Universidad Tecnológica de los Andes

ASIGNATURA:

BIOQUÍMICA

TEMA: PROTEINAS
PROTEINAS.-
Son polipéptidos de peso molecular elevado,
cuya unidad molecular fundamental, es un
aminoácido.
En el reino animal, los péptidos y las
proteínas regulan el metabolismo y
proporcionan apoyo estructural.
Las células y los órganos del cuerpo son
controlados por hormonas peptídicas.
Las claras de huevo consisten de proteína
Una proteína normalmente esta formada por la
unión en cadena de cientos y miles de
aminoácidos en un orden prereestablecido
llamado secuencia, que es determinada por
información genética contenida en el ADN.
¿Cómo se crean las proteínas?
El código genético en el ADN establece las
instrucciones para la construcción de las
proteínas. En el decenio de 1960, Marshal
Nirenberg de los Institutos Nacionales de Salud
(NIH) dedujo la correspondencia entre el ADN y
las proteínas.
El ADN consiste de largas secuencias moleculares
compuestas de cuatro bases nucleótidas: Adenina
(A), Citosina (C), Guanina (G) y Timina (T).
Cada combinación de tres bases, un codón de ADN,
corresponde a un aminoácido específico. Dado a
que hay 64 combinaciones diferentes de tres bases
nucleótidas y solamente 20 aminoácidos, algunas
combinaciones no tienen asignaciones únicas. El
código genético se aplica a la inmensa mayoría de
los genes en los animales, plantas y
microorganismos.
Los mismos codones corresponden a los mismos
aminoácidos y las mismas señales para iniciación
y terminación, pero en algunos casos raros, uno
o dos de tres codones para terminación son
asignados a un aminoácido.
Bases Nucleótidas
Adenina (A), Citosina (C), Guanina (G), Timina (T)
Muchas estructuras del cuerpo están formadas
de proteínas. El cabello y las uñas consisten
de queratinas o keratinas que son cadenas
largas de proteínas con un alto porcentaje (15%
a 17%) del aminoácido cisteína. Las queratinas
son también componentes de las garras,
cuernos, plumas, escamas, y pezuñas de los
animales.
El colágeno es la proteína más común en el
cuerpo y comprende aproximadamente el 20-
30% de todas las proteínas del organismo. Se
encuentra en tendones, ligamentos, y muchos
tejidos que tienen funciones estructurales o
mecánicos.
La caseína es una proteína nutritiva presente en
la leche. Aproximadamente el 80% de la
proteína en la leche es caseína y contiene todos
los aminoácidos comunes.
 Principales funciones de las proteínas
FUNCIÓN PROTEINAS (ejemplos)

Papel catalítica Enzimas

Contracción Actina, miosina

Regulación del gen Histonas, proteínas nucleares diferentes de las histonas

Papel hormonal Insulina

Protección Fibrina, inmunoglobina, interferón

Papel regulador Calmodulina

Papel estructural Colágeno, elastina, queratina

Transporte albumina, (de bilirrubina, ácidos grasos, etc.),

Hemoglobina (oxígeno), lipoproteínas (varios lípidos),
transferina (hierro)
Función estructural.-
Algunas proteínas constituyen estructuras
celulares.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión de los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia
a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan
fibroina para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.
Función enzimática.-
Las proteínas con función enzimática son las
más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.
Función hormonal.-
Algunas hormonas son de naturaleza proteica,
como la insulina y el glucagón (que regulan los
niveles de glucosa en sangre), o las hormonas
segregadas por la hipófisis, como la del
crecimiento o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Función reguladora.-
Algunas proteínas regulan la expresión de
ciertos genes y otras regulan la división celular
(como la ciclina).
Función homeostática.- Algunas mantienen el
equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener
constante el pH del medio interno.
Función defensiva.-
Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos. La trombina y el
fibrinógeno contribuyen a la formación de
coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen
a las mucosas.
Función de transporte.-
La hemoglobina, transporta oxígeno en la
sangre de los vertebrados. La hemocianina
transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina, transporta oxígeno en los
músculos. Las lipoproteínas transportan lípidos
por la sangre. Los citocromos transportan
electrones.
Función contráctil.-
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas
responsables de la contracción muscular. La
dineina está relacionada con el movimiento de
cilios y flagelos (Estructuras microtubulares que se extienden hacia afuera
en algunas células para darles movimiento).

