UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL LISANDRO

ALVARADO
DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUD
“Dr. PABLO ACOSTA ORTÍZ”
SECCION DE BIOQUIMICA

DEGRADACION DE
PROTEINAS Y
ELIMINACION DE
NITROGENO

Prof. Raiza Aldana

Mayo , 2018
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS
 RECAMBIO PROTEICO

Las proteínas del organismo se

sintetizan de manera continua a partir
de aminoácidos.

Degradándose para
dar nuevos
aminoácidos.

Produciéndose un
recambio proteico de
proteínas permanentes.
 RECAMBIO PROTEICO

Conjunto de aminoácidos

 Existen en el organismo con la

proteína tisular

Se escogen para la síntesis de proteínas

Se reemplazan por la hidrólisis de las

proteínas dietéticas y tisulares.
 RECAMBIO PROTEICO

Vida media de las proteínas depende de su función, y

por tanto, la velocidad de recambio proteico es
variable

PROTEÍNAS REGULADORAS: vida media de

minutos a horas (enzimas)

PROTEÍNAS ESTRUCTURALES: vida media larga,

meses a años (colágeno)

HEMOGLOBINA: vida media intermedia (120 días)

RECAMBIO PROTEICO
 BALANCE NITROGENADO

INGERIDO EXCRETADO
 BALANCE NITROGENADO

BALANCE POSITIVO

Cuando ingerimos mas de lo

que excretamos.

En la niñez
La cisteína y arginina no son esenciales en el adulto
ya que se sintetizan a partir de Met y de la Om, pero si
en la niñez ya que no se sintetizan en cantidades
suficientes para cubrir requerimientos.
También puede darse en el embarazo y en la
alimentación después del ayuno.
 BALANCE NITROGENADO

BALANCE NEGATIVO

Cuando excretamos mas de lo

que ingerimos.

Esto se presenta:
En el ayuno prolongado (aminoácidos
para gluconeogénesis)
Dietas deficientes en algún aminoácido
esencial
Durante la vejez
El nitrógeno se excreta como UREA y no
se incorpora a las proteínas.
 CATABOLISMO DE LOS
AMINOACIDOS

Se libera de
forma
inadecuada
toxica

UREA ESQUELETO CARBONADO

O CETOACIDO
 TRANSAMINACION

Definición
Reacción bioquímica por medio de la cual hay un
intercambio (TRANSFERENCIA) de nitrógeno
amínico (-NH2), entre L- aminoácidos y alfa
cetoacidos.

Localización

Tejidos: Hepático, musculo cardiaco y musculo

esquelético.
Nivel Celular: Citoplasma.
 TRANSAMINACION
Enzimas

Transaminasas o Aminotransferasas

Coenzima

En su forma aldehica Fosfato de Piridoxal (PAL),

conocida también como (PLP). O en su forma amínica
Fosfato de Piridoxamina.

Importancia
Se elimina el grupo amino, formando amoniaco,
que es extremadamente toxico, convirtiéndose
en un compuesto NO toxico conocido como
UREA.
 TRANSAMINACION

Importancia
Significado Biológico

El esqueleto carbonado resultante de la remoción

del grupo amino es usado para la síntesis de
aminoácidos NO esenciales.

También son usados para la Gluconeogenesis o

para la oxidación completa.
 TRANSAMINACION

Importancia Significado Biológico

TODOS LOS AMONOACIDOS NO

ESENCIALES

El piruvato se puede transaminar para

producir alanina .

Así mismo el oxaloacetato se puede

transaminar y convertirse en acido aspartico.

La lisina, la
EXCEPCIONES
treonina y la
prolina no se
transamian
TRANSAMINACION
TRANSAMINACION
REACCIONES DE TRANSAMINACION
REACCIONES DE TRANSAMINACION
 TRANSAMINASAS TGO Y TGP

Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son

liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo
tanto sus niveles altos en suero pueden ser
indicativos de infarto de miocardio, hepatitis
infecciosa, u otros daños orgánicos.

VALORES DE REFERENCIA.
 TGO: 5-30 UI/ mL
 TGP: 5-40 UI/ mL
 DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEL
GLUTAMATO

Se genera NH4+ y α-Cetoglutarato a partir

de Glutamato en una reacción oxidativa.
 DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEL
GLUTAMATO

Se genera NH4+ y α-Cetoglutarato a partir

de Glutamato en una reacción oxidativa.
TRANSAMINACION
 CICLO GLUCOSA ALANINA

Muestra como los esqueletos de carbono alteran

entre las proteínas y la glucosa.
La alanina proveniente del musculo se
convierte de nuevo en glucosa en el hígado para
ser usada por el musculo.
El lactato formado por el musculo esquelético
activo es llevado al hígado para ser convertido
en piruvato y luego a glucosa por
gluconeogenesis.
 CICLO DE LA UREA

Definición

Consta de 5 reacciones que llevan a cabo la

síntesis del compuesto orgánico UREA. (A
partir de dos compuestos inorgánicos)

El urea contiene 2 átomos de nitrógenos:

provenientes del amoniaco por desaminacion
oxidativa y el otro del acido aspartico.

El ciclo utiliza una molécula transportadora,

la ornitina
 CICLO DE LA UREA

Localización

Hepatocitos, principalmente células

periportales.

Ubicación
Las primeras Dos reacciones tienen lugar en
MITOCONDRIA y las ultimas Tres en CITOSOL.
 Formación de UREA por el ciclo
de la Ornitina

Formación del Carbamoil Fosfato.

Formación de Citrulina.

Formación del Argininosuccinato

Formación de Arginina.

Formación de Urea.
mitocondria

citoplasma
 Metabólicamente los aminoácidos
pueden clasificarse

Aminoácidos Cetogenicos: Son los que se

degradan hasta dar Acetil CoA. Por lo que son
capaces de formar Cuerpos Cetonicos.(Leucina
, lisina )

Aminoácidos Glucogénicos: Se degradan

hasta piruvato o hasta productos
intermediarios del ciclo de Krebs.
 Metabólicamente los aminoácidos
pueden clasificarse

Se clasifican dependiendo su
degradación en:

Cinco aminoácidos que forman piruvato: la alanina, la

serina, la glicina, la cisteina y treonina forman piruvato.

Dos aminoácidos que forman oxaloacetato:

El aspatarto produce oxaloacetato y la aspargina.

Cuatro aminoácidos que forman glutamato

y alfa cetoglutarato.

Cuatro aminoácidos que forman succinil CoA.

 Metabólicamente los aminoácidos
pueden clasificarse

Se clasifican dependiendo su
degradación en:

La fenilalanina y la tirosina producen fumarato.

La isoleucina forma Acetil CoA

La leucina, la licina y el triptfano forman

Acetil CoA
Aminoácidos
glucogénicos

Aminoácidos
cetogénicos

Aminoácidos mixtos
 DESTINO METABOLICO DE
LOS AMINOACIDOS

 Leucina, Lisina y Triptofano son puramente

Cetógenicos

 Isoleucina, Fenilalanina y Tirosina son

glucócetogenicos

 El resto de los aminoácidos son solo glucógenicos