CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE

                                

        LAS PROTEÍNAS.

• 1838 JJ.Berzelius “proteios”:
(principal) que a su vez
procede del dios griego
Proteus que cambiaba su
forma a voluntad.
• Biomoléculas orgánicas
tetrarnarias (C,O,H y N) muy
específicas formadas por
aminoácidos y con funciones
muy diversas.
 CARACTERÍSTICAS DE LAS
PROTEÍNAS.
• Especificidad: Característica de cada especie de ser vivo,
diferentes de las de otras especies. Glúcidos y lípidos son
comunes a todos los seres vivos. Transplantes e injertos.
• Variabilidad: Diversidad, cambios de forma
intraespecífica como consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos.
• Solubilidad: Dependiendo de los radicales de los aa
• Expresión de la variabilidad genética.
• Abundancia: Biomolécula orgánica más abundante en animales.
• Diversidad de funciones: Estructural, enzimática,...
• DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de su estructura 3aria
 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS.

OLIGOPÉPTIDOS (2-10 aa)

•PÉPTIDOS
“Hombre elefante”: Síndrome de Proteus:
Crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos,
POLIPÉPTIDOS
tejido adiposo, (80-100
vasos sanguíneos aa)
y linfáticos.

HOLOPROTEIDOS O PROTEINAS

•PROTEIDOS
HETEROPROTEIDOS O HETEROPROTEINAS
 ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS.

• Compuesto orgánico de
bajo Pm con función
amino y función ácido.
Arginina al microscopio
• C α central al que se une
por enlace covalente:
• Grupo amino (-NH2)
• Carboxilo (-COOH)
• Hidrógeno (-H)
• Cuarta valencia grupo R
ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS.
CARACTERÍSTICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS.
• 1.- Cα asimétrico
(excepto en Glicina).

• Cada aa presenta dos

enantiómeros: D y L.
• En todas las proteínas
solo L aa.
• D aa en paredes
celulares bacterianas.
• Anfóteros
ENLACE PEPTÍDICO.
 ENLACE PEPTÍDICO.
• CARACTERÍSTICAS:
– Se forma al reaccionar el grupo amino de un
aminoácido con el grupo ácido de otro aa,
desprendiendo una molécula de agua.
– Enlace covalente directo C—N
– Muy fuerte, semejante a un doble enlace.
– No permite el libre giro C—N
– Todos los átomos unidos al C y al N se
encuentran en un mismo plano.
– Con distancias y ángulos característicos.
 ENLACE PEPTÍDICO.
Con distancias y
ángulos característicos
ENLACE PEPTÍDICO.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES.
A N.
P P
O O
L L
A A
R R
E E
S S
S
I
N
C
A
R
G
A
Á
B
C
Á
I
S
D
I
O
C
S
O
S
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS.
 ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS.
A.- Primaria: Secuencia lineal (número, posición y tipos) de
aminoácidos, dependiente de la secuencia de bases nitrogenadas
del ARN y ésta a su vez de la secuencia de bases del ADN.
 HOMOLOGÍA.

•Ortólogas:
Están presentes en diferentes especies y
tienen funciones similares o idénticas.
•Parálogas:
Están presentes en una misma especie y
difieren en su función. Son el resultado de
duplicaciones génicas y una posterior
divergencia de función.
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS.
La estructura primaria es la base de las restantes estructuras, y
determina como será la secundaria, la terciaria...
INSULINA.

Células del páncreas

productoras de insulina.

21

30
α-QUERATINA :ESTRUCTURA SECUNDARIA.
RADICALES E HIDRÓGENO HACIA FUERA DE LA HÉLICE.

Pauling: Nobel 1954

ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA.
PLANO INCLINADO βETA.
 PLANO INCLINADO BETA.
• La proteína adquiere
disposición en zig-zag.
• Deben existir varias cadenas
en paralelo unidas por puente
de Hidrógeno para
estabilizarse.
• Pueden ser cadenas de una
misma proteína o de proteínas
diferentes.
• Radicales e Hidrógeno hacia
arriba y hacia abajo.
 ESTRUCTURA TERCIARIA.
• Es un repliegue espacial de la estructura secundaria, adoptando una
configuración específica para la función que vaya a realizar.
• Se aceptan dos tipos generales de estructura 3ª:
– Fibrosa: Con función estructural. Soporte, forma y protección
externa insolubles en agua.
– Globular: Con función metabólica. Esféricas o globulares, varios
tipos de estructura secundaria enzimas y proteínas de regulación
solubles en agua.

Colágeno y elastina
 ESTRUCTURA TERCIARIA.
• Es un repliegue espacial de la estructura secundaria,
adoptando una configuración específica para la
función que vaya a realizar.
 ESTRUCTURA TERCIARIA.

• Cada proteína posee una única estructura terciaria

• Dependerá de la estructura primaria.
• La función de la proteína dependerá de la estructura 3ª
• Esta estructura dependerá de los siguientes enlaces:
– Covalente puente disulfuro.
– Polar entre radicales polares.
– Apolar entre radicales apolares.
– Puentes de hidrógeno.
por polaridad

por apolaridad
TIPOS Y EJEMPLOS DE HOLOPROTEÍNAS.
HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos.

OJO
OJO: :IMPORTANCIA
IMPORTANCIADEL
DELADN
ADNYYEL
ELARN
ARN

Orgánulo
DESNATURALIZACIÓN- RENATURALIZACIÓN.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Es la conformación tridimensional de las subunidades que

forman la proteína. Disposición de las distintas
subunidades polipeptídicas que forman parte de una
proteína multimérica. La interacción entre las distintas
subunidades da lugar a la proteína funcional.
Fuerzas que estabilizan la estructura:
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones hidrofóbicas.
• Interacciones electrostáticas.
• Puentes de azufre.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE
HEMOGLOBINA.
FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
 FUNCIONES DE LAS PROTEINAS.

RESERVA
AMINOÁCIDOS
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
TIPO FUNCIÓN Ejemplo Función concreta

Enzimática Amilasa Digestión del almidón a glucosa

Queratina Pelo, lana, uñas, cuernos, cascos, de los

Estructural colágeno tendones, cartílagos
Hormonal Insulina, Regula la glucosa en sangre
Oxitocina Contracción del útero durante el parto

Contráctil Actina, Contracción de las fibras musculares

miosina

Almacenamiento Ferritina Almacen de hierro en el bazo

O de aminoácidos en Ovoalbúmina

Transporte Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre y músculos

Mioglobina

Inmunológica Anticuerpos Inhibición del antígeno. Defensa molecular