Curso: Nutrición y Alimentación Animal

Clase 5:

Metabolismo proteico

Profesora: Ing. MgSc Melisa Fernández C.

• Proteína es el componente fundamental de los tejidos
animales, siendo necesario un aporte continuo a lo largo
de toda la vida.

• Todas las células contienen proteína, produciéndose

una rápida tasa de renovación celular.

• Además de las necesidades proteicas para la

renovación, se requiere proteína para el crecimiento y la
formación de los productos animales (carne, leche,
huevos).
 Estructura
• Los monómeros que componen
COOH las proteínas son los aminoácidos
que contienen un grupo carboxilo
H C NH2 y por lo menos un grupo amino.

R • La naturaleza del grupo R varia

con los aminoácidos.

Lisina Metionina Triptofano Valina

 Digestión y absorción en los animales
monogastricos
• La digestión de las proteínas tienen lugar en el
estomago y porción superior del intestino, por enzimas
de tres orígenes: mucosa del estomago, mucosa del
intestino delgado y páncreas que produce la enzima
mas eficiente.

• Todas estas enzimas desintegradoras de proteínas se

segregan inicialmente como precursores inactivos
llamados zimogenos.

• La transformación de los zimogenos en enzimas activas

supone la eliminación de un pequeño péptido que
protege y bloquea el centro activo de la enzima en su
estado de precursor
Enzimas proteoliticas, lugares de producción y
especificidad de acción
• EL contenido de iones hidrogeno existentes en el
estomago permite la conversión autocatalitica del
pepsinogeno en pepsina con al separación de pequeñas
cantidades peptidicas.

Pepsina
Pepsinogeno Pepsina + péptido
+ HCl

• Las enzimas segregadas por el páncreas son activadas

en la luz intestinal.
Enzimas proteoliticas del aparato digestivo – modo
de formación y mecanismo de acción
Esquema de la Digestión y Absorción de Proteínas
Proceso de Digestión de Proteínas
• Se inicia en el estomago con el HCl, seguida por la
digestión por la pepsina.

• Las moléculas proteicas resistentes a la acción del

estomago, los fragmentos peptídicos resultantes de la
digestión peptídica llegan al duodeno para continuar la
hidrólisis por las enzimas pancreáticas en medio
alcalino.Estas enzimas liberan pequeños pépticos (2-6
aminoácidos) y cantidades abundantes de aminoácidos
libres.

• Los pequeños péptidos son hidrolizados, teniendo lugar

su degradación en pequeña cantidad en la luz del
intestino por acción de las peptidasas segregadas por el
páncreas y por las peptidasas presentes en las células
descamadas de la mucosa.

• La mayoría de los peptidos formados en el intestino son

hidrolizados por peptidasa asociadas a la superficie
externa del borde de las células epiteliales,
Esquema de la absorción de la proteína
• La digestión de las proteínas se inicia en el estomago
con la desnaturalización por el acido clorhídrico, seguida
por la digestión por la pepsina.

• La desnaturalización de las proteínas es el paso de la

estructura altamente ordenada a otra menos ordenada
lo que hace a la proteína mas susceptible a la hidrólisis
enzimatica.

• La desnaturalización tiene lugar por el tratamiento

térmico de los alimentos o por la acción del acido
clorhídrico como tal, que se segrega al interior del
estomago.
• La desnaturalización por el acido clorhídrico hace a los
enlaces sensibles a la pepsina de los alimentos mas
susceptibles a la acción de la pepsina.

• Las proteínas de ración son esendidas por la pepsina y

el acido clorhídrico a grandes polipéptidos liberándose
poca cantidad de aminoácidos libres.

• Las moléculas proteicas resistentes a la acción del

estomago, con los grandes fragmentos peptídico
resultantes de la digestión peptídica llegan al duodeno
para continuar la hidrólisis por las enzimas pancreáticas
en medio alcalino.
• Estas enzimas liberan pequeños pépticos (2-6
aminoácidos) y cantidades abundantes de aminoácidos
libres.

• Los pequeños péptidos son hidrolizados, teniendo lugar

su degradación en pequeña cantidad en la luz del
intestino por acción de las peptidasas segregadas por el
páncreas y por las peptidasas presentes en las células
descamadas de la mucosa.

