PROPIEDADES QUIMICAS DE PEPTIDOS Y

PROTEÍNAS

GARCÍA OLAYA , DIANA DIANIRA

INTRODUCCIÓN :
Las proteínas son macromoléculas que se encuentran en todos los sistemas biológicos, desde
procariotas inferiores hasta eucariotas superiores. Ocupan una posición prominente en las células
vivas, tanto cuantitativa como cualitativamente.
Cuantitativamente, las proteínas son la clase más abundante de biomoléculas, ya que representan
más del 50% del peso seco de las células, mucho más que otros biopolímeros importantes como los
ácidos nucleicos, polisacáridos o ensamblajes de lípidos.
Cualitativamente, las proteínas están involucradas en prácticamente todos los procesos biológicos.
Por lo tanto, la mayoría de las reacciones químicas que ocurren en formas de vida son catalizadas por
proteínas específicas llamadas enzimas que pueden aumentar las velocidades de reacción en varios
órdenes de magnitud
Las propiedades físicas y químicas de una proteína están determinadas por sus aminoácidos
constituyentes. Las subunidades de aminoácidos individuales están unidas por enlaces de
amida llamados enlaces peptídicos.
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

 El enlace peptídico es un enlace covalente que se

establece entre un átomo de carbono y un átomo
de nitrógeno.

 Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el

gran tamaño y
estabilidad de las moléculas proteicas.

 Los estudios de Rayos X de las proteínas han

llevado a la conclusión de que el enlace C-N del
enlace peptídico se comporta en cierto modo
como un doble enlace y no es posible, por lo tanto,
el giro libre alrededor de él.
 PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS

 Cuando se unen dos aminoácidos mediante un

enlace peptídico se forma un dipéptido. A
cada uno de los aminoácidos que forman el  2 aa Dipéptido
dipéptido les queda libre o el grupo amino o el  3 aa Tripéptido
grupo carboxilo.
 de 4 a 10 aa Oligopéptido
 A uno de estos grupos se le podrá unir otro  de 10 a 100 aa Polipéptido
aminoácido formándose un tripéptido. Si el  más de 100 aa Proteína
proceso se repite sucesivamente se formará
un polipéptido. Cuando el número de
aminoácidos unidos es muy grande,
aproximadamente a partir de 100, tendremos
una proteína.
 PEPTIDOS

 Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo:

 ciertas hormonas, como la insulina, producida por células del páncreas, regula las
concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos cadenas de 21
y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro
 la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina
la sensación de dolor
 las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9
aa) que producen las contracciones del útero durante el parto
 también son péptidos algunos antibióticos como la gramicidina.
 Proteínas
Esquema General
 Clasificación de las Proteínas
Clasificación de Proteínas
a) Según su Composición
- Simples (Holoproteínas)
- Complejas (Heteroproteínas)
* Glucoproteínas (inmunoglobulinas)
* Fosfoproteínas (caseína de la leche)
* Lipoproteína (HDL, LDL)
* Cromoproteínas (Hemoglobina, citocromos)
a) Según su Conformación
- Fibrosas: queratinas, colágenos, elastinas
- Globulares: albúminas, histonas, globulinas
b) Según su Solubilidad
- Albúminas: solubles en agua (ovoalbúmina)
- Globulinas: solubles en agua (proteínas del plasma)
- Glutelinas: solubles en ácidos o bases diluidos (trigo, avena)
- Prolaminas: solubles en 50 – 90% alcohol (gliadina de trigo)
Estructura de las Proteínas
 Niveles Estructurales de las Proteínas
Los niveles estructurales de una proteína son la representación morfológica tridimensional que desarrolla la proteína debido a las
interacciones entre sus componentes. Existen 4 niveles estructurales.

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
Consiste en la secuencia ordenada de aminoácidos que forman la Ejemplo: estructura primaria de la insulina
cadena completa y que resulta, en gran medida, determinante del
resto de los niveles estructurales del péptido o la proteína.
La secuencia de aminoácidos a nivel de laboratorio se puede lograr
mediante:

1.Determinar qué aminoácidos están presentes y en qué relación

molar.
2.Romper el péptido en pequeños fragmentos, separarlos y
determinar su composición en aminoácidos.
3.Identificar los aminoácidos de N y C terminales del péptido
original y de cada fragmento.
4.Organizar la información de manera que los fragmentos
puedan unirse para revelar la secuencia completa.
 Niveles Estructurales de las Proteínas
2) Estructura Secundaria
Consiste en la representación de la forma de la proteína como producto de las
interacciones entre los átomos de Nitrógeno – Oxígeno de los diferentes enlaces
peptídicos dentro de la proteína. Esta representación indica la relación conformacional
del aminoácido vecino más cercano con respecto a otro.
Las interacciones entre los enlaces peptídicos ocasiona que la proteína desarrolle
dos formas: hélice α u hojas plegadas β.

