PROTEINAS

METABOLISMO
 FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. Síntesis de nuevas proteínas

2.Formación de compuestos no protéicos de
importancia fisiológica
3. Producción de energía
 PROTEINA DIETARIA

B
Tejidos POOL Comp. NNP
C

Piruvato, Acetoacetato, Acetil

SCoA, Intermediarios a, cítrico
N amino (glutamato)

Ciclo
Ácidos Cuerpos Glucosa ácido
Amino grasos. cetónicos
Úrea Gng cítrico
grupos B- oxid
 PROTEÍNAS DE LA DIETA
Animales
Vegetales:
Deficiencias en aal:
Trigo: lisina,
maíz: triptófano,
leguminosas: metionina.
EFECTOS DE LA DEFICIENCIA PROTEICA

1. Retardo en el crecimiento
2. Perdida de peso
3. Desnutrición:
1. Hipoprotéica ( Kwashiorkor)
2. Hipocalórica ( Marasmo)
 Valor Biológico de las proteínas
Proteína VB Proteína VB
Huevo entera 94 Leche cruda 90
Carne de res 76 Queso 69
Trigo entero 67 Maíz entero 60
Pan blanco 45 Arroz blanco 75
Frijoles 38 Guisantes 48
Papa 67 Ajonjolí 71
 DIGESTIÓN (1)

En el estómago se produce:
1. Acido clorhídrico en las células parietales.
2. Pepsinógeno, en las células principales, se
activa a pepsina por HCl, es endopeptidasa
que ataca uniones no terminales:Tir,Fen, Trp.
3. La renina, principalmente en niños, coagula
la leche.
 DIGESTIÓN (2)
En el Intestino delgado, en el duodeno se producen:
hormonas reguladoras de la secreción pancreática.

SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y

enzimas digestivas.
Enteropeptidasa
1. Tripsinógeno--------------------- Tripsina
Trip
2. Quimotrpsinógeno ------------------- Quimotrpsina
Trip
3. Procarboxipeptoidasa A y B-------------- Carboxipeptidasa A y B
 DIGESTIÓN (3)

Las glándulas intestinales producen:

Secreción alcalina
fosfatasa alcalina
enzima enteropeptidasa
Las proteínas parcialmente hidrolizadas son
atacadas por peptidasas y aminopeptidasas y
se convierten en aminoácidos libres.
 PROTEASAS DIGESTIVAS (Ejm.)

ENZIMA PROENZIMA LUGAR DE ACTIVADOR ENLACE

SÍNTESIS

Pepsina Pepsinógeno Mucosa HCl, Endopep

gástrica autoactiva- Tir, Len,
ción Leu
Tripsina Tripsinógeno Páncreas Entero Endo Arg,
peptripsina Lis

Quimo Quimotripsi- Páncreas Enteropepti Endopep

tripsina nógeno dasa Tir, Fen,
trp, met,
leu
 RECAMBIO PROTÉICO

 Biosíntesis y degradación continua. Aa liberados

son reutilizados en la síntesis de nuevas
proteínas.
 Las proteínas presentan gran variabilidad en
cuanto a su vida media (pocos minutos a meses,
Ej albúmina =21 días, Hb = 120 días)
 Recambio rápido: enzimas digestivas, hormonas y
anticuerpos (se segregan a un medio
extracelular)
 Proteinas estructurales (colágeno) son más
estables.
 INTERCAMBIO DE AA

 Principales órganos encargados de mantener la

concentración sanguínea son: tracto digestivo,
hígado, músculo, riñón y el cerebro.
 Llegan al hígado: unos son retenidos y otros
liberados a la circulación sanguínea.
 El tejido muscular consume al menos 60% de los aa
ramificados y liberan alanina (consumida por el
hígado).
 El cerebro: gran consumidor de valina
 El riñón: consume glutamina
 REACCIONES GENERALES DE AA

1. Transaminación
α-cetoácido1 + aa1-----α-cetoácido2+aa2
Ejemplos: TGO, TGP etc.

2. Desaminación oxidativa
aa + NADPH+H-----α-cetoácido+ NADP+
IMPORTANCIA DE LA TRANSAMINACIÓN

Catalizada por aminotransferesas

Utiliza el fosfato de piridoxal como
coenzima
Aminotransferasas específicas para la
síntesis de todos los aa no esenciales
(debido a la incapacidad de sintetizar alfa-
cetoácidos)
MECANISMOS DE CONTROL DEL N

1. Formación de Urea
Ciclo de la úrea hepático
2. Glutamina sintasa
Glutámico + N+H4 + ATP--- Glutamina+ ADP
3. Excreción urinaria de N+H4
FLUJO DEL CARBONO

GLUCOSA

AA
PIRUVATO AG

ACETIL CoA

CO2 + E0