REVISÃO

BIOQUÍMICA P1
MONITORIA 2019.2
PRINCIPAIS SUBSTÂNCIAS NO CH
SAIS MINERAIS
• Cálcio: ossos e dentes, essencial pra coagulação sanguínea e contração muscular;
• Cloro: composição do ácido clorídrico  digestão;
• Cobalto: componente da vitamina B12, cobalamina  produção de hemácias;
• Enxofre: controle de atividade metabólica, componente dos aminoácidos;
• Ferro: componente da hemoglobina, respiração celular;
• Fluor: componente dos ossos e dentes;
• Fósforo: componente dos ossos e dentes, nucleotídeos, produção de ATP (trifosfato);
• Iodo: componente dos hormônios da tireoide;
• Magnésio: interação das subunidades dos ribossomos, cofator enzimático;
• Potássio e sódio: bomba de sódio potássio, impulso nervoso e equilíbrio osmótico;
• Zinco: componente de várias enzimas, participa da formação da insulina.
ÁGUA
• 70 – 75% do corpo humano
• Duas moléculas de H ligadas à uma molécula de oxigênio
– Essa ligação forma um polo positivo (atrai os H+) e um polo negativo (atrai o oxigênio)  natureza dipolar (elétrico)
• Propriedades
– Solvente universal (mas não de TODAS as substâncias!!!)
– Transporte
– Alto calor específico  TERMORREGULAÇÃO
– Tensão superficial  COESÃO ≠ ADESÃO
– Facilita reações químicas (síntese: desidratação e hidrólise: quebra)
– Lubrificante
POR QUE A ÁGUA NÃO É
– Equilíbrio osmótico
UM ISOLANTE ELÉTRICO?
– Caráter anfótero (pode ser base ou ácido)
• Grau de ionização da água depende da temperatura

• Variações na taxa de água

– Células com maior taxa metabólica apresentam mais água.
PH
• É a concentração de H+ e OH- de uma substância
• A escala de pH é dada pelo Kw da água (10^-14)
– 0-7: ácido
– 7: neutro
– 7-14: alcalino
• Afeta a estrutura e atividade de moléculas: desnaturação proteica com alterações de pH
• Toda enzima apresenta um pH ótimo (olhar exemplos no slide)
• Ácidos e bases fracas não são totalmente ionizados em meios aquosos
• Ka = Constante de dissociação  quanto mais forte o ácido, menor seu pKa e maior seu Ka
• Ka e pKa são inversamente proporcionais
• pKa: titulação
• p significa log -
PH
• Curva de titulação de um ácido:
SOLUÇÃO TAMPÃO
• Resiste a pequenas variações de pH ao adicionar um ácido ou base.
• Maior poder tamponante: pH=pKa
• Composto por um ácido fraco e sua base conjugada ou uma base fraca e seu ácido conjugado.
• Tampão que atua no sangue: BICARBONATO  maior sistema tampão
– pH do sangue: entre 7,35 – 7,45
– pKa desse tampão = 6,1
• Tampão hemoglobina  também no sangue, menor quantidade
• Tampão proteína  líquidos intra e extracelulares
• Tampão fosfato  importante para excreção renal do H+

Lembrar: manutenção das concentrações de H+ é feita pelo rim, eritrócitos e pulmão

SOLUÇÃO TAMPÃO
AMINOÁCIDOS
• Um grupo carboxila –COOH, um grupo amino -NH2, um hidrogênio e uma cadeia lateral
distinta (grupamento R ou cadeia lateral) ligados ao mesmo carbono, chamado de carbono
ALFA (segundo carbono) que é quiral

• Propriedades:
– Sólidos em temperatura ambiente
– Solúveis em água
– Em solução são anfóteros (ionizáveis)
– Exceto a glicina, cada aminoácido possui seu enantiômero
Glicina não tem carbono quiral.
AMINOÁCIDOS
• Classificação:
– Dieta: definidos em essenciais ou não essenciais pela capacidade ou não de sintetização do corpo humano
• Essenciais: FeLis TreMe ao LeVar IsoTrip

– Apolares: Hidrofóbicos
• Cadeia lateral apolar lipídica
• Estruturas internas das proteínas globulares
• Alifáticos (só tem C e/ou H no radical): alanina, valina leucina e isoleucina (40% da massa muscular), glicina
(menor aa), metionina e prolina (iminoácido, menor flexibilidade estrutural)
• Aromáticos: fenilalanina, triptofano
AMINOÁCIDOS
• Polares: Hidrofílicos
– Suas cadeias laterais podem fazer ligação de H entre si e com a água, solubilizando proteínas.
– Serina, treonina, asparagina, glutamina, cisteína, tirosina (aromática)
– Pontes dissulfeto: associação dos dois grupos SH de duas cisteínas
• Básicos:
– Carga positiva  grupo amino positivo: NH+, NH3+ ou NH2+
– Lisina, arginina e histidina
• Ácidos
– Carga negativa  grupo carboxila negativo: COO-
– Asparatato, glutamato
AMINOÁCIOS
• Titulação de um aminoácido neutro
• Ponto isoelétrico: pK1+ pK2 / 2
AMINOÁCIDOS
• Cálculo do ponto isoelétrico com radicais carregados
– 1) descobrir se o aminoácido é ácido ou básico  vendo o radical: + é básico, - é ácido
– 2) observar os valores de pK dados na questão (valor tabelado)
– 3) se quiser, fazer as reações em cadeia pra formar o raciocínio
– 4) aplicar a formula:

Se o aminoácido for ÁCIDO  pK1 + pKr / 2

Se o aminoácido for BÁSICO  pK2 + pKr / 2
AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS
• Componente estrutural celular mais abundante
• Proteínas simples (apenas aa), proteínas conjugadas (aa e componentes não proteicos)
• Mais de 100 aminoácidos ligados por ligações peptídicas (reação de desidratação)
• Funções
– Esqueleto celular (colágeno)
– Sustentação (colágeno e elastina)
– Enzimas
– Transporte de moléculas (hemoglobina e mioglobina)
– Defesa (Ig’s)
– Metabolismo
– Contração muscular
– Controle genético
PROTEÍNAS – ESTRUTURAS
• Primária: linha reta, sequencia de aa, nível mais simples e importante
• Secundária: bidimensionais mantidas por lig de H
– Alfa-hélice: enrola em torno de um eixo (tipo DNA)
– Folha beta-pregueada: interação lateral.
• Terciária: dobramento final da cadeia polipeptídica
– Regiões definidas como “cotovelo”, curva mantida por ligações
Covalentes (S-S) e principalmente não-covalentes (pontes de H,
ligações iônicas e hidrofóbicas)
• Quaternária: descreve a associação de duas ou mais cadeias poli-

peptídicas ou subunidades para compor uma proteína funcional (ex: miosina, actina F, hemoglobina,
anticorpos)
Obs: grupo heme: composto não proteico formado de ferro e uma protoporfirina. Está dentro da hemoglobina e mioglobina, o
sangue é vermelho por conta desse grupamento.
PROTEÍNAS – FORMAS
• Globulares: geralmente solúveis, funções dinâmicas (mioglobina, hemoglobina, albumina)

• Fibrosas: forma alongada e insolúveis, funções estruturais

– Queratinas: duas ou três cadeias em alfa hélice (cabelos, unhas, epiderme). Ex: tropomiosina
– Colágeno: conformação helicoidal, alto conteúdo de glicina, prolina e hidroxiprolina (sintetizada com
auxilio da vitamina C. Presente no tecido conjuntivo, cartilagens, tendões e etc). Mantém a forma de
diversos órgãos e tecidos.
– Elastina: tecido conjuntivo, propriedades elásticas. Rica em glicina, alanina, valina, prolina e lisina. Rede
3D de polipeptídeos com ligações cruzadas entre lisinas. Encontrada na pele, pulmão e paredes dos
grandes vasos sanguíneos
PROTEÍNAS – FORMAS
• Miosina: seis cadeias (duas subunidades de cadeias pesadas e quatro leves)
– Fibras musculares do tipo I e II são classificadas de acordo com o tipo da cadeia pesada da miosina
(contração muscular)

• Actina: monômeros globulares (actina G) formando uma cadeia (actina F)

• Troponina: formada por 3 subunidades:

– TnC: subunidade ligante de cálcio
– TnT: subunidade ligante de tropomiosina (forma linha em volta da actina G)
– TnI: subunidade inibitória
ENZIMAS
• Enzimas catalíticas: aumentam a velocidade de uma reação, diminuindo sua energia de
ativação;
• A enzima ativa é chamada de HOLOENZIMA (apoenzima+cofator)
– Só a parte proteica é chamada de apoenzima, que é INATIVA

• Nomenclatura
– Oxidorredutases: reação de transferência de elétron
– Transferases: transferência de grupamentos funcionais
– Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente
– Liases: quebra de ligações covalentes com liberação de água
– Isomerase: interconversões de isômeros
– Ligases: formação de novas moléculas às custas de ATP
ENZIMAS
• Cinética das reações: explicada pela teoria das colisões
– Quanto maior a velocidade, maior a concentração de substrato, MAS NÃO É DIRETAMENTE
PROPORCIONAL.
– Maioria das enzimas: curva de Michaelis-Mentem
– Velocidade máxima  saturação dos sítios ativos
• Km: concentração do substrato onde se obtém
metade da velocidade máxima

• Km baixo: ALTA AFINIDADE da

enzima pelo substrato, uma vez que
baixas concentrações são necessárias para
saturar a enzima

• Km alto: BAIXA AFINIDADE da

enzima pelo substrato, pois precisa de
uma alta concentração para saturar a
enzima
ENZIMAS
• Temperatura: pico da velocidade na temperatura ótima. Se eleva demais a temperatura,
desnatura a proteína, mas, um pequeno aumento pode aumentar a velocidade de reação;
• pH: o valor de pH ótimo para a enzima depende de enzima para enzima (ex: tripsina – 8,
amilase – 7, pepsina – 3);

• Inibições
– Irreversível: se ligam ao centro ativo da enzima formando um complexo estável, a enzima é
permanentemente inativada
• Exemplos: inseticidas, aspirina, íon cianeto, penicilina, etc.
ENZIMAS
• Reversíveis: não envolve modificações covalentes. O complexo enzima e inibidor pode se
desfazer facilmente
– Competitiva: a substância deve ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima. O inibidor diminui a
velocidade da reação, necessitando mais substrato para atingir a velocidade máxima.
– Não competitiva: o inibidor altera a estrutura da enzima, se liga em um local que não é o sitio ativo.
Inibição alostérica. Medicamentos: fluoreto, analgésicos e antiinflamatórios.