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UNIVERSIDADE TIRADENTES

DISCIPLINA: BROMATOLOGIA
PROF. CARLA SOBRAL

PROTEÍNAS
INTRODUÇÃO
As proteínas são moléculas complexas constituídas por carbono,
nitrogênio, hidrogênio e oxigênio, as vezes por outros elementos
como enxofre, ferro, cobre, fósforo e zinco.

DEFINIÇÃO

São formadas por AMINOÁCIDOS unidos entre si por ligações


peptídicas.
AMINOÁCIDOS
POLARIDADE LATERAL DA CADEIA
DO AMINOÁCIDO

Comportamento Comportamento
em soluções fisiológico

hidratação
POLARIDADE LATERAL DA CADEIA
DO AMINOÁCIDO

Comportamento
em soluções

As proteínas interagem com


água mediante pontes de
Propriedade hidrogênio, ligações dipolo-
hidratação hidrodinâmica dipolo ou cadeias laterais
dos aminoácidos (interação
com os grupos ionizados)
Absorção e retenção de água;

Inchamento;

Adesão;

Dispersividade;

Solubilidade e viscosidade;

Geleificação;

Precipitação e formação de diferentes estruturas (como fibras e massas

protéicas);
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDO
( Segundo à cadeia lateral)
LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Liberação de água

Reação de desidratação
As propriedades e a funcionalidade da
proteína dependem de:
FUNÇÕES

Disposição das ligações que


Sua composição aminoacídica
estabilizam sua estrutura;
Conforme as funções que
desempenham, podem ser agrupadas
em três grandes categorias:

Proteínas estruturais;

Proteínas com atividade biológica;

Proteínas com valor nutritivo;


PROTEÍNAS ESTRUTURAIS, BIOLÓGICAS E
COM VALOR NUTRICIONAL

Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e


muscular, da pele, dos cabelos e das unhas.

Proteínas com atividade


biológicas compreendem as enzimas.

Podem ser definidas como aquelas que


são digeríveis, não tóxicas e
aproveitáveis pelo organismo;
Valor biológico das proteínas
 É a proporção de nitrogênio absorvido que é retido pelo organismo
para manter a integridade dos tecidos e permitir desenvolvimento
e o crescimento.

 Uma proteína é de alto valor biológico quando contém todos os


aminoácidos considerados essenciais;
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à fonte são classificadas em:
Exógenas (provenientes da dieta);
Endógenas (proteínas do próprio organismo).

Quanto a composição podem ser dividas em:


Simples (compostas apenas por aminoácidos)
Conjugadas (quando estão associadas a outros compostos
não proteicos, como polissacarídeos, lipídeos, ácido fosfórico ou metais).

Quanto a forma podem ser classificadas em:


Fibrosas (longas moléculas retilíneas, normalmente insolúveis em água
– queratina, colágeno, fibrina, etc...)
Globulares (moléculas esféricas, solúveis em água – caseína, albumina,
globulinas, etc...).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
(maneira como os aminoácidos estão arranjados)

Sequência de (Arranjo de (Arranjo de (União de diversas


aminoácidos aminoácidos aminoácidos distantes estruturas terciárias
unidos por próximos entre si, uns dos outros, unidos ou subunidades
ligações unidos por pontes por várias ligações – peptídicas).
peptídicas de hidrogênio), iônicas, covalentes,
eletrostáticas, etc...)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

PROPRIEDADE FUNCIONAL é definido como toda


propriedade não-nutricional que influi no
comportamento de certos componentes de um alimento.
Propriedades funcionais das proteínas que influenciam em
diferentes sistemas

Propriedade funcional Alimento


Solubilidade, viscosidade Bebidas
Viscosidade, capacidade de absorção de Cremes, sopas,
água, emulsificação molhos
Formação de massa Massas alimentícias
Formação de espuma, emulsificação, Pães, bolos e biscoitos
capacidade de absorção de água
Geleificação, formação de espuma Sobremesas lácteas,
merengue
Propriedade funcional Alimento

Emulsificação, viscosidade, Queijos


geleificação
Geleificação, capacidade de absorção Produtos de carnes
de água, emulsificação cozidos
Texturização, fixação de aromas, Similares de carne
absorção e retenção de água
Emulsificação Maionese, manteiga
Geleificação, formação de espumas Produtos do ovo
INFLUENCIAM

SÃO IMPORTANTES
PARA
o processamento;
o armazenamento;
o preparo;
o consumo;
Tamanho;

Composição e seqüência de
aminoácidos;
PROPRIEDADES
FISICO
QUÍMICAS Conformação (estruturas
secundária, terciária e quaternária);

Carga líquida e distribuição das


proteínas;

Capacidade de reação com outros


componentes;
Incluem-se as seguintes propriedades
funcionais:

Absorção e retenção de água;


Inchamento;
Adesão;
Dispersividade;
Solubilidade e viscosidade;
Geleificação;
Precipitação e formação de diferentes
estruturas (como fibras e massas protéicas);
Propriedades de
hidratação
As propriedades de hidratação das proteínas estão diretamente
relacionadas com fatores intrínsecas da própria molécula, isto é,
com sua composição de aminoácidica e sua conformação.

As proteínas interagem com água mediante pontes de hidrogênio,


ligações dipolo-dipolo ou cadeias laterais dos aminoácidos
(interação com os grupos ionizados)
Alguns fatores podem alterar a
conformação das proteínas como:

Temperatura;
pH;
Presença de solventes orgânicos;
Outros agentes desnaturantes;

Essas mudanças influenciam a capacidade


de captação de água devido,
fundamentalmente aos desmascaramento
de grupos hidrófobos.
A estrutura também influi, como no
caso das micelas de caseína, que podem
reter água fisicamente em seu interior
quando esta penetra por capilaridade.
As propriedades de hidratação também
são afetadas por diversos fatores, sendo
os mais importantes a:

Concentração de proteínas;
O pH;
Temperatura;
Força iônica;
A concentração de proteínas está
diretamente relacionada com a quantidade
total de água que elas podem absorver.

A influencia do pH é muito importante,


pois:

Modifica a ionização de uma solução


protéica;
Alteram-se as forças de atração e de
repulsão entre proteínas;
Altera sua capacidade de unir-se a
moléculas de água.
Quando determinada proteína é
encontrada em valores de pH distantes do
ponto isoelétrônico, está carregada
positivamente ou negativamente;

Desta formam as moléculas de água


reagem com ela facilmente, contribuindo ,
desse modo para sua hidratação.
Se o pH da solução protéica coincidir com
o ponto isoelétrico, as interações entre as
proteínas são máximas, elas estão juntas
e, portanto o grau de hidratação é mínimo,
chegando, as vezes, a formar agregados que
podem provocar precipitação protéica.
Solubilidade da proteína em relação ao pH
SOLUBILIDADE
Definição
A solubilidade de um proteína é definida como a porcentagem de
proteína que se mantém em solução ou dispersão coloidal sob
condições específicas e que não se sedimenta com forças centrífugas
moderadas.
Para que uma proteína seja solúvel, ela
deve interagir com o solvente (pontes de
hidrogênio, dipolo-dipolo e interações
iônicas).

Por isso pode-se definir como o


equilíbrio entre as interações proteína-
proteína e proteína-solvente.
A principal vantagem da boa solubilidade
é que permite a dispersão rápida e
completa das moléculas protéicas, o que
conduz a um sistema coloidal disperso e
com estrutura homogênea;

Tudo isto é essencial na elaboração de


molhos, sopas desidratadas, bebidas,
purês, etc.
Classificação das proteínas em
relação a solubilidade
As proteínas podem ser classificadas em
quatro grupos:

Albubinas: solúveis em água a pH 6,6.


Globulinas: solúveis em soluções salinas
diluídas a pH 7.
Prolaminas: solúveis em etanol a 70%.
Gluteninas: solúveis unicamente em
soluções muito ácidas ou muito alcalinas.
GELEIFICAÇÃO
Definição
A geleificação protéica consiste na formação de uma rede protéica
ordenada a partir de proteínas previamente desnaturadas.
A geleificação desempenha papel
fundamental em determinados alimentos,
como:

a)Produtos lácteos;
b)Produtos de carne cozidos;
c)Gelatinas;
d)Massa de pão;
Influencia em outras propriedades
funcionais, como:

