Laura Andrea Velez Suarez

Medicina Veterinaria
tipo Localización Estructura
Tejido conjuntivo de la piel, hueso, tendones, Se unen dos cadenas tipo alfa 1 y una tercera cadena ,
ligamentos, dentina, esclera, fascias y ligeramente diferentes en su composición de aminoácidos
I
capsulas orgánicas (totaliza el 90% del denominada alfa 2, al unirse las cadenas forman una fibra
colágeno en el cuerpo) helicoidal
Cartílago (hialino y elástico), notocordio y Está formado por 3 cadenas alfa 2 idénticas y que raramente
II
discos intervertebrales forman fibras como el colágeno tipo I
Está formado por 3 cadenas alfa 1 y forman fibras similares al
Prominente en el tejido conjuntivo laxo de
tipo 1, con la diferencia que en el extremo carboxilo no toman
III las vísceras, musculo liso, endoneuro, vasos
forma de hélice propia de la unión por puentes de hidrogeno,
sanguíneos y piel fetal
sino que se unen por enlaces disulfuro.
Está formado por dos cadenas alfa iguales y una diferente, de
Laminas basales de los epitelios, glomérulos
IV una combinación de 5 tipos de cadenas alfa que forman este
renales y capsulas del cristalino
colágeno.
Distribución uniforme en todo estroma de
Presenta tres cadenas α-1 (V), α-2 (V), α-3 (V). Posee
tejido conjuntivo; podría estar relacionado
V extremidades de estructura no colagénica que permiten
con la red reticular; se ubica en las fibras
asociaciones muy estables.
reticulares de la pulpa roja esplénica
tipo Localización
Forma parte de la matriz cartilaginosa que
VI
rodea inmediatamente los condrocitos.
Presente en las fibras de anclaje de la piel,
VII
ojos, útero y esófago.
VIII Producto de las células endoteliales.
Se encuentra en el cartílago asociado con las
IX
fibrillas de colágeno tipo II.
Producido por los condrocitos en la zona de
X
hipertrofia del disco epifisiario normal
Estructura
Formado por tres cadenas genéticamente distintas: α-1 (VI),
α-2(VI) y α-3 (VI). Posee dos dominios globulares de igual
diámetro, separados por un dominio helicoidal corto de 110
nm; tiene una secuencia de 335 a 336 residuos de
aminoácidos.
Compuesto por dominios globulares C-terminales y N-
terminales conectados mediante una región central de triple
hélice.
Está formado por tres cadenas proteicas EC1, EC2, EC3 y por
secuencias no colagénicas. Cada cadena tiene una región larga
carboxiterminal (NC1) y una región corta aminoterminal (NC2),
ambas sin estructura de triple hélice.
consiste en tres dominios de triple hélice salpicados entre
cuatro dominios globulares. Las tres cadenas son diferentes y
están conectadas mediante puentes disulfuro.
Colágenos de cadena corta. Formado por un extremo largo
carboxilo terminal y uno corto de dominio amino terminal
tipo Localización Estructura
Producido por los condrocitos, se asocian
XI con las fibrillas de colágeno tipo II; forma el Formado por las cadenas α-1 (XI), α2 (XI) y α-3 (XI).
centro de las fibras de colágeno tipo I.
Molécula formada por tres cadenas α I(XII), cada una tiene dos
Aislado de la piel y placenta; abundante en
dominios de triple hélice, uno de ellos fuertemente homologo
XII tejidos que deben soportar una gran tensión
al colágeno tipo IX y también posee un dominio globular similar
mecánica.
al NC4 del colágeno tipo IX
Colágeno transmembrana no habitual
XIII detectado en hueso, cartílago, intestino, piel, Formado por tres cadenas α1(XIII)
placenta y musculo estirado
Es un homotrímero con características de FACIT que interactúa
Aislado de la placenta; también se detecta
XIV con el colágeno I. Es parecido al colágeno tipo XII en la triple
en la medula ósea
hélice y en los dominós no colágenos cercanos
Presente en tejidos derivados del
XV mesénquima; se expresa en los músculos Esta formado por tres cadenas de α1 (XV)
cardiaco y esquelético