ENZIM

Enzim adalah suatu protein yang mengkatalisisa

reaksi kimia spesifik, dan disebut sebagai
Biokatalisator.
 Reaksi enzimatik
Suatu enzim berikatan dengan substrat reaksi dan
mengubah substrat menjadi produk.

E + S ES P + E

Tempat berikatan antara enzim dan substrat

disebut daerah katalik/sisi aktif.
 Klasifikasi enzim berdasarkan
tipe reaksi
a. Oksidoreduktase, rx redoks
b. Transferase, rx pemindahan gugus
c. Hidrolase, rx hidrolisis
d. Liase, rx adisi (pemecahan ik.rangkap)
e. Isomerase, rx isomerisasi
f. Ligase, rx pembentukan ikatan dengan bantuan
ATP
 Beberapa enzim memerlukan kofaktor
Kofaktor enzim
Fe2+/Fe3+ oksidase sitrokhrom
Cu2+ oksidase sitrokhrom
Zn2+ Polimerase DNA
Mg2+ Heksokinase
6-fosfat glukosa
K+ Kinase piruvat
Mn+ Arginase
Beberapa enzim memerlukan koenzim
• Koenzim berfungsi sbg pembawa sementara
atom spesifik atau gugus fungsional.
koenzim senyawa yg dipindahkan
FAD Atom hidrogen
Koenzim A Gugus asil
Biositin CO2
Pirodoksal fosfat Gugus amino
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim
Enzim
Konjugasi

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
 Kinetika Enzim
• Aktivitas enzim dapatdipengaruhi oleh; suhu,
pH, inhibitor, kadar substrat dan kadar enzim.
Suhu

• Ak

• suhu
• Kecepatan reaksi meningkat dengan naiknya
suhu (ini disebabkan peningkatan energi
kinetik).
• Akan tetapi pada batas suhu tertentu
kecepatan reaksi enzim menurun. Ini
disebabkan terputusnya ikatan-ikatan lemah
yg mempertahankan struktur sekunder-tersier
pada enzim.
Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

• Ak ak

• pH pH
• Aktivitas enzim diukur pada beberapa nilai pH,
maka aktivitas otimalnya antara nilai pH 5,0 –
9,0.
• Namun ada beberapa enzim, misanya pepsin
bekerja aktif pada pH yg rendah.
• Bentuk kuva aktivitas pH ditentukan
oleh:
a. Denaturasi enzim pada pH yg tinggi atau
rendah.
b. Perubahan status bermuatan pada enzim
dan substrat.

• pH dapat mempengaruhi aktivitas melalui

pengubahan struktur atau pengubahan
muatan baik sbg subtrat maupun enzim.
• Sama seperti protein-protein lainnya, enzim
merupakan rantai asam amino yang melipat.

• Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi

(yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak
aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan
kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim.

• Denaturasi dapat bersifat reversibel maupun

ireversibel.
Kespesifikan

• Enzim biasanya sangat spesifik

terhadap reaksi yang ia kataliskan
mauapun terhadap substrat yang
terlibat dalam reaksi.
• Bentuk, muatan dan katakteristik
hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat
bertanggung jawab terhadap
kespesifikan ini.
Model "kunci dan gembok"
• Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil
Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan
baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri
yang saling memenuhi.
• Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan
Gembok".
• Manakala model ini menjelaskan kespesifikan
enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi
keadaan transisi yang dicapai oleh enzim.
• Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model
ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak
diterima.
 Model ketepatan induksi
• Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan
modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena
enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif
secara terus menerus berubah bentuknya sesuai
dengan interaksi antara enzim dan substrat.
• Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak
aktif yang kaku.
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan
induksi.
Inhibisi
• Inhibisi
• Laju reaksi enzim dapat diturunkan
menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.
Inhibisi kompetitif.
• Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat
berkompetisi untuk berikatan dengan enzim.
Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur
yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.