a)Absorção de água;
b)Formação e a estabilização de espumas e
emulsões;
c)Formação e a estabilização de emulsões;
Obtenção do gel protéico
a) Desnaturação protéica: pode-se conseguir por
tratamento térmico, hidrólise enzimática,
acidificação ou alcalinização;
b) Separação das moléculas protéicas: na
proteína nativa, os grupos hidrófobos estão
voltados para o interior da molécula e ficam a
descoberto durante a separação, fato que
potencializa as interações entre proteínas.
c) Interação proteínas-proteína.
d) Agregação posterior
FORMAÇÃO DE MASSAS PROTÉICAS
As proteínas do glúten caracterizam-se pelo fato de, ao serem
amassadas em contato com água e em temperatura ambiente,
formarem uma massa viscoelástica com propriedades especiais que
são a base da panificação.
MODIFICAÇÕES NAS PROPRIEDADES
FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS SUBMETIDAS A
PROCESSOS TECNOLÓGICOS
Tratamentos térmicos podem provocar nas
proteínas alterações nas cadeias laterais dos
aminoácidos, hidrólise das ligações peptídicas e
mudanças estruturais.

As temperaturas de congelamento também


podem afetar as propriedades funcionais das
proteínas devido a redução das pontes de
hidrogênio entre proteínas e água. (maior
precipitação e geleificação de certas proteínas)
Nos processos de desidratação, aumenta a
concentração dos componentes não-aquosos,
e por isso, podem-se potencializar as
interações proteína-proteína, especialmente
em temperaturas elevadas, com resultado de
perda de solubilidade.
Modificações no valor nutricional
das proteínas
 Tratamento térmico
 Causam reações de desnaturação (inativação de
enzimas, inativação de proteínas tóxicas e
antinutricionais) e de complexão com
carboidratos, lipídios, substâncias fenólicas,
pigmentos entre outras.

 Acidez ou alcalinidade elevada (extremos de


pH):
 Provocam reações de degradação, de adição, de
desnaturação e de racemização (transformação
da forma L em forma D).
Modificações no valor nutricional
das proteínas
 Oxigênio do ar e outros oxidantes
 catalisam reações de oxidação diretamente em
grupos oxidáveis das cadeias laterais de proteínas e,
também, de oxidação de lipídios insaturados que, por
sua vez, formam derivados complexos com as
proteínas.

 Ação da luz
 Provoca reações de oxidação e/ou decomposição de
alguns radicais nas cadeias proteicas.

 Atividade de água
 Influencia as reações de decomposição, de
complexão e de oxidação de grupos funcionais na
MÉTODOS DE DETERMINAÇÃO DE
PROTEÍNAS
Proteínas são os maiores constituintes de toda a célula viva, sendo
cada uma tem sua função biológica associada a atividades vitais.

Nos alimentos além da função nutricional, as proteínas têm


propriedades organolépticas e de textura.
Quantidade de proteína nos vários tipos de
alimentos (conteúdo de proteína = N x
6,25%)
Origem animal

Leite integral 3,5%


Carne assada 25%
Ovo integral 13%
Origem vegetal
Arroz integral 7,5%-9,0%
Arroz polido 5,2%-7,6%
Farinha de trigo 9,8%-13,5%
Milho 7,0%-9,4%
Soja 33%-42%
Amendoim 25%-28%
Batata 10%-13%
METODOLOGIA

Procedimento mais comum para


determinação de proteína é a determinação
de um elemento ou de um grupo pertencente
à proteína.

A conversão para conteúdo de proteína é


feita através de um fator.

Os elementos analisados geralmente são


carbono ou nitrogênio, e os grupos são
aminoácidos e ligações peptídicas.
ANÁLISES ELEMENTARES

Análise de carbono
Digestão mais fácil do que para o nitrogênio;
Menores erros no resultado por causa da maior quantidade do que o
nitrogênio;
Fator de correção mais constante que para o nitrogênio;
Maior dificuldade em separar os carbonos pertencentes à proteína
dos carbonos de outros componentes;
Análise de nitrogênio
 É a determinação mais utilizada;
Considera que as proteínas têm 16% de nitrogênio em média (vai
depender do tipo de proteína);
Fator geral na transformação de nitrogênio para proteína é de 6,25
MÉTODOS DE DETERMINAÇÃO

Método de Kjeldahl;
Método por biureto;
Método por fenol;
Método por espectrofotometria ultravioleta;
Métodos turbidimétricos;
Métodos dye-binding;