2.

BIOMOLECULAS

2.1 AMINOÁCIDOS
2.1.1. Estructura química
2.1.2 Clasificaciones: química, biológica y fisicoquímica
2.1.3. Funciones.
2.1.4. Comportamiento químico: Reacciones de los aminoácidos
2.1.5
Enlace peptídico
 AMINOÁCIDOS

• Unidades químicas o elementos

constitutivos de las proteínas que
a diferencia de los demás Carbono α
nutrientes contienen nitrógeno.

• Están formadas por C, H, O, N y S.

• Cuentan con un extremo Amino

otro carboxilo (excepto la Grupo Amino
prolina) y un grupo funcional Grupo Carboxilo
llamado R
 Funciones de los Aminoácidos

• Forman parte de las proteínas

• Actúan como neurotransmisores o como precursores de
neurotransmisores
• Se ayudan de minerales y vitaminas a cumplir correctamente
su función
• Algunos son utilizados para aportar energía al tejido
muscular
• Se los utiliza también para tratar traumas, infecciones y
deficiencias de minerales o vitaminas
 Funciones de los Aminoácidos

Estructural (Colágeno) Movimiento (Actina y miosina) Inmunidad (Células de defensa)

Hormonal (Crecimiento) Digestiva (Enzimas) Hormonal (Leptina)

Aminoácidos esenciales
 Aminoácidos esenciales
No se producen en el cuerpo se adquieren a través de la dieta
8

2 3
Funciones de los AA
 Estereoquímica

La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral. Tiene dos radicales iguales y no

posee isomería óptica

Las configuraciones se especifican mediante la notación D (Dextrógiro) y L

(Levógiro).

CO2 NH3
H

H3N H CO2
CO2
Glicina R R
H3N H
(Aquiral) L-aminoácido
H (Proyección de Fischer y en perspectiva)
 Estereoquímica
El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centro
estereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido con
más de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D da
lugar a un diastereoisómero.

CO2 CO2

H 3N  H H  NH3
L-Isoleucina H 3C H D-Allo-Isoleucina
H3C H

CH2CH3 CH2CH3
 Configuración
• Hay dos tipos:
• D: dextrarotatorio (más
abundante en la naturaleza)
• L: levorotatorio

• Proyección de la IMAGEN
ESPECULAR
• La mayoria de los aminoacidos con actividad biológica son los
del tipo “L” (forman parte de las proteínas).

• Existen algunos casos de aa del tipo “D” con actividad

biológica, los cuela se han encontrado en vertebrados
superiores, invertebrados y bacterias.

Figura: Imágenes especulares de la alanina

 GRUPOS AROMATICOS
Michael Faraday

1825 DESCUBRE EL BENCENO

 GRUPOS AROMATICOS
August Kekulé

(Ouroboros)

1865 ESTRUCTURA DEL BENCENO

Nylon, el linóleo, el látex,

aspirina, el Valium y la penicilina
 CADENA ABIERTA

SUMA DE CARGAS
=NEGATIVA BENCENO

SUMA DE CARGAS SUMA DE CARGAS

=POSITIVA =0
Grupos R de los aa
AA con grupo R No polares o Hidrofobicos

Grupo R
Sustituye
al Amino

• 8 aa en total Son menos solubles en el agua

• 5 de los cuales alifáticos (cadena abierta)
• 2 con anillos aromáticos
• 1 con Azufre
 AA con grupo R polares sin carga
• Más solubles en agua
• Contiene grupos polares y neutros

Deben su
Polaridad
al OH
Primer aa
Aislado 1820

Deben su
Polaridad
al grupo
sulfhídrico

Deben su
Polaridad
al grupo
amida
 AA con grupo R cargados positivamente +
• Poseen todos 6 átomos de Carbono

Contiene un grupo
Guanidinio

Contiene un Contiene un grupo

segundo grupo Imidazolio
amino en el ε Histamina,
pilocarpina.
AA con grupo R cargados Negativamente -
• Solo 2 miembros y ambos poseen 2 grupos carboxilo COO-
AA poco frecuentes en las proteínas
 AA poco frecuentes en las proteínas
• Todos son derivados de algún aa corriente.
 AA NO proteicos
• Además de los 20 aa esenciales y unos cuantos poco comunes hay
alrededor de 150 aa NO proteicos
• Se encuentran en distintas células y tejidos
• De forma libre o combinada pero NUNCA en las proteínas