Puente de H
Puente de H
 Estructura de péptidos y proteínas

Hélice α

Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí

misma. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O
de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Ej:
queratina del pelo, cuernos, uñas, lana.

Hoja plegada β o lámina β

En esta disposición los aminoácidos forman una cadena en forma de

zigzag, mediante la formación de enlaces de hidrógeno entre los
grupos N-H y los C=O de cadenas adyacentes antiparalelas. Ej:
fibroína de la

seda.
 Estructura de péptidos y proteínas
Queratina: Sólo alcanza nivel secundario

Es una proteína con estructura fibrosa,

muy rica en azufre. Se dividen en queratina tipo
alfa y beta.
La Keratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos
restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen
puentes disulfuro, lo que se denomina grupo cistina. Los
puentes disulfuro proporcionan la rigidez y resistencia a
la queratina alfa.
 Niveles Estructurales de las Proteínas

3) Estructura Terciaria
Consiste en la representación de la forma de la proteína como resultado de las
interacciones entre los radicales laterales de los aminoácidos de la proteína. Estas
interacciones ocasionan que la cadena de proteína (enrollada como hélice α) se pliega o
doble. Estos plegamientos afectan tanto a sus propiedades físicas como a su función
biológica.
Las proteínas estructurales (presentes en la piel, cabello, tendones) pueden tener una
estructura secundaria tanto de hélice α u hoja plegada β, pero en general tienen una
forma alargada. Se denominan proteínas fibrosas y tienden a no ser solubles en agua: no
tienen estructura terciaria.
Otras proteínas desarrollan una forma esférica, sí tienen estructura
terciaria:

Mioglobina
 Niveles Estructurales de las Proteínas
Proteínas que alcanzan el nivel terciario:

La disposición de los aminoácidos

en una proteína globular ocurre
de forma que:
En el interior están aminoácidos
con cadena lateral apolar, En el
exterior están aminoácidos con
cadena lateral polar.

Mioglobina (músculo) β Lactoglobulina (leche) Ovoalbúmina (huevo)

 Estructura de péptidos y proteínas
COENZIMAS
-Los coenzimas, cofactores o grupos prostéticos interaccionan tanto con los enzimas como
con el sustrato para producir los cambios químicos correspondientes que la proteína no
puede hacer por sí misma (ej: reacciones de oxidación o reducción).
-El grupo prostético hemo (una porfirina) se encuentra rodeado por la mioglobina (proteína
del músculo). Esta proteína es capaz de almacenar el oxígeno gracias a que éste se coordina
al Fe2+ del grupo hemo, que no se oxida a Fe3+ (incapaz de unirse a oxígeno) porque se
encuentra protegido por esta proteína.
 Niveles Estructurales de las Proteínas
4) Estructura Cuaternaria
Es el resultado de la unión de dos o más cadenas
proteínicas para asegurar la función biológica de la
molécula, ejemplo: hemoglobina.
La hemoglobina es una proteína de la sangre
encargada del transporte de oxígeno, uniéndose a
éste y transportándolo hasta los músculos donde se
almacena en la mioblobina. La hemoglobina se une
a oxígeno a través del grupo hemo. La
hemoglobina es un ensamblaje de cuatro grupos
hemo y cuatro cadenas protéicas, dos llamadas α y
dos β.
Algunas sustancias, por ejemplo CO, mucho más
fuertemente al Fe que el oxígeno por lo que
interfieren con el transporte y almacenamiento de
oxígeno pudiendo provocar resultados letales.
Colágeno
Éstá constituida por tres cadenas polipeptídicas
que se enrollan de forma levógira. Esta hélice es
lo que constituye la hélice triple de colágeno.
La secuencia de aminoácidos sigue el mismo
patrón Gli-X-Y-Gli-X-Y etc. y es para todas
las cadenas. X e Y son cualquier aminoácid
(mayormente prolina, hidroxiprolina, nunca
lisina).
La glicina es el único capaz de colocarse dentro
de la hélice, los demás siempre hacia afuera.
El colágeno presenta estructura
cuaternaria pero no terciaria
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas

ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
En Resumen
La solubilidad proteica es difícil de definir, ya que
las proteínas en medio acuoso pueden formar una pH
• Ionización
verdadera solución, una solución coloidal o una
• Carga neta
suspensión estable de partículas insolubles.

