ENZIMAS

UNIVERSIDAD NACIONAL
SAN LUIS GONZAGA DE ICA
RETROINHIBICION
1.- INTRODUCCIÓN

1.1 CONCEPTO DE ENZIMA

1.2 CONCEPTO DE CATALIZADOR
1.3 NOMENCLATURA
1.4 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
1.1 CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos . Como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente.
No llevan a cabo reacciones que sean energé-
ticamente desfavorables, no modifican el sentido
de los equilibrios químicos, sino que aceleran su
consecución.
Enzimas
 No se consumen en las reacciones y no
se alteran
 Pueden ser reusadas y no se necesitan en
grandes cantidades
 Actúan sobre un sustrato formando un
complejo enzima-sustrato al unirse en un
lugar específico del sustrato el sitio
activo de la enzima
 Las enzimas son selectivas, pocas
moléculas pueden interactuar con el sitio
activo y formar el complejo
Reacción con enzima
1.2 CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que
acelera una reacción química, hasta hacerla
instantánea o casi instantánea. Un catalizador
acelera la reacción al disminuir la energía de
activación.
Fig. 2: Energía de activación necesaria
para iniciar la reacción.
Sin enzima
Energía de Con enzima
activación

Curso de la reacción

 Cuando se forma esta interacción baja la energía de activación

necesaria para poder llevar a cabo la reacción.
ASPECTOS GENERALES SOBRE
LOS ENZIMAS
Los enzimas son catalizadores específicos.
En una reacción catalizada por un enzima:
1.La sustancia sobre la que actúa el enzima se
llama sustrato
2. El sustrato se une a una región concreta del
enzima, llamada centro activo
3. Se forman los productos y el enzima ya
puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
REACCIÓN CATALIZADA

1.- El enzima 2.- Unión al 3.- Formación

y su sustrato centro activo de productos
1.3 NOMENCLATURA

Hay varias formas mediante las cuales

se asigna un nombre a un enzima:
•nombres particulares
•nombre sistemático
•código de la comisión enzimática (enzyme
comission)
 CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS
1. Oxidoreductasas: transferencia de electrones
2. Transferasas: reacciones de transferencia de grupo (no agua)
3. Hidrolasas: reacciones de hidrólisis
4. Liasas: adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por eliminación de grupos
5. Isomerasas: transferencia de grupos dentro de la misma
molécula para dar isómeros
6. Ligasas: formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis de ATP
 NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por:

• un código numérico, encabezado por las letras EC

(enzyme commission)

• cuatro números separados por puntos. El primer

número indica a cual de las seis clases pertenece la
enzima, el segundo se refiere a distintas subclases
dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren
a los grupos químicos específicos que intervienen en
la reacción.
 EL NOMBRE SISTEMÁTICO DE UN ENZIMA:
Consta actualmente de 3 partes:

• el sustrato preferente

• el tipo de reacción realizada

• terminación "asa"

Ejemplo: Identificación EC 5.3.1.1.

Nombre sistemático Triosa fosfato isomerasa
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
 BASES DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA: ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Para que se de una reacción química tienen que verificarse 3 condiciones

1.- Los reactivos, llamados sustratos en enzimología, deben colisionar
2.- La colisión molecular tiene que ocurrir con una orientación adecuada (las
enzimas aumentan la probabilidad)
3.- Los reactivos deben poseer suficiente energía para alcanzar el estado de
transición. Esta energía se llama energía de activación

Las enzimas hacen que la reacción vaya más rápida

1.4 CLASIFICACIÓN DE LOS
ENZIMAS
En función de su acción catalítica específica,
dintiguimos 6 grandes grupos o clases:
•Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
•Clase 2: TRANSFERASAS
•Clase 3: HIDROLASAS
•Clase 4: LIASAS
•Clase 5: ISOMERASAS
• Clase 6: LIGASAS
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es

decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la
reacción general:
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la
citocromo c oxidasa.
Esquema de oxidorreductasas
Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo

químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato
a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que
cataliza la reacción siguiente:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
Ejemplo de la glucoquinasa
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la
reacción:
lactosa + agua glucosa + galactosa
Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o

soldadura de sustratos:
A-B A+B
Un ejemplo es la acetacetato
descarboxilasa, que cataliza la reacción:
ácido acetacético CO2 + acetona
 Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B
Un ejemplo, la fosfotriosa isomerasa que
cataliza las reacción representada:
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
Representación
Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con
hidrólisis simultánea de un nucleótido
trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa
2.- PRODUCCIÓN DE ENZIMAS

2.0 Uso de enzimas

2.1 Características de la acción

enzimática

2.2 Factores que influyen en las

reacciones enzimáticas
2.0 USO DE ENZIMAS
La aplicación de la catálisis enzimática es un
negocio de grandes proporciones.
Los enzimas se utilizan en cuatro campos
bien diferenciados:
como agentes terapéuticos,
como herramienta para la manipulación de
materiales biológicos,
como reactivos analíticos
y como catalizadores industriales.
Continuación...

El mayor crecimiento futuro de la

producción de enzimas se registra en
procedimientos no comunes, como son
reactivos altos, en aparatos automatizados para
uso clínico y seguimiento de procesos y
también como catalizadores industriales para
producir productos químicos de gran pureza
que hoy en día solo se obtienen por medios
químicos.
La producción de un determinado enzima
se basará en la selección de la fuente, la
extracción y la purificación.
2.1 CARACTERÍSTICAS DE LA
ACCIÓN ENZIMÁTICA

La acción enzimática se caracteriza por la

formación de un complejo que representa el
estado de transición del sustrato al producto.

E + S ES E + P
El sustrato se une al enzima a través de
numerosas interacciones débiles como son:
puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas,
etc, en un lugar específico , el centro activo.
Animación sobre la acción
enzimática
Continuación...

Algunas enzimas actúan con la ayuda

de estructuras no proteícas. En función de su
naturaleza se denominan:
1.Cofactor. Cuando se trata de iones o
moléculas inorgánicas.
2.Coenzima. Cuando es una molécula
orgánica. Se puede señalar, que muchas
vitaminas funcionan como coenzimas.
 COENZIMAS Y COFACTORES

 Cofactores: Sustancias que aumentan

específicamente la actividad de una
enzima.
 La anhidrasa carbónica, requiere de iones
zinc (Zn++) como cofactor.
 La amilasa requiere de iones cloro como
cofactor (Cl-)
 Coenzimas: Son moléculas que
participan en las reacciones de óxido-
reducción que ocurren en el organismo.
34
Su función es aceptar átomos o grupos
 COFACTOR

COENZIMA
2.2 FACTORES QUE INFLUYEN
EN REACCIONES ENZIMATICAS

2.2.1 Cambios en el pH
2.2.2 Cambios en la temperatura
2.2.3 Presencia de cofactores
2.2.4 Las concentraciones del sustrato y de los
productos finales
Continuación....

2.2.5 Activación / Presencia de

Inhibidores
2.2.6 Costes
2.2.7 Disponibilidad
2.2.8 Etc...
2.2.1 EFECTO DEL pH SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -
SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de
sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las
proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la
actividad catalítica. Este es el llamado pH
óptimo.
Representación del efecto del pH
Continuación...
La mayoría de los enzimas son muy
sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas décimas por encima o por debajo del
pH óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10.
Ligeros cambios del pH pueden provocar
la desnaturalización de la proteína, los seres
vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos
Grafica del pH con la actividad
enzimática
2.2.2 EFECTO DE LA
TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los aumentos de temperatura por lo
general aceleran las reacciones químicas.
Las reacciones catalizadas por enzimas
siguen esta ley, solo que al ser proteínas a
partir de cierta temperatura se empiezan a
desnaturalizar.
Esa temperatura se llama temperatura
óptima y es aquella en la que la velocidad
enzimática es máxima.
Representación gráfica de la
temperatura frente a la actividad
enzimática
2.2.3 EFECTO DE LOS
COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los cofactores son sustancias no proteícas

que colaboran en la catálisis con la enzima para
realizar su función.
Los cofactores pueden ser:
Iones inorgánicos: Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ ,etc...
Moléculas orgánicos: que son las coenzimas
 Muchos de estos coenzimas se
sintetizan a partir de vitaminas. En la siguiente
figura podemos observar una molécula de
hemoglobina (proteína que transporta
oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).
Cuando los cofactores y las coenzimas
se encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostéticos. La forma
catalíticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prostético, se llama
holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de
forma que:
2.2.4 EFECTO DE LAS
CONCENTRACIONES SOBRE
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción enzimática

depende de la concentración de sustrato.
En la siguiente figura observamos la
velocidad de una reacción enzimática a 6
concentraciones distintas de sustrato.
Representación concentración-tiempo
Continuación...

Además, la presencia de los productos

finales puede hacer que la reacción sea más
lenta, o incluso invertir su sentido.
2.2.5 EFECTO DE LOS
INHIBIDORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción

catalítica de un enzima: estos son los
inhibidores. Estos inhibidores bien pueden
ocupar temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato original
(inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformación espacial del enzima, impidiendo
su unión al sustrato (inhibidor no competitivo)
Inhibidor
competitivo
Fig. 3: Inhibición competitiva
Inhibidor no
competitivo
Fig. 4: Inhibición no
competitiva
Catalasa
 se encuentra en casi todas las células
aeróbicas
 actúa rompiendo el peróxido de hidrógeno
en agua y oxígeno que se produce en las
células

catalasa
2 H 2O 2 2 H2O + O2
 LA VELOCIDAD DE LAS REAC EJEMPLO ANHIDRASA CARBÓNICA
CIONES QUE OCURREN EN AMILASA
LAS CÉLULAS
YA QUE REGULAN
SON ESPECÍFICAS
SE REQUIEREN EN PEQUEÑAS CANTIDADES
CATALIZADORES NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE REACCIÓN
BIOLÓGICOS NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS
TIENEN COMO
FUNCIONAN COMO CARACTERÍSTICAS

PROTEÍNAS SON
ESPECIALIZADAS ENZIMAS ENTRE ELLAS
LA

TIENEN UN ALGUNAS
SITIO ACTIVO REQUIEREN DE COENZIMAS
O
A ESTE COFACTORES

SE UNE EL SUSTRATO
DISMINUYE LA ENERGÍA DE
FORMANDO EL COMPLEJO ACTIVACIÓN
EL CUAL
ENZIMA-SUSTRATO AUMENTA LA VELOCIDAD DE
REACCIÓN
56 Q
 ANHIDRASA CARBÓNICA

Una reacción esencial en los animales es la transferencia del bióxido

de carbono que se produce en las células, al torrente circulatorio y de
aquí a los pulmones para su eliminación.

En este proceso interviene una de las enzimas más veloces que

se conocen, la anhidrasa carbónica.

CO2 + H2O + anhidrasa carbónica  H2CO3

Cada molécula de enzima cataliza la producción de 600,000

moléculas de ácido carbónico por segundo.

Esta reacción es unas 107 veces más rápida que la no catalizada.

57
MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA

Sitio activo: Lugar donde se efectúa la catálisis enzimática

Sustrato: Sustancia que será convertida en productos

Energía de activación: Cantidad de energía mínima necesaria para que
se efectúe una reacción.

58
 Preguntas
1. ¿Cuál es la relación entre el pH y la
actividad enzimática?

2. Las enzimas del estómago funcionan mejor

con un pH de 2. ¿Cómo afectaría un pH
de 4 en el estómago a la digestión?
Preguntas para el
pensamiento
 ¿Cuál es la relación entre el pH y la actividad enzimática?
 Las enzimas del estómago funcionan mejor con un pH de
2. ¿Cómo afectaría un pH de 4 en el estómago a la
digestión?
 ¿De qué otras maneras se le ocurriría se podría probar el
funcionamiento o no funcionamiento de las enzimas
estudiadas en el laboratorio?
 ¿Puede mencionar ejemplos de otras enzimas que actúen
en nuestro cuerpo?
 ¿Qué efecto podría tener una fiebre alta prolongada sobre
el funcionamiento de las enzimas?
 ¿Puede mencionar alguna condición médica que se deba al
malfuncionamiento o no funcionamiento de una enzima?
Preguntas para el
pensamiento
 ¿Qué sucede cuando se pone peróxido
de hidrógeno en una herida? ¿Qué
sugiere la evidencia?
 Explique porque tantas especies
producen la enzima catalasa.
 ¿En qué otras maneras las enzimas son
importantes para nosotros?
 Mencione ejemplos de cosas en nuestro
diario vivir que envuelven algún uso de
enzimas.