Proteínas

Fernando S. Parodi Wyder.-

 Proteínas
 Sonmacromoléculas constituidas por
unidades básicas denominas
aminoácidos (Aas). Deriva del griego
“protos” que significa “primero” o lo “más
importante”. Podríamos decir que sin
proteínas no hay vida.
 Son polímeros de pequeñas moléculas
que reciben el nombre de aminoácidos y
serían por tanto los monómeros o unidad.
 La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido:
 Si el nº de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido.
 Si es superior a 10 se llama polipéptido y
 Si el nº es superior a 50 aminoácidos . se
habla ya de proteína.
 LOS AMINOÁCIDOS
 Los aminoácidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
 Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R
 Según el tipo de radical, se distinguen 20
tipos de aminoácidos
20 aminoácidos (diferente grupo radical R)
 Datos importantes:
 La Glicina es el Aa más simple
 La cadena lateral (R) de la Glicina es un átomo de H
por lo que NO posee C asemétrico, por lo tanto no
tiene isómero óptico.
 La prolina es en realidad un iminoácido, pues no posee
grupo amino (-NH2), sino que tiene un grupo imino (-
NH-)
 Existen algunos Aa modificados tales coomo la
hidroxiprolina.
 La mayoría de los Aa pueden ser fabricados por
nuestro organismo, excepto un grupo denominado
aminoácidos escenciales.
 Metionina y Cisteina son Aa con azufre (S)
 Pero sólo la cisteina puede formar puentes S-S.
 La unión de 2 cisteínas mediante un puente S-S forma
el dímero llamado cistina.
 Isomería óptica
 Se denominan isómeros los compuestos
diferentes que tienen la misma fórmula
molecular.
 El isómero L (de levógiro, proveniente de levo,
“izquierda”), se representa con el hidroxilo o
grupo amino unido al C asimétrico hacia la
izquierda y el isómero D ( de dextrógiro,
proveniente de dextro, “derecha”), con dicho
grupo hidroxilo o grupo amino a la derecha.
 Solo los aminoácidos de configuración « L » son
utilizados para fabricar proteinas, es decir, solo
éstos son biológicamente activos.
 Porejemplo: Los isómeros de la alanina:
COOH COOH
I I
H2N-C-H H-C-NH2
I I
CH3 CH3
L-alanina D-alanina
 Propiedades ácido-base de los Aas
 Cuando se disuelve en agua un Aa, tal como la
alanina, se encuentra en solución en forma de
Ion bipolar, o ZWITTERION ( del alemán, iones
híbridos) por el cual pueden actuar como:
 *ácidos (dador de protones):
 *base (aceptor de protones):

«Las sustancias con esta naturaleza dual son

anfóteras o anfolitos»
 EL ENLACE PEPTÍDICO

Enlace covalente que se establece entre el grupo

carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del
siguiente, con liberación de una molécula de
agua.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales
denominados:
 estructura primaria
 estructura secundaria
 estructura terciaria
 estructura cuaternaria
Cada una de estas estructuras informa de
la disposición de la anterior en el espacio.
Proteínas: Estructura primaria
La secuencia de aminoácidos de la
proteína. Indica cuales aminoácidos y en
que orden forman la cadena polipeptídica
 Proteínas: Estructura secundaria
Es la disposición espacial que toma
la secuencia de aminoácidos.
Puede ser:
a. Hélice alfa
b. Hoja plegada beta o beta laminar
Proteínas: Estructura terciaria
Es la formación globular que resulta de la
tendencia a
plegarse de la estructura secundaria.
 Proteínas: estructura cuaternaria
Corresponde a la
unión, mediante
enlaces débiles (no
covalentes) de varias
cadenas
polipeptídicas con
estructura terciaria
(protómero), para
formar un complejo
proteico.
 Clasificación de las proteínas
a. Según su forma:
 Globulares: son aquellas que presentan forma esférica
o redondeada, son solubles en agua. En general
alcanzan el nivel terciario de la estructura y muchas
veces el nivel cuaternario. Actúan como enzimas,
canales, permeasas, bombas, proteínas de transporte
(hemoglobina, transferrina,etc.) y como proteínas de
almacenamiento (ferritina,etc)
 Fibrosas: tbn llamadas filamentosas, poseen forma
alargada y son insolubles en agua. En general son de
estructura secundaria. Ejemplos: queratina,
colágeno,etc. Actúan como proteínas estructurales o a
veces como proteínas contráctiles.
 Clasificación de las proteínas
b. Según su composición:
 Proteínas Simples: están formadas única y
exclusivamente de Aas. Ej: albúmina, globulinas,
histonas, protaminas, glutelinas, queratina, colágeno,
elastina.
 Proteínas conjugadas: son las que se encuentran
formadas por 2 porciones, una porción mayor que
contiene Aas (apoproteína o porción proteinica) y otra
porción menor no proteínica que no contiene Aas, a
esta porción se le conoce como grupo prostético.
Según las características de éste, tenemos:
 GLICOPROTEÍNAS (Aas + glúcido)
 LIPOPROTEÍNAS (Aas + lipido)
 NÚCLEOPROTEÍNAS (Aas + Ácido nucléico)
 CROMOPROTEÍNAS (Aas + pigmento)
 METALOPROTEÍNAS (Aas + metal)
 FOSFOPROTEÍNAS (Aas + fosfato)
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS