OPTATIVA III:

ENZIMOLOGÍA
CINÉTICA EMZIMÁTICA:
María José Jaramillo
ORDEN Y MOLECULARIDAD
María Esthela flores
Keyla Rodríguez
Cinética enzimática
Estudia la velocidad de reacciones
químicas catalizadas por las
enzimas.
Proporciona información acerca
del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especificidad de la
enzima.
ORDEN Y MOLECULARIDAD
Una reacción de estequiometria global
A→P
Puede tener lugar por medio de una secuencia de reacciones elementales.
ORDEN Y MOLECULARIDAD
A temperatura constante, las velocidades de reacción elementales varían con la concentración
de reactivos.

La velocidad es proporcional a la frecuencia de acercamiento simultáneo de las moléculas reactivas entre

sí, esto es, con los productos de las concentraciones de los reactivos.

constante de velocidad, en función de la temperatura, propia reacción o del catalizador.

son órdenes parciales, y la suma de estos es el orden de reacción total.

ORDEN Y MOLECULARIDAD
Molecularidad: número de moléculas que participan en una reacción.
ORDEN Y MOLECULARIDAD

Pero, para una reacción elemental, el orden si corresponde a la molecularidad de la reacción.

Las reacciones unimoleculares y bimoleculares son comunes; mientras que las

termoleculares son poco usuales.
VELOCIDADES DE LAS
REACCIONES
VELOCIDADES DE LAS
REACCIONES
VELOCIDADES DE LAS
REACCIONES
VELOCIDADES DE LAS
REACCIONES
VELOCIDADES DE LAS
REACCIONES
Ecuación de velocidad de
primer orden
Ecuación de velocidad de
primer orden
Ecuación de velocidad de
primer orden
 Ecuación de velocidad de
primer orden
Las sustancias que son inestables se descomponen mediante radiaciones de
primer orden, que se basa en que el tiempo necesario para que se
descompongan la mitad del reactivo presente al inicio, vida media o semivida, es
un valor constante e independiente de la concentración inicial del reactivo.
 Ecuación de velocidad de
primer orden
Ejemplo 1
 Ecuación de velocidad de
primer orden
Ejemplo 1
 Ecuación de velocidad de
primer orden
Ejemplo 2
Ecuación de velocidad de
segundo orden
Ecuación de velocidad de
segundo orden
Ecuación de velocidad de
segundo orden
La vida media de una reacción de segundo orden es:
 Reacciones de orden cero
Cuando la adición de un reactante no altera la velocidad de reacción, se dice que ésta es de orden
cero para dicho reactante. En relación , la expresión de velocidad determinada por medios
experimentales bajo tales condiciones es:

La velocidad es constante debido a que la concentración del reactante es lo suficientemente

elevada para saturar todos los sitios catalíticos en las moléculas enzimática.
Reacciones de orden cero
Ordenes de las reacciones
Ordenes de las reacciones
Ordenes de las reacciones
Ordenes de las reacciones
las enzimas
Mecanismos generales de
catálisis
Todas reacciones químicas necesitan una energía de activación para
poder romper los enlaces de unas sustancias iniciales,
denominadas reactivos o sustratos (S), para transformarlas en
unas sustancias finales o productos (P).

Las enzimas, como el resto de catalizadores, aceleran la

velocidad de las reacciones químicas disminuyendo la energía de
activación. Así, reaccionan un mayor número de moléculas y la
reacción se acelera.
La transformación de reactivo a producto no es directa, sino que hay un
paso intermedio en el que el reactivo se activa, y sus enlaces se
debilitan. Para llegar a este complejo activado es necesaria la energía
de activación.

La unión entre una enzima y su sustrato para formar el complejo enzima-sustrato se

ve favorecida por la formación de una serie de interacciones débiles (puentes de
hidrógeno, interacciones iónicas, etc) entre grupos funcionales complementarios de
ambas moléculas.
La formación de cada una de estas interacciones débiles va acompañada por la
liberación de una pequeña cantidad de energía libre que contribuye a estabilizar el
complejo.
 La suma de todas estas pequeñas cantidades de energía liberadas por la
totalidad de las interacciones débiles formadas representa la energía de
fijación.

