QUÍMICA DE ALIMENTOS

AGUA EN LOS ALIMENTOS

Mg, GERMAN MARTÍNEZ

TORRES
 EL AGUA
 Es la única sustancia que se presenta en
los tres estados físicos en nuestro
planeta.
 Es esencial para la vida: estabilizadora
de la temperatura corporal, portadora de
nutrientes y productos de desechos,
reactivo y medio de reacción
 Es el disolvente universal, no es un
solvente pasivo, interviene de manera
activa en reacciones y da forma y
estructura a las células a través de las
turgencia que les confiere.
MOLÉCULA DE AGUA
 EL AGUA EN LOS ALIMENTOS
 Los dos átomos de hidrogeno se colocan en forma relativa al
oxigeno para formar un ángulo de aprox. 105ºC
 La distribución de las carga en la molécula hace un lado
ligeramente mas negativo y el otro lado mas positivo
 Una molécula de agua es permanentemente bipolar
favoreciendo la formación de puentes de hidrógenos
( acción disolvente), con las proteínas, carbohidratos, solutos
iónicos, etc.
 El agua es el disolvente universal en los medios intra y
extracelulares debido a su naturaleza polar y su tendencia a
formar enlaces de hidrogeno
POLARIDAD DEL AGUA
IONIZACION DEL AGUA
NEUTRALIDAD DEL AGUA
ESTADOS FÍSICOS DEL AGUA
 Estado liquido los puente de hidrógenos duran
unos 10-11 segundos
 Estado solidó, las moléculas de agua se agrupan
en estructura cristalinas por lo que hay un
aumento de volumen
 Estado gaseoso, desaparecen los puentes
hidrógenos, “liberando” las moléculas de agua
RED TRIDIMENSIONAL DEL AGUA
DISPOSICIÓN DEL AGUA EN LOS ALIMENTOS
 El Agua libre: se separa fácilmente de otros
constituyentes, actúa como disolvente y medio de
reacciones, puede congelarse
El agua enlazada: es difícil de separar de otros
constituyente, no actúa como disolvente, puede
congelarse solo a temperatura muy bajas, La
moléculas de agua pueden unirse a grupos polares de
macromoléculas como las de almidones, pectinas,
hemicelulosa, proteínas o a los sitios iónicos

La primer capa de moléculas de agua es la que se

mantiene mas firmemente y las capas adicionales
menos y menos firmemente
 ACTIVIDAD DE AGUA
 El contenido de agua por si solo no es un indicador
fiable de la alterabilidad de los alimentos.
 El agua que interviene en asociaciones fuertes es
menos capaz de participar en actividades
degradativas( crecimiento de microogarnismos,
reacciones hidroliticas, etc)
 Para cada temperatura el agua pura coexiste con un
poco de agua en estado vapor; la presión que ejerce ese
gas se llama presión de vapor en equilibrio
 En unas tablas de vapor se relaciona, entre otros
datos, los valores de las presiones de vapor en
equilibrio( o presión de agua a saturación p AS) para
un intervalo amplio de temperatura.
 Cuando el agua esta en forma de humedad en un
alimentos, debido a que la materia limita su libertad,
no hace la misma presión de vapor que la que haría, a
la misma temperatura, si estuviera en estado puro
 Expresado de otra forma, la presión de vapor en
equilibrio con el alimento(pA) es menor que la de
saturación
 Un indicador directo del grado de libertad del agua que
tiene un producto es la comparación del valor de la
presión de vapor en equilibrio con presión de
saturación correspondiente a la misma temperatura.
 El parámetro actividad de agua(Aw) se define como la
relación de la presión de vapor de agua de un alimentos a
la presión de vapor de agua pura a la misma
temperatura.

Definición: Aw = P/ Po

P= la presión de vapor de agua en una solución

Po= la presión de vapor del agua pura
También: Aw= HRE/100
HRE = humedad relativa en equilibrio (%)
 La actividad de agua esta entre 0 y 1, siendo mas bajo
mientras mas fuertemente ligada se encuentre el agua al
material
 Tiende a la unidad cuando esta tan débilmente adherida
al material que su comportamiento se acerca al de su
estado libre o puro
 La actividad del agua se correlaciona bien con las
velocidades de muchas reacciones degradativas
La actividad del agua es alta en fruta , verdura y carnes

 Las bacterias, levaduras y hongos crecen y se multiplican

fácilmente en aw altas
 Formas de disminuir la actividad del agua:
deshidratación, congelamiento, el uso de azúcar o sal en
altas concentraciones.

