Академический Документы
Профессиональный Документы
Культура Документы
SECCION DE BIOQUIMICA
SISTEMAS ENZIMATICOS
Enzimas
Propiedades
Naturaleza Química
Energía de Activación
Especificidad
Clasificación
Constituyentes
Sitio Catalítico © Jorge Plasencia Alvarez
2019
Características
• Cadena o secuencia de catalizadores.
CONDICIONES
Anhidrasa carbónica
Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben
colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía
mínima. A medida que las moléculas se aproximan, sus nubes de
electrones se repelen. Para superar esto se requiere energía (energía
de activación), que proviene de la energía térmica del sistema, es
decir la suma de la energía traslacional, vibracional, y rotacional de
cada molécula. Si la energía es suficiente, se vence la repulsión y las
moléculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una
reordenación de sus enlaces
Enzima - Estructura
• Naturaleza= Proteína
• La actividad catalítica
depende de la integridad de
su conformación proteica
nativa.
• Si se desnaturaliza o disocia
en subunidades pierde su
actividad.
Constituyentes
Porción Proteica + Porción No Proteica = Holoenzima
• Son termolábiles.
• Desprovista de cofactores o
coenzimas, los que son necesarios
para que la enzima sea
funcionalmente activa.
Coenzimas:
• Mecanismo de acción:
– Centro catalítico primario.
– Grupo puente para reunir el
sustrato y la enzima, formando
un complejo de coordinación.
– Agente estabilizante de la
conformación de la proteína
enzimática en su forma activa.
Grupo Prostético:
Catalizan ruptura: C-C, C-S y C-N. eliminan grupos del sustrato y forman dobles
enlaces o ciclos.
Interconvierten isómeros.
Reciben nombres como: epimerasas, racemasas, cicloisomerasas, tautomerasas,
• LIGASAS
• El sustrato se une a la
apoenzima formando el
complejo enzima-sustrato
(ES). esta unión se caracteriza
por un alto grado de
especificidad (para cada tipo
de sustrato y de reacción se
necesita una enzima
concreta).
• Modelo de "Cerradura y Llave" o modelo "De Molde" de un sitio
catalítico:
– Propuesto por Emil Fischer.
– Propone que la enzima y el sustrato se complementan de forma
análoga como una llave y la cerradura: sólo es posible abrir la
cerradura si los salientes y los entrantes de una y otra encajan
exactamente.
– Desventaja se este modelo se encuentra en la rigidez del sitio
catalítico
• Modelo de "Ajuste Inducido" de
un sitio catalítico: Este modelo a su
vez propone que la forma del sitio
activo en la enzima no es
compatible con la forma del
sustrato, pero una vez presente
éste, el sitio activo de la enzima
cambia su composición molecular
adaptándose al sustrato y
realizando la catálisis. La unión es
reversible siendo las más aceptada
en la actualidad.
• Una vez formado el complejo ES se lleva a cabo la
reacción y se obtiene el producto final. Esta etapa es
muy rápida e irreversible
• El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda
libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.
Bibliografía
• Blanco A. “Química Biológica” 9a edición.
Lectura Complementaria