El papel que juega esta energía en la catálisis enzimática es de una importancia extraordinaria:
La energía de fijación no se limita a producir una estabilización del complejo enzima-sustrato
Constituye la principal fuente de energía libre que los enzimas utilizan para rebajar la barrera de
energía de activación y con ello aumentar la velocidad de la reacción catalizada. Sin la presencia de
la enzima no sería posible alcanzar el estado de transición.
Una vez fijado el sustrato, la enzima puede recurrir a formas
adicionales de catálisis que no están basadas en la energía de fijación
sino en el poder catalítico que poseen en sí mismos determinados
grupos funcionales del centro activo.

Las enzimas, después de la reacción, dejan libres los productos para

poder unirse a otros sustratos. Las enzimas suelen formar complejos
multienzimáticos, de forma que el producto de una enzima
constituye el sustrato de la siguiente, por lo que no se necesita una
alta concentración del sustrato.
Cuando [S]0 es pequeña, la
velocidad inicial es directamente
proporcional a la concentración
de sustrato, y por tanto, la
reacción es de primer orden. A
altas [S]0, la enzima se encuentra
saturada por el sustrato, y la
velocidad ya no depende de [S]0.
En este punto, la reacción es de
orden cero y la velocidad es
máxima (Vmax).
 COMPLEJO ENZIMA
SUSTRATO

Es la estructura que se forma de la unión de una enzima con su sustrato (la molécula sobre la
que actúa la enzima).
Algunas proteínas tienen la capacidad de modificarlos ligándos a los cuales son unidos, es
decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de
magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas
podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta
aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de
activación de la reacción.

Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a
partir de este momento) este debe “encajar” en el
lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay
complementariedad geométrica entre enzima y
sustrato.
Los lugares de unión acostumbran a estar en
unas hendiduras de la superficie de la
enzima, formando como un “bolsillo” en el
cual entra el sustrato. De esta manera la
superficie de interacción entre sustrato y
enzima es mayor, y las posibilidades de
conferir especificidad a la unión con el
sustrato aumenta.

La unión se mantiene gracias a las fuerzas

de enlaces no covalentes entre átomos
del sustrato y la enzima, como enlaces de
Van der Waals, enlace por puente de
hidrógeno o puentes salinos, durante la
catálisis, pero la unión es temporal, por
tanto cuando la reacción enzimática
finaliza se separan la enzima y el
producto

También pueden servir de
Es el lugar de unión de donadoras o aceptoras de
un sustrato a una hidriones (H-) y electrones,
enzima y donde se da la o pueden transferir grupos
reacción de catálisis funcionales. Tras la catálisis
la coenzima vuelve a su
estado original.
En el centro activo encontramos
restos de aminoácidos con
sustituyentes funcionales para la
catálisis de un sustrato. Al haber
pero muchísimas variedades de
reacciones que pueden ser
catalizadas, no hay suficientes
combinaciones de restos de
aminoácidos como para ser cada
catálisis específica para una de
estas combinaciones, por tanto
nuestras células utilizan las
llamadas coenzimas.

Si la coenzima de queda CENTRO ACTIVO

Los centros activos de las enzimas
unida de forma pueden ser desnaturalizados, es decir,
temporal a la enzima es inactivada su especificidad de unión por
llamada cosustrato. Si la modificación de las proteínas de
está anclada a la unión con el sustrato. La
enzima, la llamamos desnaturalización puede darse por una
variación alta de la temperatura o del
grupo prostético.
pH del ambiente donde se encuentre.
 Uniones enzima-sustrato

Enlace llave-cerradura:
El sustrato encaja perfectamente en el centro activo
gracias a unas complementariedades moleculares y
electrostáticas con la enzima de manera tal que este no
cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o
centro activo la cerradura en este símil).
 Modelo de ajuste inducido
El centro activo adopta la conformación idónea sólo
en presencia del sustrato. La unión del sustrato al
centro activo del enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formación del
producto.
Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al
contorno de la nuez.
BILIOGRAFÍA

• http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/09-O.pdf
• https://books.google.com.ec/books?
id=r5bedH_aST0C&pg=PA488&lpg=PA488&dq=cinetica+enzimatica:
+orden+y+molecularidad&source=bl&ots=RnhJbXzfO2&sig=qhHqUQ6ODj_FIzp8VHpt_CZKEEU&hl=es
&sa=X&ved=2ahUKEwj6v6S1tpbeAhVls1kKHc--AW04FBDoATAHegQIAhAB#v=onepage&q=cinetica
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