UNIVERSIDAD ALAS PERUANAS

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA Y CIENCIAS DE LA

SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUIMICA

BIOQUIMICA
TEMA:
CATALISIS DE LAS PROTEINAS
DOCENTE:
Q.F. CARLOS MURGA
INTEGRANTES:
 GONZALES SUYO, FRAN DANY

CICLO:
VI
PUERTO MALDONADO- 2019
La catálisis constituye uno de
los procesos mas hermosos de
la química, que ocurre a cada
instante en nuestro cuerpo, por
ejemplo, los catalizadores que
actúan acelerando el proceso
digestivo de los alimentos.
En esta presentación se
explicara las funciones que
cumplen las catálisis
enzimáticas.
 Estos no reaccionan químicamente con las
sustancias sobre las que actúan, solamente
aumenta la velocidad con las que se producen
actuando como catalizadores.

 Corresponden a proteínas de gran masa molecular, de

estructuras muy complejas y dotadas de actividad catalítica
especifica, es decir, catalizan ciertas reacciones.
 A pesar de su enorme estructura, las enzimas reaccionan en
un lugar muy especifico denominado sitio activo, con la
sustancia que cataliza llamada sustrato.
 Las células poseen compuestos químicos que controlan las reacciones que
ocurren en su interior.
 La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una reacción química
sin que la célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como un
catalizador.
 Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores.

 Hacen posibles las reacciones,

disminuyendo la cantidad de energía
de activación que se necesita.
 Controlan la velocidad a la que ocurre
la reacción.
 Permiten que las reacciones ocurran a
unas temperaturas que no hagan daño
al organismo.
 La sustancia sobre la cual actúa una enzima se conoce
como sustrato.
 El sustrato se convierte en uno o más productos nuevos.
 Las enzimas son reutilizables y cada una puede catalizar
de 100 a 30,000,000 de reacciones /min.
 Pero, una enzima particular actúa solo sobre un sustrato
específico.
 Cada enzima particular puede controlar solo un tipo de reacción.
 Reacción catabólica

Reacción anabólica
 Una enzima recibe el nombre del sustrato sobre el cual actúa.
 A una parte del nombre del sustrato se le añade el sufijo –asa.
¿Cuál será el sustrato de una proteasa?
 En algunas reacciones, pequeñas moléculas, llamadas
coenzimas, se unen a las enzimas para controlar las reacciones.
 Las coenzimas no son proteínas y no sufren cambios durante
las reacciones.
 Algunas vitaminas son coenzimas. B1, B2, B6, K.

 Una reacción no ocurrirá si la coenzima no está presente.

 La estructura de una enzima determinan la reacción que puede
catalizar.
 La enzima se une al sustrato (S) mediante el sitio activo, para
formar un complejo enzima-sustrato o E-S.
 En el sitio activo, la enzima y el sustrato se ajustan perfectamente.
A. Modelo de la llave y la B. Modelo del ajuste
cerradura. inducido.
Catalizadores biológicos específicos que aumentan la velocidad de las
reacciones bioquímicas.

 Aumentan la velocidad de reacción hasta por un factor de 1017

Casi todas las enzimas son proteínas excepto las ribozimas (formadas por
RNA sólo o asociado a proteínas)
 Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas:
• Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula

• Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas

y necesidad de producción de distintas sustancias.

 Características
 Gran poder catalítico
 Alto grado de especificidad
 Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH
 Su actividad puede regularse

 Importancia
 Agricultura

 Industria alimentaria

 Medicina
 Características catalíticas

E+S ES E+P

 Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad.

 No se alteran en el proceso, no se modifican en su actuación.

 No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no

modifican la constante de equilibrio de la reacción, sino que aceleran su
consecución.
 A veces la actividad catalítica depende de componente químico adicional

 Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños, Fe, Mg, Mn, Zn, Co

 Coenzima: moléculas orgánicas pequeñas

Apoenzima + Cofactor = Holoenzima

 Contribuyen alineamiento enzima-sustrato
 Sitio adicional de enlace
 Código numérico encabezado por las letras EC (enzyme commission)
 Cuatro números separados por puntos

• El 1º indica a cual de las seis clases pertenece la enzima

• El 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo

• El 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicos que

intervienen en la reacción.

