BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA

MOLECULAR
 Estructuras de las proteínas

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

 ESTRUCTURA PRIMARIA
• Disposición lineal o secuencia de aminoácidos que constituyen
la cadena polipeptídica.

• Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica

y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
 Puente disulfuro

Se forma a partir de dos

grupos sulfhidrilo (-SH)
de dos cisteínas.
 Anemia falciforme
Enfermedad genética presente desde el nacimiento.

Sintomatología: Dolor e hinchazón en manos y pies, fiebre, ictericia, anemia, dolor en el

pecho o en las articulaciones, abdomen o espalda y falta de aire.

Hemoglobina anormal que induce un cambio conformacional del eritrocito.

• Tiempo de vida media del eritrocito reducida

• Menor capacidad de transportar oxígeno
• Se atascan en los vasos sanguíneos y bloquean el flujo de sangre
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria, resulta del plegamiento

periódico de la cadena de aminoácidos.

Dicho plegamiento puede adoptar dos disposiciones

geométricas:
• Hélice alpha (α)
• Lámina beta (β)
La estructura secundaria se estabiliza mediante enlaces
por puentes de hidrógeno
 Conformación β

Conformación ɑ
 Hélice α
La estructura secundaria en α-
hélice se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí
misma la estructura primaria.

Esto se debe a la formación

espontánea de enlaces de
hidrógeno entre el —CO— de
un aminoácido y el —NH— del
cuarto aminoácido que le
sigue.
 Colágeno
• El colágeno posee una disposición
en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina

• Estos aa poseen una estructura

que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma una hélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
 Lámina β

• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

• Las cadenas laterales R se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las hojas.
• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.
 Lámina β
ANTIPARALELA PARALELA

Con dirección opuestas Con la misma dirección

de N- y C- terminal de N- y C- terminal
 Encefalopatía espongiforme
Enfermedad de las vacas locas o enfermedad de Creutzfeldt-
Jakob y Kuru.

Causadas por un mal plegamiento de glucoproteínas normales de

membrana plasmática (priones)

Sintomatología:

Depresión
Alucinaciones
Delirios
Ataxia (rigidez de los miembros y pérdida del control de
movimiento)
Neurodegeneración.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
• La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del
polipéptido plegado.

• Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten.

• Esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria.

 Más complejas que las fibrosas. Forman
Globulares: estructuras compactas, casi esféricas,
solubles en agua o disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
 Más simples que las globulares. Forman
Fibrosas: estructuras alargadas, ordenadas en una sola
dimensión, formando haces paralelos. Son
responsables de funciones estructurales y
protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Dominios
 Funciones de los dominios
A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la proteína:

• Enlaza a un pequeño ligando

• ”Atravesar” la membrana plasmática
• Contiene el sitio catalítico (enzimas)
• Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
• Provee una superficie para enlazarse
específicamente a otra proteína.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
1. Unión de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciana, idénticas o no, para formar un
complejo proteico.

2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe

el nombre de protómero (subunidad o
monómero).

3. Según el número de protómeros que se asocian

las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas).
 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno, Interacciones

Enlaces Puente de hidrofóbicas, iónicas, electrostáticas. Fuerzas diversas no
peptídicos Hidrógeno covalentes.

Secuencia Conformación Asociación

 DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura
primaria.

Consecuencias inmediatas sobre su función biológica.