• La mayoría de los peptidos formados en el intestino son

hidrolizados por peptidasa asociadas a la superficie
externa (digestiva y absorcion), el borde de las células
epiteliales, mas que por peptidasas que actúen en el
interior de las células de la mucosa en que se absorben
los péptidos.
• La renina, enzima de actividad proteolitica débil
semejante a la de la pepsina se segrega en el abomaso
de los rumiantes jóvenes y determina la coagulación de
la proteína de la leche.

• La renina libera un glucopeptido de la қ-caseína. El resto

de la molécula paracaseina, con los iones de calcio
forman un coagulo que hace lento el paso de las
proteínas al intestino, lo que proporciona mas tiempo
para la actividad enzimatica, mejorando la utilización de
las proteínas lácteas.
• Como resultado de los procesos de digestión y
absorción de las proteínas, solo los aminoácidos libres
pasan a la vena porta y finalmente al hígado.

• El ritmo de absorción de los aminoácidos a la sangre

portal depende de la composición de aminoácidos de la
digesta presente en el intestino.

• La absorción de aminoácidos y péptidos sencillos por el

epitelio intestinal es un proceso relativamente rápido y
existe un aumento postpandrial en el contenido en
aminoácidos en la sangre portal.

• El epitelio intestinal actúa como filtro selectivo en los

animales jóvenes y adultos, siendo impermeable a las
proteínas. Solamente los animales recién nacidos son
capaces de absorber las proteínas intactas ingeridas en
el calostro.
 Inhibidores de proteasas
• El efecto de los inhibidores de proteasa de la soya sobre
la producción de las enzimas pancreáticas es mas
notable que la acción inducida por el exceso de
proteína.

• Pequeñas cantidades de ciertas proteínas existentes en

la soya inhiben la actividad de la tripsina y quimotripsina,
por lo que la administración de soya cruda a la rata
joven y al pollo determinan una detención del
crecimiento.

• Puesto que los inhibidores de proteasas son

termolabiles, es necesario el tratamiento térmico. Así
mismo, la administración de soya cruda determina una
mayor secreción de las enzimas pancreáticas y la
hipertrofia del páncreas.
 Tratamiento térmico excesivo

• El tratamiento controlado de la mayoría de las proteínas

mejora de susceptibilidad para la digestión, en tanto que
el tratamiento térmico excesivo reduce el valor de las
proteínas por la reacción de Maillard.

• En esta reacción, los grupos aldehído de los azucares

reductores reacciona con los grupos amino libres de la
cadena peptídico, en especial con el grupo ε-amino de la
lisina, formándose complejos de aminoazucar que hacen
inutilizable la lisina para la nutrición.
 Importancia nutritiva de los aminoácidos

• Con fines nutricionales, los aminoácidos pueden

clasificarse en dos grupos: esenciales y no esenciales.

• Los aminoácidos esenciales no pueden sintetizarse en

el organismo en las cantidades suficientes para cubrir
las necesidades fisiológicas, y por consiguiente, deben
aportarse en la ración.

• Los aminoácidos no esenciales son necesarios para la

síntesis de proteína en el organismo, no son necesarios
como componentes de la ración, ya que pueden
sintetizarse por la transferencia de grupos aminos a
ciertos compuestos intermediarios del metabolismo de
carbohidratos o por conversión de aminoácidos
esenciales a no esenciales.
Clasificación de aminoácidos respecto a su efecto
sobre el crecimiento de la rata
• El valor nutritivo de los suplementos proteicos depende
fundamentalmente de su composición en aminoácidos.
Debido a que la mayoría de los alimentos empleados para
los monogastricos son altamente digestibles se analizan
las cantidades de aminoácidos (aminograma).

