UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE CHOTA

Carrera Profesional de Enfermería

Curso: BIOQUÍMICA
TEMA: PROTEOMICA

PROFESOR: ORREGO ZAPO TOMAS SALVADOR

integrantes:
 DIAZ ROJAS LUZ DEYSI
 IDROGO DÍAZ ANA MILY
 NÚÑEZ IDROGO MIRIAN
 INTRODUCCION

 A grandes rasgos la proteómica estudia el proteoma.

 El proteoma se refiere al conjunto entero de proteínas expresadas
en un célula.
 Siendo el complemento de la traducción del producto de un
genoma.
 Esto conlleva a realizar múltiples análisis sobre todas las
proteínas traducidas de una célula.
 Las proteínas como sabemos son partes muy importantes de los
organismos vivos, ya que son los componentes principales de las
rutas metabólicas de las células.
 El término proteómica fue acuñado en el año de 1997 como una
analogía con la genómica, que es el estudio de los genes.
Los orígenes de la palabra proteoma son la fusión de proteína y
genoma establecida en 1994 por Marc Wilkins.
 DIVICION DE LA PROTEOMICA

proteómica de expresión proteómica funcional

Se encarga del estudio de la

función de proteínas dentro de
Tiene como objetivo
sistemas biológicos (relaciona
la descripción del proteoma
cambios de expresión con una
total de un tejido, fluido, tipo
función determinada) y la
celular u organelo y las
regulación de su expresión,
mediciones cuantitativas de
incluyendo las interacciones
los niveles de expresión
proteínas-proteína, proteínas-
Proteínica.
ADN, proteínas-ARN y las
modificaciones
posttraduccionales.
Diferencias entre genómica y proteomica
 ¿CÓMO INVESTIGAR EL
PROTEOMA?

 Mientras que las moléculas de ADN y de ARN se construyen mediante un

ordenamiento variable de solo cuatro componentes estructuralmente
invariables (desoxinucleótidos y nucleótidos respectivamente).
 las moléculas de proteínas presentan una diversidad estructural
extraordinaria que se manifiesta en varios niveles de complejidad: a nivel de
la estructura primaria por los posibles ordenamientos esencialmente de 20
residuos de aminoácidos a los que se suman todas las variantes de
modificaciones post traducción posibles.
 Y a nivel de estructura espacial, esta diversidad se manifiesta en muy
diversas estructuras de las que depende esencialmente la actividad biológica.
 PROTEINAS
Las proteínas son moléculas
orgánicas complejas, formadas por
aminoácidos ordenados en largas
hileras o cadenas polipeptídicas
mantenidas por enlaces químicos
entre el grupo amino (NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo
(COOH) del siguiente aminoácido.
Las proteínas son esenciales
para el funcionamiento
celular y, por ende, para la vida.
Debido a su heterogeneidad
estructural, las proteínas
participan en diferentes procesos
celulares.

A este tipo de enlace se denomina

enlace peptídico.
Las proteínas se encuentran en todos
los organismos.
son las moléculas biológicas más
abundantes
 Una muestra
proveniente de un sistema
Separación de biológico es una mezcla
las proteínas compleja de proteínas. Por lo
tanto, las muestras
provenientes de células,
tejidos u otro tipo de muestras
biológicas (sangre, orina,
leche, líquido céfalo-raquídeo,
semen, saliva,
lágrimas, etc.) se separan
principalmente por técnicas
cromatográficas y/o
electroforéticas, las cuales son
tecnologías robustas,
versátiles y con alta capacidad
de resolución
Las más
utilizadas son: electroforesis
unidimensional
(SDS-PAGE) y
bidimensional (2-D PAGE),
electroforesis
capilar, cromatografía
líquida de alta
resolución (HPLC),
cromatografía de afinidad,
cromatografía de exclusión
molecular y cromatografía
de intercambio iónico
 Tiene como objetivo
desnaturalizar las proteínas
permitiendo que se expongan
Procesamiento
los sitios específicos de corte
de la muestra.
enzimático y, a la vez, se evita
la formación de dímeros.
Estas modificaciones
químicas son
fundamentales, ya que para el
análisis por EM se requiere
que las proteínas sean
digeridas a péptidos con
masas moleculares menores
que 3 KDa.
 Este procedimiento
Análisis por involucra la ionización de
espectrometría los componentes de la
de masas. muestra en fase gaseosa,
la separación de las
especies iónicas
resultantes
de acuerdo a la relación
de su masa
con su carga eléctrica
(m/z), utilizando campos
electromagnéticos en el
vacío.
 La interpretación de los
espectros de masas constituye la parte
Análisis de más difícil de esta metodología. En esta
datos etapa, la experiencia y la capacidad
teórica de dilucidación estructural del
espectrometrista son fundamentales, ya
que involucra la interdependencia del
conocimiento, de los procesos químicos
y bioquímicos aplicados a las muestras
de proteínas, con el conocimiento de
bioinformática para la búsqueda e
identificación de proteínas en bancos de
datos públicos y privados,
principalmente
porque éste se fundamenta en la
correlación de valores y diferencias
aritméticas de unidades de masas
atómicas con la estructura
molecular de las proteínas.
 Lenguaje proteínico y funcionamiento celular

