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BIOQUIMICA DE LOS

ALIMENTOS.
PROTEINAS
Concepto de proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

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Clasificación de las proteínas

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromo proteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

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Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso


molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un
grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).
Las otras dos valencias del carbono
se saturan con un átomo de H y con
un grupo variable denominado
radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas
de cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.

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Clasificación de aminoácidos
Hidrófobos

Hidrófilos
Según la polaridad
del radical
Ácidos

Básicos

Aminoácidos
Ácidos

Alifáticos Básicos

Según la estructura
Aromáticos Neutros
del radical

Heterocíclicos

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Definición conceptual y características
Son biomoléculas orgánicas complejas
Consideradas “ cadenas de Aminoácidos”
Ocupan un alto porcentaje en las células.
Son macromoléculas porque contienen de preferencia varias
centenas de aminoácidos.
Son muy variadas, según el número de aminoácidos que las
forman y el orden y la secuencia que toman éstos en la cadena
produce la especificidad para cumplir una función característica .
Cada molécula proteica se va “escribiendo” con un número
característico de cada uno de los 20 aminoácidos que existen en los
seres vivos
En la mayoría de las células de los seres vivos constituyen hasta el
50% o más del peso seco . Solo en las plantas, por su alto
contenido de celulosa, las proteínas representan menos de la mitad
del peso seco.
• Quimicamente se componen por los elementos C-H-O y N,
además algunas poseen también S y P.
• Se consideran macromoléculas de variadas funciones en
los seres vivos:
• enzimàtica
• hormonal
•de almacenamiento
• defensivas
• transporte de sustancias
• contráctiles
• estructurales como las de las membranas celulares
• muchas otras más.
•Su diversidad funcional es abrumadora.
•En su estructura, todas siguen el mismo esquema: todas
son polímeros de aminoácidos dispuestos en una estructura
lineal.
Los aminoácidos: las unidades estructurales de las
proteínas

Un aminoácido es un compuesto orgánico que presenta


dos grupos funcionales unidos a un átomo de carbono
central, un grupo amino ( -NH2 ), a un grupo ácido
carboxilo ( - COOH ) y a un átomo de hidrógeno.
En cada aminoácido también existe otro átomo o grupo
de átomos de carbono designados con la letra -R-
En muchos aminoácidos el grupo amino se comporta
como una base débil y el grupo ácido como un ácido
débil lo que determina la ionización o polarización del
aminoácido ( típico de los aminoácidos hidrofílicos), a
diferencia de los aminoácidos hidrofóbicos que nunca se
ionizan.
¿Cuál es la estructura de un
aminoácido?
Todos los aminoácidos están formados
por un grupo amino y un grupo carboxilo.

Amino Carboxilo
Al átomo de C se unen cuatro
grupos químicos diferentes:

amino
Grupo R
(cadena hidrógeno
lateral)
carboxilo

R es distinto para cada aminoácido


Existen en la naturaleza un total de 20 aminoácidos
diferentes los que se utilizan para conformar las
cadenas proteicas en los seres vivos.
Estos 20 aminoácidos no cambian, no importando que
célula los sintetice ni que variedad de organismo.
Los aminoácidos se unen a través de un enlace por
deshidratación denominado enlace peptídico.
Al unirse los aminoácidos entre sí se va conformando
una cadena proteica, primero se le denomina polipéptido
y posteriormente proteína.
La secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica
determina el carácter biológico de la molécula proteica.
Una pequeña variación en la secuencia puede alterar o
destruir la manera de funcionar de la proteína
¿Cómo se unen los aminoácidos
entre sí?
El grupo amino de un aminoácido se une al grupo carboxilo de
otro, se pierde una molécula de agua formándose la unión
peptídica que es una función amida.
El enlace peptìdico es un enlace por deshidrataciòn como todos los
enlaces orgànicos
Los enlaces peptídicos conectan
los aminoácidos formando
cadenas lineales
Clasificación de los aminoácidos

Esenciales : Son aquellos que nuestro


organismo no es capaz de sintetizar o formar y
por lo tanto debe adquirirlo a través de la dieta
alimenticia, especialmente vegetal
No esenciales: pueden ser sintetizados por el
organismo a partir de glúcidos, lípidos u otras
moléculas orgánicas, por tanto, su importancia
es menor a los anteriores .
¿Las cadenas de aminoácidos de
las proteínas están estiradas o
adoptan alguna forma particular?

