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DEPARTAMENTO ACADEMICO DE CIENCIAS BASICAS MEDICAS

SECCION DE BIOQUIMICA

SISTEMAS ENZIMATICOS

Enzimas
Propiedades
Naturaleza Química
Energía de Activación
Especificidad

Clasificación
Constituyentes
Sitio Catalítico © Jorge Plasencia Alvarez
2019
Características
• Cadena o secuencia de catalizadores.

• Objetivo: activar o inhibir las etapas del


metabolismo celular.

• CATALIZADOR = agente capaz de acelerar una


reacción química
Debe cumplir

CONDICIONES

No formar parte No desgastarse


de productos
finales.
en el proceso ENZIMAS
En medio biológico
Enzima - Definición

“Catalizadores biológicos que permiten que las reacciones


metabólicas ocurran a gran velocidad en condiciones compatibles
con la vida”.

Anhidrasa carbónica

• Aceleran las reacciones: disminuyen Ea.


• Especificidad, que conlleva a selectividad (pese a que
Características: •
hay isómeros).
Reacción catalizada es siempre del mismo tipo.
• Actúa sobre un sustrato.
Energía de Activación

“Energía necesaria para alcanzar el estado activado (Ea)”.

Es la energía mínima que necesita un sistema antes de poder


iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele
utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que
se produzca una reacción química dada.

Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben
colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía
mínima. A medida que las moléculas se aproximan, sus nubes de
electrones se repelen. Para superar esto se requiere energía (energía
de activación), que proviene de la energía térmica del sistema, es
decir la suma de la energía traslacional, vibracional, y rotacional de
cada molécula. Si la energía es suficiente, se vence la repulsión y las
moléculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una
reordenación de sus enlaces
Enzima - Estructura

• Naturaleza= Proteína

• Estructuras 1°, 2°, 3° y 4° son


esenciales.

• La actividad catalítica
depende de la integridad de
su conformación proteica
nativa.

• Si se desnaturaliza o disocia
en subunidades pierde su
actividad.
Constituyentes
Porción Proteica + Porción No Proteica = Holoenzima

HOLOENZIMA = enzima total

APOENZIMA: proteína termolabil COENZIMA: no proteica termoestable


Apoenzima:
• Parte proteica o grupo proteico de
una enzima.

• Constituye la enzima propiamente


dicha.

• Formada por una cadena de


polipéptidos, con un peso
molecular elevado.

• Son termolábiles.

• Desprovista de cofactores o
coenzimas, los que son necesarios
para que la enzima sea
funcionalmente activa.
Coenzimas:

• Molécula no proteica que se asocia a la


enzima para que realice su acción
catalítica. (sustancia accesoria).

• Reciben muchos nombres:


– Grupo Prostético.
– Cofactor.
– Coenzima.

• Mecanismo de acción:
– Centro catalítico primario.
– Grupo puente para reunir el
sustrato y la enzima, formando
un complejo de coordinación.
– Agente estabilizante de la
conformación de la proteína
enzimática en su forma activa.
Grupo Prostético:

Cualquier porción no aminoacídica de una proteina,


que confiere a esta alguna propiedad especial.

Tipo de coenzima unida fuertemente a la enzima,


mediante uniones covalentes u otro tipo de enlaces
fuerte difícil de separar.

Grupo prostético de la hemoglobina = HEMO

Proporciona una elevada capacidad de fijación del oxígeno.


Cofactores: Pequeñas moléculas

Moléculas orgánicas: Moléculas inorgánicas: cationes o aniones

Fosfolípidos: requeridos para la Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, Cl-.


enzima Beta-hidroxibutirato Enzimas que precisan de éstos =
deshidrogenasa. METALOENZIMAS.
Coenzimas:

Moléculas orgánicas complejas.

No son sintetizadas por el


organismo, por lo que deben ser
ingeridas en la dieta.

Son derivados a menudo de una


VITAMINA.
Clasificación Enzimática
• Sufijo ASA: ureasa.

• Nombres arbitrarios: ptialina saliva, pepsin, tripsina y


quimiotripsina.

• Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular


(IUBMB): nombre descriptive y nombre para ubicación
inequívoca.
– Seis categorías.
– Clases, sub clases, subsubclases.
– Código numérico:
• Primer número: clase principal.
• Segundo número: subclase.
• Tercer número: subsubclase.
• Cuarto número: orden de la enzima en la subsubclase.
Clasificación IUBMB
• OXIDORREDUCTASAS:

Comprenden: deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas y oxigenasas


• TRANSFERASAS:

Transfieren: amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo, fosforilo.


• HIDROLASAS:

Catalizan ruptura de enlaces: C-O, C-N, C-S y O-P.


• LIASAS

Catalizan ruptura: C-C, C-S y C-N. eliminan grupos del sustrato y forman dobles
enlaces o ciclos.

Descarboxilasas, deshidratasas, aldolasas


• ISOMERASAS:

Interconvierten isómeros.
Reciben nombres como: epimerasas, racemasas, cicloisomerasas, tautomerasas,
• LIGASAS

Unión de dos moléculas, acoplada con la hidrólisis de un enlace de alta energía.

Se forman uniones C-C, C-S, C-O, C-N.


SITIO CATALITICO
• SITIO ACTIVO: Lugar en la enzima donde ocurre la catálisis o
mejor dicho lugar donde se establece la unión con el sustrato
por medio de puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y
enlaces covalentes
COMPONENTES DEL SITIO ACTIVO

• SITIO CATALITICO: Número


relativamente pequeño de residuos
aminoacídicos, no necesariamente
en secuencia inmediata que
interaccionan permitiendo que se
produzca la catálisis.

• SITIO ACTIVO: El gran tamaño de las


proteínas en relación a los sustratos
condujo al concepto de que una
región restringida de la enzima le
concernía a la catálisis
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO

• El sustrato se une a la
apoenzima formando el
complejo enzima-sustrato
(ES). esta unión se caracteriza
por un alto grado de
especificidad (para cada tipo
de sustrato y de reacción se
necesita una enzima
concreta).
• Modelo de "Cerradura y Llave" o modelo "De Molde" de un sitio
catalítico:
– Propuesto por Emil Fischer.
– Propone que la enzima y el sustrato se complementan de forma
análoga como una llave y la cerradura: sólo es posible abrir la
cerradura si los salientes y los entrantes de una y otra encajan
exactamente.
– Desventaja se este modelo se encuentra en la rigidez del sitio
catalítico
• Modelo de "Ajuste Inducido" de
un sitio catalítico: Este modelo a su
vez propone que la forma del sitio
activo en la enzima no es
compatible con la forma del
sustrato, pero una vez presente
éste, el sitio activo de la enzima
cambia su composición molecular
adaptándose al sustrato y
realizando la catálisis. La unión es
reversible siendo las más aceptada
en la actualidad.
• Una vez formado el complejo ES se lleva a cabo la
reacción y se obtiene el producto final. Esta etapa es
muy rápida e irreversible
• El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda
libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.
Bibliografía
• Blanco A. “Química Biológica” 9a edición.

Lectura Complementaria

• Harper. “Bioquímica Ilustrada” 28a edición. Pág: 51-53

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