Inhibisi tak kompetitif

• Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat
berikatan dengan enzim bebas, namun hanya
dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang
terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis
inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi
pada enzim-enzim multimerik.
Inhibisi non-kompetitif
• Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim
pada saat yang sama substrat berikatan dengan
enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena
inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan
konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun,
karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km
tetaplah sama.
Inhibisi campuran
• Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-
kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas
enzimatik residual.
Kegunaan inhibitor

• Oleh karena inhibitor menghambat fungsi

enzim, inhibitor sering digunakan sebagai
obat.
• Contohnya adalah inhibitor yang digunakan
sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi
enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi
pembawa pesan peradangan prostaglandin,
sehingga ia dapat menekan peradangan dari
rasa sakit.
• Fungsi biologis
• Enzim berperan dalam transduksi signal dan
regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan
fosfatase.
• Menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin
menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi
otot.
• Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas,
seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada
kunang-kunang.
• Virus juga mengandung enzim yang dapat
menyerang sel, misalnya HIV integrase dan
transkriptase balik
• Pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti
amilase dan protease memecah molekul yang
besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul
yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus.
• Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat
makanan yang berbeda pula. Pada hewan
pemamah biak, mikroorganisme dalam perut
hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang
dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.
• Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam
urutan tertentu, dan menghasilan lintasan
metabolisme.
• Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan
membawa produk enzim lainnya sebagai substrat.
Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian
dihantarkan ke enzim lainnya.
• Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat
mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.
Kontrol aktivitas
Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol
dalam sel.
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim)
dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada
respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk
regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.
Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan
terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim
yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis
cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah
enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450
oksidase yang penting dalam metabolisme obat.
Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan
interaksi obat.
• Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan
metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi
dalam kompartemen sel yang berbeda.

• Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh

sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum
endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan
oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber
energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi
• Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator.
Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme
seringkali merupakan inhibitor enzim pertama
yang terlibat dalam lintasan metabolisme,
sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir
lintasan metabolisme tersebut.
• Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan
balik negatif karena jumlah produk akhir diatur
oleh konsentrasi produk itu sendiri.
• Mekanisme umpan balik negatif dapat secara
efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit
tergantung pada kebutuhan sel.
• Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi
secara ekonomis dan menghindari pembuatan
• Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-
translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi, glikosilasi.
Contohnya, sebagai respon terhadap insulin,
fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase
membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi
glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap
perubahan kadar gula dalam darah.
• Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan
diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai
kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor
ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini
menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan
lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor
tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.
• Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika
berada pada lingkungan yang berbeda.
Contohnya, hemaglutinin pada virus
influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi
asam lingkungan.
 Pengaturan aktivitas enzim
• Konsep: Untuk mempertahankan keseimbangan
lingkungan intraselnya sekalipun di dalam
lingkungan eksternal terjadi perubahan-
perubahan.

• 1. Enzim Alosterik: Enzim yg dikendalikan oleh

molekul-molekul yg dpt terikat pd molekul enzim,
tetapi bukan pd sisi katalitik. Molekul ini
dinamakan efektor.
 Pokok-pokok pengendalian alosterik
• 1. Ez. Alosterik biasanya terdiri lebih dari satu rantai
polipeptida.
• 2. Ez. Alosterik mempunyai dua tempat fungsional
yg terpisah, salah satu merupakan sisi katalitik,
sedangkan yg lainnya sisi regulasi
• 3. Pengendalian bisa positip/negatp
• 4. efektor dpt berupa koenzim, substrat atau prodak
• Ez. Alosterik mengalami perubahan konformasi bila
ada`efektor yg sesuai.
 Isositrat
• (+) NAD+ NADH (-)

• (+) ADP ATP (-)

• (+) Sitrat

• ά - Ketoglutarat
2. Penghambatan oleh produk

• Laju rx. Melambat bila produk yg dihasilkan

makin banyak.

• Contoh:
• D-Glukosa + ATP Heksokinase ADP +
D-Glukosa 6 fosfat
3. Pengendalian unpan balik
• Produk yg terbentuk dari rangkaian reaksi yg
panjang, menyebabkan dampak negatip
(menghambat) terhadap reaksi yang pertama
atau reaksi lain yg masih dini
Oksaloasetat PEP Piruvat Alanin

Glukosa

Alanin adalh suatu inhibitor unpan balik bagi piruvat

kinase dan mengalihkan aliran reaksi piruvat yg
berasal dari alanin menuju glukosa
 Pokok Bahasan
METABOLISME GLUKOSA

Glikolisis,Glikogenesis
Glukoneogenesis
 Adenosin Trifosfat (ATP)
• Sel heterotrop memperoleh energi bebas
dalam bentuk kimia, dari degradasi
(katabolisme) nutrien, terutama karbohidrat
dan lemak, dan menggunakan energi ini
untuk:
• 1. untuk melakukan sintesis biomolekul dari
molekul pemula yg lebih kecil.
• 2. Untuk menjalankan kerja mekanik, seperti
kontaksi otot.
• 3. Untuk mengankut biomolekul atau ion
melalui membran menuju daerah
berkonsentrasi lebih tinggi.

