ENZIMAS

• Características
• Cofactores
• Tipos de enzimas
• Mecanismos de catálisis
• Efecto del pH y la temperatura
• Cinética
• Regulación de la actividad enzimática
 ENZIMAS COMO CATALIZADORES
BIOLÓGICOS
Las enzimas son proteínas que:
- Aumentan la velocidad de reacción
- No se transforman
- Participan en casi todas las reacciones que ocurren en
un organismo
• Son altamente específicas
• Algunas son estereoespecíficas
• Algunas son reguladas

A + B + E  C +D + E

Sustratos Productos
 Nomenclatura de las enzimas

Nomenclature tradicional

ureasa: hidrólisis de la urea

amilasa: hidrólisis del almidón

Nomenclature EC

Se nombran por el sustrato y la reacción que cataliza y a continuación se

coloca el número de clasificación
ejemplo: peptidil -L-aminoácido hidrolasa (EC 3.4.17.1)

EC: enzyme commission

Número es clase, sub clase, sub-sub clase y un número
arbitrario
peptidil-L-amino ácido hidrolasa
EC 3.4.17.1
Clase: 3  Hidrolasa
Subclase: 4  enlace peptídico
17  metalocarboxipeptidasas.
Número arbitrario: 1
¿Porqué una
enzima
aumenta la
velocidad de
una reacción
química?
Diagrama del estado de transición
para una reacción espontánea
Efecto de un catalizador
Reacción catalizada por una enzima
Sitio activo
 K = Lys
D = Asp
Q = Gln

Sitio activo de la S-adenosil metionina sintetasa con SAM, PPi, Pi y

2Mg2+.
 Tipos de sitios activo
1. Llave y cerradura o Lock-and-key

• 2. Encaje inducido
 Modelos de sitio activo

2.- Encaje-inducido. hexokinasa

Interacciones entre el sustrato y la enzima

No-covalentes

- Interacciones iónicas
- Dipolo
- Puentes de hidrógeno
- Apolares

Covalentes

- Bases de Schiff
 ¿Porqué una
enzima disminuye la
energía de Enzima
Sustratos
activación?

Enzima
– Pérdida de entropía en la
formación del complejo ES
Estado de
– Desestabilización del
transición
complejo ES
– Pérdida del agua de Enzima
solvatación
Producto
 Cofactores
• Son requeridos para convertir una enzima inactiva
apoenzimas en la forma activa holoenzimas
– Iones esenciales, principalmente iones metálicos
– Coenzimas, compuestos orgánicos, derivados de las
vitaminas

– Co-enzima o co-factor:
no se encuentra unida
covalentemente a la
enzima

– Grupos prostéticos: se
unen covalentemente
a la enzima

Sitio activo de la anhidrasa carbónica

 Coenzimas: NAD+

• Nombre
– Nicotidamida adenina
dinucleotido
• Rol metabólico
– Reacciones de óxido-
reducción
• Co-sustrato de
– deshidrogenasas
 Clasificación de las enzimas

1.- Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de

oxido-reducción

2.- Transferasas: Transfieren un grupo funcional

de una molécula a otra

3.- Hidrolasas: Catalizan el rompimiento hidrolítico

de un enlace
 Clasificación de las enzimas, cont….
4.- Liasas: Catalizan la eliminación de un grupo
generando un doble enlace, la adición de
un grupo a un doble enlace o el
rompimiento de un enlace que involucra
rearreglo electrónico

5.- Isomerasas: Catalizan cambios geométricos o

estructurales en una molécula

6.- Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas

acopladas a la hidrólisis de ATP
Mecanismos de catálisis

– Covalente
– Acido/base
– Ión metálico
– Proximidad y orientación
Triosa fosfato isomerasa
Triosa fosfato isomerasa
Serin-proteasas
Serin-proteasas
Quimiotripsina
 Mecanismo
catalítico de una
serin proteasa
 Catalytic propensity of residue types

Analysis of Catalytic Residues in Enzyme Active Sites (2002) Gail J. Bartlett, Craig T. Porter, Neera
Borkakotiand Janet M. Thornton Journal of Molecular Biology, 324, 105-121