Integrantes del grupo:

Daniel Alencastro
Jessica Cueva
Miguel Guillen
Marcos Mosquera
 Las proteínas son polímeros de aminoácidos formados por un
grupo carboxilo (–COOH), un grupo amino (-NH2 ) y un grupo –R
con un numero distinto de C.
 El grupo -NH2 de un aa se une con un grupo -COOH del aa vecino
perdiendo una molécula de agua.
 Las proteínas facilitan un gran número de funciones diferentes, como el
transporte y almacenamiento de sustancias vitales, el movimiento
coordinado, el soporte mecánico y la protección contra enfermedades.
 El cuerpo humano contiene alrededor de 100 000 tipos de proteínas, cada
una de las cuales tiene una función fisiológica específica.
  Las unidades estructurales fundamentales de las proteínas son los
aminoácidos. Un aminoácido es un compuesto que contiene por lo menos
un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH):
 Todas las proteínas del cuerpo humano están formadas por 20
aminoácidos distintos.
 El primer paso en la síntesis de una molécula de proteína es una reacción
de condensación entre un grupo amino de un aminoácido y un grupo
carboxilo de otro. En estas reacciones cada par de aminoácidos se une,
eliminando una molécula de agua. La molécula formada a partir de los
dos aminoácidos se conoce como dipéptido, y el enlace que los une es un
enlace peptídico:

ENLACE PEPTÍDICO.-Es la unión

entre un grupo carboxilo de un
aminoácido (aa) y un grupo amino
de otro aa.
 Los aminoácidos se pueden clasificar en ∝, 𝛃, 𝜸-aminoácidos dependiendo de la posición
del grupo amino en la cadena carbonada.

 Son especialmente importantes los ∝ -aminoácidos, puesto que pertenecen a esta familia
los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas.
Estructura de una Proteína
 Estructura primaria
10
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el

orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
 Estructura secundaria
12 La estructura secundaria se toman en cuenta aquellas partes de la
cadena poli peptídica que se estabilizan por un patrón regular de
enlaces de hidrogeno entre los grupos Co y NH del esqueleto, por
ejemplo, la hélice α.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice

de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura
secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que
la forman.

α-hélice

La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse

helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno

entre el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto
aminoácido que le sigue.
 Hélice de colágeno

13
• El colágeno posee una disposición
en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
 Conformación-β
14 • Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

• Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y

antiparalela.

• Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se

pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos

• Esto da lugar a una lámina en zigzag muy estable denominada β-

lámina plegada. Esta estructura también se puede formar entre
dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.
Conformación-β

PARALELA ANTIPARALELA
 Estructura terciaria
La estructura terciaria se aplica a la estructura
tridimensional estabilizada por fuerzas de
dispersión, enlaces de hidrogeno y otras fuerzas
intermoleculares. La estructura terciaria difiere de
la secundaria en que los aminoácidos que
toman parte en estas interacciones pueden estar
alejados en la cadena poli peptídica. Así,
Además de las interacciones dentro de una
cadena que dan origen a las estructuras
secundaria y terciaria

 Las interacciones que intervienen en el

plegamiento de la estructura secundaria son:
 Interacciones hidrofóbicas entre restos
laterales no polares.
 Uniones de Van der Waals.
 Puentes de Hidrógeno.
 Interacciones salinas.
 Puentes Disulfuro.
 Estructura cuaternaria
17 1. La estructura cuaternaria es la unión mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)

Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones débiles:

Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de hidrógeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber enlaces
fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las
inmunoglobulinas.
18
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación

 ANEMIA FALCIFORME
Una Enfermedad Molecular

Es una enfermedad hereditaria en la cual los glóbulos rojos toman

formas anormales que restringen el flujo de sangre a órganos vitales del
cuerpo humano, provocando inflamación, dolores intensos y en muchos
casos tiempo de vida acortado.
Por lo general no existe cura, pero se sabe que es causado por un
defecto en la hemoglobina, la proteína transportadora de oxigeno en
los glóbulos rojos.

