École Centrale Supérieure Polytechnique Privée de Tunis

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Pr Sami FATTOUCH Année Universitaire 2019-2020

SUPPORT DU COURS (SUITE )

BIOCHIMIE INDUSTRIELLE ET
ALIMENTAIRE

La Texturation

1. Aspects généraux de la texturation

# Les protéines constituent la base de la structure et de la texture de plusieurs

aliments, que ceux-ci proviennent de tissus vivants (myofibrilles dans la viande
et le poisson) ou qu'ils soient fabriqués (pâte boulangère et mie de pain, caillés
de fromages, émulsions de chair à saucisses, gels de soja et de gélatine, etc.).

# Il existe aussi des procédés de texturation qui, à partir de protéines solubles

de végétaux ou de lait, conduisent à des structures fibreuses ou en forme de
film possédant une texture "masticable" et une bonne capacité de rétention
d'eau et pouvant garder ces propriétés au cours de traitements ultérieurs
d'hydratation et de chauffage. Ces "protéines texturées" sont souvent utilisées
pour remplacer ou "diluer" des viandes.

2. Production d’Aliments Végétaux Imitant les Viandes par texturation

# Les techniques les plus utilisées pour la texturation des protéines végétales
(spécialement de soja) et des protéines de lait (lactosérum) sont
essentiellement :
a. La coagulation thermique pour la formation de films protéiques de soja ;
b. La formation de fibre "filage" ;
c. L’extrusion

Seules les méthodes par extrusion et par filage sont utilisées dans l'industrie.
Les produits finis diffèrent par leur composition, leur texture, leurs utilisations
(soupes, sauces, entrées etc...).

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# La fabrication des produits filés ou A.V.I.V. (Aliments Végétaux Imitant les

Viandes) met en jeu une technologie plus complexe, car les aliments obtenus
doivent simuler une chair animale à la fois par leur texture, leur composition
et leur goût.

# Pour rappeler, la viande est obtenu d’un tissu vivant, le muscle, qui
comprend deux groupes de constituants protéiques : les uns forment les
myofibrilles (composées surtout d'actine et de myosine), les autres entourent
et séparent ces myofibrilles et sont formés essentiellement de collagène et
d'élastine.

Figure 1: Le tissu conjonctif du muscle

Figure 2 : Structure du tissu conjonctif du muscle

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# La myofibrille constitue l'unité contractile dont le raccourcissement résulte

du glissement des filaments principaux établissant des liaisons entre eux
(actine + myosine donnent l'actimyosine). Le tissu conjonctif des muscles est
divisé de l'intérieur vers l'extérieur en endomysium, périmysium et épimysium
(Photos ci-dessous). Il s'agit d'un tissu lâche constitué de cellules (fibroblastes)
et de composants extracellulaires où se côtoient des substances amorphes
(glycoprotéines) et deux autres protéines fibreuses : le collagène et l'élastine.
Le périmysium comporte plus ou moins de tissu adipeux. La proportion de ces
tissus et la résistance des fibres de collagène (par exemple au cisaillement)
vont être déterminantes pour la dureté et la tendreté des viandes.

# Le muscle est constitué d'eau pour les trois quarts de sa masse. Il est
indispensable que la plus grande partie de cette eau soit retenue dans les
tissus au cours du stockage post-mortem. Dans ces conditions, on obtient un
produit satisfaisant du point de vue qualité (aspect, jutosité) et du point de vue
prix (pertes de masse limitées).

# Ainsi, imiter la viande implique donc trois principales étapes :

disposer d'abord de protéines purifiées;
filer ces protéines en filaments puis en fibrilles;
associer ces fibrilles par des liants convenables auxquels sont incorporés
des lipides, des traces de glucides, des sels minéraux et des aromatisants.

# Le principe général du filage est illustré par la figure 3. La source protéique,

tourteau de soja délipidé, est solubilisée en milieu alcalin. Les protéines ainsi
dissoutes sont extraites par centrifugation puis précipitées à leur point
isoélectrique (pHi), concentrées et lavées. Débute alors le filage proprement
dit, dont la technique dérive des procédés de filage des fibres textiles.
La formation d'une solution protéique alcaline visqueuse et homogène, et dont
le pH voisin de dix, permet de détruire les structures quaternaires, tertiaires
et éventuellement secondaires des protéines globulaires et de former de
longues chaînes polypeptidiques. Ces chaînes passent sous pression à travers
d'une filière immergée dans un bain acide au point isoélectrique des protéines.

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Les protéines ainsi groupées de façon à favoriser l'établissement d'interactions

intermoléculaires et à créer la structure fibreuse recherchée, sont coagulées
pour donner un précipité fibrillaire.
Les fibres, d'un diamètre voisin de celui des myofibrilles que l'on cherche à
imiter, acquièrent la résistance désirée par un étirage à l'air. Elles sont
neutralisées puis lavées et agrégées par un passage dans plusieurs bains
successifs.

Figure 3: Principe général du filage

Les additifs convenables ajoutés (liants, ovalbumine, carboxy-méthylcellulose,

alginates, pectines ...) établissant des ponts entre les fibres, assurent, en outre,
une hydratation convenable du produit. Des graisses, lactoprotéines, sels

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minéraux, gluten, amidon sont aussi ajoutés ainsi que des substances
destinées à améliorer la valeur nutritive (vitamines, acides aminés ...), le goût
(flavorisants, glutamates...), l'aspect et la conservation.
Les fibres sont ensuite cuites, tronçonnées ou compactées. Elles sont alors soit
séchées à 10% d'humidité, soit congelées, soit stérilisées sous forme de
préparations prêtes à être cuisinées, soit vendues telles quelles.

# L’extrusion peut être obtenue :

a. Par gélification-extrusion: en solution aqueuse et à pH déterminé, les

chaînes des protéines globulaires chauffées (70 à 120 °C) se déplient, ce qui
rend accessibles leurs groupement réactifs. Il y a alors formation de liaisons
covalentes et de ponts disulfures qui conduisent à des gels de
structure tridimensionnelle irréversible. Ce procédé comporte une
purification préalable de la source protéique accompagnée d'un traitement
thermique (Figure 4).

Figure 4 : Procédé de texturation des protéines

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Après solubilisation des protéines à pH 7,2, la solution est agitée pendant

une heure, puis centrifugée pour éliminer la fraction insoluble du tourteau.
La solution protéique recueillie est chauffée à 95 °C pendant dix minutes en
milieu acide et centrifugée à nouveau. Un précurseur de gel est alors
préparé en milieu neutre, pH voisin de 7, et des additifs divers, arômes,
colorants, liants, adjuvants, etc... sont incorporés. Le mélange est introduit
dans une extrudeuse, cylindre dans lequel un piston pousse la matière à
travers d'une grille perforée. Les fibres ainsi obtenues sont enrobées d'un
mélange d'amidon et de poudre de lait écrémé et passées dans un
autoclave à la sortie duquel elles ont une texture semblable à celle d'un rôti
cuit à l'étouffée. Elles peuvent alors être rôties, grillées, frites ou bouillies
donnant un produit ayant les caractéristiques de masticabilité de la viande.

b. Par cuisson-extrusion: elle permet de supprimer l'étape de la purification

du tourteau délipidé. II s'agit d'un mélange de la farine de tourteau dans
une solution alcaline, additionnée de produits "additifs" et éventuellement de colorants. Le
schéma du procédé est donné par la figure 5.

Figure 5 : Schéma du procédé cuisson-extrusion

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