Integrantes:

*Navarrete Díaz Carlos

*Perez Cabrejos Jahir
*Piscoya Ramirez Angelica
*Sanchez Sandoval Scarlet

Docente:
Ing Msc Wilghem Padilla Tuesta
 Investigó los virus durante30 años antes Descubrió unos de los primeros
Keth Dunker 1995 de adentrarse en el estudio de proteínas w.Kriwachi 1996ejemplos de proteínas
desestructurales. desordenadas

Encajes perfectos
1953 Descubrió la caseína
Estructura tridimensional rígida
1894
determina la función de una proteína. La proteína p 21 implicada en la división
1996
Las proteínas estan formadas por cadenas celular presentaba una desorganización total
1924
de aminoácidos. Dunker descubrió que las proteínas desordenadas
1997 presentaba aminoácidos hidrofílicos que las
Hsein wu 1931 La desnaturalización de proteínas. proteínas rígidas
Los genomas que buscaban segmentos de ADN
Estructura tridimensional de la 2000 codificaban largas cadenas de aminoácidos
1958 mioglobina
hidrofílicos.
Las proteínas contenidas en las personas contiene
Linus Pauling ciertos anticuerpos 2004 amplias regiones desectruturadas.
XX podían plegarse de distintos modos.
Las proteínas son la materia de la vida. Representan los ojos, los brazos y las piernas de las
células vivas, incluso el ADN. Son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para
la formación de los músculos del cuerpo, además de la formación de tejidos, las proteínas
también regulan varias funciones del organismo.
Podemos distinguir cuatro niveles de
estructuración en las proteínas:

• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
*Es la secuencia de aminoácidos que la componen, su disposición lineal.
*Se suele enunciar esta secuencia lineal con letras mayúsculas.
*Describe la posición de los puentes disulfuro y aclara cual es el aminoácidos N-terminal y el C-terminal.
*La estructura de aminoácidos contiene la información para la estructura tridimensional de una proteína.
*Existe relación entre la secuencia de aminoácidos y la función de las proteínas.
 *Involucra la organización de partes de la secuencia de aminoácidos.
*Es el plegamiento que la cadena polipeptídica gracias a la formación de puentes de hidrógeno que forman
el enlace peptídico
*Existen tres formas secundaria: Hélices alfa, láminas beta o giros.
*La fuerza estabilizadora de la hélices y láminas beta son los puentes de hidrógeno y están básicamente
formadas por esqueletos de C y N.
Hélice alfa Giros

Según Pauling,Corey y Branson Láminas beta

en la hélice alfa cada grupo
amida está unido por puentes
de hidrógeno al tercer grupo
amida más allá en la hélice.
Estructura supersecundaria
Es un arreglo espacial, estable de varios elementos de la estructura secundaria y sus conexiones entre ellos

motivo dominio

Arreglo globular estable de

Forma de estructura
una gran porción de una
supersecundaria
proteína.

RGG box ADN I

Helicase Ia
motivo
core II
dominio dsRBD I
ADN Helicasa II ARN III
dsRBD II
IV
V
VI
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína. Además es la responsable directa de sus propiedades
biológicas. Para las proteínas con una sola cadena polipeptídica esta estructura
es la máxima información estructural que se puede obtener.

• Proteínas con estructura terciaria de tipo

fibroso
• Proteínas con estructura terciaria de tipo
globular
Decimos que tiene estructura cuaternaria cuando una
proteína consta de más de una cadena polipeptídica.

La estructura cuaternaria debe considerar:

• El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran el oligómero
• La forma en que se asocian en el espacio para dar
lugar al oligómero.
 *Se caracterizan por ser redundantes y muy dinámicos.
*Las proteínas que componen este sistema son expresadas a alta concentración
*La expresión de otras proteínas son inducida por estrés celular.
*Las chaperones moleculares son componentes fundamentales.
*Las proteasas también componen este sistema.
CHAPERONES MOLECULARES

-Unen reversiblemente moléculas de proteínas mediante hidrólisis de ATP ayudan a

plegarse a su estado nativo.
-Pueden revertir el plegamiento de moléculas incorrectamente plegadas.

PROTEASAS

-Degradas moléculas de proteínas plegadas incorrectamente.

-La vía fundamental de las eliminación de las proteínas incorrectamente plegadas en
el comportamiento citoplasmático son el proteosoma.
amiloidosis
*Es un grupo de enfermedades degenerativas del hombre que se
caracterizan por la deposición extracelular, denominado material
amiloide.
*24 proteínas están relacionadas a esta enfermedad, llamadas
precursores de amiloide.
*La transteirina o prealbúmina esta asociada a esta enfermedad
tanto en la aparición esporádica como hereditaria.
*Los precursores de amiloide difieren en la proporción de
elementos de estructura secundaria caracterizada por su
plegamiento, por ejemplo, la insulina.
 Causas Signos y síntomas
La causa general es • Hinchazón, entumecimiento y dolor
la acumulación de • Fatiga y debilidad intensa
una proteína • Dificultad para respirar
anormal llamada • Diarrea o estreñimiento
«amiloide». La • Adelgazamiento involuntario significativo
causa específica de • Lengua agrandada
tu enfermedad • Cambios en la piel
depende del tipo de • Latidos del corazón irregulares
amiloidosis que • Dificultad para tragar
padezcas.
 Tipos de amiloidosis

1. AL 2. AA 3. Hereditaria 4. Relacionada
con la diálisis
Se presenta Aparece Es un trastorno
Se manifiesta
cuando la junto con hereditario que
cuando las
médula ósea enfermedade suele afectar el
proteínas de la
produce s hígado, los
sangre se
anticuerpos inflamatorias nervios, el
depositan en las
anormales que o infecciosas corazón y los
articulaciones
no se pueden crónicas. riñones.
provocando dolor
descomponer.
y rigidez en estas.
 Modelos moleculares

El modelo molecular engloba métodos teóricos y técnicas

computacionales para modelar, imitar y predecir el
comportamiento de las moléculas. Apoyándose de: la física, la
química computacional y la bioquímica.
Esqueleto Cintas lisas Cintas en filamentos