UNIVERSIDAD NACIONAL

FEDERICO VILLARREAL

PROTEINAS

María Clotilde Torres Sosa

CONCEPTO.
Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos
tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.

CARACTERÍSTICAS:
 Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas
que reciben el nombre de aminoácidos (aa) y serían por tanto
los monómeros o unidades estructurales. Los aminoácidos
están unidos mediante enlaces peptídicos.

 La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un

péptido; si el número de aa que forma la molécula no es
mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se
llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa se habla
ya de proteína.
 Intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el
metabolismo, la contracción muscular o la respuesta
inmunológica.

 Descubiertas en 1838 por Alfred Gilman, hoy se sabe que son

los componentes principales de las células y se suponen
más del 50% del peso seco de los animales. El término
proteína deriva del griego proteios, que significa primero.

 Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles

que forman el tejido conectivo y el pelo.

 Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada

especie y cada uno de sus órganos.

 Las proteínas sirven para construir y mantener las células.

 Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento
celulares, son responsables de la contracción muscular.

 Las enzimas, biocatalizadores biológicos son proteínas.

 La insulina y algunas otras hormonas son proteínas.

 Los anticuerpos del sistema inmunológico.

 La hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre.

 Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios

en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleicos y
proteínas.
 CONCEPTO DE AMINOÁCIDOS

Son pequeñas moléculas consideradas los monómeros o unidades

estructurales de las proteínas unidos mediante enlaces peptídicos.

Los aa se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y

un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un átomo de H, y con un grupo variable denominado
radical R que según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
1. Grupo carboxilo 2. Grupo Amino
3. Un átomo de hidrógeno 4. Una cadena lateral R ( Que es
característica de cada aa)
CLASIFICACIÓN:
En general se clasifican en 2 tipos:
• Aminoácidos esenciales
• Aminoácidos no esenciales

AMINOÁCIDOS ESENCIALES:
Son aa que deben ser incorporados por medio de la dieta,
específicamente de alimentos que contengan proteínas, ya que
nuestro organismo es incapaz de sintetizarlos.
Son, por tanto, estructuras necesarias para la configuración de
nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos
mecanismos para su síntesis, de ahí su denominación de esencial,
puesto que el aporte tiene que ser externo. Son los siguientes:

- Triptófano - Fenilalanina - Valina - Leucina -Isoleucina

- Treonina - Arginina - Histidina - Metionina - Lisina
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
• Son los aminoácidos que nuestro organismo sintetiza a partir de
diferentes productos del metabolismo intermediario,
fundamentalmente, lipídico y glucídico. Son los siguientes:
- Alanina: Interviene en el metabolismo de la glucosa
- Acido aspártico: Relacionado con el correcto funcionamiento del
hígado. Colabora en la desintoxicación. Absorve
toxinas del torrente sanguíneo.
- Asparagina: Interviene en los procesos metabólicos del S.N.C
- Cistina: Interviene en la desintoxicación del hígado (elimina el
amoniaco)
- Cisteína: Contiene elevada cantidad de azufre. Buena para el
cabello
- Glutámico: Tiene importancia a nivel del SNC y actúa como
estimulante del Sistema inmunológico.
- Glutamina: Nutriente cerebral. Interviene en la utilización
de la glucosa por las células del cerebro

- Glicina: Participa en la neurotrasmisión. Es el más pequeño

- Prolina: Se considera un aa esencial porque está involucrada

en la producción del colágeno. Está también relacionada
con la reparación y mantenimiento de los músculos y
huesos.

- Serina: Interviene en la desintoxicación del organismo, en el

crecimiento de tejido muscular, en el metabolismo de las
grasas y de los ácidos grasos.

- Tirosina: Actúa como neurotransmisor, esta relacionado con la

función en los nervios y ganglios del sistema simpático.
EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de
aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un aa. y el grupo
amino (-NH2) del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de agua.
PROPIEDADES:
• Sus principales propiedades son el ser ácido-base,
dado que todos los aminoácidos poseen un grupo
ácido (-COOH) y un grupo básico (-NH2), podemos
decir que todos los aminoácidos libres presentan
características ácido-base. Así, si nosotros titulamos
un aminoácido cualquiera por ejemplo la glicina,
observaremos lo siguiente:
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura Primaria: Es la secuencia de los aminoácidos

en la cadena proteica que se mantiene por medio de
enlaces peptídicos, en una proteína sencilla se puede
determinar ángulos y longitudes de enlaces en dicha
secuencia de aminoácidos.
Estructura Secundaria: es la disposición especial de la
cadena polipeptídica que se presenta en forma de alfa
hélice (Queratina),u hoja plegada (Fibroina). Esta
organización se mantiene por medios de enlaces no
covalentes, o puentes de hidrógeno. La unión más
frecuente se presenta entre los grupos carbonilo y los
grupos amida de dos cadenas peptídicas cercanas.
• Estructura Terciaria: es el super enrollamiento de
la cadena proteica que es mantenido por los
enlaces covalentes como los puentes disulfuro, que
se encuentra entre los restos de sisteína. Así como
también a través de los enlaces o fuerzas no
covalentes. Esto se observa en la mioglobina y en
algunas enzimas, tipos de enlaces:

• Interacción electrostática
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones hidrófobas
• Interacción dipolo – dipolo
• Enlace di sulfuro o enlace covalente
Estructura Cuaternaria: Se presenta en proteínas con
varias cadenas polipeptídicas que se enrollan entre sí
formando subunidades o monómeros y estas se unen
mediante puentes di sulfuro, enlace de hidrógeno y los
enlaces débiles de VanderWalls. También participa fuerzas
no covalentes como por ejemplo, la hemoglobina.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. Por su forma
Globulares y fibrosas

2. Por su composición
Simples: Formada por aa: Pueden ser:
Globulares y Fibrosas
Conjugadas: Formadas por aa y un grupo prostético :Pueden ser:
Cromoproteínas – Glicoproteínas- Lipoproteínas-
Fosfoproteínas- Nucleoproteínas- Metaloproteinas

3. Por su valor nutricional

Completas e
Incompletas
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes.
Debido a la complejidad de las proteínas, existen formas muy
complejas también de clasificarlas, así tenemos:

1.- Basada en la forma de las proteínas:

a) Proteínas globulares (esferoproteinas):
Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte,
regulación, todas las proteínas globulares están constituidas con
un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los
aminoácidos hidrofóbicos están usualmente en el interior de la
proteína globular, mientras que los hidrofílicos están en el exterior,
interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteínas son la
Hemoglobina, las enzimas, citocromos, etc.
b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas) :

Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.

Se agregan fuertemente formando fibras o láminas. La mayor parte
desempeñan un papel estructural y/o mecánico, ejemplos de estas
proteínas son la queratina y el colágeno.
2.- Basada en su composición:
a) Proteínas Simples:
Formadas solamente por aminoácidos que
forman cadenas peptídicas.
b) Proteinas conjugadas:
Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico. En
estas proteínas, la porción polipeptídica se denomina
apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo
prostético.
De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugados
pueden clasificarse a su vez en:
- nucleoproteinas
- glycoproteinas
- flavoproteinas
- hemoproteinas, etc

Cadenas peptÍdicas en
rojo y azul, son grupos
Prostéticos, (Hem) en
verde
Proteínas simples:
Son aquellas conformadas exclusivamente por aminoácidos. Pueden ser:

Proteína Fibrosas:
Tienen una función estructural, constituyen el armazón arquitectónico de los
animales, no son solubles ni se dispersan en soluciones acuosas, son
resistentes a la hidrólisis. Ejemplos: Queratina – Pelos, uñas, lanas, cuernos
Colágeno – Tendones
Miosina – Músculos
Elastina – Ligamentos, vasos sanguíneos
Fibroina – Seda

Proteínas globulares:
Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte,
regulación,Ejemplos

La Hemoglobina,
Las enzimas,
Los citocromos, etc.
3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden
clasificarse en:

a) Completas:
Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales.
Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas:
Proteínas que carecen de uno o mas de los aminoácidos
esenciales. Generalmente son de origen vegetal.
En otras palabras, si la Proteína A carece de Lysina y la Proteína B
carece de Metionina, la combinacion de Proteínas A+B tendrá un
valor nutricional superior al de las dos proteínas por separado. Hoy
en día se considera que no es necesario combinar a las dos
proteínas incompletas en la misma comida para aprovechar el valor
suplementario de la mezcla.
 FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células

y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las
proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las
células mantener su integridad, defenderse de agentes
externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc.

• Todas las proteínas realizan su función de la misma manera:

por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se
agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar
una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a
moléculas distintas: los anticuerpos, a los antígenos
específicos; la hemoglobina, al oxígeno; las enzimas, a sus
sustratos; los reguladores de la expresión genética, al ADN; las
hormonas, a sus receptores específicos; etc...

• A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las

funciones que desempeñan:
 1. Función Estructural
·Algunas proteínas constituyen estructuras celulares.
·Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan
como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de
los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
·El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
·La elastina del tejido conjuntivo elástico.
·La queratina de la epidermis.
·Las arañas y los gusanos de seda, segregan
fibroína para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.

Imagen extraída de la internet.

 2. Función Enzimática

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y

especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.

Imagen extraída de la internet.

 3. Función Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las
hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Imagen extraída de la internet

 4. Función Contráctil
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y
otras regulan la división celular (como la ciclina).

Imagen extraída de la internet .

 5. Función Defensiva
 Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos frente a posibles antígenos.
 La trombina y el fibrinógeno contribuyen
a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
 Las mucinas tienen efecto germicida
y protegen a las mucosas.
 Algunas toxinas bacterianas,como la
del botulismo, o venenos de serpientes,
son proteínas fabricadas con funciones
defensivas.

Imagen extraída de la internet

 6.Función de Transporte

 La hemoglobina transporta oxígeno

en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno

en la sangre de los invertebrados.

 La mioglobina transporta oxígeno

en los músculos.

 Las lipoproteínas transportan lípidos

por la sangre.

Los citocromos transportan

electrones.

Imagen extraida de la internet

 7. Función contráctil
 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas
responsables de la contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de
cilios y flagelos.
Función de reserva:
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina
del grano de trigo y la hordeína de la cebada,
constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
 La lactoalbúmina de la leche
E
 Desnaturalización de las proteínas
Las proteínas son compuestos susceptibles de experimentar
alteraciones en su estructura, o su comportamiento químico-
biológico, cuando se las somete a temperatura anormales,
cambios de PH, medios químicos etc. o cuando se les trate
con detergentes, reductores o rayos x. A esta alteración
bioquímica se le conoce como desnaturalización.
PROTEINAS

Imagen extraída de la internet

COMAN BIEN Y SANO PARA PODER
ESTUDIAR

GRACIAS