 El funcionamiento celular depende de un complejo juego de interacciones entre

cientos de diferentes biomolecular (ADN, ARN, proteínas, metabolitos, etc.), las
cuales se encargan de mantener la integridad, morfología y funcionamiento.
 Como mencionamos anteriormente, los genes almacenan la información para
las funciones básicas de las proteínas; sin embargo, la dinámica celular de las
proteínas en tiempo real, y la regulación de la estructura proteínica y su función,
se realiza debido a la reversibilidad de las modificaciones postraduccionales
(MPTs) específicas presentes en estas moléculas.
Modificaciones Post traduccionales

 Otro aspecto importante del proteoma se

refiere a las
modificaciones que se producen después de la
síntesis de las proteínas.
 Tienen un gran impacto en función de la
alteración de tamaño, hidrofobicidad y su
completa conformación.
 El impacto de estas modificaciones pueden
influir directamente en las interacciones entre
proteínas y la distribución de estas en
diferentes locaciones subcelulares.
Víctor
 ESTRATEGIAS PARA IDENTIFICACION DE PROTEINAS
La primera estrategias
Para la identificación de
proteínas en las bases de
datos se basa en que la
digestión proteolítica de una
proteína con una proteasa
altamente específica, origina
de manera reproducible un
conjunto de péptidos
que es característico para
cada una de las proteínas.
LA SECUNDA ESTRATEGIA
Etiqueta de secuencia para la
identificación de proteínas. Ella
plantea que para lograr la
identificación solo es necesario
extraer una pequeña secuencia
parcial (3 a 4 aminoácidos) del
espectro de un péptido.
Este método revolucionó la
identificación de las proteínas a
partir de la secuencia deducida
de los espectros de masas por
cuanto se requería una
interpretación exhaustiva del
espectro.
TERCERA estrategias
Pretende minimizar la
intervención del especialista
en la identificación de las
proteínas en las bases de datos
de secuencias.
Esta estrategia se conoce como
huella de masas del espectro y
se basa en que cada péptido
que se fragmenta mediante un
proceso de disociación inducida
por colisiones produce un
espectro de iones fragmentos
que es muy característico de su
secuencia y que lo diferencia
del resto de los péptidos
almacenados en las bases de
datos.
 APLICACIONES DE LA PROTEÓMICA
.
1. Caracterización del
proteoma de un
organismo.
El propósito de este estudio
es la identificación del
mayor número de proteínas
expresadas por un
organismo en una condición
biológica particular. En el
caso de organismos
unicelulares o de células en
cultivo, muchos trabajos se
han propuesto la
separación y la
identificación de proteínas.
2. Proteómica
3. Interacción de
Comparativa Proteínas.
Consiste en evaluar los la importancia de
cambios en identificar las
la expresión de proteínas interacciones entre
de un organismo sometido proteínas y de proteínas
a dos o varias condiciones con otras moléculas. En
biológicas diferentes, varias publicaciones se
generalmente una de ellas han reportado los
es una condición control resultados de aislamiento
que se utiliza como de complejos de
referencia de la expresión proteínas y la posterior
de proteínas en identificación de las
condiciones “normales”. proteínas componentes
¿ QUE SON LAS PROTEÍNAS?
son macromoléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos.
Por sus propiedades fisicoquímicas, las
proteínas se pueden clasificar en proteínas
simples (holoproteidos), formadas solo
por aminoácidos o sus derivados; proteínas
conjugadas (heteroproteidos), formadas por
aminoácidos acompañados de sustancias
diversas, y proteínas derivadas, sustancias
formadas por desnaturalización
desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas
son necesarias para la vida, sobre todo por su
función plástica (constituyen el 80 %
del protoplasma deshidratado de toda célula),
pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de
las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).
 De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugados pueden
clasificarse a su vez en:
– nucleoproteínas. Una nucleoproteína es una proteína que está
estructuralmente asociada con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN).
Proteínas conjugadas
_Fosfoproteína. Una fosfoproteína es una proteína unida covalentemente a
Formadas por aminoácidos
y por un compuesto no una sustancia que contiene ácido fosfórico, a través del mismo. Un ejemplo
peptídico. En estas de tal grupo es un grupo fosfato. El aminoácido que es fosforilados suele
proteínas, la porción poli
ser serina, treonina, tirosina, aspartato o histidina.
peptídica se denomina
apoproteina y la parte no – glicoproteínas. Las glicoproteínas son moléculas compuestas por
proteica se denomina una proteína unida a uno o varios glúcidos, simples o compuestos.
grupo prostético.
– flavoproteinas. Las flavoproteínas actúan como enzimas. Estas proteínas se
caracterizan por poseer un nucleótido derivado de la vitamina B2.
– hemoproteinas. Las hemoproteínas, son metaloproteínas que poseen un
grupo prostético hemo, el cual está unido permanentemente con enlaces
covalentes y no covalente a las cadenas de la proteína y están presentes en
una gran cantidad de organismos.
  La albúmina. La albúmina es una proteína que se
encuentra en gran proporción en el plasma
Proteína Simples sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre,
Formadas solamente por
y una de las más abundantes en el ser humano. Se
aminoácidos que forman
cadenas peptídicas. sintetiza en el hígado.
 La Globulina. Las globulinas son un grupo de
proteínas solubles en agua, solubles en disoluciones
salinas, que se encuentran en todos los animales y
vegetales. Entre las globulinas más importantes
destacan las seroglobulinas (de la sangre), las
lactoglobulinas (de la leche), las ovoglobulinas (del
huevo), la legúmina, el fibrinógeno,
las inmunoglobulinas (anticuerpo) y numerosas
proteínas de las semillas.
De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas
pueden clasificarse en:

• Completas: Proteínas que contienen todos los

aminoácidos esenciales. Generalmente provienen
de fuentes animales.

• Incompletas: Proteínas que carecen de uno o

mas de los amino ácidos esenciales.
Generalmente son de origen vegetal.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES SEGÚN SU ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los
giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un
claro ejemplo de proteína de hélice alfa.
• Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una
configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las
proteínas hoja plegada beta.
• Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice
alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato
isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los
segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.
• Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en
regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína
alfa + beta.
 LAS PROTEÍNAS PUEDEN
DIVIDIRSE EN DOS CLASES

1. Proteínas fibrosas. Son aquellas que están formadas por cadenas polipeptídicas,
formando estructuras compactas llamadas fibras. Por ejemplo:
• La fibroína. Es producida por insectos, sobre todo por las arañas y el gusano de seda.
• El colágeno. Constituye el componente proteico principal del tejido conectivo.
• La queratina. Puedes encontrarla en las uñas, garras, pico, pezuñas, cuernos, pelo,
lana, y en capa externa de tu piel.
• La elastina. Le proporciona elasticidad a tu piel y a los vasos sanguíneos.
• Proteínas globulares. Están formadas por cadenas polipeptídicas que adoptan una
forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas. La mayoría de las
proteínas que conoces, pertenecen a esta clase. Desempeñan funciones
estructurales y mecánicas, actuando como:
 2. FUNCIONAN COMO ENZIMAS

• Hormonas. Muchos de estos componentes son proteínas, capaces de regular

muchas funciones celulares, relacionadas con el metabolismo y la reproducción.
Ejemplos son la insulina, el glucagón y la tiroxina.
• Proteínas transportadoras y receptores de membrana. Por ejemplo, la hemoglobina.
• Proteínas transportadoras de triglicéridos, ácidos grasos y oxígeno en la sangre. Son
responsables, entre otras funciones de la contracción de las fibras musculares.
• Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoproteínas que reconocen antígenos
expresados en la superficie de virus, bacterias y otros agentes infecciosos.
• Proteínas de reserva. Ejemplos de proteínas de este tipo de proteína son la ferritina,
que almacena hierro en el interior de las células y la caseína de la leche, que actúa
como una reserva de aminoácidos.