Función de reserva.-
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina
del grano de trigo y la hordeína de la cebada,
constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión. La lactoalbúmina de la
leche.
 NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEÍNICA
1.- Estructura primaria.- se refiere al orden de
los aminoácidos en la cadena o cadenas
polipeptidícas y la ubicación de los enlaces
disulfuro si están presentes.
La estructura primaria es la secuencia de
aminoácidos de la proteína. Nos indica qué
aminoácidos componen la cadena polipeptídica
y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.
2.- Estructura Secundaria.- La estructura
secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria. Existen dos tipos de
estructura secundaria.
a) La alfa-hélice.- Esta estructura se
forma helicoidalmente al enrollarse
sobre sí misma la estructura primaria,
Se debe a la formación de enlaces
Hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
b) Hoja plegada, B-laminar, o lamina plegada.- Es
una estructura en forma de zig-zag, forzada por la
rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los
radicales de los aminoácidos que componen la
molécula. Se estabiliza creando puentes de
Hidrógeno entre distintas zonas de la misma
molécula, doblando su estructura. De este modo
adquiere esa forma plegada.
En una estructura secundaria:
Configuración, se refiere a la relación
geométrica entre un conjunto determinado de
átomos. Por ejm. La conversión de D-alanina en
L-alanina, se puede lograr sólo con romper y
reformar los enlaces covalentes.
Conformación, se refiere a la arquitectura
tridimensional de una proteína, es decir las
relaciones espaciales de todos los átomos entre
sí.
3.- Estructura terciaria.-
Esta conformación globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios
tipos de enlaces:
• 1.- el puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tienen azufre.
• 2.- los puentes de hidrógeno.
• 3.- los puentes eléctricos.
• 4.- las interacciones hidrófobas.
4.- Estructura cuaternaria.-
Informa de la unión, mediante enlaces débiles
(no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos, como
en la hexoquinasa; cuatro, como en la
hemoglobina, o muchos, como la cápsida del
virus de la poliomielitis, que consta de sesenta
unidades proteicas
Fuerzas que estabilizan las estructuras
proteínicas.-
Varias interacciones no covalentes ,
individualmente débiles, pero formidables en
conjunto, estabilizan la conformación de la
proteína. Estas fuerzas son:
1.- Puentes de hidrógeno.- los residuos con
grupos R polares, por lo general se presentan en
las proteínas globulares y forman puentes
hidrógeno sobre todo con las moléculas de agua.
En la figura, dos moléculas relacionándose
mediante cuatro puentes de hidrógeno,
representados mediante líneas de puntos.
2.- Interacciones hidrófobas.- las interacciones
hidrófobas involucran los grupos R no polares de
los residuos aminoacilo, los cuales residen en las
proteínas globulares típicas, en el interior de la
proteína.
Las interacciones hidrófobas son dirigidas por la
entropía
3.- Interacciones electrostáticas.- las
interacciones electrostáticas o enlaces salinos,
se forman entre los grupos con carga opuesta,
como el caso de los grupos amino terminal y
carboxilo terminal de los péptidos y los grupos
R con carga de los residuos aminoacilo polares.
Los residuos polares también pueden participar
en las interacciones iónicas, la presencia de
sales como el KCl, puede disminuir
significativamente las interacciones iónicas
entre los residuos de la superficie.
4.- Interacciones de Van Der Waals.- Las fuerzas
de Van Der Waals que son extremadamente
débiles, y actúan en distancias
considerablemente cortas, incluyen un
componente de atracción y otro de repulsión. A
la distancia a la cual la fuerza de atracción es
máxima y la fuerza de rechazo es mínima, se
denomina la distancia de contacto de Van Der
Waals
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS.-
Si bien no existe un sistema Universal de
clasificación aceptado, se puede clasificar como
sigue:
1.- Con base en la solubilidad.- dentro de la
bioquímica clínica, un sistema de uso limitado,