La molécula de hemoglobina es una proteína grande con una masa

molar de aproximadamente 65.000 g. La hemoglobina humana normal
(HbA) esta compuesta por dos cadenas α, cada una con 141
aminoácidos, y dos cadenas ß cada una compuesta por 146
aminoácidos.
Estas cuatro cadenas polipeptídicas o subunidades, están unidas
por fuerzas iónicas y de van der Waals.
Existen muchas moléculas de hemoglobina mutantes, es decir,
moléculas con una secuencia de aminoácidos que difiere un poco
de la secuencia en la HbA.
La hemoglobina falciforme (HbF) difiere en un pequeño detalle. Una
molécula de valina reemplaza a una molécula de acido glutámico
en cada una de las dos cadenas ß
A pesar de esta diferencia los efectos en la estabilidad de la HbF en
disolución son muy profundos. Los grupos valina están ubicados en la parte
inferior y externa de la molécula para formar una (llave) protuberante en
cada una de las cadenas ß. La porción no polar de la valina.

Puede atraer otro grupo no polar en la cadena α de una molécula de HbF

adyacente a través de fuerzas de dispersión. Los bioquímicos a menudo se
refieren a esta clase de atracción entre grupos no polares como interacción
hidrofobica, se agregan suficientes moléculas de HbF para formar un
superpolimero.
 Una regla general acerca de la solubilidad de una sustancia es que cuanto
mas grande sean sus moléculas, menor será su solubilidad debido a que el
proceso de solvatación se vuelve desfavorable con incremento en el área
de superficie lo que origina la enfermedad.
Independientemente de las fuerzas que mantienen la estabilidad de su
estructura, la mayor parte de las proteínas tienen cierta flexibilidad.

Fuerzas
intermoleculares en una
molécula de proteína
a) Fuerzas Iónicas
b) Enlace de hidrogeno
c) Fuerzas de dispersión
d) Fuerzas dipolo
La anemia de células falciformes es una forma hereditaria de la anemia, una
enfermedad que se caracteriza por la insuficiencia de glóbulos rojos sanos para
transportar un nivel adecuado de oxígeno por el cuerpo.
Normalmente, los glóbulos rojos son flexibles y redondos, y se mueven fácilmente
a través de los vasos sanguíneos. En la anemia de células falciformes, los glóbulos
rojos se vuelven rígidos y pegajosos, y tienen forma de hoz o de luna creciente.
Estas células con forma irregular pueden quedar atascadas en los vasos
sanguíneos pequeños, lo cual puede aminorar o bloquear el flujo de sangre y
oxígeno a distintas partes del cuerpo.
Síntomas
Los signos y síntomas de la anemia de células falciformes, que varían de una
persona a otra y cambian con el tiempo, comprenden los siguientes:
Anemia. Las células falciformes se rompen fácilmente y mueren, y dejan al
cuerpo sin suficientes glóbulos rojos. En general, los glóbulos rojos viven
aproximadamente 120 días, y deben reemplazarse. Sin embargo, las células
falciformes suelen morir entre los días 10 y 20, lo que provoca una escasez de
glóbulos rojos (anemia).
Episodios de dolor. Los episodios periódicos de dolor, llamados «crisis», son un síntoma
principal de la anemia de células falciformes. El dolor se manifiesta cuando los glóbulos rojos
falciformes bloquean el flujo de sangre a través de los pequeños vasos sanguíneos que se
.
dirigen al pecho, el abdomen y las articulaciones. También puede haber dolor en los huesos.
Hinchazón dolorosa de las manos y de los pies. Esta hinchazón es causada por los glóbulos
rojos falciformes que bloquean el flujo sanguíneo hacia las manos y los pies.
Infecciones frecuentes. Las células falciformes pueden dañar al órgano que combate las
infecciones (bazo), lo que te vuelve más vulnerable a estas. Normalmente, los médicos les
dan vacunas y antibióticos a los lactantes y niños con anemia de células falciformes para
prevenir infecciones que pueden poner en riesgo la vida, como la neumonía-
Retraso en el crecimiento. Los glóbulos rojos abastecen al cuerpo con el oxígeno y los
nutrientes necesarios para el crecimiento. La escasez de glóbulos rojos saludables puede
retrasar el crecimiento de lactantes y niños, y retrasar la pubertad en adolescentes.
Problemas de visión. Las células falciformes pueden bloquear los pequeños vasos sanguíneos
de los ojos. Esto puede dañar la retina (la parte del ojo que procesa las imágenes visuales),
lo que ocasiona problemas de visión.
Causas

