ENZIMAS

DEFINICIÓN
Es una proteína sintetizada por la célula
viva, que cataliza o acelera una
reacción. Aceleradores químicos.
Son elaboradas por las células y son
los responsables de la catálisis
anabolismo o catabolismo de todas las
reacciones bioquímicas
intracelularmente y extracelularmente.
Metabolismo: incesante recambio de
energía.

Catabolismo: desintegración de
compuestos mas sencillos hasta
productos terminales.

Anabolismo: tendencia de síntesis que

conduce a la formación de productos
coloidales destinados a la estructura del
plasma celular y de compuestos.
 Enzima:

A
C

Apoenzima (porción proteica)

Cofactor o Coenzima.(moléculas de
naturaleza no proteica).
Sitios activos isostericos: parte proteica
de la enzima.
 Cofactor Coenzima

moléculas de moléculas derivadas

de vitaminas
naturaleza no proteica
(hidrosolubles)
(metales).
Parte enzimática
“termoestable.”
Mg. fosforilación
oxidativa. Biotina flora intestinal
biocitina
Ca coagulación, carboxilacion.
contracción muscular.
Ac. pantotenico
coenzima A síntesis
Cl procesos de de ácidos grasos.
hidrólisis amilasa.
Mecanismo de acción
enzimático
Reconocimiento particular de 1 mol
llamada sustrato.
+ +

E + S = P + E
Clasificación:
De acuerdo a las reacciones
químicas que realizan las
enzimas.
 Oxidoreductasa:

Cataliza la reacción de oxido reducción al

adicionar o sustraer un hidrógeno activo con
NAD en grupos oxidrilo y amino.

A red + B oxi A oxi + B red.

Oxigenasas, oxidasas, peroxidasas,

hidroxilasas, deshidrogenasas, reductasas.
 Transferasas:
Transfieren de diferente molécula de
carbono N y Fosfato(C, N, P).

AB + C A + BC

Exocinasa, transceminasa,
aciltronsferasa, fosfotransferasa,
metiltransferasas.
 Hidrolasas:
introducen una molécula de agua ( H 2 O ) en
el sitio de ruptura, actúan sobre esteres de
Ac grasos Carbono y Proteínas

AB + H2O AH + BOH.

Lactasa, hidrolasaesterasas,
 Liasas:
cataliza la ruptura de enlaces de carbono con
carbono, C/C ,C/O, C/N C/S, en este proceso
se forman dobles enlaces reacción.

A(XH)B AxBH.

Anidrasa carbónica, aldolasas, desaminasas.

 Isomerasas:
catalizar sobré moléculas con
características o propiedades químicas
iguales y físicas diferentes.

A iso A

Fosfoglumutasa, recemasas,
epimerasa, mutasas.
 Ligasas:
Enzimas que utilizan la energía de la
hidrólisis del ATP y que permiten la
unión de dos moléculas propiciando
enlaces C/C, C / N, C / O, C/Azufre.

A + B + ATP AB + ADP + P

Piruvato carboxilasa ,ligasa.

Factores que afectan la
velocidad enzimático.

La velocidad de reacción catalizada

enzimaticamente depende en forma
directa de la concentración de la
enzima
Aumento de sustrato manteniendo fija
la concentración de enzima produce el
principio un incremento considerable en
la velocidad de la reacción.
A medida que va aumentando la
concentración del sustrato la
aceleración de la velocidad de reacción
empieza a descender. Hasta que
finalmente cuando la concentración de
sustrato es elevada no hay cambio en
la velocidad.
reaccion
 Cinética de primer
orden y cinética de
orden cero.
Los sitios activos de la enzima no se
saturan con el sustrato cuando las
concentraciones de este son bajas.
La proporción enzimática varia con la
concentración de sustrato.
rreaccion
A medida que aumenta el numero de
las moléculas de sustrato dichos sitios
se van cubriendo cada vez en mayor
grado hasta que en el punto de la
saturación no quede ninguno
disponible.. la enzima trabaja a su
máxima capacidad.
En estas condiciones la velocidad
resulta independiente de la
concentración del sustrato.
 TEMPERATURA

45° C incremento de la velocidad de

reacción.

+ 45° C desnaturalización térmica.

55 ° C el proceso se acelera y destruye la

función catalítica de la proteína enzimatica.
 pH
Afectan el carácter iónico de los grupos
amino u carboxilo de las enzimas

Bajos y altos valores de pH: efectos

iónicos, determinan desnaturalización
considerable, inactivacion enzimatica
 FACTORES DE
INHIBICIÓN

Inespecífica: desnaturalización de la
apoenzima de la enzima

competitiva
Especifica
no competitiva
 Competitiva:

Inhibidor competitivo: cuando contiende

con un sustrato o con una coenzima por
el sitio activo de una proteína-
Enzimatica reversible= si se eleva la
concentración del sustrato.
 inhibición no
competitiva
no puede invertirse a la elevación de la
concentración del sustrato.

inhibidor se une con el sitio de la

superficie de la enzima