diferencia: las albuminas, las globulinas, las
histonas entre otras.
2.- Con base en la forma.- pueden ser: proteínas
globulares (ejemplo muchas enzimas), presentan
cadenas polipeptídicas compactas con hélices
dobladas que tienen dimensiones axiales
(proporción entre la longitud y la anchura)
menores de 10. También están las Proteínas
Fibrosas, presentan proporciones axiales
mayores de 10.
3.- Con base en las funciones biológicas.-
pueden clasificarse como: enzimas
(deshidrogenasas, cinasas), proteínas de
almacenamiento (ferritina, mioglobina),
proteínas reguladoras (hormonas peptídicas,
proteínas que se unen ADN), proteínas
Estructurales, (colágeno, proteoglucanos),
proteínas protectoras (factores de coagulación
sanguínea, inmunoglobinas), proteínas de
transporte (Hemoglobina, lipoproteínas
plasmáticas) y proteínas contráctiles y móviles (la
actina y la tubulina).
4.- Clasificación de las proteínas según su
composición.-
a) Proteínas simples.- Son aquellas que por
hidrólisis, producen solamente µ -aminoácidos.
b) Proteínas Conjugadas.- Son aquellas que por
hidrólisis, producen µ -amino-ácidos y además
una serie de compuestos orgánicos e
inorgánicos llamados : Grupo Prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de
acuerdo a su grupo prostético:
• Nucleoproteínas (Acido Nucleíco)
• Metaloproteínas (Metal)
• Fosfoproteínas (Fosfato)
• Glucoproteínas (Glucosa)
5.- Clasificación según su conformación.- pueden ser:
a) Proteínas Fibrosas.- Son aquellas que han sido
constituidas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de
modo paralelo a lo largo de un eje formando
estructuras compactas ( fibras o láminas). Son
materiales físicamente resistentes e insolubles en agua
y soluciones salinas diluidas. Ejemplo (colágeno, µ -
queratina, elastina).
b) Proteínas Globulares .- Están constituidas por cadenas
polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que
adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro
de la célula es móvil y dinámica. Ejemplo : (enzimas,
anticuerpos, hormonas)
La hemoglobina es un tipo de proteína globular
y la gran mayoría de las funciones celulares las
llevan a cabo proteínas globulares:
PROTEINAS OLIGOMERICAS
Cuando la proteína esta formada por varias
cadenas polipeptídicas que pueden o no ser
idénticas entre sí, reciben el nombre de
oligoméricas.
La estructura cuaternaria es la conformación
que toman las proteínas que tienen mas de una
cadena polipéptidica. Estas cadenas forman
agregados de las subunidades que no están
ligadas unas a otras por enlaces disulfuro o
cualquier tipo de enlace covalente, siendo los
 mas comunes los dímeros, trímeros y tetrámeros.
Estos agregados son estabilizados por enlaces
electrostáticas y enlaces de hidrógeno entre las
cadenas laterales.
Las fuerzas hidrofóbicas posiblemente solo actúan
ocasionalmente.
Las proteínas oligoméricas tienen un peso
molecular relativamente alto.
La hemoglobina fue la primera proteína
oligomérica en que se hizo un estudio completo de
su estructura primaria y secundaria.
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La desnaturalización de las proteínas implica
modificaciones en la estructura de la proteína
que traen como resultado una alteración o
desaparición de sus funciones.
Factores.-
Este fenómeno puede producirse por una
diversidad de factores, ya sean físicos cómo : el
calor, las radiaciones ultravioleta, las altas
presiones; o químicos cómo : ácidos, bases,
sustancias con actividad detergente.
Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces
disulfuro y los puentes de hidrógeno, generando
la exposición de estos.
Cuando la proteína es desnaturalizada pierde
sus funciones cómo : viscocidad, velocidad de
difusión y la facilidad con que se cristalizan.
La reversibilidad de la desnaturalización,
depende que tan fuertes sean los agentes que
desnaturalizaron la proteína. Todo depende del
grado de ruptura generado en los enlaces.
Los desnaturalizantes proteínicos desorganizan la
estructura secundaria, tercearia y cuaternaria.-
Los reactivos como la urea, el dodecilsulfato úrico
(SDS) y los radicales H+ y OH- débiles, rompen los
puentes hidrógeno y los enlaces electrostáticos
pero no así los enlaces péptidicos y disulfuro). Por
