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• Especificidad‼
AH2 + B ⇄ A + BH2
A-B + C ⇄ A + C-B
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis
A-B ⇄ A + B
Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros
A ⇄ B
Fosfoglucosa isomerasa
EC 5.
Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea
de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.)
actividad
ciente de temperatura o Q10. Esto es, el
incremento de actividad por cada 10°C de
aumento de temperatura.
• En términos generales Q10 = 2, es decir que
por cada 10°C de temperatura la velocidad
se dobla.
• Existe una temperatura óptima tras la cual
los aumentos provocan desnaturalización
de la proteína enzimática y pérdida de la 0 70
actividad. temperatura
pH
• Cada enzima tiene un pH óptimo
de trabajo, el cuál es variable.
Las enzimas intra- celulares
trabajan entre 5 y 9 , las enzimas
actividad
digestivas pueden trabajar en pH
diferentes.
Primer Orden
orden cero
Leonor Michelis y Maud Menten (1913)
Ecuación de Michaelis-Menten
• La relación entre velocidad de reacción y concentración de sustrato
se describe en la fórmula:
v Vmax[ S ]
Km [ S ]
• Bajo estas condiciones Vmax se observa cuando todos los sitios activos
están llenos de sustrato. Toda la enzima está bajo la forma de [ES] y la Km
se define como concentración de sustrato a Vmax/2
• Vmax: es un índice de la eficiencia de una enzima. Es la velocidad cuando
todos los sitios activos están saturados, y es proporcional a la concentración
de la enzima. Sus unidades son unidades de velocidad.
• Km: es una medida inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato. Una
baja Km indica alta afinidad entre enzima y sustrato. Las unidades de Km
son unidades de concentración.
Km: expresión de afinidad
Vmax
Vmax/2
Km. Km Glucoquinasa
S
(hígado)
Hexoquinasa
(cerebro)
La aplicación de la ecuación de
Michaelis Menten se basa en...
K1 K3
E S ES E P
K2 K4
• Enzimas proteolíticas
Gráfica de Lineweaver Burk
• La gráfica de Lineweaver
Burk es usada para obtener
Vmax y Km.
• Se usa la inversa de la ecua- 1/v
ción de Michaelis Menten.
1 km 1 1
.
v Vmax [ S ] Vmax
• Cuando 1/v se grafica frente 1/Vmax
a 1/s se obtiene una recta,
donde la pendiente es
Km/Vmax. -1/Km 1/[S]
• La intersección en el eje de
y es igual a 1/Vmax y la del
eje de x es igual a 1/Km.
Inhibidores competitivos
• Estructuras semejantes al sustrato que compiten con él por el mismo
centro activo.
• Sus efectos pueden revertirse si se incrementa la concentración del
sustrato hasta ocupar todos los centros activos.
• La Vmax no cambia, pero si el Km porque se
necesita más sustrato.
1/V
v
inhibidor
1/Vmax
-1/Km 1/[S]
[S]
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
• Estructuras diferentes al sustrato por lo que se unen a un sitio
independiente de la enzima.
• Ambos, sustrato e inhibidor pueden unirse a la enzima al mismo
tiempo. Su efecto no puede revertirse aumentando la
concentración del sustrato.
• No tiene efecto sobre la Km pero sí sobre la Vmax.
1/V
V
inhibido
r 1/Vmax