Вы находитесь на странице: 1из 9

Белки в отходах

животноводства
Биомолекулы. Пептиды и белки
 Структурные белки придают экстрацеллюлярным
структурам механическую прочность, а также участвуют в

Структурные построении цитоскелета. В большинстве структурных


белков преобладает одна из вторичных структур, что
белки предопределяется их аминокислотным составом.
 Структурным белком, построенным преимущественно в
виде α-спирали, является α-кератин. Волосы (шерсть),
перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным
образом из кератина. В качестве компонента
промежуточных филаментов кератин (цитокератин)
является важнейшей составной частью цитоскелета..

А. α-Кератин
 В кератинах большая часть пептидной цепи свернута в
правую α-спираль. Две пептидные цепи образуют единую
левую суперспираль, как это имеет место и в миозине.
Суперспирализованные димеры кератина объединяются в
тетрамеры, которые агрегируют с
образованием протофибрилл диаметром 3 нм. Наконец,
восемь протофибрилл
образуют микрофибриллы диаметром 10 нм.

А. α-Кератин
 Волосы построены из таких же фибрилл. Так, в отдельном
волокне шерсти диаметром 20 мкм переплетены миллионы
фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены поперечно
многочисленными дисульфидными связями, что придает им
дополнительную прочность. При химической завивке
А. α-Кератин происходят следующие процессы: вначале путем
восстановления тиолами разрушаются дисульфидные
мостики, а затем для придания волосам необходимой формы
их высушивают при нагревании. При этом за счет окисления
кислородом воздуха образуются новые дисульфидные
мостики, которые сохраняют форму прически.
 В организме млекопитающих коллаген —
преобладающий в количественном отношении
белок: он составляет 25% общего белка.
Коллаген присутствует в различных формах
прежде всего в соединительной ткани. Этот
белок имеет необычный аминокислотный состав:
1/З составляв глицин (Gly). примерно
Б. Коллаген 10% пролин (Рrо), а также гидроксипролин (Hyp)
и гидроксилизин (Hyl). Последние две
аминокислоты образуются после биосинтеза
коллагена путем посттрансляционной
модификации (см. с. 334). В структуре коллагена
постоянно повторяется триплет Gly-X-Y  (2),
причем положение X часто занимает пролин, а Y
— гидроксилизин.
 Имеются веские основания тому, что
коллаген повсеместно присутствует в
виде правой тройной спирали,
скрученной из трех первичных левых
спиралей (1) В тройной спирали каждый
третий остаток оказывается в центре, где
Б. Коллаген по стерическим причинам помещается
только глицин (3, остаток глицина
окрашен в желтый цвет). Здесь
представлен небольшой фрагмент тройной
спирали. Вся молекула коллагена имеет
длину около 300 нм.
 Шелк получают из коконов гусениц тутового шелкопряда (Воmbух
mori) и родственных видов. Ocновной белок шелка, фиброин,
обладает структурой антипараллельного складчатого листа,
причем сами листы располагаются параллельно друг другу,
образуя многочисленные пласты (1). Так как в складчатых
структурах боковые цепи аминокислотных остатков
ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между
отдельными слоями могут поместиться лишь компактные
группировки.
В. Фиброин
шелка
 Фактически фиброин состоит на
80% из глицина, аланина и
серина, т.е. из трех аминокислот,
характеризующихся
минимальными размерами
боковых цепей. Молекула
фиброина содержит типичный
повторяющийся фрагмент (Gly-
В. Фиброин Ala-GIy-AIa-GIy-Ser)n .

шелка Установлено, что в фиброине


промежуток между складчатыми
слоями составляет 0,35 и 0,57 нм.
В первом случае в промежуток
ориентирован глицин (R = H).
Промежуток 0,57 нм создается за
счет отталкивания боковых цепей
серина и аланина (2).