La solubilidad depende directamente de la

proporción de grupos hidrófobos (localizados en Altera las
el centro de la molécula) y de los hidrófilos fuerzas
(localizados en la superficie). • Atractivas
•Repulsivas
 FACTORES QUE AFECTAN LA
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
pH Fuerza iónica
Afecta la densidad y la distribución de cargas en la
molécula de proteína. Entonces a un determinado pH la A concentraciones salinas bajas la solubilidad de las proteínas
proteína presentará un mínimo de solubilidad. A pH tiende a aumentar (“Salting in”), pero a medida que aumenta la
más ácido o alcalino, habrá predominiode cargas concentración salina las proteínas tienden a insolubilizarse y
positivas o negativos , existiendo una interacción precipitar (“Salting out”)
mas fuerte entre proteínas y el agua aumentando la
solubilidad.
La solubilidad de una proteína a baja fuerza iónica
generalmente aumenta con la concentración de sal. El
“salting in” es el fenómeno por el cual la concentración
de sal aumenta la solubilidad de la proteína. A altas
fuerzas iónicas, la solubilidad de la proteínas disminuye,
este fenómeno es conocido como “salting out”.
 ABSORCION DE AGUA pH

Llamada también humectabilidad, es la propiedad que permite

apreciar el poder de absorción del agua por polvos proteicos. Tiene desigual influencia .
Existe una buena correlación entre los grupos
CAPACIDAD DE LIGAR AGUA hidrofílicos y esta propiedad funcional. Pero, los
grupos amida disminuyen la capacidad ligante
Indica el agua retenida por una
proteína después de filtrar y aplicar
presión o centrifugar

La capacidad de ligar agua varía dependiendo del tipo de

proteína y su concentración, presencia de carbohidratos,
lípidos, pH y sales. También, por las condiciones del proceso
previo como el calor, el tratamiento con álcali, etc.
Normalmente esta propiedad se incrementa con la
concentración proteica.
 Capacidad de absorción de agua Capacidad de absorción de grasa
(CAA) (CAG)

Es importante en la formulación de productos

cárnicos, substitutos de carne y en productos de
panadería y sopas, que además se relaciona con la
capacidad de retener las características de sabor y
con la suavidad del, producto al cual se añade.

La fuerza iónica de la solución proteica también tiene

importancia en la capacidad de ligar agua. Así, en proteínas
cárnicas, la adición de NaCl mejora notablemente esta
propiedad hasta una concentración del 4%.
 Capacidad de absorción de grasa (CAG)

Aceite de maíz fue colocado en una licuadora, mezclado con la muestra

de proteína a baja velocidad (500 rpm) por 1 min haciendo un total de
100g (20, 30, 40% de concentración), y luego incubado a 10, 40 y 70°C.
Las proporciones de muestra - aceite fuero 20/80, 30/80 y 40/60 (p/p).
La mezcla fue trasferido a 2 tubos de centrífuga (50mL) y centrifugado a
3,000 rpm (1,200 G) por 30 min. El exceso de aceite fue decantado y los
tubos fueron repesados. La absorción de aceite fue calculado como
Índice de absorción de grasa (FBI):
 La viscosidad es el coeficiente entre
la fuerza de cizallamiento y la
velocidad relativa de cizallamiento.
Factores:
a. Características intrínsecas: masa,
forma, volumen, etc.
1. Diámetro b. Interacciones proteína – solventes
c. Interacciones proteína – proteína,
agregaciones
2. Número de moléculas dispersa

Importancia de las propiedades reológicas de las proteínas:

a. Permiten monitorear la conformación (forma) y las interacciones

(hidratación, agregación) de las moléculas en solución.
b. Permiten interpretar propiedades funcionales como propiedades físicas
descritas a través de unidades fundamentales.
c. Dan al investigador un instrumento de monitoreamiento y control
de los procesos.
 La VISCOSIDAD también varia con una serie de factores como
la concentración, pH y la fuerza iónica.

La CONCENTRACIÓN varia exponencialmente o de forma lineal, debido al

aumento de interacciones proteína-proteína y al número de moléculas.

El pH hace en gran parte que las soluciones proteicas aumenten su viscosidad

en medio alcalino, ya que las cargas eléctricas negativas originan un
desdoblamiento de las moléculas, por lo que estas adquieren una mayor
longitud.

El aumento de la FUERZA IÓNICA hasta un punto, incide en el aumento de

la viscosidad.
 Es la agregación de moléculas El fenómeno de formación de gel es muy complejo y
desnaturalizadas para formar una normalmente ocurre con el enfriamiento de la solución coloidal,
red proteica ordenada. después de un calentamiento previo. Con el enfriamiento, se
verifica un aumento de la viscosidad hasta el punto en que la
Floculación rigidez se manifiesta. Este es el llamado "punto gel"
Es una agregación desordena
que se produce sin necesidad de
desnaturalización

En la gelificación existen dos etapas, una primera de

desnaturalización (primero disociación de la estructura
cuaternaria, si existe, y después la terciaria y secundaria)
y otra segunda, de agregación de las cadenas
parcialmente desnaturalizadas
 PROPIEDADES DE SUPERFICIE

