamiento a la concepción del producto, liberalizando la enzima para recomenzar la
etapa 1.
En la etapa 1 puede diferenciarse que se constituye el complejo enzima – sustrato, no obstante, determinada la fracción de dicho
complejo, se desintegra para restaurar la enzima libre y el sustrato; mientras que en la etapa 2, el complejo enzima – sustrato se
desintegra para suscitar la enzima libre y el producto; de tal manera, que las celeridades con sus correspondientes constantes
cinéticas, para cada uno de los tratamientos particulares, se pueden expresar como:
V1 = k1 [E] [S] etapa 1: Formación del complejo enzima – sustrato.
V2 = k2 [ES] etapa 1: Separación del complejo enzima – sustrato.
V3 = k3 [ES] etapa 2: Separación del complejo enzima – sustrato.
Dónde:
K1, k2, k3: Constantes microscópicas de velocidad.
[E]: Concentración de enzima libre.
[S]: Concentración de sustrato.
[ES]: Concentración del complejo enzima – sustrato.
Para agrupar los criterios universales, todas las enzimas distinguidas se organizan en seis grandes agrupaciones, es decir,
que de acuerdo con el modelo de reacción que catalizan, las enzimas pueden ser ordenadas tomando como base su
actividad metabólica, su disposición química, su ubicación en el espécimen o la reacción que catalizan. De acuerdo a su
especificidad de reacción, las enzimas pueden aglutinarse en las siguientes clases:
A) Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de transferencia de electrones.
B) Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos específicos.
C) Hidrolasas: Catalizan reacciones de ruptura o de unión de grupos químicos, asociadas con la ruptura o la síntesis de
una molécula de agua.
D) Liasas: Catalizan la ruptura o la formación de uniones químicas, con la formación o eliminación de enlaces dobles.
También llamadas sintasas.
E) Isomerasas: Desplazan grupos químicos dentro de una molécula, sin cambiar la fórmula general del substrato.
F) Ligasas: Catalizan reacciones de unión de moléculas, asociadas con la hidrólisis de nucleósidos trifosfato (principalmente
ATP). También llamadas sintetasas.
5. ¿QUÉ ES LA VELOCIDAD DE REACCIÓN Y QUÉ IMPORTANCIA TIENE EL CONOCERLA?
R= La velocidad de reacción es la dosis de constituyente que se convierte en una concreta reacción por cantidad de volumen y
tiempo.
Su importancia radica esencial y básicamente en el aprendizaje de la aceleración con que se efectúan las reacciones químicas y
para ello estudia los agentes que perjudican la celeridad de una reacción química y sus artilugios, las veredas por las que pasan
dichas reacciones.
6. IDENTIFICA LOS SIGUIENTES TÉRMINOS: INHIBICIÓN COMPETITIVA, INHIBICIÓN NO COMPETITIVA E INHIBICIÓN
ACOMPETITIVA.
R= Inhibición competitiva: El inhibidor se asocia a la enzima transformable en el mismo lugar que el sustrato y por consiguiente, el
inhibidor y el sustrato pugnan por el mismo lugar.

Inhibición no competitiva: El inhibidor no se asocia al mismo lugar que el sustrato.


