REPÚBICA BOLÍVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN UNIVERSITARIA

“RÓMULO GALLEGOS” AULA MÓVIL LOS TEQUES

T.S.U. Elena Gotto Asignatura:

C.I. 13.532.566 Nutrición
 Son las moléculas más complejas y se encuentran en los
seres vivos pero a la vez desempeñan un papel
fundamental para la vida.
 El nombre proteína proviene de la
palabra griega "proteios", que significa "primario", por
la cantidad de formas que pueden tomar.

 Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por

contener nitrógeno en su composición,
aproximadamente un 16%.
 Químicamente son polímetros de elevada masa molecular
cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20
aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.
 CARBONO FORMACIÓN

PRINCIPALMENTE
oxigeno HIDROGEN
O

HIERR
NITROGENO O

zinc
MAGNESI EN MENOR
O CANTIDAD

COBR
E
 Aminoácidos
Son moléculas nitrogenadas que
contienen el grupo amino (-NH2)
y el grupo carboxilo (-COOH).
 Como Se Forman Las Proteínas
Las proteínas se forman por medio de reaccionan
químicas de condensación de los aminoácidos. En
estas reacciones cada par de aminoácidos se une,
eliminando una molécula de agua. El enlace que se
establece se denomina:

enlace peptídico.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA

Está representada por la sucesión lineal

deaminoácidos forman la cadena peptídico y por
PRIMARIA .loque tanto indica qué aminoácidos componen
la cadena y el orden en que se encuentran

Es la dirección de los aminoácidos que

componen una proteína. Hay dos tipos
SECUNDARIA fundamentales: la hélice y la hoja plegada.

Se origina cuando la atracción entre los grupos

que se encuentran en la hélice obliga a que la
TERCIARIA molécula se enrolle sobre si misma a manera de
ovillo .Existen dos tipos: globular y fibrosa.

Se origina por la unión, mediante enlaces

débiles, de varias cadenas poli peptídicas,
CUATERNARIA idénticas o no, lo que origina un complejo
proteico ejm: colágeno, la queratina y la
hemoglobina.
Desnaturalización
La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH.
Estos cambios hacen que se rompan las fuerzas que
mantiene la forma tridimensional, y la proteína se despliega.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
 Donde se encuentran las
Proteínas
Los alimentos más ricos en proteínas son la carne, el pescado, los huevos,
la leche y sus derivados, las leguminosas y los frutos secos. Pero en
realidad, todos nuestros alimentos en su estado natural contendrán
proteínas, aunque solo sea en pequeñas cantidades. Podemos
considerar que un plátano, una coliflor o una espinaca no son fuentes
importantes de proteínas; sin embargo, contienen un 2 o 3 % de éstas. Los
cereales, compuestos en su mayor parte por almidón (es decir, por hidratos
de carbono), contienen
también alrededor
de un 10% de proteínas.
Propiedad De Las Proteínas
Proteínas mas frecuentes
ALBUMINAS: Son solubles en el agua .Cuando se calientan
coagulan; es decir, se sodifican .Junto con las globulinas,
constituyen la mayor parte del protoplasma de las células
animales y vegetales. Ejm: la clara del huevo.

Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en

soluciones iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la
coagulación de la sangre y los anticuerpos que nos protegen de
las enfermedades.
Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en
general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición
prolongada se transforman en otras proteínas solubles, como
la gelatina y la cola.
Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y
tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se
transforman en gelatina.
Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos
de los animales.
Clasificación
SEGÚN SU
FORMA:
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la
queratina de las uñas , colágeno y fibroína de seda.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte,
son ejemplos de proteínas globulares, la albumina del huevo,
la caseína, la actina, la miosina,etc.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro

de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química:

Simples:
Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de
estas son la insulina y el colágeno (globulares y
fibrosas)

Conjugadas o heteroproteínas:
su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias
no proteicas con un grupo prostético.
Las proteínas con función enzimática son las mas
numerosa y especializadas, actúan como
biocatalizadores de las reacciones química del
metabolismo celular . Una de sus tantas
funciones es convertir los alimentos en energía.
Nuestro cuerpo produce enzimas especificas
para cada tipo de alimento que comemos, por
ejemplo la proteasa es una enzima para digerir
la proteína; la limbaza, es una enzima para
digerir las grasas y la amilasa, es para poder
digerir los carbohidratos.
Algunas proteínas constituyen estructuras
como las membranas de las células, otras
como el colágeno, la elastina y la
queraquina permiten la elasticidad y la
resistencia en órganos y tejidos. El
colágeno se encarga de dar fuerza y
flexibidad a la piel, ligamentos, huesos,
articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este se
obtiene de las carnes blancas, rojas y
pescado. La producción de colágeno
disminuye con la edad y esta se manifiesta
mediante arrugas en la piel, dolor en las
articulaciones, falta de elasticidad en el
cabello, labios más delgados y uñas
frágiles.
Algunas hormonas son de naturaleza
proteica como la insulina y el glucagón
que regula los niveles de las glucosa en la
sangre o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la
calcitonina que regula el metabolismo del
cáncer . Algunas hormonas son de
naturaleza proteica como la insulina y el
decágono que regula los niveles de las
glucosa en la sangre o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la calcitonina que regula el
metabolismo del cáncer .
Unas forman parte de
las membranas
biológicas y actúan
transportando
sustancias de un lado a
otro de estas
membranas otras
transportan sustancias a
través de fluidos
biológicos como la
hemoglobina que
transporta oxigeno a
través del citoplasma de
las células.
Todas las funciones de motilidad de
los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas,
lactina y la miosina .
El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con la proteína
denominada dineina.
La ovoalbúmina de la clara de
huevo, la lacto albúmina de
la leche, la gliadina del grano
de trigo y la hordeína de la
cebada, constituyen una
reserva de aminoácidos para
el futuro desarrollo del
embrión.
Son materia prima para la
formación de los jugos
digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas,
hemoglobina, vitaminas y
enzimas que llevan a cabo las
reacciones químicas que se
realizan en el organismo.
Las fuentes dietéticas
Las fuentes dietéticas de
proteínas incluyen carne,
huevos, soya, granos,
leguminosas y productos
lácteos tales como queso o
yogurt. Las fuentes
animales de proteínas
poseen los 20
aminoácidos.
 Las fuentes vegetales
Son deficientes en aminoácidos y
se dice que sus proteínas son
incompletas. Por ejemplo, la
mayoría de las leguminosas
típicamente de cuatro
aminoácidos incluyendo el
aminoácido esencial metionina,
mientras los granos de dos, tres o
cuatro aminoácidos incluyendo el
aminoácido esencial lisina
 Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el
estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a
pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa
por la acción de la tripsina y laquimotripsina en el
intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a
péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta
aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por
el epitelio gastrointestinal.
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los
aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los
carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo,
mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los
alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser
convertidos en glucosa a través de un proceso llamado
gluconeogénesis.
 Deficiencia de las proteínas
La deficiencia de proteínas es una causa
importante De enfermedad y muerte en el tercer
mundo. La deficiencia de proteínas juegan una
parte esencial en la enfermedad conocida como
Kawashiorkor. La deficiencia de proteínas puede
conducir a una inteligencia reducida o retardo
mental
Enfermedades relacionadas con el consumo
De proteínas

a r e n al l
e l s i s te mm a r e na
c i o ne s d del siste io o
A l te ra aciones e n t a r
• Alter trición g e n a lim m e n t a rie la
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e o s c u la r es.s.
• Osteopororosis cardiovavasculare
• Osteopedades s cardio
• Enferm edade
• Enferm
•
Gra c i a s
Elena Gotto