 ¿Qué son los aminoácidos?

 Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor

dulce; tienen carácter ácido como propiedad
básica y actividad óptica; químicamente son ácidos
carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por
molécula, 20 aminoácidos diferentes son los
componentes esenciales de las proteínas.
 Las enzimas, se clasifican por tipos de reacción y
mecanismo. Con el descubrimiento de más y más
enzimas surgieron ambigüedades inevitables y con
frecuencia no estaba claro de que enzima se estaba
hablando, para remediar esta deficiencia la Unión
Internacional de Bioquímica (IUB, en ingles
internacional Union Of Biochemistry) adopto un
sistema complejo pero inequívoco, de la nomenclatura
enzimática y las clasifico.
 Oxidoreductasas:

 Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde una molécula que va a ser el agente
reductor hasta otra molécula receptora y esta será el agente oxidante.

 Las enzimas Oxidoreductasas reaccionan de la siguiente manera:

 AH2 + O2 → A + H2O

Se clasifican en:

Deshidrogenadas.
Oxidasas.
Peroxidasas.
Oxigenasas.
Hidroxilasas.
Reductasas
 Transferasas:

 Estas enzimas catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molécula donante a una molécula
receptora.

 Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:

 AB + C → A+ CB

 Se clasifican en:

Grupos Monocarbonados.
Grupos Aldehído o Ceto.
Acil Transferasas.
Glicosiltransferasas.
Alquil o Ariltranferasas.
Grupos Nitrogenados.
Grupos Fosfato.
Grupos Sulfato.
 Hidrolasas:

 Estas enzimas son capaces de “hidrolizar” ósea descomponer enlaces químicos por su reacción con
el agua.
 Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:
 AB + H2O → AH + BOH

Se clasifican en:
 Esterasas.
 Glucosidasas.
 Eter Hidrolasa.
 Peptidasas.
 Acil anhidro Hidrolasas.
 Helicasas.
 Etc.
 Liasas:

 Estas enzimas son las encargadas de catalizar la ruptura de enlaces químicos en compuestos
orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis y a la oxidación. Como resultado del proceso de
la ruptura de los enlaces se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras en
anillos.
 Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:
 AB → A + B.

Se clasifican en:
 Actúan sobre enlaces C-C.
 Actúan sobre enlaces C-O.
 Actúan sobre enlaces C-N.
 Actúan sobre enlaces C-S.
 Actúan sobre enlaces C- Haluro.
 Actúan sobre enlaces P-O.
 Etc.
 Isomerasas:
 Estas enzimas son las encargadas de transformar un isomero de un compuesto químico en otro
 Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:
 ABC → ACB.

Se clasifican en:

 Rasemasas y Epimerasas.
 Cis-Trans- Isomerasas.
 Oxidoreductasas Intramoleculares.
 Transferasas Intramoleculares.
 Liasas Intramoleculares.
 Ligasas:
 Son las enzimas capaces que catalizar la union entre dos moléculas de gran tamaño, para dar lugar a
un nuevo enlace químico.
 Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:
 A + B + XTP → AB + XDP + Pi

 Se clasifican en:

 Forman enlaces C-O.

 Forman enlaces C-S.
 Forman enlaces C-N.
 Forman enlaces C-C.
 Forman enlaces esters fosforicos.
 Actúan sobre enlaces N-metal.
 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas
 Las enzimas pueden ser aisladas de las células u organismos, para estudiar sus propiedades in vitro
es decir, en un tubo de ensayo. Las diferentes enzimas muestran diferentes respuestas a los cambios
en la concentración de substrato, temperatura y pH.

 Concentración de substrato.

 La forma hiperbólica de la curva de velocidad vs. [Substrato].

 Efecto de la temperatura en la actividad enzimática

 Efecto de la variación del pH en la actividad enzimática.
 Velocidad máxima: la velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de substrato
convertidas en producto por unidad de tiempo y usualmente se expresa en µmoles de producto
formadas por minuto. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima, aumenta conforme se
incrementa la concentración de substrato hasta que se llega a una velocidad máxima (Vmax), a partir
de la cual la velocidad de la reacción, es independiente de la cantidad de substrato. El que la
velocidad no pueda seguirse incrementando, refleja la saturación del sitio activo con el substrato.
 La mayoría de las enzimas muestran cinéticas del tipo hipérbola rectangular como describieron en
1913 por primera vez LeonorMichaelis y Maud Menten. Este trazo se obtiene al graficar la velocidad
de la reacción enzimática vs. La concentración de Substrato; este comportamiento se describe por
ejemplo para la disociación del Oxígeno de la mioglobina. Existen algunas enzimas que se
denominan “alostéricas”, que frecuentemente poseen una curva tipo sigmoide (en forma de S), que
es similar a la mostrada para la disociación del Oxígeno de la hemoglobina.
 Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la velocidad de la reacción se incrementa
con la temperatura hasta que un punto máximo es alcanzado. Este incremento se debe a que aumenta
el número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera energética de estado de
transición, para formar a los productos.
 Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevación excesiva de la temperatura del
medio que contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como resultado de la
desnaturalización, es decir, la pérdida de la estructura tridimensional de las enzimas.
 Efecto del pH en la ionización del sitio activo: la concentración de H+ afecta la velocidad de la
reacción en muchas formas. Primero el proceso catalítico usualmente requiere de que la enzima y el
substrato tengan grupos químicos en una forma ionica particular para poder interactuar. Por ejemplo
la actividad catalítica puede necesitar a un grupo amino, por ejemplo de una lisina en estado
protonado (-NH3+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado y por tanto a la velocidad de la reacción.
 Efecto del pH para la desnaturalización de la enzima: pH extremos pueden ocasionar la
desnaturalización de las enzimas, debido a que la estructura con estos cambios es posible modificar
las interacciones ionicas que intervienen en la estabilidad de la enzima en su estado nativo