La anemia de células falciformes es causada por una mutación genética que le ordena
al cuerpo producir el compuesto rojo, rico en hierro que le da a la sangre el color rojo
(hemoglobina). La hemoglobina permite que los glóbulos rojos transporten oxígeno
desde los pulmones a todo el cuerpo. En la anemia de células falciformes, la
hemoglobina anormal hace que los glóbulos rojos se vuelvan rígidos, pegajosos y
deformes.
El gen de las células falciformes se transmite de una generación a otra en un patrón de
herencia llamado «autosómico recesivo». Esto significa que tanto la madre como el
padre deben transmitir la forma defectuosa del gen para que un niño padezca esta
afección.
Si solo uno de los padres transmite al niño el gen de células falciformes, ese niño tendrá
el rasgo genético de células falciformes. Con un gen de hemoglobina normal y una
forma defectuosa del gen, las personas con rasgo de células falciformes producen
tanto hemoglobina normal como hemoglobina de células falciformes. Su sangre podría
contener algunas células falciformes, pero generalmente no presentan síntomas. Sin
embargo, son portadores de la enfermedad, lo que significa que pueden transmitirles el
gen a sus hijos.
Las personas con enfermedad de células falciformes (SCD, por sus siglas en inglés)
comienzan a presentar signos durante el primer año de vida, por lo general,
aproximadamente a los 5 meses de edad. Los síntomas y las complicaciones de la
SCD son diferentes para cada persona y pueden variar de leves a graves.
Tratamiento

La mayoría de los dolores relacionados con la enfermedad de células falciformes

puede tratarse con analgésicos de venta libre, como el ibuprofeno o la aspirina. A
algunas personas que sienten un dolor severo se les administra a diario
medicamentos a base de opioides (es decir, morfina), junto con otros analgésicos.
PDNE% es la porción de la energía dietética total que aportan las proteínas
completamente utilizables . Por ejemplo:
• Las dietas a base de cereales 5-6%
• Las dietas occidentales suponen el 10-12%
• En India la dieta aporta un 10%.
Los niños requieren unas PDNE% mayor 8%. Los adultos PDNE% mayor 5%.
Si el almidón es consumido mucho la dieta solo aporta pocas proteínas.
 La dieta debe aportar los aminoácidos esenciales
para sintetizar los aminoácidos no esenciales. Estos
son necesarios para:
Mantenimiento de las proteínas tisulares en adultos
Formación de las proteínas del organismo en
períodos de crecimiento, gestación, lactancia,
infecciones, y tras traumatismos o enfermedades
importantes, como cáncer.
MPC: 1)Reducción de la ingesta dietética
2)Malabsorción 3) Aumento de las necesidades;
por ejemplo en lactantes y 4)psicologicas
Gluconeogenia.
Las proteinas no son un metodo adelgazante
Marasmo: baja de insulina lo que hace que el glucagon y el cortisol
aumenten: Falta de proteinas y energia
Kwashiorkor: Segundo niño, Insulina es alto, el higado no sinstetiza albumina y
se forman edemas, Niños de agua
 Tratamiento global MPC

 Inicialmente hay que realimentar con mucha cautela, lo justo para

mantener un estado de equilibrio que satisfaga las necesidades diarias
normales. Con frecuencia, se administra leche con harina o maíz
 Como prevencion se peuden tomar vitaminas o suplementos alimenticios