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Estudos das proteínas

CASFDGSAFDSGAFASDGDF

HHHHCCCCEEEECCCEEEEE 1

Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2


Estudos das proteínas
UNIDADE IV. Estudo das proteínas.
4.1. Definição;
4.2. Estrutura (primária, secundária, terciária, quaternária);
4.3. Classificação:
- Quanto aos produtos de hidrólise (simples, conjugadas,
derivadas);
- Quanto às características físico-químicas/solubilidade (fibrosas,
globulares);
- Quanto à composição de aminoácidos.
4.4. Desnaturação das proteínas:
- Agentes físicos; - Agentes químicos;
4.5. Propriedades funcionais das proteínas:
- Hidratação; - Viscosidade; - Solubilidade; - Gelatinização; -
Emulsificação; - Texturização.
4.6. Principais proteínas nos alimentos:
- Proteínas animais (leite, carne, peixe, ovos);
- Proteínas vegetais (cereais, frutas, hortaliças).

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Estudos das proteínas
Consideradas por muitos anos como as mais
importantes macromoléculas do mundo, as Proteínas têm
enorme importância bioquímica.

Todas as proteínas dão origem a aminoácidos


O
quando hidrolisadas. 
R' C C1
NH 3 OH

Todos estes aminoácidos têm um grupo amino preso


ao átomo de carbono próximo ao grupo carboxil (uma
posição antes, no carbono alfa); daí serem chamados
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-aminoácidos. Proteínas são polímeros de -aminoácidos.
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Cerca de 20% da massa do corpo humano são proteínas,
considerando o peso seco.

As proteínas são hidrofílicas e retém muita água, de


modo que metade do peso de um homem (e 45% do peso de
uma mulher) são compostas por músculo.

O tecido muscular esquelético é uma importante mistura


de proteínas presente em nosso organismo (que corresponde à
"carne", quando nos referimos a outros animais).
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Os aminoácidos também têm outras funções, além de
servir como unidades de construção de proteínas.

O hormônio da tireóide, por exemplo, é um derivado


iodado de aminoácido; aminoácidos também funcionam como
neurotransmissores.

As proteínas, apesar de apresentarem estruturas e


funções tão diversificadas, são sintetizadas a partir de apenas
uns poucos monômeros diferentes: os aminoácidos.
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Todavia, as possibilidades de existirem proteínas


diferentes, constituídas por esse número reduzido de
monômeros, são espantosamente grandes.

Esta diferença nas proteínas estende-se à composição


de tecidos diferentes dentro de um mesmo organismo. Por
exemplo, as proteínas de músculo, fígado, cérebro, baço, rim,
e sangue diferem em composição e propriedades.

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Estudos das proteínas
As diferenças entre as proteínas decorre
principalmente das diferenças no número, tipo e seqüência
de aminoácidos de que é feita - a chamada Estrutura
Primária da proteína.
Polissacarídeos como Amido são estrutural e
funcionalmente semelhantes porque são formados por um
número muito limitado de oses.
As combinações possíveis entre aminoácidos criam
inúmeros tipos diferentes de proteínas que podem existir.
Como se vê, torna-se necessário um estudo prévio
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dos aminoácidos, para que se possa ter uma compreensão
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H2CCOOH Ácido -amino-acético


 (glicina)
NH2
Ácido 2,6 diamino-hexanóico
H2C (CH2)3  CHCOOH (lisina)
 
NH2 NH2
Ácido amino-butanodióico
HOOC– CH2  CHCOOH (aspártico)

NH2

H3C CH COOH Ac. 2 amino propanóico


 ( alanina )
NH2

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PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS


*solúveis em água
*são sólidos
*insolúveis em solventes orgânicos
*não se volatilizam
*altos pontos de fusão

PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS


* são anfóteros.
* sofrem reação de polimerização.

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O CARÁTER ANFÓTERO

* SOFRE REAÇÃO DE NEUTRALIZAÇÃO INTRAMOLECULAR


H3C CH COOH

NH2
EXPLICAÇÃO: O NITROGÊNIO POSSUI UM PAR DE ELÉTRONS LIVRE
PRONTO PARA RECEBER O ÍON H+ DO ÁCIDO.