Inhibición acompetitiva: El inhibidor no se asocia en el mismo lugar que el sustrato, aunque su asociación con la enzima
incrementa la similitud del sustrato por la enzima, complicando su disgregación e imposibilitando la constitución de los productos.
7. MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS.
R= Las enzimas pueden intervenir de numerosas maneras, como se observará a continuación, siempre dando sitio a una reducción del coste
de ∆G‡:
Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por
ejemplo, forzando la forma de un sustrato): La enzima realiza una variación de colocación del sustrato ligado el cual transita a un
estamento de metamorfosis, de manera que ve disminuida la cuantía de energía que requiere para terminar la metamorfosis.
Reduciendo la energía del estado de transición: Sin dañar la apariencia del sustrato, a través de la producción de un entorno con una
repartición de carga perfecta para que se geste dicho estamento de metamorfosis.
Proporcionando una ruta alternativa: Como prototipo, respondiendo transitoriamente con el sustrato para constituir un complejo mediador
enzima – sustrato (ES), que no sería posible en asiduidad de enzima.
Reduciendo la variación de entropía: Indispensable para lograr el estamento de metamorfosis (energía de activación) de la reacción a
partir de la actuación de colocar acertadamente los sustratos, beneficiando así que se fabrique dicha reacción.
Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura: El aumento de temperatura posibilita la actuación de la
enzima y posibilita que se aumente aún más la celeridad de reacción. No obstante, si la temperatura se incrementa excesivamente, la
configuración constitutiva de la enzima puede apreciarse amanerada, disminuyendo así su celeridad de reacción y solo restableciendo su
tarea fetén cuando la temperatura se aminora. Sin embargo, determinadas enzimas son termolábiles y laboran mejor a bajas temperaturas.
Cabe mencionar que este corolario entrópico conlleva la desestabilización del estamento basal y su aportación a la catálisis es
referentemente minúscula.
8. DESCRIBE EL MODELO DE MICHAELIS – MENTEN Y ¿CUÁL ES SU FUNCIÓN?
R= Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este
modelo la enzima se combina reversiblemente con su sustrato para formar el complejo enzima - sustrato (ES) que
subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo para una molécula de sustrato se
muestra a continuación:
(1)
En dónde:
S: Es el sustrato.
E: Es la enzima.
ES: Es el complejo enzima - sustrato o complejo de Michaelis y Menten.
k1, k-1 y k2: Son las constantes de velocidad de la reacción.
La ecuación de Michaelis y Menten describen como varía la velocidad de reacción con la concentración de sustrato:

(2)
En dónde:
V0: Es la velocidad inicial de la reacción.
Vmax: Es la velocidad máxima.
Km: Es la constante de Michaelis y Menten =
[S]: Es la concentración de sustrato.
Concentraciones relativas de E y S: La concentración de sustrato [S], es mucho mayor que la de E, de tal manera que la cantidad
de sustrato unido a la enzima en cualquier momento es muy pequeña.
Se asume el estado estacionario: [ES] no cambia con el tiempo, esto quiere decir que la velocidad de formación de ES es igual a
aquella para su desintegración. En general, un intermediario en una serie de reacciones está en estado estacionario cuando su
velocidad de síntesis es igual a su velocidad de degradación.
Velocidad inicial: Para el análisis de reacciones enzimáticas, sólo se utiliza la velocidad inicial de la reacción, que es la velocidad
ejercida por la enzima, inmediatamente después de que se ha puesto en contacto con el sustrato y hasta antes de que se haya
consumido el 10% de la concentración inicial del mismo. La razón de lo anterior es que en ese momento, la concentración del
producto de la reacción que se ha acumulado, es muy pequeña y por lo tanto, la reacción en el sentido inverso, es decir, la
transformación del producto en el sustrato original, puede ser ignorada.
Características de Km: La constante de Michaelis - Menten es característica de una enzima y particular para un sustrato. Refleja la
afinidad de la enzima por ese sustrato. Km es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la Vmax (Km = Vmax/2). Este parámetro, Km no varía con la concentración de enzima.
Significado de un Km pequeño: Un valor numérico pequeño de Km refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato porque a
una baja concentración del mismo, la enzima ha desarrollado ya la mitad de la velocidad máxima.
Significado de un Km grande: El valor numérico grande de Km refleja una baja afinidad de la enzima por su sustrato porque a una
concentración elevada del mismo, la enzima desarrolla la mitad de la velocidad máxima.
Relación de la velocidad con la concentración de enzima: La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la
concentración de la enzima a cualquier concentración de sustrato. Por ejemplo, si la concentración de enzima es disminuida a la
mitad, la velocidad inicial de la reacción (v0) es reducida también a la mitad de la original.
Orden de la reacción: Cuando [S] es más pequeña que el Km, la velocidad de la reacción es aproximadamente igual a la
concentración de sustrato.
9. DESCRIBE EL CÁLCULO DE LAS CONSTANTES CINÉTICAS, KM Y Vmax DE UNA ENZIMA, ASÍ COMO SU SIGNIFICADO.
R= El proceso enzimático sigue las siguientes etapas:

En primer lugar el sustrato (S) y la enzima (E) se unen y forman un complejo enzima -sustrato (ES). Una vez formado el
complejo ES, este o bien se disocia en enzima más el sustrato o se transforma el sustrato en producto formando el complejo enzima
- producto (EP), que se disocia para dar enzima (E) más producto (P).
El proceso fue modelizado por Michaelis y Menten y le permitió obtener una ecuación, ecuación de Michaelis - Mente en donde la
velocidad de la acción de una enzima es función de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima y las características de
la enzima, la afinidad de la enzima por el sustrato y el poder catalítico de la enzima:

La Km: Nos da una idea de la afinidad que tiene la enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan
las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).
La velocidad máxima Vmáx: Estima el número de centros activos de la enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la
velocidad que obtendríamos cuando toda la enzima se encuentra unido al sustrato. A la constante k2 (poder catalítico de la enzima)
se le reconoce con el nombre de número de recambio, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad
de tiempo. Por lo que la Vmáx depende de dos cosas, la cantidad de la enzima presente y la capacidad catalítica de la enzima, es
decir, la velocidad con que transforma al sustrato.

La representación gráfica de la velocidad en función de la concentración de sustrato, es la siguiente:

Del estudio del modelo se desprende que la velocidad de transformación de sustrato en producto en una reacción enzimática
depende: De la cantidad de sustrato presente [S], la afinidad de la enzima por el sustrato km, la cantidad de la enzima presente [E] y
el poder catalítico de la enzima [k2].
10. DESCRIBE EL MODELO DE LINEWEAVER – BURK.
R= Cuando se grafica la velocidad de la reacción, v0, contra la concentración de sustrato, [S], no siempre es posible determinar la
condición en que se ha llegado a la velocidad máxima, Vmax, debido al incremento de la pendiente en la hipérbola a
concentraciones de sustrato elevadas.

Aun así, si se grafica una doble recíproca, es decir, el inverso de la velocidad (1/v0) contra el inverso de la concentración de sustrato
(1/[S]), se obtiene una línea recta. El re gráfico de Lineweaver- Burke, también se denomina de “Dobles recíprocas” y se utiliza para
calcular el Km y la Vmax así como para determinar el mecanismo de acción de los diversos tipos de inhibidores.
La ecuación que describe a la gráfica de Lineweaver - Burke es:

(3)
Que describe una recta en donde el intercepto con el eje de las abscisas es igual a –1/Km y el intercepto con el eje de las ordenadas
es igual a 1/Vmax.
11. ELABORA UN CUADRO COMPARATIVO DONDE SINTETICES CADA UNO DE LOS FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA, DONDE INCLUYAS SU DEFINICIÓN Y SU EFECTO SOBRE LAS ENZIMAS.
R= A continuación, tenemos el siguiente cuadro comparativo sobre los factores que influyen en la actividad enzimática:
DEFINICIÓN: EFECTO SOBRE LAS ENZIMAS:
La especificidad: Es aquella que está establecida por el lugar activo de Las enzimas apresuran las reacciones modificando la configuración de
la enzima, es decir, el compartimento del corpúsculo que comprende las sus sustratos para que alcancen arribar al estamento de metamorfosis.
congregaciones funcionales propias que le posibilitan ligarse
peculiarmente con el sustrato.
La temperatura: Es una medida que evalúa el grado térmico o el La celeridad de las reacciones enzimáticas incrementa, por lo universal,
apasionamiento que un ente detenta. Todo constituyente en definido con la temperatura, entre el ínterin en que la enzima es permanente y
estamento de aditamento (sólido, líquido o gaseoso), está formado por activa. La celeridad por lo universal se redobla por cada 10°C de
corpúsculos que se ubican en constante desplazamiento. incremento térmico. La función enzimática colosal se adquiere a una
temperatura estupenda, seguidamente la función decae y terminalmente
acaba por absoluto a razón de la desnaturalización avanzada de la
enzima por la actuación de la temperatura.