 Los geles estabilizados por puentes de Estas propiedades están relacionadas con la
hidrógeno suelen ser reversibles, mientras capacidad que tienen las proteínas para disminuir
que los que se forman por enlaces disulfuro, las tensiones entre la fase hidrofílica e hidrofóbica
son térmicamente irreversibles. de un alimento.
 Las interacciones proteína-proteína tenderán
a mantener la malla que determina el gel, por
lo que la mayor concentración proteica
favorecerá una mejor formación de gel.
 Las moléculas con alto peso molecular y un
porcentaje relativamente alto de aminoácidos
hidrófobos, tienden a formar redes proteicas
más estable y más resistente.
 Tipo Ejemplos de emulsiones
•Emulsiones cárnicas: salchichas,
1. Aceite en agua
(O/A) mortadelas, otros embutidos, pates,
Las emulsiones son dispersiones de dos etc.
líquidos no miscibles, uno de los cuales se •Baja viscosidad y bajo contenido de
grasa: leches, bebidas saborizadas.
encuentra bajo la forma de pequeñas gotas
Las emulsiones son dispersiones de dos líquidos no y elevado contenido
•Alta viscosidad
dispersas y el otro esmiscibles,
la fase uno
continua
de los cuales se encuentrade bajo la
grasa: mayonesa, cremas, helados,
dispersante. forma de pequeñas gotas dispersas y el otro es la
salsa para ensaladas.
fase continua dispersante.
El papel de las proteínas en estas emulsiones es 2. Agua en aceite • Manteca
el de formar una película entre las fases (A/O) • Margarina
El papelLa
acuosa (polar) y grasa (apolar). decapacidad
las proteínas en estas emulsiones es el de
de interconexionar estas formardosuna película
fases será entre las fases acuosa (polar) y
grasa
determinante en la formación de(apolar). La capacidad de interconexionar estas
la emulsión
dos fases será determinante en la formación de la
emulsión

La leche es un ejemplo de
emulsión estable, en donde las
partículas de grasa están dispersas
en solución acuosa.

CAPACIDAD EMULSIFICANTE Y
ACTIVIDAD EMULSIFICANTE
La capacidad emulsificante mide la cantidad
de aceite o grasa líquida incorporada a la
emulsión.
La actividad emulsificante mide el área superficial de
la membrana proteica que recubre las gotas de aceite.
La capacidad emulsificante es el método más
común usado en la mayoría de estudios. es
definida como el volumen de aceite (mL) que
puede ser emulsionado por gramo de proteína,
antes de que haya la inversión o colapso de las
fases.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA
CAPACIDAD DE FORMAR EMULSIONES:
Tiempo de dispersión, cantidad de aceite, agua y proteína,
temperatura, velocidad de agitación, fuerza iónica y pH del
sistema
pH
Cerca del punto isoeléctrico la solubilidad disminuye
notablemente, por lo que disminuye la aptitud para la
formación de emulsiones.
La fuerza iónica
Favorece la solubilización de la proteína , lo que incrementa el
poder emulsionante, ya que los aniones provocan el
desdoblamiento de las moléculas, incrementándose de esta
forma el área efectiva como membrana interfase.

 Las proteínas que tienen esta capacidad
funcional se extienden alrededor de las burbujas
de aire para lo que se desnaturalizan
parcialmente adoptando formas distintas.
 Las espumas alimenticias son dispersiones de
burbujas de gas en una fase continua líquida o
semisólida.
 Entre las burbujas se sitúa una fase continua que
contiene sustancias que bajan la tensión y
forman barreras protectoras elásticas que evitan
la coalescencia de las burbujas de aire.
Propiedad que depende enormemente de su cinética de
adsorción sobre la interfase aire-agua.
El mecanismo de adsorción de proteínas sobre interfases
fluidas puede describirse básicamente en tres etapas:
1. transporte de la proteína a la interfase por difusión y/o
Conveccion.
2. penetración en la interfase, y
3. desplegamiento y reordenamiento de los residuos de
aminoácidos de la proteína absorbida.
FACTORES DE LA CAPACIDAD ESPUMANTE:

A. Poder espumante: se mide por la cantidad de

espuma formada en un tiempo dado. Se relaciona
con la concentración proteica.

B. Estabilidad de la espuma: se mide por el

volumen de espuma en reposo en un tiempo
dado.

C. Consistencia de la espuma: midiendo de la

densidad de la espuma
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEINAS

Las proteínas no solo son fuentes de aminoácido, debido a su naturaleza polimérica, ésta, influye en las características
reológicas y de textura del alimento, haciendo que ésta sea mas aceptado por el consumidor.

Por ello las propiedades funcionales se definen como “cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afectan o
modifica algunas características de un alimento, contribuyendo a una mejor calidad del alimento “.