Inmunoglobulinas

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• Las inmunoglobulinas son las
moléculas proteicas que portan
actividad de anticuerpos. Es decir, la
propiedad de combinarse
específicamente con la molécula que
provocó su formación (antígeno).
• Los anticuerpos se forman como
respuesta a la introducción en el
cuerpo de sustancias extrañas.
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• Anticuerpo: Proteína producida como
resultado d la introducción de un
antígeno y tiene la capacidad de
combinarse de manera específica con el
antígeno que indujo su formación.

• Antígeno: Sustancia que puede inducir

una respuesta inmunitaria localizable y
medible cuando es introducida en un
organismo.
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• Las inmunoglubulinas comprenden
un grupo heterogéneo de proteínas
que constituyen aproximadamente
el 20% de las proteínas plasmáticas
totales. En la electroforesis algunas
emigran hacia la zona asignada como
gamma globulina, pero también hay
beta globulinas.
Estructura Básica:
• Las inmunoglobulinas son glicoproteínas
compuestas de 82 – 96% de poli
péptidos y de 14 – 18% de
carbohidratos. Son moléculas
bifuncionales ya que por un lado se ligan
de manera específica con el antígeno y
por otro lado inician toda una gama de
fenómenos secundarios como la fijación
de complemento y la liberación de
histamina por las células cebadas.
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• Cada inmunoglobulina contiene una unidad
básica o monómero que comprende cuatro
cadenas polipeptídicas.
• Las cadenas de peso molecular más elevado
son designadas como cadenas pesadas (H) y
las de bajo peso molecular son cadenas
ligeras (L). Las cadenas pesadas contienen
aproximadamente el doble número de
aminoácidos que las cadenas ligeras y su peso
molecular es el doble.
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• Cada cadena presenta una porción amino
terminal, la región variable (V) y una
porción carboxilo terminal, la región
constante (C). La variabilidad de los
aminoácidos en las inmunoglobulinas
reside en la región variable.
• Las cadenas polipeptídicas no existen
como secuencias lineales de
aminoácidos, sino que están plegadas
por enlaces di sulfuro en regiones
globulares llamadas dominios.
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• Los dominios de las cadenas H se
designan como: VH y CH1, CH2, CH3;
y los dominios d las cadenas L se
designan como: VL y CL.
• La parte de la molécula que se
combina con el antígeno está
formada por un pequeño número de
aminoácidos en las regiones V de las
cadenas H y L.
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• Hay cinco clases de
inmunoglobulinas designadas:
IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. Se
definen por las diferencias
antigénicas en las regiones
constantes C de las cadenas H
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• Polímeros:
Son inmunoglobulinas compuestas
de más de una unidad monomérica
básica. Por ejemplo: los dímeros y
trímeros de IgA (2 y 3 unidades
respectivamente) y los pentámeros
de IgM (5 unidades).
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• Cadena J:
Esta es una cadena de polipéptidos que
normalmente se encuentra en las
inmunoglobulinas poliméricas.

• Componente secretorio:
Las moléculas de IgA de las secreciones están
comúnmente compuestas de dos unidades o
monómeros, una cadena J y un polipéptido
adicional, el componente secretorio.
 Actividades Biológicas de las
Inmunoglobulinas
• Inmunoglobulina G (IgG)
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• La IgG humana constituye aproximadamente
el 75% de las inmunoglobulinas totales del
suero. Hay cuatro tipos de IgG, sus
concentraciones en suero son:
IgG 1 60 – 70%

IgG2 14 a 20 %

IgG3 4 a 8%

IgG4 2 a 6%
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• Es la única inmunoglobulina que puede
atravesar placenta en el humano y es la
responsable de la protección del recién
nacido durante los primeros meses de
vida.
• La IgG es también capaz de activar (fijar)
el complemento con el orden siguiente:
IgG3>IgG1>IgG2. La IgG4 está
incapacitada para fijar el complemento
por la vía clásica.
Inmunoglobulina A (IgA)
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• Es la inmunoglobulina predominante en las
secreciones corporales. Cada molécula de IgA
secretoria esta constituida por dos unidades
básicas de cuatro cadenas, una cadena J y el
componente secretorio. La IgA secretoria
proporciona el mecanismo de defensa
primaria contra la infección local, debido a su
abundancia en: saliva, lágrimas, secreciones
bronquiales, mucosa nasal, líquido
prostático, secreciones vaginales y mucosas
del intestino delgado.
Inmunoglobulina M (IgM)
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• Constituye aproximadamente el 10% de
las inmunoglobulinas normales y existe
como un pentámero. Los anticuerpos
IgM son prominentes en las respuestas
iniciales a la mayoría de los antígenos
(respuestas primarias) y predominan en
ciertas respuestas de anticuerpos como
los anticuerpos de los grupos
sanguíneos.
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• La IgM (con IgD) es la mayor
inmunoglobulina manifiesta
sobre la superficie de las células
B. Es la inmunoglobulina fijadora
del complemento más eficiente,
una sola molécula de IgM basta
para iniciar la cascada del
complmento.
Inmunoglobulina D (IgD)
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• Es un monómero y está presente en el
suero de manera normal en cantidades
mínimas (0.2% del total de las
imnunoglobulinas séricas). Existen
informes aislados de que la IgD tiene
actividad de anticuerpo para ciertos
antígenos como: insulina, penicilina,
proteínas de la leche, toxoide diftérico,
antígenos tiroideos y antígenos
nucleares.
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• La IgD (con la IgM) es la
predominante sobre los linfocitos
B humanos y se ha sugerido que
intervienen de alguna manera en
su diferenciación, aunque en
realidad las funciones biológicas
de la IgD aún no se conocen.
Inmunoglobulina E (IgE)
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• A los anticuerpos IgE se les conoce
con el nombre de reaginas.
Comprenden solo el 0.004% de las
inmunoglobulinas séricas. A los
antígenos que provocan su
formación se les llama alergenos.
• La IgE se liga con gran afinidad a las
células cebadas a través de su región
Fc.
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• Al combinarse con los alergenos y fijarse
a las células cebadas desencadenan la
liberación de mediadores farmacológicos
responsables de ronchas y de las
reacciones del brote urticarial sobre la
piel evocadas por la exposición de la piel
de los individuos alérgicos a los
alergenos. La IgE fija al elergeno
mediante su porción Fab, y el enlace de
la IgE con las células cebada se lleva a
cabo en su porción Fc.
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