ATP berperanan sbg senyawa utama yg

menghubungkan reaksi kimia penghasil energi
dan reaksi yg membutuhkan energi
Peran biokimia dan fisiologi

• Peran ATP yang paling banyak dikenali orang adalah

sebagai pembawa energi, dalam bentuk yang
tertukar sebagai ATP dan ADP.
• Fungsi ini berlangsung di berbagai kompartemen
sel, tetapi kebanyakan terjadi pada [[sitosol]] (ruang
di dalam sitoplasma yang berisi cairan kental).
• Sebagai pembawa energi, ATP juga banyak dijumpai
pada [[mitokondria]].
• ATP dapat diproduksi oleh berbagai proses dalam
sel, biasanya di mitokondria dengan oxydative
phosphorylation yang mendapat pengaruh katalis
oleh ATP synthase, atau pada tanaman terjadi di
kloroplas dengan proses fotosintesis.
• Bahan bakar utama bagi pembentukan ATP
adalah glukosa dan fatty acids.
• Awalnya, glukosa dipecah menjadi piruvat di
cytosol. Dua molekul ATP terbentuk dari setiap
molekul glukosa.
• Tahap akhir dari pembentukan ATP terjadi di
mitokondrion dan bisa menghasilkan hingga 36
ATP.
• Total jumlah ATP pada tubuh manusia adalah
sekitar 0,1 mol.
• Energi yang digunakan oleh sel-sel tubuh
manusia dihasilkan dari hidrolisis ATP sebesar
200-300 mol setiap harinya.
• Artinya, setiap molekul ATP didaur ulang
2000-3000 kali setiap harinya. ATP tidak dapat
disimpan, karena itu, produksinya harus selalu
mengikuti penggunaannya.
Molekul ATP
 Siklus ATP di dalam sel
CO2 ATP

Oksidasi molekul Biosin- Transport Kontraksi Pemindahan

Bahan bakar peng- tesis aktif otot informasi
Hasil energi genetik

O2 ADP + Pi
 Glikolisis
• Glikolisis adalah, proses penguraian satu
molekul glukosa menjadi dua molekul piruvat,
melalui sepuluh tahapan reaksi kimia.
• Glikolisis merupakan lintas pusat dari
katabolisme glukosa.
• Glikolisis berasal dari kata glukosa dan lisis
(pemecahan), adalah serangkaian reaksi
biokimia di mana glukosa dioksidasi menjadi
molekul asam piruvat.
• Glikolisis adalah salah satu proses
metabolisme yang paling universal yang kita
kenal, dan terjadi (dengan berbagai variasi) di
banyak jenis sel dalam hampir seluruh bentuk
organisme.
• Proses glikolisis sendiri menghasilkan lebih
sedikit energi per molekul glukosa
dibandingkan dengan oksidasi aerobik yang
sempurna.
• Energi yang dihasilkan disimpan dalam
senyawa organik berupa adenosine
triphosphate atau yang lebih umum dikenal
dengan istilah ATP dan NADH
• Glikolisis bearti adalah rangkaian reaksi yang
mengubah glukosa menjadi dua molekul
piruvat.
• Dilihat dari keseluruhan, glikolisis terbagi
menjadi dua bagian atau fase :
• Fase 1 : meliputi tahap reaksi enzim yang
memerlukan ATP, yaitu tahap reaksi dari
glukosa sampai dengan pembentukan fruktosa
6-fosfat (dari tahap 1 – tahap 5)
• Fase 2 : meliputi tahap reaksi yang
menghasilkan energi (ATP dan NADH) yaitu dari
gliseraldehide 3-fosfat sampai dengan piruvat
(dari tahap 6 – tahap 10)
Tahap-Tahap Glikolisis
Tahap 1 :Fosforilasi Glukosa
• Reaksi : Glucose + ATP —-> Glucose-6-phosphate2- +
ADP + H+
Reaksi yang irreversibel (tidak dapat balik)
Dikatalis oleh Heksokinase : Tranfer gugus fosfat pada
molekul heksosa.