Las proteínas tienen una estructura


tridimensional que se describe en función
de cuatro niveles jerárquicos de
organización
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
La estructura primaria es la
disposición lineal o secuencia de
aminoácidos que constituyen la
cadena polipeptídica, está referida
al orden, la secuencia y el número
de aminoácidos.
La estructura secundaria, resulta del
plegamiento periódico de la cadena de
aminoácidos

Dicho plegamiento puede adoptar dos


disposiciones geométricas:
alfa hélice espiralada
lámina beta plegada
La estructura secundaria se estabiliza
mediante enlaces por puentes de hidrógeno
•La estructura terciaria está dada por la disposición
tridimensional de todos los restos de aminoácidos.
Resulta de la interacción entre aminoácidos de
diferentes puntos de la estructura secundaria enrollada
como también globular
Su estructura se mantiene por enlaces S – S o puentes
disulfuro que se producen entre los aminoácidos vecinos
Cuando dos o más cadenas de
polipéptidos se asocian para formar
una molécula de proteína se da la
estructura cuaternaria.
Clasificación de las proteínas:
Según su naturaleza nativa:
1) Fibrosas: Alcanzan la estructura
secundaria, son duras, de gran resistencia,
elásticas, insolubles en agua, entre ellas se
encuentran: el colágeno , la elastina, la
miosina y otras.
2) Globulares: Alcanzan la estructura
terciaria, su forma es globular, son solubles en
agua, son dinámicas y participan de
preferencia en procesos de regulación
metabólica.
b) Según su composición:
1) Simples: Aquellas formadas solo por
aminoácidos, se les considera proteínas
puras.( albúminas, globulinas, actina, ).
2) Conjugadas: Aquellas proteínas que
poseen. además de aminoácidos en su
cadena, también algunos grupos no
proteicos como azúcares o lípidos (cada
grupo no proteico es llamado grupo
prostético), entre ellas se encuentran:
Glucoproteínas, fosfoproteínas,
lipoproteínas ,etc..
Funciones biológicas de las Proteínas:

Las funciones proteicas son variadísimas en los seres vivos, a


continuación te nombro algunas de ellas:
1) Reserva energética :Endosperma en vegetales, vitelo en los
óvulos animales.
2) Estructural : Es el principal constituyente orgánico de
todas las estructuras celulares.
3) Enzimática : Las enzimas, componentes proteícos que
regulan todos los procesos metabólicos en el ser vivo, son
proteínas.
4) Hormonal : Las hormonas, que son sustancias
reguladoras de la función orgánica, muchas de ellas son
proteínas o derivados de ellas.
5) Coagulación : El complejo proceso de la coagulación
de la sangre es un proceso realizado por proteínas y catalizado
por enzimas ( proteínas).
6) Inmunológica : Los anticuerpos y todas las
sustancias que nuestro organismo produce a nivel
de su sistema inmunológico para defendernos de los
agentes extraños, también son proteínas.
7) Contráctil : El proceso de la contracción
muscular, el mecanismo que permite nuestros
procesos de movilización, de lenguaje y de
regulación, es producido por proteínas contráctiles
como la actina, la miosina, la tropomiosina y otras.
8) Transporte : El transporte de O2 y CO2 por la
sangre es realizado por una proteína llamada
Hemoglobina, las hormonas, iones y sales minerales
son transportados por la sangre a través de las
albúminas y de las globulinas ( proteínas).
Reconocimiento de las proteínas

Al igual como el resto de las biomoléculas


orgánicas, las proteínas pueden ser reconocidas
por reactivos como ser: el reactivo de Biuret y
la reacción Xantoproteica.

H3C CH2 CH2 S Cys 17

N
Cys 14 S CH2 CH2 CH3

N Fe++ N

CH3 CH2 CH2 COO-


N

H3C CH2
CH2
COO-
ENZIMAS

Definición conceptual:
Son biomoléculas orgánicas de naturaleza proteica
cuya función es aumentar la velocidad de las
reacciones bioquímicas que se producen en el
organismo, actúan por lo tanto como catalizadores
biológicos.
¿Cuál es su naturaleza química?
La gran mayoría de las enzimas son proteínas.
¿ Donde se producen?
Se producen en los ribosomas celulares como
respuesta a las órdenes del ADN nuclear.
Pueden actuar dentro de las células como fuera
de ellas.
Las enzimas ¿Cómo actúan?
Las enzimas son catalizadores orgánicos y como
tales aumentan la velocidad de la reacción química,
sin modificar su resultado.
No modifican la energía de los reactantes ni de los
productos pero sí disminuyen la energía de
activación, una especie de barrera energética que
deben pasar los reactantes para convertirse en
productos.
Son considerados biocatalizadores reguladores de
reacciones y sin ellas la vida sería casi imposible.
Las reacciones catalizadas por las enzimas son de
10.000 a 10.000.000 más rápidas que las reacciones
correspondientes no catalizadas.
¿Qué es la energía de activación?