Los valores de la capa monomolecular de agua en

alimentos deshidratados en gr. de agua / 100 grs. m.s
 Papa seca 5-8
 Arvejas 4-6
 Galletas 4
 Leche en polvo 2
 Carne seca 4-6
AW DE ALGUNOS ALIMENTOS
Alimentos Aw Alimentos Aw

Fruta 0,97 galleta 0,3

Verdura 0,97 Azúcar 0,1

Huevo 0,96 Jugo 0.98

Leche en 0,47 Carnes 0,97

polvo
AW MÍNIMA PARA CRECIMIENTO DE
MICROORGANISMOS
Organismo Aw mínima Organismo Aw mínima

Bacterias 0.91 Bacterias 0.75

halofilas
Levaduras 0.88 Levadura 0.60
osmofila
Mohos 0.8 E.coli 0.96
ZONA I
 Agua fuertemente ligada
 Aw 0 – 0,3
 En esta región existe una capa monomolecular de agua
fijada a los grupos polares de ciertos compuestos(
NH3+,COO- de las proteínas, OH de los almidones)
 El agua de esta zona es difícil de extraer
 La energía de adsorcion es del orden de 1 a 15 Kcal/mol
 No se puede congelar
 No esta disponible para actuar como solvente o reactivo
 El valor de monocapa corresponde a la cantidad máxima de
agua que puede estar muy fuertemente ligada a materia
seca
 0,03 % del agua total
CAPA BET
 Limite entre zonas I y II
 Agua de la monocapa

 Cantidad de agua necesaria para formar una

monocapa sobre sitios altamente polares de la
materia seca
 Cantidad de agua que puede estar fuertemente
unidad a la materia seca
 Zona II
 El agua en esta zona ocupa los restantes sitios de la
primera capa y varias capas adicionales en torno a los
grupos hidrofilicos del sólidos
 Se llama agua multicapa (0,5%)
 El agua multicapa se asocia con las moléculas vecinas
primariamente por enlaces de hidrógenos
agua - agua y agua – soluto
Zona III
- El agua en esta zona se encuentra en los
macrocapilares
- Agua menos ligada, agua “libre”
- Agua de fase masiva
- Fácil de eliminar
- Congelable, actúa como solvente y medio de reacciones
- Es el 95% del agua total
A LIMENTOS DE HUMEDAD INTERMEDIA
 Contenido de agua de 25 a 50%
 Aw de 0.65 a 0.86
 Evita el desarrollo de bacterias
 (Staphylococcus aureus)
 Levaduras mohos pueden crecer
 Ejemplo de alimentos: carbanossi, embutidos
ahumado, panes, cakes, etc.
ALIMENTOS
 Composición
Simple ( almidón, proteínas aisladas, etc.)
Multicomponente( mezclas alimenticias)
 Estructura
Solución, emulsión, gel,
Tejidos; vegetal, animal. Sistemas( ejemplo:
huevo, etc.)
Multifase( ejemplo: leche)
 Dinámica
Cambios por procesamiento( cambio de fases),
deterioro ( pérdidas o incremento de contenido de
agua)
 Importancia de las isotermas de adsorción en la
tecnología de los alimentos

Determinar la actividad de agua a una Humedad relativa

especifica.
 Pronosticar el comportamiento de alimentos durante
procesos tecnológico o en almacenamiento
 Determinar la estabilidad del producto ( desarrolló de
microorganismo, reacciones enzimáticos, reacciones
químicas)
 Estudiar la calidad de los tipos de empaques
 AJUSTE DE ISOTERMAS DE
SORCIÓN
Existe varios modelos para hacer el ajuste de los datos
experimentales de los valores de las humedades y sus
correspondientes actividad de agua en equilibrio, entre
Los cuales tenemos:
- Ecuación de B.E.T ( rango de aw de 0 a 0,5)
- Ecuación de G.A.B( rango de aw de0 a 0,9)
 B.E.T.
Experimentalmente se obtienen los siguientes datos:

Aw m donde “m” es humedad en base seca,

1 ...... ...... y puede ser expresada como:
2 ...... ......
3 ...... ...... “g de agua / g de materia seca” o
4 ...... ......
5 ...... ...... “g de agua / 100 g de materia
seca”
6 ...... ......
7 ...... ......
8 ...... ......

.
.
 ECUACIÓN DE B.E.T.
Aw / ((m (1-Aw)) = 1 / (m´C) + ((C-1) / (m´C)) Aw

Ÿ = a + b x

donde ” Ÿ " es el término dependiente ajustado y ” a

" y ” b " son el intercepto y la pendiente
respectivamente, que se obtienen después del
ajuste
Observese que en el ajuste de esta recta se grafica
Aw / ((m (1-Aw)) = f (Aw)
 EJEMPLO DE AJUSTE
12.000

10.000 y = 18.15x + 0.5754

R2 = 0.972
Aw / (m (1-Aw))

8.000

6.000

4.000

2.000

0.000
0.000 0.100 0.200 0.300 0.400 0.500 0.600

Aw
 AJUSTE DE LA HUMEDAD DE
EQUILIBRIO “M”

De la relación: Ÿ = Aw / ((m (1-Aw)) despejamos

“m”
m = Aw / (Ÿ)(1-Aw)
donde Aw es dato experimental e Ÿ es el Y
ajustado obtenido anteriormente.

Obsérvese que recién a este nivel tenemos los

datos requeridos para ajustar la isoterma:

m(ajust.) = f (Aw)
EJEMPLO DE AJUSTE POR BET

Isoterma BET

0.120

0.100

0.080
m

0.060

0.040

0.020

0.000
0.000 0.100 0.200 0.300 0.400 0.500 0.600

Aw
G.A.B.
Experimentalmente se obtienen los siguientes datos:

Aw m donde “m” es humedad en base seca,

1 ...... ...... y puede ser expresada como:
2 ...... ......
3 ...... ...... “g de agua / g de materia seca” o
4 ...... ......
5 ...... ...... “g de agua / 100 g de materia
seca”
6 ...... ......
7 ...... ......
8 ...... ......

.
.
ECUACIÓN DE G.A.B.
m = (c1 k m0 Aw) / (1- k Aw)( 1- k Aw + c1 k Aw)
fórmula polinomial:
(Aw/m) = A (Aw)2 + B (Aw) + C

Y = A X2 + B X + C

donde ” Y " es el término dependiente ajustado, dependiente de

“X” ; “A” y “B” los coeficientes y “C” el término
independiente. “A”, “B” y “C” se obtienen después del ajuste.
Observese que en el ajuste de esta recta se grafica:
(Aw/m) = f (Aw)
EJEMPLO DE AJUSTE DE LA PARÁBOLA

Parábola ajustada

8.000

6.000
Aw / m

4.000

2.000 y = -13.161x2 + 15.967x + 0.5264

R2 = 0.8019
0.000
0.00 0.20 0.40 0.60 0.80 1.00 1.20
Aw
AJUSTE DE LA ISOTERMA:
Una vez ajustado “Y” se puede hallar “m ajust.”

m ajust. = Aw / ( Y ajust. ) ó

m ajust. = Aw / (A (Aw)2 + B (Aw) + C)

Obsérvese que recién graficamos la isoterma:

m ajust. = f (Aw)
EJEMPLO DE AJUSTE POR GAB

0.40
0.35
0.30
datos
0.25
experimentales
m

0.20
isoterma
0.15
ajustada (GAB)
0.10
0.05
0.00
0.00 0.20 0.40 0.60 0.80 1.00 1.20
Aw
QUÍMICA DE ALIMENTOS

Mg, GERMAN MARTÍNEZ TORRES

INFLUENCIA DEL PH EN EL PUNTO
ISOELÉCTRICO DE LAS PROTEÍNAS
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
 APLICACIONES TECNOLÓGICAS

 En la determinación del punto de cocción de las

carnes.
 En el aislamiento de fracciones proteicas
QUÍMICA DE ALIMENTOS
ENZIMAS

Mg, GERMAN MARTÍNEZ TORRES

 ENZIMAS
La enzimas son proteínas globulares por lo que posee las mismas
propiedades químicas:

 La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

 El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por
los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un
sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción
 Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reacción
 Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos.
 MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
 El comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de
energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los
reactantes para que la reacción transcurra se llama energía
de activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente
transcurre la reacción.
 MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

 Reacción con catalizador y sin catalizador

 ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Existe dos tipos de enzimas:
Enzimas estrictamente proteicas: Holoproteinas
Enzimas compuesta: parte proteínas y no proteica,
llamada holoenzima.
 La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama
apoenzima, de forma que:
 La parte no proteicas esta dada por los cofactores, inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc, y cofactores orgánicos,
tales como las vitaminas, se llama coenzima.
 Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos.
 PARTES DE LA ESTRUCTURA PROTEICA
DE LA ENZIMA