Tahap ke 2 : Pengubahan glukosa 6-posfat menjadi

Fruktosa 6-Fosfat
• Reaksi : glucose-6-phosphate —-> fructose-6-
phosphate
Reaksi yang reversibel (berjalan 2 arah/dapat balik)
Dikatalisis fosfoglukoisomerase : Perubahan isomer dar
aldosa (glukosa 6-fosfat) ke ketosa (fruktosa 6-fosfat)
Tahap ke 3 : Fosforilasi Fruktosa 6-Fosfat menjadi
Fruktosa 1,6-DiFosfat
Reaksi : Fructose-6-phosphate + ATP —-> fructose-
1,6-diphosphate + ADP + H+
Dikatalisis oleh fosfofruktokinase (enzim pengatur
utama pada glikolisis).
Reaksi berlangsung irreversibel

Tahap ke 4 : Penguraian Fruktosa 1,6-Difosfat

• Reaksi : Fructose-1,6-bisphosphate —->
dihydroxyacetone phosphate + glyceraldehyde-3-
phosphate
Reaksi yang reversibel (berjalan 2 arah/dapat balik)
Dikatalisis oleh Fructose-1,6-Bisphosphate
Aldolase.(Aldolase fruktosa difosfat)
Tahap ke 5 : Interkonversi Triosa Fosfat
• Reaksi : Dihydroxyacetone phosphate2- —-
> glyceraldehyde-3-phosphate2-
Dikatalisis oleh Triose Phosphate Isomerase
Reaksi yang reversibel (dapat balik)

Tahap ke 6 : Pembentukkan senyawa berenergi tinggi

• Reaksi : glyceraldehyde-3-phosphate2- + Pi2- +
NAD+ —–> 1,3-bisphosphoglycerate4- + NADH +
H+
Dikatalisis oleh hidroginase gliseraldehida fosfat
Reaksi yang reversibel (dapat balik)
Tahap ke 7 : Fosforilasi tingkat substrat ke I
• Reaksi : 1,3-bisphosphoglycerate + ADP —–
> 3-phosphoglycerate + ATP
Dikatalis oleh Enzim Kinase fosfogliserat untuk
ADP menjadi ATP dan 3-fosfogliserat Reaksi
yang reversibel (dapat balik)
• Tahap ke 8 : Pengubahan 3 –fosfogliserat menjadi 2-
fosfogliserat
Reaksi : 3-phosphoglycerate ——> 2-phosphoglycerate
Reaksi yang reversibel (dapat balik), Dikatalisis oleh
enzim fosfogliserat mutase
• Tahap ke 9 : Pembentukkan senyawa berenergi tinggi
ke II
Reaksi : 2-phosphoglycerate —–
> phosphoenolpyruvate + H2O
Dikatalis oleh enolasi menghasilkan fosfoenolpiruvat
Tahap ke 10 : Fosforilasi tingkat substrat ke II
• Reaksi : phosphoenolpyruvate + ADP + H+ —-
> pyruvate + ATP

• Reaksi ini penting, karena tahap terakhir pada

glikolisis pemindahan gugus posfat beenergi
tinggi dari fosfoenolfirufat ke ADP dengan
katalis kinase piruvat menghasilkan ATP dari
reaksi fosforilasi tingkat subtrat ADP
 10 Tahapan reaksi glikolisis

Glukosa 3-Fosfogliserat 2-Fosfogliserat

Glukosa 6-P 1,3-Bisfosfogliserat Fosfoenol-

piruvat

Fruktosa 6-P Gliseraldehida 3-P

Piruvat

Fruktosa 1,6-P Dihidroksi

Aseton-P
 3 Ciri utama glikolisis

1.Glikolisis merupakan jalur oksidasi Glukosa

menjadi piruvat, yg selanjutnya dpt
dimetabolisme melalui 2 jalur. Bila persedian
oksigen tdk mencukupi untuk oksidasi
lengkap, piruvat akan direduksi menjadi laktat
(glikolisis anaerob)
2. Glikolisis berinteraksi dengan sejumlah
metabolisme lain yg berlangsung dalam sel.
Senyawa-senyawa pada glikolisis merupakan
senyawa-antara untuk sejumlah jalur
metabolisme lain seperti: Gliserdehida 3-P
untuk biosintesis Triasilgliserol, Piruvat untuk
Alanin dan glukosa 1-P untuk glikogen.
3. Glikolisis disertai oleh pembentukan ATP, meskipun hanya
kira-kira seperempat dari jumlah ATP yang dihasilkan pada
oksidasi sempurna glukosa menjadi karbondioksida dan
air.tat

aerob

Glukosa 2 Piruvat 2 Asetil KoA SAS 6 CO2 +6H2O

8 ATP 6 ATP 24 ATP

2 Laktat + 2ATP
Glikolisis dpt berlangsung, baik pd keadaan
aerob, bila persediaan oksigen cukup untuk
mempertahankan kadar NAD+ sesua dengan
keperluan maupun pd keadaan anaerob
(hipoksia), bila kadar NAD+ tidak dapat
diperlihatkan oleh sistem sitokrom di
metokondria dan untuk sementara tergantung
pada kecepatan perubahan piruvat menjadi
laktat.
Glikolisis anaerob mengendalikan
piruvat untuk sementara waktu
sambil menunggu sampai oksigen
mencukupi lagi. Oleh sebab itu,
keadaan ini disebut
Hutang Oksigen
Regenerasi NAD+ oleh Piruvat

Piruvat NADH + H+

Laktat Dehidrogenase Jalur

Glikolitik

Laktat NAD+
Glikolisis dan Glikogenesis
Glikogenesis dan Glikogenolisis

Glikogen merupakan bentuk simpanan karbohidrat

yg utama pada di dalam tubuh, di hati 6%, dan di
otot sekitar 1%.
Glikogen otot berfungsi sbg sumber heksosa yg
tersedia dg mudah untuk proses glikolisis di dalam
otot itu sendiri.
Glikogen hati sangat berhubungan dg simpanan dan
pengiriman heksosa keluar untuk mempertahankan
kadar glukosa darah.
Glikogenolisis

Pada waktu berpuasa, terjadi penguraian

glikogen menjadi glukosa di hati, yg berfungsi
menormalkan kadar glukosa yg beredar.
Penguraian glikogen disebut; Glikogenolisis.
• Glikogenesis adalah lintasan metabolisme
yang mengkonversi glukosa menjadi glikogen
untuk disimpan di dalam hati. Lintasan ini
diaktivasi di dalam hati, oleh hormon insulin
sebagai respon terhadap rasio gula darah yang
meningkat, misalnya karena kandungan
karbohidrat setelah makan; atau teraktivasi
pada akhir siklus Cori.
• Penyimpangan atau kelainan metabolisme
pada lintasan ini disebut glikogenosis.
 Glikogenesis
Setelah menyantap makanan yg mengandung
karbohidrat tinggi, maka kadar glukosa meningkat
dari kadar normalnya, tetapi dalam waktu 1 - 1,5 jam
kadar glukosa darah kembali normal.
Pengaturan kadar glukosa darah ini, disebabkan oleh
sintesis glikogen di semua jaringan tubuh, terutama di
hati dan otot.
Peristiwa ini dikenal dengan Glikogenesis
 Tahap Glikogenesis
1. Fosrilasi glukosa, oleh: Heksokinase
ATP + Glukosa Glukosa-6P + ADP
2. Pemindahan -6P oleh :Fosfoglukomutase
Glukosa-6P Glukosa-1P
3. UDP-G, oleh: Glukosa-1P Uridintransferase
UTP + Glukosa-1P UDP-Glukosa + PPi
4. Pemb. Glikogen oleh: Glikogen sintase
UDP-Glukosa + Glikogen UDP + Glikogen
(cabang glikogen) (cabang yg diperpanjang)
 Penganaturan aktivitas Glikogen sintase
Glikogen sintase a
(Bentuk terdefosforilasi aktif)

Pi
Fosfo- 2 ATP Protein
Protein Kinase
Fosfotase (diatur oleh
2 ADP aktivitas
hormonal)

Glikogen sintase b
(Bentuk terfosfolirasi, kurang aktif)
 Glukoneogenesis

D-Glukosa penting untuk fungsi sebagian besar sel

dan mutlak dibutuhkan oleh sistem saraf dan
eritrosit. Bila jumlah D-glukosa tidak cukup dalam
makanan (terutama di hati pd keadaan puasa),
kadar glukosa darah akan turun dan tubuh
memberikan respons dengan membentuk D-
glukosa dari prekusor yang bukan karbohidrat.
Proses ini disebut Glukoneogenesis
 Sumber karbon untuk glukoneogenesis adalah sejumlah
prekusor glukogenik yg terutama berasal dari asam
amino-L
• Laktat α-Keto L-Prolin
• glutarat L-Arginin
• L-Histidin
• L-Alanin Piruvat
• L-Serin suksinat L-Valin
• L-Isoleusin
• L-Treonin

2-fosfoenol piruvat Oksaloasetat Malat Fumarat

D-Glukosa L-Aspartat
 Asam amino glikogenik

Menjadi Menjadi Menjadi Menjadi α- Memberikan

piruvat oksaloasetat Suksinil KoA ketoglutarat atom karbon
Alanin Asparagin Valin Gluinin Fenilalanin
Serin Aspartat Treonin tamat Isoleusin
Sistein Meteonin Glutamin Triptopan
Glisin Prolin Lisin
Arginin
Histidin