A bajas temperaturas, las reacciones acortan demasiado o se paralizan


porque aminora la cinética molecular, aunque la tarea catalítica resucita
cuando la temperatura se monta a tasaciones normales para la enzima.
No desatender que una enzima humana habitual goza de su impecable
a 37°C; mientras que en otros especímenes, como prototipo: Los bacilos
termófilos fuertes a prominentes temperaturas tienen su fetén de
dinamismo afín a los 80°C.
El pH: Es una medición de acedía o básico de una disolución. El pH Dependiendo del pH del entorno en el que se localicen las enzimas
designa la solidificación de iones hidrógeno [H+] asistentes en definidas pueden no tener carga o por el contrario pueden estar cargados, positiva
disoluciones. o negativamente. Estas cargas ayudan para afianzar la adaptación
natural del prótido y cuando el pH las modifica, igualmente cambia la
disposición, conduciendo el final del límite a la desnaturalización del
prótido y en el lance de las enzimas, al extravío de su tarea.
Los inhibidores: Son corpúsculos que se enlazan a enzimas y reducen La actuación enzimática se reduce por la operación de sus
su tarea. constituyentes que se ligan fornidamente al lugar activo y asedia el
umbral del sustrato.
La concentración de sustrato: Primordialmente, la celeridad de la Al incrementar la conglomeración de sustrato, la función enzimática
reacción o catálisis cambia de acuerdo a la concentración del sustrato. incrementa, hasta conseguir la celeridad culminante, trazo donde la
enzima se impregna, debido a que las enzimas tienen todos sus lugares
activos habitados.
CONCLUSIÓN
Las enzimas como patrón vital de subsistencia, en donde cada célula y cada tegumento tienen su labor particular, lo que conlleva a
constantes canjes en su estamento bioquímico, en el apoyo de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, favorecer
y estimular definidas transformaciones esquemáticas y metódicas. Los concernientes genes son reglamentados de la fabricación de
las enzimas; por lo tanto, genes y enzimas pueden ser estimados como los patrones esenciales de la existencia.
Sin enzimas, no sería admisible la existencia que comprendemos. Asimismo, la biocatálisis que normaliza la celeridad a la cual
tienen emplazamiento las transformaciones biológicas, las enzimas realizan tareas decisivas encadenadas con la sanidad y la
afección. En tanto que, en la sanidad todas las transformaciones biológicas suceden de un modo estructurado y se guarda la
homeostasis; mientras los estamentos anómalos, este último puede ser desequilibrado de forma abismal.
Podemos concluir diciendo que, las enzimas son catalizadores fisiológicos de condición cambiante que apresuran las reacciones que
tendrían sitio de forma voluntaria sin descarriarse ni alterarse en su actuación, posibilitando las reacciones bioquímicas celulares
imprescindibles para los seres vivos. La tarea enzimática se localiza definida por las categorías, tales como: La cuantía de enzima,
sustrato, la temperatura, el pH, el período de reacción, asistencia de cofactores, asistencia de moduladores y asistencia de
inhibidores.
FUENTES CONSULTADAS DE ACUERDO AL
FORMATO APA:
De acuerdo a la plataforma. (2018) instrucciones para realizar la actividad 2 actividad entregable unidad 1
https://unadmexico.blackboard.com/webapps/blackboard/execute/announcement?method=search&context=mybb&viewChoice=2&co
urse_id=_46879_1&searchSelect=_46879_1
De acuerdo a la plataforma. (2018) unidad 1. Biotransformaciones
https://unadmexico.blackboard.com/bbcswebdav/institution/DCSBA/Bloque%201/BT/05/BIB1_151217/U1/Unidad1.Biotransformacion
es.pdf
De acuerdo a uah. Es. (2018) biotransformación
http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/bioquimica_ambiental/T6_biotrans-pagina.pdf
De acuerdo a Siari Christian. (2014) apuntes de bioquímica
http://apuntesbioquimicageneral.blogspot.mx/
De acuerdo a medicina. Uat. (2018) enzimas y coenzimas
http://www.medicina.uat.edu.mx/bioquimica/enzimas/index.htm
De acuerdo a ehu. Eus. (2018) cinética enzimática
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e
FUENTES CONSULTADAS DE ACUERDO AL
FORMATO APA:
De acuerdo a Díaz Cristina. (2010) velocidad de reacción
http://uam.es/docencia/reyero00/docs/velocidad_de_reaccion2.pdf
De acuerdo a Donoso Josefa. (2006) enzimas
http://facultatciencies.uib.cat/prof/josefa.donoso/campus/modulos/modulo4/modulo4_14.htm
De acuerdo a Wikipedia. (2018) enzima
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Modo_de_acci%C3%B3n
De acuerdo a Vázquez Edgar. (2003) conclusiones importantes sobre la cinética de Michaelis - Menten
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de%20michaelis3.html
De acuerdo a biorom. Uma. Es. (2018) cinética enzimática
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/Jmoldesarrollo/enzimas/enzima5.html
De acuerdo a Vázquez Edgar. (2003) gráfico de Lineweaver - Burke
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de%20michaelis4.html
¡MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN!