CLASE: PROTEÍNAS

PROFESOR: JOE VALENZUELA

 PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)

• Son biomoléculas esenciales para la

vida, participan en todas las funciones que ocurren en el
cuerpo.
• Existe una gran variedad de ellas con funciones
específicas.
• Son producto de la decodificación del ARNm en el
ribosoma.
• No se concibe la vida sin estas moléculas.
• Resultan de la condensación (unión) de aminoácidos.
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos
Formación enlace peptídico

PRODUCTO=
PÉPTIDO

enlace
p peptídico l
p i
i i b
e e SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS e
r r
d UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- r
d a
e e
OLIGO- POLIPÉPTIDOS
LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS
OH H H20
 ENLACE PEPTÍDICO

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoácido y otro.

R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el

participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con
el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una
reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de
agua.

Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar

estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen
cuatro niveles de organización para las proteínas
 Estructura de la proteínas.
 Se refiere al grado de organización de los
aminoácidos en la molécula proteica.

 Comprende varios niveles: primario,

secundario, terciario, cuaternario.
Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria
.
 Tercer Nivel de Organización: Estructura
Terciaria.

¿Qué forma adopta en este nivel una proteína?

R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La
estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En
este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro

¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen?

R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de

muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.
Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura
Cuaternaria

¿Cuál es la base de la organización de esta proteína?

R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde

cada uno es una subunidad
 Clasificación proteínas:
• Según su composición estructural pueden ser:
Holoproteínas: formadas solo por cadenas
polipeptícas: ej. insulina
Heteroproteína: formadas por cadenas
polipetídicas (grupo proteico) y por una parte
no proteica (grupo prostético): ej.
Hemoglobina.
 Algunas Holoproteínas:
A. Fibrosas:
 Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel,
huesos, tejidos conjuntivos.
 Miosina y actina: músculos (contracción)
 Fibrina: coagulación sangre.
 Elastina: elasticidad arterias.
B. Globulares:
 Albúminas: reservas de aminoácidos.
 Globulinas: anticuerpos (defensas)
 Histonas: ADN (cromatina)
 Algunas Heteroproteínas:
• Hemoglobina, tiene grupo
prostético Hemo, transporte
de O2 y CO2.
• Lipoproteínas.

• Glucoproteínas.
 TIPOS DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.

Transportadoras: hemoglobina,
lipoproteínas.
Contráctiles: actina, miosina.
Defensivas: anticuerpos.
Hormonal: insulina, glucagón.
Estructurales: queratina, colágeno, elastina.
Enzimáticas: lipasa, amilasa.
Homeostáticas: albúminas
De reservas: ovoalbúminas, caseína.
 EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:

 Colágeno: tendones, cartílagos, córnea,

piel, huesos, tejidos conjuntivos.
 Miosina y actina: músculos (contracción)
 Fibrina: coagulación sangre.
 Elastina: elasticidad arterias.
 Albúminas: reservas de aminoácidos.
 Globulinas: anticuerpos (defensas)
 Histonas: ADN (cromatina)
• Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.
 ¿QUÉ HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEÍNAS?
• son biomoléculas que resultan de la síntesis de
aminoácidos.
• Son producto de la traducción del código genético
• Los amino ácidos son compuestos químicos
formados por un carbono con una función ácida,
una función amina y un radical.
• Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas
diferentes: esenciales, no esenciales
• Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y
heteroproteínas o conjugadas
• Las proteínas participan en todos los procesos
biológico.
 LAS ENZIMAS

PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

¿Qué son las enzimas (ez)
 Son proteínas.
 Aceleran las reacciones
químicas (RQ) ya que
disminuyen la energía de
activación para que
puedan reaccionar los
reactantes.
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energéticamente desfavorables.
b)No se consumen en las RQ.
c)Son muy específicas
d)Aceleran la RQ.
e)Son reguladas por factores
externos: temperatura, pH,
sustancias inhibidoras.
¿Cómo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente, por el

sustrato en que actúan mas el sufijo “asa”.
b) si el sustrato es un lípido, la enzima se
llama, lipasa.
c) También, se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ,
agregando “asa”
d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la
EZ, se denomina deshidrogenasa.
e) Las denominaremos, de la primera forma.
¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?
Estructura de la Enzima:
TERCIARIA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv

Sitio
activo

sitio activo
 ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

Sustrato, es la
molécula sobre la
que actúa la
enzima.

Sitio activo: zona de la enzima

donde se le une el sustrato para
provocar cambios en éste.
¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv
 TIPOS DE ENZIMAS

ENZIMAS
APOENZIMAS
CONJUGADAS

formado constituido

SOLO POR PROTEINAS APOENZIMA O

PROTEINA
COFACTOR ENZIMÁTICO

ORGÁNICO:
INORGÁNICO COENZIMAS

VITAMINAS
UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[www.bajaryoutube.com].flv
¿qué hemos aprendido
sobre las enzima?
 Las enzimas son proteínas específicas que
catalizan las reacciones químicas.
 Poseen un sitio activo donde se le une el
sustrato.
 La unión enzima sustrato es específica.
 Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el
sustrato dando origen a nuevos productos
químicos.
 La actividad de la enzima depende del pH, la
temperatura y los inhibidores.