 Nombre sistémico

Sustrato preferente + reacción + “asa”

Etanol Alcohol DH Acetaldehído

Alcohol deshidrogenasa E.C. 1.1.1.1

1.- Oxidorreductasas: Reacciones de oxido-reducción

2.- Transferasas: Transferencia de grupos intactos de una molécula a

otra

3.- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis

(ruptura de enlaces con participación del agua)

4.- Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces

(sin participación del agua)

5.- Isomerasas: Transferencia intramolecular de grupo

(cis/trans, L/D, aldehído/cetona)

6.- Ligasas: Unión de dos sustratos a expensas de la hidrólisis del ATP

 Hidrolasas
Oxidorreductasas
Esterasas
Glucosidasas
Deshidrogenasas Peptidasas
Oxidasas
Reductasas
Transferasas Fosfatasas
Tiolasas
Peroxidasas Fosfolipasas
Catalasas Transaldolasas y transcetolasas Amidasas
Oxigenasas Acil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas Desaminasas
Hidroxilasas Quinasas Ribonucleasas
Fosfomutasas

Liasas
Isomerasas
Descarboxilasas Ligasas
Aldolasas Racemasas
Hidratasas Epimerasas Sintetasas
Deshidratasas Isomerasas Carboxilasas
Sintasas Mutasas
Liasas
Enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de equilibrio de la reacción

 Condiciones para una reacción bioquímica

 Los reactivos deben colisionar

 La colisión molecular tiene que ocurrir con una orientación adecuada

 Debe haber un equilibrio favorable. La G0 debe ser negativo

E+S ES EP
Estado de transición
Energía de activación G0‡: Energía necesaria para que se alcance el estado de
transición y que se produzca la reacción.

 Es la energía necesaria para:

• Alinear grupos reactivos
• Formar cargas inestables transitorias
• Reordenar enlaces
Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza
la catálisis

 Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por

aminoácidos de diferentes partes de la molécula que
microambiente específico.

 Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima.

 Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las

interacciones proveen de la energía necesaria para reducir la energía de
activación.

 Proporciona la especificidad al enzima.

 Modelo llave – cerradura (Fischer 1894)

Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958)

Modelo llave – cerradura
(Fischer 1894)

Modelo del ajuste inducido

(Koshland 1958)
Cambio conformacional inducido por la glucosa en la hexoquinasa
Los enzimas son estereoespecíficos porque forman varias interacciones entre
aminoácidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato
Un mismo compuesto puede ser sustrato de varios enzimas, que lo modifican
de distinta forma.
 Catálisis ácido-base
Reacciones por transformación intermediarios cargados inestables por
captación o cesión de H+

A pH fisiológico [H+] y [OH-] bajas Baja velocidad

Enzimas donantes o aceptores de [H+] Aumentan velocidad

 Catálisis covalente
Se forman enlaces covalentes transitorios E-S para facilitar la formación de
producto. Ej: Transaminaciones

A-B + X: A-X + B A + X: + B
X: = Núcleo nucleofílico de la enzima

GRUPOS NUCLEÓFILOS Y ELECTRÓFILOS DE IMPORTANCIABIOLÓGICA

a) Grupos nucleófilos en sus formas básicas

b) Los grupos electrófilos contienen un átomo con deficiencia de electrones (rojo)
 Catálisis por iones metálicos
Participan de diferentes formas en la catálisis:
 Fijando y orientando adecuadamente al sustrato para que reaccione
 Estabilizando estados de transición de compuestos cargados
 Intervienen en reacciones redox cambiando su propio estado de oxidación

SITIO ACTIVO DE LA ANHIDRASA CARBÓNICA HUMANA

CO2 + H2O HCO3- + H+

Mujer de 30 años sin antecedentes clínicos de interés, derivada desde atención
primaria para estudio de elevación persistente de CPK (valor máximo 4.000UI/l).
Clínicamente refiere astenia y sensación de leve pérdida de fuerza en miembros
inferiores tras el ejercicio físico intenso. A la exploración física el balance muscular
es normal. Se realiza EMG donde no se evidencian datos de miopatía.
Analíticamente destaca elevación de CPK con perfil hepático, aldolasa, LDH y
autoinmunidad normal. Se objetiva leve alteración en hormonas tiroideas, siendo
diagnosticada de hipotiroidismo subclínico que no precisa tratamiento. Dado que
la CPK continúa elevada en controles analíticos posteriores, se solicita biopsia
muscular. Se decide realizar el estudio del músculo cuádriceps guiados por la
clínica que refiere la paciente de debilidad en miembros inferiores tras los
esfuerzos físicos intensos. En la biopsia se objetivan múltiples vacuolas claras de
contenido granular eosinófilo y localización subsarcolémica. Además, en el estudio
histoquímico no existe actividad de la enzima miofosforilasa, siendo por tanto
compatible con enfermedad de McArdle . No se realizó estudio genético. Se deriva
a la paciente al servicio de endocrinología-nutrición.