tanto desorganizan todas las ordenes de la
estructura proteínica, con excepción de la
estructura primaria y destruyen la actividad
biológica
• Normalmente, la desnaturalización es un
proceso irreversible pero, en algunos casos, la
desnaturalización es reversible, ya que la
información presente en la estructura
primaria permite reconstruir las interacciones
que dan lugar a los niveles superiores de
organización
Estructura nativa.-es la estructura que adopta
una proteína en presencia del disolvente
acuoso es la que le permite llevar a cabo su
función.
Estructura desnaturalizada.-la estructura
proteínica se desnaturaliza cuando cualquier
alteración de la estructura nativa su interacción
con el disolvente y que provoque su
precipitación.
Estado nativo Estado desnaturalizado
RENATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.-
Muchas proteínas desnaturalizadas se pliegan
de nuevo espontáneamente in vitro, con la
restauración contaminante de la actividad
biológica. Llevando a Anfinsen a concluir que la
estructura primaria de los polipéptidos es, por si
misma, suficiente para dirigir el plegamiento de
la proteína.
Sin embargo el replegamiento requiere horas.
También la conclusión de Anfinsen de que la
estructura primaria dirige el plegamiento in vitro
permanece válida, pero requiere de
modificación, para incorporar la participación de
proteínas accesorias para dirigir las rutas y estas
son:
Disulfuro isomerasa proteínica, los enlaces
disulfuro (-S-S-, o cisteína) formados bajo
condiciones oxidantes en el interior de y entre
los péptidos estabilizan la estructura
secundaria y tercearia:
Prolilo trans isomerasa, si bien la configuración
X-pro de los enlaces polipeptídicos recién
sintetizados corresponde a trans, hasta 10 % de
los enlaces X-pro de las proteínas maduras
poseen configuración cis, esta isomerización la
cataliza la enzima prolilo cis-trans isomerasa,
con lo que facilita el proceso de plegamiento
proteínico.
Chaperonas moleculares, las chaperonas
moleculares de bacterias, mitocondrias y
cloroplastos son proteínas grandes con múltiples
subunidades, que aceleran el proceso de
plegamiento, al proporcionar un ambiente
protegido en el cual los polipéptidos se pliegan
en sus conformaciones nativas y forman
estructuras cuaternarias.
Las chaperoninas incluyen proteínas de choque
térmico.
Proteínas Fibrosas o escleroproteinas.-
Son aquellas que se hallan constituidas por
cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo
paralelo a lo largo de un eje formando estructuras
compactas ( fibras o láminas).
Son materiales físicamente resistentes e
insolubles en agua y soluciones salinas
diluidas.
Ej : (colágeno, µ -queratina, elastina).
Son escleroproteínas la queratina, el colágeno,la
elastina, y la fibrina. El papel de este tipo
proteínas incluye la protección y el soporte,
formando tejido conectivo, tendones, matriz
orgánica de huesos, y fibra muscular de los
animales.
Referencias
• «Fibrous Protein Homepage».
• Escleroproteínas en Dorland's Medical
Dictionary
HEMOGLOBINA.-
La hemoglobina es una proteína contenida en
los glóbulos rojos. Es un tetrámero compuesto
de dos cadenas alfa idénticas (141 residuos) y
dos cadenas beta idénticas (146 residuos). Cada
cadena esta asociada a un grupo prostético hem
por enlaces no covalentes.
Subunidades=protómero=monomero
Proteína oligomérica con cuatro protómeros=
proteína tetramérica.
Proteínas que unen oxígeno, mioglobina:
estructura y función, hemoglobina: estructura y
función
Función de la hemoglobina.- la hemoglobina
transporta el oxígeno de los pulmones,
branquias o la piel de un animal a los capilares
para su uso en respiración.
Los organismos muy pequeños no necesitan
hemoglobina porque sus necesidades
respiratorias son satisfechas por la simple
difusión pasiva del oxigeno a través de sus
organismos
Mioglobina.- La mioglobina es una proteína,
responsable del transporte y almacenamiento
del oxígeno dentro del tejido muscular.
La mioglobina es el principal pigmento de la
carne, y el color de este producto depende
fundamentalmente del estado en el que se
encuentra la mioglobina. En el músculo, el
hierro se encuentra en la mioglobina en forma
de ión ferroso, y así se encuentra también en la
carne fresca.
única cadena polipeptídica (153 aminoácidos).
27 aminoácidos invariables con relación de
distintas especies animales. En la oxidación de la
mioglobina se puede formar superóxido, que
puede dar lugar a reacciones de oxidación de
lípidos
Mb-Fe2+O2 → Mb-Fe3+ + O2•-
PRINCIPALES PEPTIDOS QUE SE ENCUENTRAN
EN LA NATURALEZA.-
a)Glutatión.- es un tripéptido: ganma-glutamil-
cistenil glicina, simbolizado por: GSH. Se
encuentra en animales plantas y bacterias.
Posiblemente es el péptido simple más
abundante. En el enlace peptídico interviene el
ganma-COOH del glutámico en vez de alfa-COOH
como ocurre en las proteínas. Sus funciones :
- Mantiene la integridad estructural de las
proteínas, porque protege los grupos SH
de la oxidación reaccionando con cualquier
agente oxidante como el oxígeno
- Puede intervenir en el mantenimiento del
estado reducido del hierro en la hemoglobina
y el transporte de los aminoácidos a través de
la membrana celular.
b.- Ocitocina y vasopresina.- son monopéptidos
con acción hormonal. Tienen estructura cíclica
con una secuencia de aminoácidos que
difieren sólo en los aminoácidos 3 y 8. ambos
son producidos por hipófisis de los mamíferos.
La función que cumple: aumenta la contracción
del músculo del útero y la evacuación de la
leche en la glándula mamaria en mujeres en
lactancia.
La vasopresina, produce la constricción
(contracción) de los vasos sanguíneos con
aumento de la presión arterial.
c. Angiotensina.- existe bajo dos formas la
angiotensina I, que es un decapéptido
relativamente inactivo que por acción de una
enzima en su N-terminal se convierte en
angiotensina II, su función es:
es un vaso constrictor que eleva la presión
arterial:
Angiotensina I
Asp-arg-val-tir-ile-his-pro-fen-his-leu
Angiotensina II
EL ADN.- ácido desoxirribonucleico, o en inglés
DNA, se define como un biopolímero
(compuesto químico formado por unidades
estructurales que se repiten) que constituye el
material genético de las células. Está formado
por unidades que están ordenadas según una
secuencia y es ahí donde se encuentra la
información para la síntesis de proteínas. Es el
responsable del código genético, que
determina en gran medida las características de
los seres vivos al nacer.
Constitución del ADN.-
La molécula de ADN está formada por dos
cadenas formadas por compuestos químicos
llamados nucleótidos.
Nucleótido y la doble hélice.- la combinación
de una base nitrogenada, el azúcar
(desoxiribosa) y el fosfato (ácido fosfórico)se
llama nucleótido. Los nucleótidos están
organizados en dos filamentos largos que
forman una espiral que se llama una doble
hélice.
Esto se parece a una escalera retorcida; los
pares de bases forman los peldaños de la
escalera y las moléculas de azúcar y fosfato
forman los lados de la escalera.
Existen cuatro tipos de nucleótidos
diferenciados por sus bases nitrogenadas;
adenina (A), timina (T), citosina (C ) y guanina
(G). Las cadenas forman una especie de cadena
retorcida, lo que permite que el ADN se pueda
desenrollar y hacer una lectura de éste.
Cada nucleótido posee una afinidad química con
aquel que se encuentra en paralelo en la otra
cadena.
La Adenina, tiene afinidad con la timina, y la
citosina con la guanina. Esta afinidad química se
ve empíricamente con la unión de un enlace de
hidrógeno.
Propiedades y funciones del ADN.-
Las que destacan son :
• El control de la actividad celular.
• Lleva la información genética de la célula la
que determina las características de ésta y que
puedan ser transmitidas en el proceso de
división celular. Puede duplicarse en la división
celular, formando células idénticas a la
original.
• Tiene la capacidad de mutación (alteración en
la información genética) entendido por un
proceso evolutivo.
• La secuencia de las bases nitrogenadas del
ADN cumplen un papel fundamental en lo
que se llama la síntesis de proteínas. La
secuencia de nucleótidos es transmitida a un
ARN mensajero (ARNm) en forma de codones
(tripletes que contienen el código genético.
El ARNm actúa sobre las moléculas del ARN de
transferencia (ARNt) que contiene a los
anticodones (tripletes complementarios),
copiando el material genético. A cada anticodón