ácido γ-aminobutírico (GABA)

AA NO proteicos

Citrullus lanatus
 Aspartame
• Es un endulcolorante formado por la unión de dos
aminoácidos (Acido aspartico y fenilalanina) unidos por enlace
peptídico. Es 200 veces mas dulce que el azúcar de caña
(sacarosa). Los dos aminoácidos que forman el aspartame se
encuentran de manera natural en muchos alimentos como las
frutas y verduras.
 Fenilcetonuria
Fenilalanina hidrolasa Fenilalanina

La acumulación de fenilalanina y de sus productos metabólicos en sangre y ciertos

tejidos del cuerpo: irritabilidad, vómitos, se incrementa el tono muscular. En casos
severos puede ocasionar desordenes cerebrales (retardo mental).
En personas fenilcetonuricas, la tirosina se convierte en un aminoácidos esencial que
tiene que convertirse en la dieta.

Prueba de tamiz neonatal

 Prolina y Glicina
Importante papel estructural: su presencia dificulta la formación de estructura secundaria

Por esa misma razón suele ser invariante en series filogenéticas

Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-prolina) es muy abundante en el colágeno

Beta plegada

P
u
e
n
t
e
s
d
e
H

P
u
 Cisteína
AA con grupo R polar sin carga
Oxitocina
 Auxina
Fitohormona derivado del triptófano

Acodos
 2. BIOMOLECULAS

2.2 PROTEÍNAS
2.2.1. Nivel Estructural: primario, secundario, terciario y cuaternario
2.2.2. Funciones y ejemplos.
2.2.3. Clasificaciones: química, biológica y fisicoquímica
2.2.4 Propiedades: desnaturalización, especificidad, capacidad
osmótica y amortiguadora.
 Proteínas
Biomoléculas más abundantes en la célula
Representan el 50 % del peso total seco de la célula
Están en todas partes de la célula
Son fundamentales tanto en estructura y función
Existen muchas clases de proteínas

Todas contienen
C, H, O y N
Casi todas S
Algunas contienen
bioelementos como
P, Fe, Zn y Cu
Proteínas
Funciones de las proteínas
Características de las proteínas
 SIMPLES
Su ruptura solo da aminoácidos
50% Carbón, 23% oxígeno,
16% nitrógeno, 7% hidrogeno y
de 0 a 3% azufre
CONJUGADAS
Su ruptura NO solo produce aminoácidos
Lipoproteínas, nucleoproteínas,
glucoproteínas, fosfoproteínas,
 Físicamente resistentes, insolubles
Cabello, cuernos, tendones, plumas

Esfericas o

Cadenas poli peptídicas plegadas

estrechas
Son solubles,
Función móvil en la célula como
Miosina
Casi todas las enzimas son de este
tipo, algunas hormonas y proteínas
de transporte como la Hemoglobina
Propiedades de las proteínas
Solubilidad
Desnaturalización y Renaturalización
 Especificidad
Función Especie
Capacidad amortiguadora
 Enlace peptídico
• Unión covalente. Se da entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.

Largos polímeros
no ramificados
PEPTIDOS

Formación
CONDENSACIÓN

Ruptura
HIDRÓLISIS
Nivel estructural de las proteínas
• 2 aa. Dipéptido
• 3 aa. Tripéptido
• 4 aa. Tetrapéptido
• 5 aa. ó más Polipéptido

Unido covalentemente
Polipéptido
El segundo enlace covalente
son los puentes disulfuro
de las Cisteínas
Estructura de las proteínas

• Estructura Primaria

• Estructura secundaria

• Estructura terciaria

• Estructura cuaternaria
 Estructura Primaria
• Se refiere al esqueleto poli peptídico formado por
enlaces covalentes estableciendo la secuencia de los
distintos aminoácidos que la conforman
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura Secundaria
Alfa hélice
Estructura Secundaria
Beta plegada
Estructura Terciaria
Efectoras
Estructural Enzimas
Queratina Inmunoglobulinas
Transporte
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
Resumen