Estudio de la Actividad

Enzimática
 Índice
 Terminaciones importantes
 Los factores que influyen de manera más
directa sobre la actividad de una enzima
 la concentración de la enzima
 de la concentración del sustrato (hasta un
límite)
 y de la temperatura y el PH del medio.
 CINETICA ENZIMATICA

 Importancia biomédica de las enzimas

 Terminaciones importantes
 enzimas : son moléculas de proteínas que
tienen la capacidad de facilitar y acelerar las
reacciones químicas.
"energía de activación" : valor de la energía
que es necesario aplicar (en forma de calor,
electricidad o radiación) para que dos
moléculas determinadas colisionen y se
produzca una reacción química entre ellas.
 sustrato :La sustancia sobre la que actúa la
enzima.
 Las enzimas no reaccionan
químicamente con las sustancias sobre
las que actúan, ni alteran el equilibrio
de la reacción. Solamente aumentan la
velocidad con que estas se producen,
actuando como catalizadores.
 Una enzima y un sustrato no llegan a
adherirse si sus formas no encajan con
exactitud. Este hecho asegura que la
enzima no participa en reacciones
equivocadas.
Regulación:
 La actividad enzimática puede ser regulada,
esto quiere decir que dependiendo de los
requerimientos metabólicos, las enzimas son
activadas o inhibidas, para acelerar o disminuir
la velocidad con la que catalizan la reacción,
respondiendo así a las diferentes necesidades
de sus productos en la célula.
Los factores que influyen de
manera más directa sobre la
actividad de una enzima son:

Concentración
del sustrato

variables Ph

temperatura
 CONCENTRACION DEL
SUSTRATO
 En toda reacción enzimática, si se
incrementa la concentración del sustrato
se produce un aumento de la velocidad
de formación del producto, esto se puede
explicar considerando que, al abundar
mas las moléculas del sustrato, son mas
probables los encuentros o choques
entre estas moléculas y la enzima.
 Si la concentración del sustrato es
excesiva, la velocidad de reacción no
aumentará.
 En ciertos casos se producirá un tipo se
inhibición enzimática en la que dos
sustratos se unen a la vez a la enzima,
inutilizándola.
CONCENTRACION DEL
SUSTRATO
Efecto del pH

 La mayor parte de las enzimas tienen un

pH óptimo. Si hay pequeños cambios de
pH no se desnaturaliza la enzima. El pH
puede afectar de dos maneras:
 - La unión del sustrato es mejor o peor
que antes.
 - Que afecte a la velocidad catalítica de
la reacción
 Efecto del pH

pH
Efecto de la temperatura:

 Cuando la temperatura sube la velocidad

de reacción aumenta.

 Existe una temperatura máxima a la cual

la proteína se desnaturaliza dejando de
ser funcional. La mayor parte de los
enzimas se desnaturalizan a unos 50°C.
 Efecto de la
v
temperatura

T
 CINETICA ENZIMATICA

 La cinética enzimática estudia la velocidad

de las reacciones catalizadas por enzimas.
 Estos estudios proporcionan información
directa acerca de la especifidad de la enzima.
 La velocidad puede determinarse bien
midiendo la aparición de los productos o la
desaparición de los reactivos.
Cinética de Michaelis - Menten

Las reacciones enzimáticas se caracterizan

porque aunque se aumente la concentración de
sustrato la velocidad no aumenta linealmente,
aparece un efecto de saturación.
Ejemplo:
 Michaelis y Menten

 Michaelis y Menten propusieron que las

reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas: En la primera
etapa se forma el complejo enzima-
sustrato y en la segunda, el complejo
enzima-sustrato da lugar a la formación
del producto, liberando la enzima libre:
 S Una cinética lineal implica
un proceso regenerativo,
cíclico
ES
E

EP

Ciclo catalítico
de una enzima
P
 Unidad de actividad
enzimática
 Recientemente, el Sistema Internacional
de unidades (SI) ha definido la unidad de
actividad enzimática como la cantidad de
enzima que transforma 1 mol de sustrato
por segundo. Esta unidad se llama katal
(kat).
Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto
son 60 segundos, resulta que 1 katal
equivale a 60 x 106 U.
Importancia biomédica de
las enzimas
 Las enzimas llevan a cabo funciones definitivas
relacionadas con la salud y la enfermedad.
 para el análisis del colesterol
 Las técnicas enzimáticas también se utilizan en la
detección de drogas, análisis de antibióticos, detección
de antígenos o anticuerpos o en la detección de
enzimas y metabolitos en los fluidos intracelulares y
son usualmente más rápidas, especificas y
económicas que otras pruebas.
 fabricación de Suero
 Antinflamatorio, como la enzima superóxido dismutasa.
 En el tratamiento de enfermedades, por
ejemplo, las enzimas tripsina o
colagenasa, que se usan para eliminar
los tejidos muertos de heridas,
quemaduras.
En investigaciones del VIH
 porfiria

Las PORFIRIAS son un grupo de enfermedades genéticas

cuya causa es un mal funcionamiento de la secuencia
enzimática del grupo HEM o HEMO de la Hemoglobina,
pigmento de la sangre que hace que esta sea roja.
La porfiria es una enfermedad metabólica poco conocida.
De ella existen siete variedades, siendo la más común la
Cutánea Tarda. Se desencadena cuando hay alteraciones
en las enzimas encargadas de generar ciertos compuestos
conocidos como porfirinas, los cuales son esenciales para
la vida pero que, al producirse en exceso, pueden llegar a
producir ataques con alto riesgo de muerte.
Sintomatología de la
Porfiria
 fotosensibilidad, fotodermatitis
 eritrodoncia
 hirsutismo y la hipertricosis facial
 Alucinaciones, trastornos de la
personalidad, parálisis en las
extremidades y en los músculos
respiratorios, provocando, finalmente, la
muerte.
 Conclusiones
 Las enzimas se activan dependiendo de los
requerimientos; o sea son activadas o inhibidas, ya
Existen variables que son de gran importancia para la
actividad Enzimática y estos pueden beneficiar o no a
la enzima todo va a depender de la concentración que
necesite la enzima.
 Las enzimas aceleran las reacciones.
 Las enzimas llevan a cabo funciones definitivas
relacionadas con la salud y la enfermedad, tanto
beneficiosa como perjudicial.