le corresponde un aminoácido (unidad básica de
la proteína), de esta manera la célula sabrá
cómo ordenar la secuencia de aminoácidos para
formar la proteína que le sea útil. En
consecuencia, la secuencia de las bases
nitrogenadas es una receta que la célula debe
seguir para formar la proteína necesaria.
La biotecnología y el ADN.- en la actualidad, el
ADN cumple un papel fundamental. Por el
conocimiento de su estructura, funciones y
propiedades se ha llevado a cabo el fenómeno
de la clonación. La famosa oveja Dolly fue el
primer experimento, en el que se extrajo el
material genético de una oveja y se almacenó en
la célula de otra. Dolly, fue exactamente igual a
la que le extrajeron el material genético (un
ejemplo práctico que demuestra como el ADN
porta lo que llamamos el código genético.
Acido ribonucleico.-
• Serie de codones en un segmento de ARN.
Cada codón se compone de tres nucleótidos
que codifican un aminoácido específico.
• El código genético es el conjunto de reglas
que define la traducción de una secuencia de
nucleótidos en el ARNm a una secuencia de
aminoácidos en una proteína en todos los
seres vivos. El código define la relación entre
secuencias de tres nucleótidos, llamadas
codones, y aminoácidos. De ese modo, cada
codón se corresponde con un aminoácido
específico.
• La secuencia del material genético se compone
de cuatro bases nitrogenadas distintas, que
tienen una función equivalente a letras en el
código genético: adenina (A), timina (T), guanina
(G) y citosina (C) en el ADN y adenina (A), uracilo
(U), guanina (G) y citosina (C) en el ARN.
• Debido a esto, el número de codones posibles es
64, de los cuales 61 codifican aminoácidos
(siendo además uno de ellos el codón de inicio,
AUG) y los tres restantes son sitios de parada
(UAA, llamado ocre; UAG, llamado ámbar; UGA,
llamado ópalo).
• La secuencia de codones determina la secuencia
de aminoácidos en una proteína en concreto,
que tendrá una estructura y una función
específicas.
•
TERMINOLOGÍAS
Un dominio estructural es un elemento de la
estructura de las proteínas que se
autoestabiliza y a menudo estabiliza a los
motivos conformacionales
independientemente del resto de la cadena de
proteína. Muchos dominios son únicos y
proceden de una secuencia única de un gen o
una familia génica pero en cambio otros
aparecen en una variedad de proteínas.
La conformación beta, en esta disposición los
aminoácidos no forman una hélice sino una
cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada. Presentan esta
estructura secundaria la queratina de la seda o
fibroína
Hélice de colágeno.-
Es una estructura helicoidal, formada por
hélices más abiertas y rígidas que en la
estructura de a-hélice. Esto es debido a la
existencia de gran número de aminoácidos
Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos
tienen una estructura ciclada, en forma de
anillo, formando una estructura, también rígida,
en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita
girar.
Homeostasis.-
De Wikipedia, la enciclopedia libre

Homeostasis (del griego homo (ὅμος) que

significa "similar"[1] y estasis (στάσις) "estado",
"estabilidad").La homeostasis biológica, consiste
en un equilibrio dinámico que implica el control
de los valores energéticos que son considerados
normales, en caso que un valor este fuera de la
normalidad se activan distintos mecanismos
para compensarlo.
La homeostasis, es una propiedad de los
organismos vivos que consiste en su capacidad
de mantener una condición interna estable (en la
que su estado permanece casi invariante en el
tiempo) compensando los cambios que se
producen en su entorno mediante el intercambio
regulado de materia y energía con el exterior
(metabolismo).
La homeostasis del organismo depende del medio
interno con la producción y eliminación de ciertas
sustancias y del medio externo con la relación
entre el ser vivo y el medio ambiente. [2]
La homeostasis es una forma de equilibrio
dinámico posible gracias a una red de sistemas
de control realimentados que constituyen los
mecanismos de autorregulación de los seres
vivos.
1.- La a(alfa)-hélice.- Esta estructura se forma
helicoidalmente al enrollarse sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.