Universidad Nacional de Trujillo Facultad de Ciencias Agropecuarias

Departamento de Bioquímica Asignatura Bioquímica General

Tema 28: Hemoproteínas. Metabolismo de

la hemoglobina. Biosíntesis y Degradación
de la Hb. Formación de pigmentos biliares.
Importancia

Dra. Anabel González Siccha

Docente Cátedra de Bioquímica

Trujillo, 24 de mayo de 2019

 Hemoproteínas
Son proteínas conjugadas cuyo grupo
prostético es una porfirina coordinada a
un ion metálico. Suelen estar relacionadas
con todos los aspectos del metabolismo
aeróbico.
Las hemoproteínas son aquellas
proteínas que contienen un grupo
prostético hemo, con enlaces covalentes o
no covalentes con la proteína misma. El
hierro en el hemo es capaz de producir
oxidación y reducción (usualmente los
compuestos a +2 y +3, por ferril
 Funciones de las Hemoproteínas
Transportadores de oxígeno como la hemoglobina
y la mioglobina
 Clorofilas: porfirinas coordinadas a un ion Mg ++
 Transportadores electrónicos como los
citocromos.
 Enzimas relacionadas con el transporte
electrónico como la citocromo oxidasa
 Enzimas relacionadas con el stress oxidativo,
como las peroxidasas, catalasas.
 Coenzimas cobamídicas o corrinoides (vit. B12)
Aquellas que intervienen en el metabolismo de
xenobióticos: Cit P450
Membranas de transporte activo (citocromos)
 CH2
H 3C CH

R: CH3 en clorofila a

CHO en clorofila b N
R
Fe++ N
N Mg++
O
CH2 CH3
N
O

CH3 O C
C
O CH3
O

Clorofilas
Metabolismo de la
hemoglobina:
Es una proteína globular, conjugada y
oligomérica.
Es una ferroporfirina unida a la proteína
globina, conforma un tetrámero y se une
de manera reversible al oxígeno. Sirve
como medio de transporte del oxígeno y
CO2 en la sangre y también actúa como
buffer regulando el pH sanguíneo.
Esta constituida por el grupo HEM más
la unión a proteínas (globinas 2alfa y 2
beta)
Hemoglobina
GRUPO HEMO
•No proteíco.
•Da color rojo a la sangre.
•Hemoglobina tiene 4, cada una formada por:
•Una protoporfirina IX (Formada por 4 pirroles)
•Un átomo de hierro en estado ferroso Fe++

GLOBINA
•4 cadenas polipeptídicas.
•Cadenas alfa, beta, gamma, delta y epsilon.
 Síntesis del
anillo Hem
Tiene lugar en las
mitocondrias y en
el citosol a través
de ocho pasos
enzimáticos.
Comienza con la
formación del alfa-
aminolevulinato
(ALA) a partir de
succinilCoA y de la
glicina en una
reacción catalizada
 Regulación del hemo y la Hb
 La ALA sintetasa es la enzima clave en la regulación
de la síntesis del grupo hemo y de la hemoglobina.
 En altas altitudes, la hipoxia induce la síntesis del
grupo Hem para que se forme más hemoglobina e
intervenga en el transporte de O2 a las células.
 El incremento de Hem inhibe en forma alostérica a la
primera enzima aminolevulinato sintetasa, es un tipo
de regulación por retroalimentación. El hemo reprime
la síntesis de la enzima y también inhibe directamente
la reacción.
 En las células eritropoyéticas la síntesis del hemo está
coordinada con la síntesis de globina.
 Si hay hemo disponible la síntesis de globina procede.
 Si el hemo está ausente: una proteína quinasa
independiente de cAMP está activa; la quinasa
Alteraciones en el metabolismo
de la Hb
Las anormalidades de las enzimas ocasionan
las porfirias hereditarias produciendo
fotosensibilidad y problemas neurales. Los
eritrocitos y el hígado son los sitios principales
de la expresión metabólica de las porfirias.
La ingestión de ciertos compuestos (como el
plomo) puede producir porfirias adquiridas.
Para facilitar el diagnóstico se pueden
detectar los alimentos, en la sangre y en la
orina, de la cantidad de porfirinas o de los
precursores de éstas.
 Degradación de la
Hemoglobina
En condiciones normales se destruye 1x2
108 eritrocitos cada hora.
Por lo que un ser vivo de 70 Kg recambia 6
g de Hemoglobina por día.
La globina se degrada a los aminoácidos
que la constituyen los cuales se reutilizan,
el hierro, también se reutiliza.
También se degrada la porción porfirina
libre del hierro del hemo, sobre todo en las
células reticuloendoteliales hepáticas,
esplénicas y de la médula ósea.
Estudiaremos la degradación del grupo
 Degradación del grupo hemo
 La degradación del Hem ocurre
en el microsoma, hasta
biliverdina (que en aves y
anfibio es excretados por las
aves dando las heces de color
verde) y en los mamíferos
ocurre hasta bilirrubina un
pigmento de color amarillo.
 El hierro del hem y los
aminoácidos de la globina se
conservan y utilizan de nuevo
 En el hígado la bilirrubina se
hace hidrosoluble mediante la
conjugación con dos moléculas
de ácido glucurónico y se
secreta a la bilis.
Reacciones de la Degradación
 Determinación de la
Bilirrubina
Bilirrubina directa: es la medida de
la forma conjugada de la
Bilirrubina, al hacerla reaccionar
con la sal de diazonium, se produce
un compuesto coloreado.
Bilirrubina indirecta: se determina
después de la adición de etanol a
la muestra de modo tal que la
Bilirrubina no conjugada se hace
soluble.
 Ictericias:
La ictericia se debe al aumento en la concentración de
la bilirrubina sanguínea.
Las causas de la ictericia se pueden clasificar como:
Hemolítica: prehepáticas (p. ej., las anemias
hemolíticas),
Hepatocelular: hepáticas (por ejemplo en la hepatitis)
y
Obstructiva: posthepáticas (por ejemplo, en la
obstrucción del colédoco).
Los seres humanos, cuando sufren de
hiperbilirrubinemia (ictericia) sus mucosas se vuelven
amarillas.