Esta forma denomina-se de


H3C CH COO– H+ sal interno ou zwitterion

NH2

É anfótero, pois reage com ácido e com base. 12

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Os aminoácidos se classificam em:

CH3  CHCOOH
* NEUTRO – nº de grupos ácidos 
igual aos de bases NH2

* ÁCIDO – nº de grupos ácidos HOOC – CH2  CHCOOH


maior que os de bases 
NH2

* BÁSICO – nº de grupos básicos CH2 – CH2  CH COOH


maior que os de ácidos  
NH2 NH2 13

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REAÇÃO DE POLIMERIZAÇÃO – Formação da LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Os aminoácidos, aminoácidos que possuem


o grupo amino no carbono 2, reagem entre si...
     

CH3  CH C = O CH3– CH– C=O


| | | |
NH2 OH NH OH
H

A POLIMERIZAÇÃO POR CONDENSAÇÃO DE MUITOS AMINOÁCIDOS


FORMA - PROTEÍNA - e libera uma molécula de água
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–H2O

AMINOÁCIDOS +H2O PROTEÍNAS

(HIDRÓLISE)

Os  aminoácidos são encontrados nas hortaliças e legumes

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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

* SIMPLES ou HOLOPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS PRODUZEM


APENAS AMINOÁCIDOS.
EX. ALBUMINA ( OVO ) E GLOBULINA ( SANGUE )

* COMPLEXAS ou HETEROPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS


ALÉM
DOS AMINOÁCIDOS PRODUZEM OUTRA S SUBSTÂNCIAS QUE
SÃO DENOMINADAS DE GRUPOS PROSTÉTICOS.

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EXEMPLO GRUPO ONDE SE


PROSTÉTICO ENCONTRA
FOSFOPROTEÍNA AC. FOSFÓRICO LEITE

CROMOPROTEÍNA FERRO, HEMOGLOBINA


MAGNÉSIO, E CLOROFILA
CROMO
NUCLEOPROTEÍNA AC. NUCLÉICOS DNA E RNA

GLUCOPROTEÍNA GLICÍDIO AÇÚCARES

LIPOPROTEÍNAS LIPÍDIOS GORDURAS

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AS PROTEÍNAS SÃO: Definidas por quatro níveis


estruturais:
Nível estrutural primário;
Nível estrutural secundário;
Nível estrutural terciário;
Nível estrutural quaternário.

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 Estrutura primária - Ligações covalentes entre os


resíduos
 Ligação peptídica
 Pontes dissulfeto

 Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de


hidrogênio entre átomos da cadeia principal
 Estrutura terciária - Estrutura secundária + Ligações
não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros
átomos da cadeia lateral ou cadeia principal
 Interações hidrofóbicas Interações eletrostáticas
 Pontes de hidrogênio Pontes salinas

 Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre


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átomos de cadeias terciárias distintas em multímeros
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Estrutura primária
Ligações
covalentes entre
os resíduos

Ligação peptídica

Pontes dissulfeto

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Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre


átomos da cadeia principal

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 Estrutura terciária
 Ligações não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros
átomos da cadeia lateral ou cadeia principal
 Existem diversas classes de conformações finais para a estrutura terciária,
formando as chamadas classes de dobramento (fold classes)
 All-alpha (hemoglobina)
 All-beta (imunoglobulinas)
 Alpha/Beta (Triose-fosfato isomerase)
 Alpha+Beta (lisozima)
 Multiple
 Small-dissulfide rich (insulina)

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As proteínas estão presentes no


nosso quotidiano:

 a hemoglobina (do sangue);


 a insulina (segregada pelo pâncreas);

 a albumina (constituinte da clara do ovo);

 a queratina (existente na pele, unhas, cabelo...);

 a fibroína (da seda);


 a caseína (do leite);

 etc;

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As proteínas desempenham diversas


funções no nosso organismo:
Catálise Enzimática

Controle do Metabolismo, do Crescimento e da


Diferenciação celular

Geração e transmissão dos impulsos nervosos

Movimento coordenado

Protecção imunitária

Sustentação mecânica

Transporte e armazenamento
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Idade (anos) Peso Ração dietética recomendada
ou condição (kg) (g/kg) (g/dia)

Lactentes 0,0 - 0,5 6 2,2 13


0,5 - 1,0 9 1,6 14
Crianças 1–3 13 1,2 16
4–6 20 1,1 24
7 – 10 28 1,0 28
Homens 11 – 14 45 1,0 45
15 – 18 66 0,9 59
19 – 24 72 0,8 58
25 – 50 79 0,8 63
51 + 77 0,8 63
Mulheres 11 – 14 46 1,0 46
15 – 18 55 0,8 44
19 – 24 58 0,8 46
25 – 50 63 0,8 50
51 + 65 0,8 50
Gravidez 1º trimestre + 1,3 + 10

2º trimestre + 6,1 + 10

3º trimestre + 10,7 + 10
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Lactantes 1º semestre + 14,7 + 15
Professor: Paulo Sérgio 2º semestre + 11,8 Química de+Alimentos
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A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES


DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :

PEQUENO ALMOÇO:

-Leite de vaca - 3,0 g


-Queijo flamengo - 3,2 g
-Iogurte - 26,0 g
-Fiambre (magro) - 25,9 g
-Manteiga - 0,3 g
-Pão de trigo - 6,3 g
-Açúcar (branco) - vestígios

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A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES


DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :

ALMOÇO e/ou JANTAR:

-Borrego (perna) – 19,7 g


-Peru (inteiro) – 20,5 g
-Pescada (fresca) – 17,4 g
-Ovo (inteiro) – 12,0 g
-Arroz carolino – 6,9 g
-Feijão (manteiga branco) – 21,8 g
-Batata – 2,5 g
-Tomate – 0,8 g
-Couve (lombarda) – 2,0 g 32
-Maçã (reineta) – 0,3 g
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As proteínas são classificadas com base em suas


propriedades físicas e químicas. Suas propriedades de
maior valor são a solubilidade e coagulabilidade com o
calor.
As proteínas são classificadas nos três grupos
principais:
1. Simples
2. Conjugadas
3. Derivados de Proteínas
Cada um destes grupos principais é subdividido em
várias classes
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PROTEÍNAS SIMPLES

Proteínas simples são definidas como as proteínas que


por hidrólise rendem só aminoácidos.
Podem ser:
1. Albuminas
2. Globulinas
3.`Glutelinas
4. Prolaminas
5. Escleroproteínas
6. Histonas
7. Protaminas

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PROTEÍNAS CONJUGADAS
Proteínas conjugadas estão compostas de proteína
simples combinada com alguma substância de natureza
não- protéica. O grupo não protéico é chamado "grupo
prostético".

São classificadas em:


1. Nucleoproteínas
2. Glicoproteínas
3. Cromoproteínas
4. Fosfoproteínas
5. Lipoproteínas

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DERIVADOS DE PROTEÍNAS
Esta classe de proteínas, como o nome insinua,
inclui as substâncias formadas a partir de proteínas
simples e conjugadas. É o mais bem definido dos grupos
de proteína.
São subdivididas em proteínas derivadas primárias
e proteínas derivadas secundárias.

1. Proteínas derivadas primárias - Estas derivadas de


proteína são formados por processos que causam apenas
mudanças leves na molécula da proteína e em suas
propriedades. Não há digestão hidrolítica das ligações
peptídicas.
As proteínas derivadas primárias são sinônimas de36
proteínas desnaturadas.
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1 Proteanas são produtos insolúveis formados pela


ação de água, ácidos diluídos ou enzimas. Eles são formados
particularmente de certas globulinas, mas diferem das
globulinas por serem insolúveis em soluções salinas diluídas.
Em geral, eles têm as características físicas das glutelinss de
ocorrência natural.
2 Metaproteínas são formados por ação adicional de
ácidos e álcalis sobre as proteínas. Elas são geralmente
solúveis em ácidos e álcalis diluídos, mas são insolúvel em
solventes neutros. 37

Exemplos: albuminatos alcalinos.


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. Proteínas coaguladas - são produtos insolúveis formados


pela ação de calor ou álcool sobre proteínas naturais.
Produtos semelhantes também podem ser formadas por
ação de luz ultravioleta, raios X ou pressão muito alta.
Exemplos: albumina de ovo cozida, carne cozida e
outras proteínas, proteínas precipitadas pelo álcool.

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2. Proteínas derivadas secundárias

Estas substâncias são formadas na digestão hidrolítica progressiva das


ligações peptídicas das moléculas de proteína.

1. Proteoses ou albumoses
Proteoses são produtos de hidrólise protéica que são solúveis em água,
não coagulam através de calor, e que são precipitatadas em soluções
saturadas com sulfato de amônio.

2. Peptones
Peptonas são produtos de hidrólise de estrutura mais simples que as
proteoses. Eles são solúveis em água, não coagulam através de calor, e
não são precipitados por saturação com sulfato de amônio. Eles
precipitam através de ácido fosfotúngstico.

3. Peptídeos 39

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