• Es recomendable que la composición en aminoácidos

esenciales de la ración se aproxime a las necesidades de
los animales y que la relación entre los aminoácidos
esenciales y no esenciales sea aproximadamente de 1:1.
 Composición en aminoácidos (%) de algunos
alimentos (NRC)
Harina de pescado Harina de algodón Harina de soya Maíz
Arginina 3.79 4.59 3.68 0.5
Glicina 4.19 1.7 2.29 0.37
Histidina 1.46 1.1 1.32 0.2
Isoleucina 2.85 1.33 2.57 0.37
Leucina 4.5 2.41 3.82 1.1
Lisina 4.83 1.71 3.18 0.24
Metionina 1.78 0.52 0.72 0.2
Cistina 0.56 0.64 0.73 0.15
Fenialanina 2.48 2.22 2.11 0.47
Tirosina 1.98 1.02 2.01 0.45
Treonina 2.5 1.32 1.91 0.39
Triptofano 0.68 0.47 0.67 0.09
Valina 3.23 1.89 2.72 0.52
Proteína 60.5 41.4 48.5 8.8
 Metabolismo proteico en el organismo
• Los procesos de síntesis proteica en los tejidos a partir
de aminoácidos y la degradación de las proteínas
tisulares hasta aminoácidos tienen lugar
simultáneamente.

• Los aminoácidos funcionan en el organismo como un

pool único independiente de su origen a partir de las
tres fuentes principales:

- Aminoácido liberados de las proteínas de la ración

durante la digestión y llevados por la sangre a los
órganos.
- Aminoácidos liberados por degradación de las
proteínas tisulares también pasan al sistema circulatorio
donde se mezclan con los aminoácidos procedentes de
la ración y transferidos a los órganos.
- Aminoácidos no esenciales sintetizados en los tejidos.
Esquema del metabolismos proteico de los
aminoácidos en el organismo
• Transaminación; la transaminación, catalizada por
enzimas denominadas transaminasas existentes en la
mayoría de los tejidos de los animales y en especial en
el hígado, permiten la transformación de unos
aminoácidos en otros. Es una reacción reversible entre
aminoácidos y α-oxoacidos que conducen a un
intercambio de los grupo amino y cetonico.

Acido Acido Acido Acido

oxalacetico glutámico aspartico α-cetoglutarico
• Desaminación; la desaminacion oxidativa de los
aminoácidos en los tejidos determina la liberación de
amoniaco y la conversión del aminoácidos en el
correspondiente cetoacido.

• El oxoacido formado a partir de los aminoácidos puede

oxidarse para aportar energía o utilizarse para la síntesis
de glucosa o convertirse en grasa.

• El amoniaco liberado es perjudicial para las células

cuando las concentraciones supera ciertos limites y se
elimina finalmente como urea en los mamíferos ó como
acido úrico en aves y reptiles.
 Digestión y absorción en los animales
poligastricos
• En el rumen gran parte de las proteínas de los alimentos
se degradan hasta péptidos por acción de las proteasa.
Los péptidos son catalizados hasta aminoácidos libres, y
estos hasta amoniaco, ácidos grasos y dióxido de carbono.

• Los productos de degradación formados en el rumen, son

utilizado por los microorganismo si existe suficiente
energía (CHOS) para la síntesis de proteínas y demás
componentes de las células microbianas.

• Parte del amoniaco liberado en el rumen no puede ser

fijado por los microorganismo, se absorbe y es llevado por
la sangre hasta el hígado, donde se transforma en urea, la
mayor parte de la cual no es utilizada por el animal y es
excretada en la orina.
• Los microorganismos que contienen proteínas como
componentes principal, pasan con las proteínas de la
ración no modificadas en el retículo rumen a través
del omaso y abomaso hasta el intestino delgado. La
cantidad de la proteína total de la ración que se digiere
en el rumen varia de 70 – 80% o mas para la mayoría
de las raciones.

• La digestión y absorción de proteína microbiana y del

alimento tiene lugar en el intestino delgado de los
rumiantes del mismo modo que en los monogastricos.

• Las proteínas microbiales y las del alimento no

degradados se digieren en el intestino delgado por
proteasas.
• Las proteasas bacterianas están ligadas a las células
pero se localizan en la superficie celular de modo que
tiene libre acceso al substrato.

• Estas enzimas proteoliticas microbianas operan en un

pH optimo de 6 – 7.

Proteasa peptidasas desaminación

Proteínas Pépticos Aminoácidos

Esqueleto + NH3 AGV + CO2 + (NH3)

hidrocarbonado
• NNP en dietas de rumiantes puede ser utilizado
eficazmente como fuente de nitrógeno por los
microorganismos del rumen.

