PROTEÍNAS

U R R U T I A C A L S I N A , J H O S S E LY M
I N G . A M B I E N TA L
DÍAZ DUEÑAS, LILIBETH
SECCIÓN ”A”
C O N C H A Z E G A R R A , S T E FA N Í A
I I I FA S E
DELGADO MARÍN, CARLOS
¿DE DONDE PROVIENE EL NOMBRE?
La palabra proteína viene del griego protos
que significa "lo más antiguo, lo primero”.
 ¿QUE SON PROTEÍNAS ?
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
de elevado peso molecular; compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen,
pero los diversos tipos de proteínas los contienen en
diferentes cantidades.
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso
seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000
clases de proteínas distintas.
 PROTEÍNAS
Son nutrientes de gran importancia biológica, son macromoléculas que constituyen el principal
nutriente para la formación de los músculos del cuerpo. Además de la formación de tejidos, también
regulan varias funciones del organismo, están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos.

Una de las funciones más específicas son las de los anticuerpos, un tipo de proteínas que actúan
como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos; la miosina y la actina, dos
proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

Otra función consiste en transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así las
defensas de nuestro organismo.

Poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoácidos plegada de
forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus
funciones.
 ¿ESTÁN CONSTITUIDAS POR?

Están constituidas básicamente por carbono (C),

hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);
aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo
(P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), yodo (Y).

Químicamente, las proteínas están formadas

por la unión de muchas moléculas
relativamente sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminoácidos (Aa).
 NUTRICIÓN

• Las proteínas son esenciales en la dieta. Los

aminoácidos que las forman pueden ser
esenciales o no esenciales. En el caso de los
primeros, no los puede producir el cuerpo
por sí mismo, por lo que tienen que
adquirirse a través de la alimentación. Son
especialmente necesarias en personas
que se encuentran en edad de
crecimiento como niños y adolescentes y
también en mujeres embarazadas, ya que
hacen posible la producción de células
nuevas.
 ALIMENTOS RICOS EN PROTEÍNAS
• Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne,
el pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en alimentos vegetales,
como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor proporción. Su
ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de proteína.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

1. ALTA ESPECIFICIDAD : Debido a que cada individuo tiene proteínas especificas propias
que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos trasplantados.
2. SOLUBILIDAD : Cuando adoptan una conformación globular, esto hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.
3. DESNATURALIZACIÓN : Que consiste en la ruptura de la estructura terciaria, la que es
producida por cambios de temperatura, Ph extremos, solventes orgánicos, detergentes, urea
a altas concentraciones, etc.
 AMINOÁCIDOS
U N I DA D E S
ESTRUCTURALESDE
L A S P R OT E I N A S
• Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo
peso molecular. Son ácidos orgánicos que
contiene un grupo amino(-NH2)
• Están compuestos siempre de C, H, O y N y además
pueden presentar otros elementos. y otro carboxilo(-COOH) unidos
a una cadena lateral R.
• Las otras dos valencias del carbono se saturan con
un átomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.
COO
• Este radical es el que determina las propiedades |
químicas y biológicas de cada aminoácido. Según éste H3N  C H
se distinguen 20 tipos de aminoácidos. |
R
 PÉPTIDO : Es la unión de mas de 2 Aa que se unen por
enlace peptídico.

ENLACE PEPTÍDICO: se forma por la reacción entre el

grupo acido de un aminoácido y el grupo amino de otro
aminoácido, con la liberación de una molécula de agua.

Los aminoácidos según el número de unidades de Aa por

molécula se les conocen como DIPEPTIDOS,TRIPEPTIDOS, etc
hasta POLIPEPTIDOS.

EJEMPLO:
•LA CARNOSINA (dipéptido),
•INSULINA(polipéptido de 51 Aa)
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
 SEGÚN SU ESTRUCTURA

1.Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena
hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos
alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilo

2.Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente
relacionada con el benceno.
3.Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente
compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno.
NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA.
Se refiere a la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipéptidica. El único enlace presente
es el peptídico AMIDA.

ESTRUCTURA SECUNDARIA.

Es la disposición de la estructura espacial de los

aminoácidos que componen una proteína. Posee
dos enlaces: el péptidico y el puente de
hidrógeno. Esta estructura puede adquirir tres
configuraciones: (hélice), (plegada), (al azar).
ESTRUCTURA TERCIARIA.
Es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre si misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en el agua y así
realizar funciones de TRANSPORTE, ENZIMATICA,
HORMONALES. Posee además del enlace peptidico, los enlaces
puente de hidrogeno, fuerzas de van der waals, puente disulfuro,
puente salino y las interacciones hidrofóbicas.

•ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Unión de enlaces debiles de varias cadenas polipeptidicas con
estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptidicas recibe el nombre de protomeros,
ejemplo 2 cadenas polipeptidico (HEXOQUINASA), 4 cadenas
(HEMOGLOBINA), capside del virus de la poliomielitis (60
unidades proteicas).
CLASIFICACIÓN
HOLOPROTEINAS: FORMADOS SOLAMENTE POR PROTEÍNAS

P ROTE Í NAS F I B RO S AS P ROT E Í NAS G L O BULARE S

Son insolubles en agua, alargadas y en Son solubles en agua y se encuentran
formas de hilo y tienden a juntarse para dobladas formando unidades compactas que
dar fibras, sirven como material a menudo tienen una forma esférica, están
estructural de los tejidos animales. relacionados con el mantenimiento y
regulación del proceso de la vida.
Ejemplos:
Ejemplos:
• Queratina. En formaciones epidérmicas: • Ovoalbumina (huevo)
pelos, uñas, cuernos.
• Hordeina (cebada)
• Colágeno.Tejidos conjuntivos. • Lactoalbumina(leche)
• Elastina.Tendones y vasos sanguíneos. • Insulina, prolactina, hormona del
• Fibroinas. Hilos de seda(arañas e insectos). crecimiento, histonas, albuminas,
hemoglobina.
• Fibrinas. Coágulos sanguíneos.
HETEROPROTEÍNAS:
FORMADO POR AMINOÁCIDOS Y POR UN GRUPO NO PROTEÍNICO LL AMADO
GRUPO PROSTÉTICO.
• GLUCOPROTEINAS.Anticuerpos, Interferon y Mucinas.
• FOSFOPROTEINAS. Caseína y Vitelina.
• HEMOPROTEINAS. Hemoglobina, Mioglobina y Citocromos.
• METALOPROTEINAS. Plastoquinona y Plastocianina.
 FUNCIONES
• BIOCATALIZADORA: Las enzimas son proteínas, aceleran reacciones bioquímicas.
• HORMONAL: Insulina, gliucagon, hormona del crecimiento, calcitonina.
• TRANSPORTE: Hemoglobina, hemocianina, ceruloplasmina, citocromos.
• DEFENSIVA: En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra
infecciones(Inmunoglobina, trombina, fibrinogeno.)
• ESTRUCTURAL: Glucoproteinas que forman parte de las membranas, las Histonas que
forman parte de los cromosomas, la Queratina que forma parte de la epidermis.
• RESERVA: Ovoalbumina, lactoalbumina, gliadina del grano de trigo.
• REGULADORA: Regulan la expresion de ciertos genes y otras regulan la división celular
(CICLINAS).
• MOTORA O CONTRACTIL: Actina y miosina que constituyen las miofibrillas de la
contracción muscular y la dineina relacionada con el movimiento de cilios y flagelos
• HOMEOSTATICA: mantienen el equilibrio osmótico y como amortiguador.
EJEMPLOS
BIORREMEDIACIÓN ENZIMÁTICA
• La degradación enzimática consiste en
agregar enzimas al sitio contaminado
con el fin de degradar las sustancias
nocivas.
• Estas enzimas se obtienen de
microorganismos especialmente
diseñados para así obtener grandes
cantidades y de alta especificidad.
CONTAMINACIÓN DE PROTEÍNAS
• Si existe un nutriente que se le atribuye a los músculos,
ciertamente son las proteínas. Efectivamente, se trata de
un constituyente mayor del tejido muscular, cuyos
aportes a diario será cuando el individuo se interesa por
la práctica deportiva, cuando se quiere adelgazar, o
simplemente cuidar la salud.

• Esto es objeto de las principales recomendaciones

nutricionales. Pero si llevamos una mirada un tanto más
global sobre el papel de la alimentación, la situación no es
tan sencilla. En efecto, viendo la evolución de la
demografía y la tendencia actual de la población mundial
de aumentar sus aportes en proteínas animales, empieza
a crearse un problema.
 CONTAMINACIÓN DE PROTEÍNAS
• La producción de ganado monopoliza el 70% de las
tierras cultivables, y el 40% de los cereales cultivados
en todo el mundo están destinados a alimentar al
ganado que moviliza estas tierras.
• Este es uno de los puntos esenciales para garantizar
esta demanda creciente de proteínas animales. Es
indispensable aumentar la producción de cereales en
detrimento de la fertilidad de las tierras y del respeto
al ecosistema.
BIBLIOGRAFIA
(1)Bioquímica, Pratt, Charlotte W.; Cornely.2012. Hoboken: John Wiley.Pag(24)
(2)Bioquímica, Salve, Maria Luisa. 2000. Colombia: McGraw-Hill
Interamericana.Pag(15)
(3)Aula Virtual de Biología. https://www.um.es/molecula/prot06.htm
(4)HARPER BIOQUIMICA ILUSTRADA. (2015). 29th ed. Nueva York, p.26.
(5)https://www.vitonica.com/proteinas/los-riesgos-de-pasarte-con-las-proteinas
(6)https://www.vitonica.com/complementos/consecuencias-negativas-de-un-exceso-
de-proteinas