Cuando la reacción es catalizada por una enzima, el valor de la


energía de activación disminuye y la reacción ocurre a mayor
velocidad
Propiedades de las enzimas
Son eficientes en cantidades muy pequeñas
No son alteradas químicamente por la reacción, es decir, se recuperan
por completo al finalizar ésta.
No afectan las condiciones de equilibrio de la reacción; solo hacen
que éste equilibrio se alcance más rápidamente.
Presentan una especificidad muy alta para una reacción en particular.
Son altamente específicas
Pueden estar sujetas a regulación de su actividad, incluso por otras
enzimas, también por cofactores y coenzimas.
Pueden actuar y después se inhiben temporalmente transformándose
en zimógenos hasta activarse de nuevo.
Actúan sobre una sustancia en particular llamada sustrato.
Pueden existir enzimas catalizadoras o hidrolíticas ( degradan
sustancias grandes a sustancias pequeñas) como también enzimas
polimerasas ( unen monómeros para formar polímeros)
Especificidad de las enzimas
La alta especificidad
se debe a que su
estructura terciaria le
permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
La enzima se une
específicamente a las
moléculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato
y favoreciendo su
transformación en
productos
sustrato Complejo
enzima-sustrato

productos
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se
cuentan:
Temperatura
pH
Concentración del sustrato
Concentración de la enzima
Presencia de agua
Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura óptima en
la cual su actividad catalítica es máxima
pH
Cada enzima tiene un pH óptimo en el
cual la actividad enzimática es máxima
Concentración del sustrato
A mayor concentración de sustrato disminuye la
actividad enzimática.
Lo anterior no es indefinidamente, cuando hay más
enzima para unirse al sustrato se alcanza la
velocidad máxima
Función enzimática
La función de una enzima está íntimamente ligada a su estructura
proteica tridimensional.
Cada enzima tiene una ranura o muesca, llamado sitio activo, dentro
del cuál las moléculas reactivas llamadas sustratos pueden acoplarse.
El sitio activo de una enzima tiene una forma característica y una
distribución de carga eléctrica que es complementaria a su sustrato.
La enzima permite que sólo entren algunas moléculas muy parecidas
a su sitio activo.
En algunos casos sustancias similares químicamente al sustrato
pueden competir con éste ocupando su sitio activo: estos son
llamados inhibidores competitivos.
Además del sitio activo, muchas enzimas poseen también un grupo de
aminoácidos que conforma el sitio alostérico, este sitio permitiría la
regulación de una enzima cuando esta forma parte de una cadena de
reacciones.
Las sustancias que ocupan el sitio alostérico de una enzima para
impedir su regulación se denominan inhibidores no competitivos.
La especificidad de una enzima con su sustrato se
relaciona con una llave y su cerradura.
Las enzimas y los sustratos son mucho más flexibles
que las cerraduras y las llaves. Por lo menos en
algunas enzimas, los cambios de la forma, tanto de la
enzima como del sustrato son esenciales para que se
presente la acción enzimática.
Antiguamente se planteaba la teoría “llave – cerradura”
para explicar la especifidad enzimática con el sustrato.
Este modelo es muy rígido y ya está obsoleto.
En la actualidad se plantea el modelo del “encaje
inducido” que sostiene que el sitio activo de una enzima
puede “adaptarse” o acomodarse” o “deformarse para su
acción perdiendo si rigidez para conectarse con la
molécula de sustrato
Modelo de acción enzimática
teoría llave - cerradura
La enzima es como una especie de cerradura molecular en que
entran solo llaves moleculares en forma específica, o sea los
sustratos.
Modelo de acción enzimática
teoría del encaje inducido
Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en
la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la
enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Según La Unión Internacional de Bioquímica las enzimas se clasifican


de acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan:
1.- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reducción. Se
conocen como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el
nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas.
2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos
orgánicos. Muchas de ellas requieren de coenzimas,
3.- Hidrolasas: Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve
como receptor del grupo transferido.
4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no
oxidante o lalisis de una sustrato en reacciones que generan o se
rompen un doble enlace.
5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización. Por tener un
solo sustrato y un solo producto son las reacciones enzimáticas más
sencillas.
6.- Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en
reacciones sintéticas que requieren el ingre so de energía química
potencial ( por lo general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas.
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Sustancias que inhiben la actividad de muchas enzimas o incluso
las destruyen.
En la inhibición reversible el inhibidor forma enlaces débiles con la
enzima. La Inhibición reversible competitiva el inhibidor compite con
el sustrato por el centro activo.
En la Inhibición reversible no competitiva el inhibidor se une en un
sitio que no es el sitio activo modificando su forma y el sitio activo
no puede unirse al sustrato.
La inhibición irreversible el inhibidor se combina con un grupo
funcional de la enzima y la inactiva o destruye en forma
permanente.
La penicilina y antibióticos relacionados inhiben de modo
irreversible una enzima bacteriana, la transpeptidasa, la cual se
encarga de establecer algunos enlaces químicos en la pared
celular. Otro ejemplo es el cianuro que inhibe la respiración celular.
Este último es considerado un veneno enzimàtico.