You are on page 1of 8

CASEÍNA Yapuchura Mamani,

Marilu Daicy
ESTRUCTURA DE LA CASEÍNA
Son ácidas, por ser ricas en ac. glutámico y aspártico. La composición en AA, le confiere una hidrofobicidad media, ligeramente
superior a la de la mayoría de las proteínas globulares, esta propiedad le permite a las caseínas asociarse muy fácilmente en
complejos de elevada masa molar.
El pH isoeléctrico global está próximo a 4,7, comprende varios tipos de moléculas de los cuales:

1.-Tiene un comportamiento dipolar con un polo globular mucho más hidrófogo y un


polo cargado, y formada por 199 aminoácidos en su secuencia, con 8 ó 9 grupos
fosfato.

2.-Es la más hidrófila de todas las caseínas porque es la más fosforilizada y más rica
en residuos catiónicos, formada por 207 aminoácidos.

Es la más hidrófoba de las caseínas, las partes


cargadas están separadas por una cadena muy
larga sin carga. Presenta una estructura poco
ordenada: 10% de hélice a, 13% de pliegue b y
77% sin orden estadístico.
Más pequeña, estando formada, en la vaca, por 169
aminoácidos. Además está muy poco fosforilada, teniendo
solamente un grupo de fosfato. Esto hace que interaccione
con el ión calcio mucho menos que las otras caseínas. Sin
embargo, comparte con la caseína β la propiedad de tener
zonas predominantemente hidrofílicas e hidrofóbicas bien
marcadas y separadas.
Las caseínas α,β, y ϒ,
reaccionan con el calcio
formando compuestos que
Estructura de la caseína κ
Se resaltan los restos de prolina. La flecha
precipitan produciéndose la
señala el punto de corte por la quimosina coagulación de la leche,
pero como la leche en
forma natural contiene
Recibe el nombre de caseina γ un conjunto de fragmentos de la caseína β calcio
formados por la acción de la plasmina, una proteinasa presente en la leche. En
condiciones normales, esta “caseína” representa alrededor del 3% del total de
caseínas. Los fragmentos de caseína β más pequeños formados en este proceso
proteolítico quedan en el lactosuero, y reciben el nombre de “fracción proteosa -
peptona”.
MICELAS DE CASEÍNA
Las caseínas interaccionan entre sí
formando una dispersión coloidal que
consiste en partículas esféricas llamadas
micelas.

Constituidas por subunidades, con un diámetro de entre 10 y


20 nm ,las subunidades se enlazan entre sí gracias a los iones
de calcio. Se sugiere que el fosfato de calcio se une a los grupos
NH2- de la lisina; el calcio interacciona con el grupo
carboxilo ionizado. Las submicelas se constituyen a partir de la
interacción constante entre las caseínas α, β y κ. Hay que
resaltar la función de la κ-caseína para estabilizar las micelas,
especialmente contra la precipitación de las otras fracciones
proteínicas por la acción del calcio o de los enzimas. En todos
estos se establece que las unidades hidrófobas entre las
moléculas de proteínas aseguran la estabilidad de la micela.
CARACTERÍSTICAS DE LAS
CASEÍNAS
Las proteínas que se denominan caseínas son específicas de cada especie, se clasifican en
los siguientes grandes grupos de acuerdo con su movilidad electroforética: αs1-caseína, αs2-
caseína, β-caseína y κ-caseína. Esta última es de especial interés en la industria quesera, ya
que su hidrólisis enzimática por el cuajo (la enzima quimosina) reduce la hidrofilicidad de las
micelas de caseína y produce su agregación.
En condiciones normales de pH y concentración de sales, las micelas de caseínas se encuentra
muy hidratadas, teniendo ligados alrededor de 3,7 gramos de agua por gramo de proteína.
Las micelas de caseína se desestabilizan fundamentalmente por dos procesos: Por la acidez,
y por la proteólisis de la caseína κ.
Es la proteína responsable del color blanco de la leche y es más difícil de digerir que la de
suero. Esto se debe a que forma coágulos en el estómago, de manera que el paso de sus
aminoácidos a la sangre se va a producir de una forma más lenta y sostenida, que puede
durar hasta 7 horas después de la ingesta.
FUNCIONES
Conservación del músculo ya existente. Esto se debe a que la caseína nos aporta una serie de
aminoácidos esenciales que el cuerpo absorbe lentamente y que nos ayudarán a mantener una
alimentación constante de las fibras musculares

Aceleraremos la pérdida de grasa y el aprovechamiento de las mismas a la hora de obtener energía. Esto
se debe a que al contener más cantidad de calcio que el resto de proteínas su efecto a la hora de eliminar
grasas es mayor.

Disminución del apetito entre horas, ya que al tratarse de una proteína de absorción lenta mantendrá el
sistema digestivo operativo por más tiempo. A esto hay que sumar el constante flujo de nutrientes, lo que
nos dará una sensación constante de saciedad

Es una de las proteínas de más calidad que existe. Esto se traduce en varios puntos, y es que con su
ingesta conseguiremos dar al cuerpo el aporte total de proteínas que requiere para mantener los músculos
en perfectas condiciones, además de hacerlo de la mejor manera posible. Al tratarse de una proteína con un
valor nutricional elevado, su residuo es mayor, por lo que facilitará las cosa sobremanera a nuestro
organismo a la hora de ser digerida.

Igualmente, la caseína también se utiliza en el sector de las lácteos para elaborar quesos, además de estar
presente en la industria del pan y cárnica, por sus excelentes propiedades emulsionantes.
ALIMENTOS RICOS EN
CASEÍNA
LECHE
• Sus proteínas están compuestas por un 80% de
caseína y un 20% de suero.

EL YOGURT Y LAS CREMAS


• Están fabricados a partir de la leche, por esta razón
contienen caseína en elevadas cantidades

QUESO
• Durante su fabricación se desecha una gran cantidad 77
de suero y de lactosa dejando caseína en la cuajada.
El queso Cotagge es uno de los más ricos en caseína
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS:
1. Schlimme, E. La Leche Y Sus Componentes. Propiedades
Químicas Y Físicas. Zaragoza: Acribia;2002.
2. Cristian, D. Química Analítica. 2 Ed. México :LIMUSA;1998.
3. Kirk R.S., Sawyer, R Y Egan H. “Composición Y Análisis De
Alimentos De Pearson”. Segunda Edición. México: Editorial
CECSA;1996.
4. Ocampo R, Ríos L, Betancur L, Ocampo D. Curso práctico de
química orgánica enfocado a biología y alimentos. Bogota, Colombia:
Universidad De Caldas; 2008.