• La cantidad de NPN que pueden utilizar es limitado

debido a la rápida hidrólisis del nitrógeno a amoníaco en
el rumen.

• La hidrólisis se puede producir a un ritmo mucho más

rápido que la utilización de amoníaco por las bacterias
del rumen; el exceso de NH3 es absorbido a través de
las paredes del rumen, pudiendo causar intoxicación.
 Producción de NH3 en el
rumen después de la ingesta
de alimentos.

Producción de AGV en el
rumen después de la ingesta
de alimentos.
Metabolismo de proteínas en rumiantes
• A pesar de los valores relativamente altos para la
digestibilidad y el valor biológico de la proteína
microbiana, no es conveniente proporcionar proteínas
fácilmente degradables a los rumiantes.

• Por el contrario, por las razones siguientes, es preferible

administrar proteínas relativamente resistentes a la
degradación microbiana en el rumen, para que sean
digeridas principalmente en el intestino como en los
animales monogastricos.
• La transformación de la proteína de la ración en
proteína microbial va acompañada de una
considerable perdida de nitrógeno, debido al
amoniaco ruminal que no es utilizado por las
bacterias y se elimina en forma de urea.

• Se requiere gran cantidad de energía para la

síntesis proteica y eliminación de amoniaco
ruminal no utilizado como urea.
Ciclo de la urea
 Funciones relevantes de los aminoácidos
• Enzimática, pueden actuar catalizando reacciones
aisladamente o como complejos multienzimaticos.

• Proteínas de transporte, de diferentes compuestos

requeridos en todo el organismo, ie, hemoglobina.

• Proteínas de reservas, función netamente nutritiva,ie,

caseina, ovoalbumina.

• Proteínas estructurales o soporte, ie, colágeno, elastina,

queratina .

• Hormonas: ie, hormona de crecimiento, insulina (de gran

importancia en el metabolismo energético y proteico).
• El valor nutritivo de los suplementos proteicos depende
fundamentalmente de su composición en aminoácidos.
Puesto que la mayoría de los alimentos empleados para
los monogastricos son altamente digestibles se analizan
las cantidades de aminoácidos (aminograma).

• Es recomendable que la composición en aminoácidos

esenciales de la ración se aproxime a las necesidades de
los animales y que la relación entre los aminoácidos
esenciales y no esenciales sea aproximadamente de 1:1.
 Valor biológico (VB)de las proteínas
• El valor biológico de una proteína se define como el
porcentaje de proteínas absorbidas que son realmente
retenidas por el animal. Este V.B. va a depender del
contenido en aminoácidos esenciales y de su
digestibilidad.

• Una proteína con una composición de aminoácidos

similar a la del animal será más más útil (tiene mayor
valor biológico) que otra con una composición diferente.

• La proteína de fuentes animales es de alto VB:

Leche (100) seguida del huevo (95) y carnes y pescados
(80)
La soya tiene un valor medio de (60) y los cereales como
maíz, trigo y avena (50).
 Imbalance, Antagonismo y Toxicidad de
Aminoacidos
Efectos adversos ocurren por absorción de aminoácidos en
cantidades y patrones desproporcionados a los requeridos
para su optima utilización.
a.- Imbalance
Cambio en patrones de aminoácidos dietarios que precipitan
depresión de consumo y crecimiento que son completamente
aliviados por suplementación del primer aminoácido
limitante. Leucina
Triptofano
Valina
Fenilalanina
Arginina
Treonina

Metionina

Lisina
b.- Antagonismo:
Interacción entre aminoácidos similares estructuralmente
dando lugar a efectos adversos sobre el animal.
Ej. Antagonismo Lisina – Arginina.
Antagonismo de aminoácidos de cadena ramificada.
Análogos de aminoácidos (mimosina).
c.- Toxicidad:
Puede ocurrir cuando se suministra cantidades
excesivas de aminoácidos individuales en razón a sus
características particulares (estructurales o
metabólicas).
Ej. En animales de granja la metionina deprime el
crecimiento cuando se incluye en la dieta en niveles de
40 gr/kg. La leucina, isoleucina y valina a las mismas
dosis no afectaron a los animales.
 Requerimiento de Proteína
Importante para:

• Establecer la cobertura del requerimiento proteico.

• Formular alimentos apropiados.

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