 Aminoácidos estructurales (mantiene la

conformación tridimensional de la proteína)
 Aminoácidos de fijación (puente de hidrógenos
principalmente)
 Aminoácidos catalíticos (Sitio activo de la enzima, se
une al sustrato por enlaces covalentes, es el
responsable de las modificaciones químicas al
sustrato)
 UNIÓN ENZIMA Y SU SUSTRATO
HIPÓTESIS: “LLAVE - CERRADURA”
ESQUEMA DE UNIÓN:
SUSTRATO - ENZIMA
Unidades de concentración de enzimas:
actividad enzimática
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
 En función de su acción catalítica
específica, los enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Clase 3: HIDROLASAS
 Clase 4: LIASAS
 Clase 5: ISOMERASAS
 Clase 6: LIGASAS
 OXIDORREDUCTASAS

 Catalizan reacciones de oxidorreducción, es

decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la
reacción general:

 AH2 +B A + BH2
 TRANSFERASAS

 Catalizan la transferencia de un grupo químico

(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro,
según la reacción:

 A-B +C A + C-B
 HIDROLASAS
 Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A – B + H2O AH + B-OH

 Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

Lactosa + agua glucosa + galactosa

 LIASAS
 Catalizan la degradación o síntesis de los enlaces:

A-B A+B

 Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que

cataliza la reacción:

ácido acetacético CO2 + acetona

 ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
 Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la
fosfoglucosa isomerasa
fosfotriosa isomeras
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-
fosfato
fosfoglucosa isomerasa
glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato
 LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi

 Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la

reacción:
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi
 NOMENCLATURA DE LOS
ENZIMAS
 Hay varias formas mediante las cuales se asigna un
nombre a un enzima:
 nombres particulares

 nombre sistemático

 código de la comisión enzimática (enzyme comission)

 NOMBRES PARTICULARES
 Antiguamente, los enzimas recibían nombres
particulares, asignados por su descubridor o
por su origen. Al ir aumentando el número de
enzimas conocidos, se hizo necesaria una
nomenclatura sistemática que informara sobre
la acción específica de cada enzima y los
sustratos sobre los que actuaba.
 Ejemplo: cuajo, “renina”, papaina, etc.
 NOMBRE SISTEMÁTICO
 El nombre sistemático de un enzima consta
actualmente de 3 partes:

 el sustrato preferente
 el tipo de reacción realizado

 terminación "asa“

 Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que

cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en
fructosa-6-fosfato.
 NOMBRE SISTEMÁTICO

 Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles.

 Nohay una manera única para fijar cual de los dos sentidos
se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato
isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato
isomerasa.
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Los principios generales de las reacciones químicas se
aplican también a las reacciones enzimáticas.
 A continuación, se veremos los siguientes conceptos:
 Cinética enzimáticos
 Modelo cinético de Michaelis-Menten
 Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima
 Actividad enzimática
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
 Proporciona información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especificidad del enzima.
 La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse
con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima.
 La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, T,
presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes
de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada
es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien
midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los
reactivos empleados.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Alseguir la velocidad de aparición de producto
(o de desaparición del sustrato) en función del
tiempo se obtiene la llamada curva de avance
de la reacción, o simplemente, la cinética de
la reacción. A medida que la reacción
transcurre, la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo porque se va
consumiendo el sustrato de la reacción. Para
evitar esta complicación se procede a medir la
velocidad inicial de la reacción (V0).
 MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
 Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración
inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron
a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el
concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario
del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor
Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y
propusieron una ecuación de velocidad que explica el
comportamiento cinético de los enzimas.
Ecuación de Michealis - Menten
La ecuación que describe a la gráfca de
Lineweaver-Burke es:

1 Km 1
 
v 0 Vmax S  Vmax
 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Una molécula de enzima no tiene por qué actuar
siempre a la misma velocidad. Su actividad puede
estar modulada por:
 cambios en el pH
 cambios en la temperatura
 presencia de cofactores
 las concentraciones del sustrato y de los
productos finales
 presencia de inhibidores
 EFECTO DEL PH SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.)
en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
 Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra.
 Como la conformación de las proteínas depende, en
parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad
catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
EFECTO DEL PH SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 EFECTO DEL PH SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH.
 Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo
del pH óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad.
 Los cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular: Los llamados
amortiguadores fisiológicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de
reacción se duplica.
 Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de
cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor.
 La temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima. Por encima de
esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es contrarrestado por
la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
zona de reactivación
máximo de actividad
Zona de inactivación

0 Temperatura
Cinética de destrucción enzimáticos
por efecto de la temperatura
1,20E+06 6,5
6
1,00E+06
5,5
8,00E+05

log N
5
N

6,00E+05
4,5
4,00E+05
4
2,00E+05 3,5
0,00E+00 3
0 20 40 60 80 0 20 40 60 80
t t

Para caracterizar la resistencia de una enzimas (o de cualquier sustancia

sensible) frente al calor se emplean dos valores: D y Z. Para caracterizar
la intensidad de un tratamiento térmico se usa el valor F.
CINÉTICA DE DESTRUCCIÓN ENZIMATICA
PARAMETROS CINETICOS:
Tiempo de reducción decimal (D). Tiempo necesario a una
temperatura determinada para destruir el 90% de la
concentración de enzimas presentes.
D = t/(log N0 - log Nt)
Por semejanza triángulos:
D/1 = t/(logN0-logNt)

t = tiempo de calentamiento
(minutos) 1

N0 = Concentración de enzimas
originalmente presentes
Nt = Concentración de enzimas tras
el tratamiento térmico
Constante de resistencia térmica (Z). Número de grados
centígrados que es necesario aumentar la temperatura para que
el valor D disminuya a la décima parte de su valor.

Z = (T2 - T1) / (log D1 - log D2) pte. = (log D2 – log D1) / (T2 – T1) = - 1/Z

Z/1 = (T2-T1)/(logD1-logD2)
D1
Z = número de grados (ºC) a

1
T1 y T2 = temperaturas de tratamiento b

D2
(ºC)

D1 y D2 = valores D a las
temperaturas anteriores

Gráfica de termodestrucción
o de letalidad térmica
Efecto de la temperatura sobre la destrucción de una enzima
 Ecuación de Arrhenius
• Se utiliza para predecir como cambia la velocidad de reacción a
distintas temperaturas
• Sirve para determinar el valor de Ea (energía de activación) de
la enzima
ln k
k = A . e –Ea/RT

Ea 1
ln k  ln A m = -Ea/R
R T
Ea  1

k1 1  1/T
ln     
k2 R  T1 T2 
 2,303
DT 
kT

TºK TºC k LOG K

0,00319489 40 0,02371 -1,625068446
0,00283286 80 0,012667 -1,897326229
0,00254453 120 0,00653 -2,185086819

SI graficáramos Log K vs. la inversa de la temperatura (ºK) ,

tendríamos mediante su correspondiente ajuste estadístico
una ecuación lineal
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

 A veces, un enzima requiere para su función la

presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catálisis: los cofactores.
 Los cofactores pueden ser iones inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un
tercio de los enzimas conocidos requieren
cofactores. Cuando el cofactor es una molécula
orgánica se llama coenzima.
 EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

 La velocidad de una reacción

enzimatica depende de la
concentración de sustrato.
 Además, la presencia de los
productos finales puede hacer que
la reacción sea más lenta, o
incluso invertir su sentido.
 EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los
inhibidores: reversibles e irreversibles
Inhibidores reversibles:
1. Inhibidores competitivos
Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato original, depende de la concentración
del sustrato y inhibidor
2. Inhibidores no competitivos bien alteran la conformación espacial del enzima,
impidiendo su unión al sustrato, no depende de la concentración del sustrato
3. Inhibidores alostericos, se unen a la enzima en un sitio distinto al centro
activo, modificando su actuación impidiendo su accionar con el sustrato

 Inhibidores irreversibles
Verenos, que ocupan en forma irreversibles el centro activo de la enzimas,
bloqueando su accionar
INHIBIDORES REVERSIBLES
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
 Aplicación de la ecuación
de Lineweaver - Burk
Evaluacion de los inhibidores

30
Sin / inhibidor
25

20
Inhibidor A
15
10 Inhibidor B
5

0
-20 -15 -10 -5 0 5 10 15
-5

-10

-15
 ENZIMAS REGULADORAS

 Enzimas alostericas
Cuando una enzima sufre modificaciones
durante la catalizacion de un sustrato,
cambiando su comportamiento

 Enzimas modulados covalentemente

COMPORTAMIENTO DE ENZIMAS
ALOSTERICAS

Hiperbólica (comportamiento cinético michaeliano)

Sigmoideo (comportamiento cinético alostérico)

0 Substrato